Треонин алло-Треонин

Обратите внимание на второй хиральный центр. Здесь показана конфигурация боковой цепи Ь-треонина О-треонину соответствует противоположная конфигурация. Ь-аминокислота с противоположной конфигурацией боковой цепи называется Ь-алло-трео-нином [c.82]

В молекулах треонина, изолейцина, оксипролина, оксилизина и цистина имеется помимо асимметрического центра при а-углеродном атоме еще и второй асимметрический центр. Таким образом, если не в живой природе, то по крайней мере в лаборатории можно получить четыре диастереомера каждой из этих аминокислот. Их обозначают как Б-, В-, Ь-алло- и В-алло-формы. Ниже приведены конфигурации для треонина [c.45]

Что касается остальных аминокислот, то обозначение I сохраняется для активного изомера, найденного в белках, а обозначение d — для изомера, который является его зеркальным изображением по отношению к обоим центрам асимметрии. Два других оптически активных изомера обозначаются как /-алло- и af-алло-изомеры в соответствии с тем, имеет ли а-углеродный атом /- или -конфигурацию [7]. Мейер и Роуз [8] выяснили конфигурацию обоих асимметрических атомов углерода в природном треонине более того, все стереоизомеры треонина были синтезированы [c.106]

Для превращения В, Ь-алло-треонина в В, Ь-треонин первый ацетилируется у азота и в результате обработки хлористым тионилом превращается в оксазолиновое производное, обладающее конфигурацией В, Ь-треонина. При гидролизе последнего образуется чистый В, Ь-треонин (Тишлер, 1949 г.) [c.372]

Любопытно, что в этой системе алло-треонин является более активным субстратом, чем треонин [185, 258, 259]. По-видимому, ферментативная реакция в слабой степени обратима, однако стерическая конфигурация продукта, образующегося при обратной реакции, не установлена [261]. Для фермента, катализирующего расщепление треонина на глицин и ацетальдегид, были предложены названия глициногеназа [258] и альдолаза оксиаминокислот [262]. Механизм реакции расщепления треонина изучали Снелл и сотрудники [260, 263] они описали неферментативное обратимое расщепление треонина в присутствии пиридоксаля и солей металлов [260, 263]. Оказалось, что при ферментативной реакции коферментом является пиридоксальфосфат [238] [c.336]

Тишлер с сотрудниками (1949) обнаружил, что аминирование бромме-токсикислоты протекает без инверсии и что добавление гипобромита почти при всех условлях ведет в основном к г анс-присоединению с образованием промежуточного вещества с алло-г/ ео-конфигурацией. Позже эти же авторы обнаружили, что в случае превращения кислоты в третичный амид и последующего аминирования инверсия проявляется в значительно большей степени- Такая последовательность реакций является удобным методом синтеза треонина [c.650]

ДНФ-цмстеиновой кислоты натриевая соль Бис-ДНФ-Х-цистин а-ДНФ- -аргинин ДНФ-аспарагиновая кислота ДНФ-Д -метионинсульфон б-Д НФ- -орнитин е-ДНФ-лизингидрохлорид ДНФ-В -серин ДНФ-//-аспарагин ДНФ- -оксипролин Бис-ДНФ-2 орнитин ДНФ-М-алло-треонин ДНФ-треонин [c.99]

Бензоилтреонин. Эллиотт [658] получил О-бензоил-оь-треонин кислотным расщеплением соответствующего оксазо-лина. Действие щелочей на это соединение вызывает легко протекающую О Ы-ацильную миграцию. Напротив, этиловый эфир Ы-бензоил-оь-алло-треонина при обработке спиртовым раствором хлористого водорода превращается в соответствующее О-бензоильное соединение. Описан также Ы-формил-О-бензоил-пь-треонин [659]. 0-Бензоильная группа отщепляется при действии щелочей за 30 мин. Аваева и Ботвиник [78] синтезировали несколько пептидов Ы-(беизоиламиноацил)-0-бензоил-оь-трео-нина. [c.282]

А. имеют характерные полосы поглощения в инфракрасной области спектра, наблюдаемые ок. 1500 см -(характеристич. частота карбоксильных ионов). Ароматич. А. и цистеин поглощают в УФ-части, что определяется наличием в их молекулах дополнительных хромофорных групп. Все А. (кроме глицина) содержат асимметрич. атом углерода и существуют в оптически активных модификациях. К В-ряду относятся А., имеющие конфигурацию В-глицеринового а [ьдсгида. В том случае, когда в молекуле А. имеется два центра асимметрии и если конфигурация у второго асимметрич. атома отличается от конфигурации у а-углеродного атома, то после значков О или Ь вставляют приставку алло- (напр., Ь-алло-треонин). Оптич. активность А. зависит от реакции среды вследствие возможных изменений в состоянии равновесия мея ду анионной, катионной и диполярной их формами. При переходе к катионной форме увеличивается правое вращение. Все А., входящие в состав белков, являются Ь-изомерами 1)-форм1.1 обнаружены лишь в капсулах микроорганизмов и в нек-рых природных антибиотиках. [c.91]

L-ИЗОЛЕЙЦИН (L-a-aминo- -мeтилвaлepиaнoвaя к-та) С2НзСН(СНэ)СН(МН2)СООН, крист. [а] 4-40,3° (конц. 4 г Б 100 мл 6 н. НС1) рК СООН и NHs соотв. 2,32 и 9,76 ограниченно раств. в воде и сп., не раств. в эф. Незаменимая аминокислота, входит в состав белков. Пептидные связи, образованные И., плохо гидролизуются нз-за пространств, затруднений. Биосинтез — из треонина. Остаток алло-И. содержится в молекулах нек-рых антибиотиков. [c.210]

J — цистеиновая кислота 2 — метионинсульфоксиды 3 — оксипролин 4 — аспарагиновая кислота 5 — треонин 6 — серии 7 — глутаминовая кислота 8 — пролин 9 — глицин Ю — аланин II — цистнн 12 — валин 13 — метионин 14 — изолейцин 15 — лейцин 16 — тирозин /7 — фенилаланин /S — оксилизин /9 — алло-оксилизин 20 — орнитин 2/— аммиак [c.347]

Колонка 0,9X69 см. Ионит смола РА-28. Буферные растворы / — 0,2 М натрийцитратный буфер pH 3,05 II — 0,2 М натрийцитратный буфер, pH 4,25. Скорость подачи буферов и нингидринового реагента 34 мл/ч. Температура 56 С. Переключение буферных растворов через 230 мин. Детектирование определение поглощения при 570 и 440 нм. Порядок выхода и времена удерживания (мин) У — L-оксипролин, 110 2 —L-треонин, 137 3 —саркозин, 163 4 — К-метил-0,Ь-валин, 175 5 — L-пролин, 193 6 — Н-метил-В,Ь-алло-изолей-дин. 235 6а — К-метил-0,Ь-изолейцин, 279 7 — D-валин, 320 8 — D-алло-изолейцин, 337 [c.227]

Конфигурации большинства аминокислот, обнаруживаемых в белках, однозначно устанавливаются с помощью ВЬ-системы однако треонин и изолейцин представляют особый случай, так как каждый из них содержит два асимметрических атома углерода и для них возможно существование четырех (2 ) стереоизомеров. В этих изомерах конфигурация замещающих групп относительно каждого хирального центра была установлена путем сравнения их с Ь- и В-формами гли-церальдегида, и изомеры получили соответствующие обозначения (приставка алло означает по-гречески едругой ). [c.112]

Традиционные обозначения изомеров треонина как Ь-, В-, Ь-алло-и В-алло-изомеры известны нам уже в течение многих лет и настолько вошли в привычку, что их продолжают использовать и теперь. То же справедливо и в отношении названий и стереообозначений простых сахаров (гл. 11). Вместе с тем К8-система представляет собой однозначный способ обозначения оптических изомеров соединений, которые либо нельзя сопоставить с изомерами глицеральдегида, либо невозможно однозначно охарактеризовать в рамках ВЬ-системы. Это часто имеет место, когда речь идет о сложных природных соединениях, содержащих два или более хиральных центров. [c.113]

Кроме D-изомеров, указанных в табл. 4, существуют такие природные аминокислоты с несколькими асимметрическими углеродными атомами, у которых по меньшей мере один оптический центр имеет D-конфигурацию. К таким аминокислотам относятся L-треонин, лгезо-диаминопимелиновая кислота, алло-oк и-L-пpoлин и метил-лантионин . [c.70]

При разработке принципиальной схемы синтеза фаллоидино-вых пептидов Виланд и сотр. [2531] в качестве исходных элементов использовали ь-оксипролин, ь-изолейцин и ь-треонин вместо L-алло-оксипролина, у, б-диоксилейцина и о-треонина, остатки [c.587]

Смотреть страницы где упоминается термин Треонин алло-Треонин: [c.72] [c.323] [c.309] [c.272] [c.112] [c.91] [c.84] [c.186] [c.336] [c.45] [c.161] [c.282] [c.161] [c.282] [c.272] [c.41] [c.241] [c.110] [c.44] [c.26] [c.181] [c.288] [c.235] [c.98] [c.54] [c.54]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология