Ферментативное разделение оптических антиподов

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

Растения по-разному относятся к О- и Ь-формам аминокислот, и если Ь-формы хорошо усваиваются растениями и легко включаются в различные процессы обмена веществ, то О-формы растениями не ассимилируются, а иногда даже ингибируют процессы обмена. Это объясняется тем, что ферментативные системы организмов специфически приспособлены к Ь-аминокис-лотам. Большинство аминокислот О-ряда имеет сладкий вкус, а природные Ь-формы — горькие или безвкусные. Для разделения аминокислот на оптические антиподы пользуются химическими, микробиологическими и ферментативными методами. Синтетические аминокислоты являются рацематами, т. е. смесями О- и Ь-форм. [c.186]

Оптические антиподы а-аминокислот обычно получают ассиметрическим ферментативным гидролизом ацетилпронз-водных а-аминокислот. После гидролиза в растворе содер-л<атся 1-аминокислота и ее )-ацетилпроизводное. Процессы разделения -аминокислот и их й-ацетилпроизводных многостадийны, связаны с применением различных химических соединений н ионообменной хроматографии. При этом доведение полученных Ь — а- и О — ачмсашаминокарбоновых кислот до требований технических условий требует проведения многократной перекристаллизации полученных изомеров. Выход моноамннокарбоно вых кислот составляет 40% для Ь — а-ала-нина и 21% для О — а-аланина, считая на исходный ОЬ — а-аланин. [c.391]

Недостатком распределительной хроматографии является невозможность непосредственного разделения оптически активных соединений, коэффициенты распределения которых одинаковы. Это затруднение устранимо путем сочетания хроматографии с ферментативным методом, специфическим для определенного оптического антипода. [c.164]

Ферментативное разделение оптических антиподов. Если мы опрыскаем хроматограмму ферментом, который разлагает только одну форму, и после инкубации идентифицируем оставшуюся форму нингидрином, то путем сравнения с параллельной хроматограммой, на которую не был нанесен фер.мент, мы можем определить оптическую конфигурацию соединения (Джонс). Для этой цели используют главным образом препараты оксидазы с/-ампнокислот из почек овцы и оксидазы /-аминокислот змеиного яда (Бонетти и Дент). Кетокислоты, образующиеся при действии окси-даз, можно также открыть с помощью динитрофеинлгидразина (Оклэр и Паттон). [c.416]

Как правило, 1)-аминокислоты не усваиваются животными организмами. Синтетически полученные аминокислоты являются, естественно, рацематами. Для разделения их на оптические антиподы польззоотся химическими, микробиологическими и главным образом ферментативными методами. [c.492]

Действительно, при рассмотрении стереоспсцпфичных реакций основное положение теории подтверждается тем, что такие реакции гораздо более энергичны , чем реакции, компонентами которых являются рацематы. Применение закона действующих масс к ферментативным процессам сразу покажет, что инактивация живой природы мгновенной перегруппировкой половины каждой из ее оптических компонентов в свой оптический антипод внезапно уменьшила бы скорости всех стереоспецифических реакций, протекающих в ней, до скоростей, приближающихся в случае бимолекулярных реакций к половине их прежней величины. Следовательно, если растущая ткань не будет полностью инактивна, то малейшее отклонение от точного равенства антиподов стало бы увеличиваться с непрерывным ростом ткани до тех нор, пока первоначально неактивная система не была бы полностью подавлена преобладающим количеством одного энантиоморфа. Таким образом, когда количества реагирующих молекул велики, возможность наличия такого точного распределения будет мала и возникнет большая вероятность иного рода распределения. Абсолютно равного распределения фактически никогда не будет. Для относительно малого числа молекул (например для 1 10 ) теория дает возможность рассчитать избыток молекул одного антипода, равный 0,21%. Эта концепция не покан ется такой уж невероятной, если вспомнить многочисленные факты самопроизвольной оптической активации материи, происходящей при спонтанной кристаллизации ряда органических и неорганических соединений. На спонтанной избирательно кристаллизации энантиоморфов основан первый метод Пастера разделения рацематов. [c.9]

Следует отметить, что до недавнего времени вопросам рацемизации не уделялось должного внимания. При установлении чистоты синтетического пептида ограничивались элементарным анализом и определением оптического вращения. Оптическая гомогенность не была предметом исследования, хотя она имеет очень большое значение при сравнении синтетических и природных соединений Для установления конфигурации аминокислотных остатков, входящих в состав пептидов, было предложено применять ферментативный гидролиз с помощью тщательно очищенных лейцинамино-пептидазы, трипсина и химотрипсина 177. Количественный гидролиз синтетического пептида этими ферментами свидетельствует об исключительном содержании аминокислот -ряда. Весьма перспективным методом контроля оптической чистоты синтетических пептидов является газо-жидкостная хроматография. Целый ряд работ 178 свидетельствует о том, что возможно разделение антиподов аминокислот (вернее, их производных, например N-три-фторацетильных 179 или ментиловых эфиров N-трифторацетиламино-кислот 180), методом газо-жидкостной хроматографии. Этот метод достаточно чувствителен с его помощью можно обнаружить даже весьма небольшие примеси Д-аминокислот. [c.123]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология