Амилаза из ячменя

Крахмал предварительно подвергают осахариванию , т. е. превращению в более простое сахаристое вещество. Для этого картофель или зерно запаривают перегретым паром (при 140— 150° С) в результате получают массу, содержащую крахмальный клейстер. В эту массу, после того как она остынет, вводят солод (проросшие и измельченные зерна ячменя). Под каталитическим действием содержащегося в солоде фермента амилазы крахмал гидролизуется, распадаясь с образованием сахара мальтозы (стр. 251), [c.116]

В созревающем зерне ячменя, ржи, пшеницы и овса присутствуют а- и р-амилазы, но в зрелом зерне обнаруживаются лишь следы р-амилазы. Заметное содержание свободной а-амилазы найдено в [c.130]

На рис. 65 (по Клинкенбергу) представлена активность а- и р-амилаз ячменного солода в зависимости от величины pH. Из него видно, что максимальная активность а-амилазы приходится на pH около 5,6, активность р-амилазы — на pH около 4,8. [c.182]

Солодоращение — процесс проращивания различных видов зерна злаковых культур (ячменя, проса, овса и кукурузы) в специально создаваемых и регулируемых условиях с целью накопления в них ферментов (а-амилазы, р-амилазы и декстрина-зы), способных осахаривать крахмал. [c.1019]

Осахаривающая способность амилазы солода, приготовленного из зерна различных культур (гидролиз 2%-ного раствора крахмала при pH 4,9 в течение 15 мин), по данным Хжоища, приведены на рнс. 64. Из него видно, что наряду с различием в осахаривающей способности разные солода имеют неодинаковый температурный оптимум, который у одних солодов (кукурузный, просяной, овсяной) приходится на одну строго определенную температуру, у других (ржаной, пшеничный, ячменный) — на некоторый интервал температур. Для всех солодов, за исключением овсяного, максимальная температура для действия амилазы не превышает 55Х, за ней наступает резкое снижение осахаривающей способности, а при 75—85°С— полное ее прекращение. Это объясняется тепловой денатурацией белковой молекулы фермента и связанной с ней потерей каталитической активности. [c.181]

Рис. 72. Осахаривание крахмала амилазой ячменного солода в течение 70 минут.

Пиво. Пиво относят к так называемым солодовым слабоалкогольным напиткам, получаемым в результате сбраживания дрожжами экстрактов из проросших семян хлебных злаков. Основное сырье для производства пива ячменный солод, изготовляемый из проращенных зерен ячменя (процесс называется соложением). В процессе солодоращения в зерне накапливаются ферменты амилазы, расщепляющие крахмал на сбраживаемые углеводы (на мальтозу и декстрины) протеазы, превращающие белок (частично) в усвояемые дрожжами азотистые соединения. [c.206]

Оптимальные температуры действия на крахмал а- и Ь -амилаз различны и зависят от используемой для приготовления солода культуры злака. В частности, если оптимальные температуры действия а - амилазы ячменя составляют 51 — 61°С, ржи — 53 — 63, то Ь - амилазы ячменя — 48, ржи — 51°С. При нагревании раствора, содержащего а-амилазу, до 70°С в течение 15 мин ее активность снижается незначительно, Ь-амилаза в этих условиях инактивируется полностью. [c.44]

Установлено, что амилазы представляют собой белки и являются однокомпонентными ферментами. Амилазы плесеней, бактерий, поджелудочной железы, а также а-и Р-амилазы ячменного солода выделены в кристаллическом виде. Опыты, проведенные с препаратами амилазы, привели к предположению, что активность этого фермента связана с наличием в его молекуле сульфгидрильных групп. При окислении сульфгидрильных групп амилазы ее активность снижается и, наоборот, при восстановлении окисленного фермента его активность увеличивается. [c.93]

Все исследованные а-амилазы содержат кальций, который всегда (единственное исключение в данном случае — а-амилаза ячменя [136]) очень прочно связан с ферментным белком [48, 68]. При тщательно контролируемых экспериментальных условиях металл может быть удален из фермента. Лишенный металла фер- [c.260]

Опустите зерна в воду на несколько часов и оставьте их прорастать на блюдце в течение 4-5 дней, каждый день подливая немного воды. Проростки отделите, промойте водой и тщательно разотрите деревянным пестиком или ложкой. Кашицу разбавьте двойным количеством дистииированной воды и отожмите через плотную ткань в стакан. Такой экстракт содержит два фермента альфа-амилазу и бета-амилазу. Дополнительной обработкой можно разрушить один из них, чтобы наблюдать действие другого. Альфа-амилазу разрушим нагреванием. К одной части экстракта из ячменя добавьте три части воды, размешайте смесь и нагревайте ее 20 мин на водяной бане при 70 °С, тщательно перемешивая. Охлажденный раствор содержит бета-амилазу. [c.152]

Рис. 75. Кривые инактивации амилазы ячменного солода при выдерживании разваренной массы при различных температурах (по Д. Н. Климовско.му и Лосеву).

Проращивание проса. Режимы проращивания ячменя, овса, ржн н пшеницы в общем сходны для них характерна относительно низкая температура. Просо проращивают при более высокой температуре. Хотя содержание амилазы при этом будет меньше, накопится больше декстриназы, ради которой и применяется просяной солод. [c.140]

Кроме того, его производят из сахаридов ферментативным путем. Так, из крахмала под действием амилазы солода (измельченного проросшего ячменя) на первой стадии образуется дисахарид мальтоза, которая затем в присутствии дрожжевой [c.28]

Пищевое сырье сначала очищают от пыли, грязи и механических примесей, затем разваривают в течение 45—110 мин острым паром под давлением 4—5 ат. Образовавшаяся жидкая однородная масса поступает в заторный чан. Сюда же подается солод — ферментативный препарат, содержащий ферменты — амилазу или диастазу. Солод получают из проросшего в особых условиях зерна (ячменя, ржи, проса). После добавления солода массу выдерживают в течение 10—15 мин при температуре 61° С для ее стерилизации, а также растворения и осахаривания крахмала. Под действием ферментов крахмал быстро гидролизуется, растворяясь в воде [c.46]

Семена зерновых культур обычно содержат лишь незначительное количество или вовсе не содержат антипитательных веществ. Однако у некоторых видов встречаются различные нежелательные компоненты. Так, доказано наличие ингибиторов протеаз в пшенице, ячмене, ржи, кукурузе, рисе, сорго, овсе, тритикале и просе [14, 40, 41, 66, 68]. Эти ингибиторы находятся во всем зерне или в зародыше, или в эндосперме. Ингибиторы а-амилазы встречаются в пщенице и гречихе [90], а также в овсе, ржи и сорго. Лектин находится в зародыше пшеницы [3, 11]. Пшеница, кукуруза, овес и рожь содержат хлорогеновую кислоту. Танины обнаружены в ячмене и особенно в сорго [48]. Наконец, фитаты присутствуют в пшенице, кукурузе, овсе, рисе, ячмене, тритикале [19, 63, 83, 104]. [c.349]

Амилазы в зерне ячменя находятся в свободном и связанном состояниях. / . [c.35]

Рис. 4.7. Результаты, полученные методом связывания комплемента, с одной стороны, и методом двойной диффузии, с другой стороны, для сравнения антиген ности р-амилаз, экстрагируемых из непроросшего и пророс него зерна ячменя. В двух упомянутых методах использована одна н та же моноспецифическая иммунная сыворотка р-амилазы ячменя. Оба экстракта подвергли диализу и разбавили >1.0 получения одинаковой их активности.

По данным С. С. Елизаровой, активность связанной бета амилазы (в мг мальтозы на 10 г зерна) у яровых ячменей колеблется от 90 до 205, общей — от 175 до 485. [c.35]

Явления брожения и переваривания известны с незапамятных времен, однако зарождение учения о ферментах (энзимология) относится к первой половине XIX в. Первое научное представление о ферментах было дано еще в 1814 г. петербургским ученым К.С. Кирхгофом, который показал, что не только проросшие зерна ячменя, но и экстракты из солода способны осахаривать крахмал с превращением его в мальтозу. Вещество, извлекаемое из проросшего ячменя и обладающее способностью превращать крахмал в мальтозу, получило название амилазы. Ю. Либих и Ф. Велер открыли агент, расщепляющий амигдалин, содержащийся в эфирном масле горького миндаля. Этот агент был назван эмульсином. В последующие годы были описаны другие ферменты, в частности пепсин и трипсин, вызывающие распад (гидролиз) белков в пищеварительном тракте. [c.116]

Эдельман в 1972 г. [40] сообщил, что конканавалин ( anava-Иа ensiformis) в зависимости от pH среды существует в димерной или тетрамерной форме. Мономер может разделяться на две субъединицы Ai и Аг с близкими молекулярными массами. Помимо этого, как у животных, начинают обнаруживать сигнальные пептиды (N-концевой фрагмент, гидролизуемый при прохождении белка через мембрану), состоящие приблизительно из пятнадцати аминокислотных остатков, преимущественно гидрофобных, особенно у проламиновых фракций кукурузы [26] и ячменя, а также у а-амилазы [117]. [c.43]

Отдельные ферменты амилазного комплекса солода обладают неодинаковой термоустойчивостью. а-Амнлаза более термостабиль-на, чем р-амилаза. Повышение концентрации углеводов в сусле защищает амилазы, повышая их термостабильность. Оптимальная температура для действия а-амилазы ячменного солода в сусле около 70°С, р-амилазы 60°С. В условиях производства температуру поддерживают в пределах 57—58°С. Меньшая температура, напри- [c.181]

