Ферменты и коферменты в окислительно-восстановительных процессах

Оба кофермента являются простетическими группами дегидрогеназ и участвуют в окислительно-восстановительных процессах. В реакциях дегидрирования активная часть НАД" (его пиридиновый фрагмент) принимает от субстрата (например, спирта) гидрид-ион и восстанавливается до слабо связанной с ферментом формы НАД-Н, в которой уже присутствует 1,4-дигидропиридиновый фрагмент. От субстрата затем отщепляется и переходит в раствор протон, и из спирта, таким образом, возникает альдегид или кетон. [c.117]

Флавиновые коферменты в составе флавопротеидов (ферменты класса оксидоредуктаз) катализируют окислительно-восстановительные реакции различных соединений в процессах обмена веществ животного организма с образованием химических связей С=С, С=0, N—Н, S—Н и расщеплением связей С—N, С—О, N—О, S—S. [c.558]

Последовательности ферментативных окислительно-восстановительных реакций лежат в основе клеточного метаболизма энергии. Энергия, освобождаемая при окислении восстановленных органических или неорганических соединений, запасается с различной эффективностью в виде таких удобных форм, как АТР, мембранные потенциалы или восстановленные коферменты. Механизм действия ферментов, катализирующих процессы электронного переноса, активно изучается, что связано с их вал<ной физиологической ролью. [c.399]

Биологическое действие. Витамины группы К (филлохиноны) входят в состав ферментов, которые регулируют процессы свертывания крови, способствуя превращению фибриногена в фибрин, формирующий кровяной сгусток. Витамин К как компонент дыхательной цепи (убихинон или кофермент Q) участвует в окислительно-восстановительных реакциях и влияет на аэробные процессы энергообразования. [c.113]

Ферментами называются специфические белки тканей живых организмов, выполняющие функцию биологических катализаторов. Среди ферментов имеется немало простых белков. Это однокомпонентные ферменты, такие, как пепсин, трипсин и др. Многие ферменты являются сложными белками, их молекулы содержат белковую часть и небелковую (простетическую) группу. Такие ферменты называются двухкомпонентными. К числу двухкомпонентных относятся многие ферменты окислительно-восстановительных процессов. Простетические группы ряда ферментов легко отделяются от белковой части молекулы. Такие группы называются коферментами. Примером являются никотинамидаде-ниндинуклеотид (НАД) (кофермент дегидрогеназ). [c.109]

В результате возникновения мостика могут, очевидно, осуществляться следующие виды взаимодействий а) мостик возникает между ионом металла и молекулами субстрата в простейшем случае здесь наблюдаются эффекты поляризации б) мостик возникает между двумя реагирующими частицами, присоединяющимися к металлу здесь возможно взаимодействие между частицами, обусловленное как окислительно-восстановительными процессами (переход электронов по мостику), так и другими видами химического взаимодействия между лигандами (например, полимеризацией) в) мостик получается между катализатором (коферментом) и субстратом. Система кофермент — субстрат затем взаимодействует с белком фермента и только тогда каталитический процесс развивается нормально.. Модели таких каталитических систем почти не изучены. [c.141]

Введение 118 Биомедицинское значение 118 Окислительно-восстановительное равновесие, окислительно-восстановительный потенциал 118 Ферменты и коферменты, участвующие в окислительно-восстановительных процессах 119 Литература 126 [c.377]

Флавопротеиды составляют весьма обширную группу окислительно-восстановительных ферментов, окисляющих самые различные субстраты и переносящих водород, на различные акцепторы. Это оксидазы, окисляющие субстраты посредством молекулярного кислорода с образованием перекиси водорода