С середины XVIII в. начинается период открытия и вьщеления большого числа новых органических веществ растительного и животного происхождения. Крупным событием второй половины XVIII в. стали исследования Л. Спалланцани по физиологии пищеварения, которые положили начало изучению ферментов пищеварительных соков. Русский химик К.С. Кирхгоф в 1814 г. описал ферментативный процесс осахаривания крахмала под влиянием вытяжки из проросших семян ячменя. К середине XIX в. были найдены и другие ферменты амилаза слюны, пепсин желудочного сока, трипсин сока поджелудочной железы. Й. Берцелиус ввел в химию понятие о катализе и катализаторах, к числу последних были отнесены все известные в то время ферменты. В 1839 г. Ю. Либих выяснил, что в состав пищи входят белки, жиры и углеводы, являющиеся главными составными частями животных и растительных организмов. [c.16]

Для того чтобы выделить фермент и дать возможно более полную характеристику его физических, химических и каталитических свойств, прежде всего следует выбрать объект, отличающийся высоким содержанием исследуемого фермента. Сейчас известно, например, что бобы канавалии содержат много уреазы, что батат богат р-амилазой, ячменный солод — а-амилазой, млечный сок папайи — папаином, клубни картофеля — фосфорилазой, листья сахарной свеклы — инвертазой, в щитке семян кукурузы содержится много рибонуклеазы и т. д. Для экстрагирования фермента необходимо разрушить цитоплазматическую мембрану клетки, а возможно, и клеточную оболочку. С этой целью применяют обработку материала с помощью пресса или в гомогенизаторе, растирание в ступке с песком, встряхивание при высоких скоростях с песком или стеклянными шариками, замораживание и оттаивание, а также высушивание ацетоном. При выделении [c.98]

При применении значительной части неосоложенного ячменя (выше 25% от общей засыпки) при 52°С добавляют ферментные препараты до расщепления глюканов ячменя, Если глюканы не удалить, то они препятствуют последующему процессу осветления, а также фильтрации пива. При этой температуре действуют также протеолитические ферменты. После выдержки в течение 20-30 мин затор нагревается до 63-64"С. Затем здесь происходит благодаря действию Р-амилазы основное расщепление крахмала до мальтозы, а меньшее - до декстринов (мо ь-тозная пауза). Путем повышения температуры затора до 72-75°С достигается температурный оптимум для а-амилазы. Этот фермент образует из крахмала преимущественно декстрины и в небольшом количестве мальтозу (декстриновая пауза). Путем увеличе[1ия или сокращения отдельных температурных стадий регулируют состав сусла в отношении содержания сбраживаемого дрожжами сахара, т.е. глюкозы, сахарозы, фруктозы, мальтозы и. мальтотриозы, а также несбраживаемых декстринов. Отношение сбраживаемых веществ к несбраживаемым называется конечной степенью сбраживания . [c.86]

Катепсин, папаин, эстераза, а равно и фосфатаза дрожжей архивируются /-аскорбиновой кислотой. Активность амилазы ячменя угнетается ею. Исходя из ясно выраженного активирующего действия аскорбиновой кислоты на эстеразу, Панченко и Краут ск ны рассматривать аскорбиновую кислоту такою же составной частью эстеразы, какою считается флавин в желтом окислительном ферменте (флавинэнзиме). Однако против такой концепции Деются и возражения, так как активирующее протеолитические ферменты действие оказывает не только аскорбиновая кислота, но и редук-тоны в то же время дегидроаскорбиновая кислота таким действием не обладает возможно, однако, что для эстераз имеются исключения. [c.181]

В настоящее время выделены и проклонированы несколько десятков генов высших растений, в том числе гены, контролирующие запасные белки сои, ячменя, гороха, кукурузы, а также некоторые гены, контролирующие активность ферментов алкогольде-гидрогеназы и каталазы кукурузы, а-амилазы ячменя некоторые гены хлоропласта пшеницы, шпината и др. [c.281]

В солоде амилолитические ферменты распределены неравно.мер-но в ячменном приблизительно 70% амилаз локализовано в нижней части эндосперма, прилегающей к щитку, в вер.хней части находится около 25%, в щитке 4%, в стебельке и корешках 1%- [c.131]

Гиббереллины выделяют практически из всех частей растений их запасные и транспортные формы представляют собой гликозиды и комплексы с белками. Место биосинтеза гиббереллинов — корни, верхушечные стеблевые почки и разаивающиеся семена. Имеются данные, что гиббереллины синтезируются в побегах, затем транспортируются в корни, где трансформируются в активные формы, после чего снова аозвращаются в побеги, где и проявляют стимулирующий эффект. Механизм их биологического действия исследован недостаточно. Известно лишь, что в зернах ячменя они изменяют свойства мембран и индуцируют синтез а-амилазы, а в тканях ряда других растений изменяют наборы РНК и функционирующих ферментов. [c.717]

Ферментативный гидролиз полисахаридов типа крахмала. Существование ферментов, превращающих крахмал в сахар, давно известно. Амилаза (диастаза) зерен ячменя была получена в виде водного экстракта Кирхгофом (1811 г.) и изучена Пайеном и Перзозом (1833 г.), а амилаза слюны была выделена Лейхсом (1831 г.). [c.317]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология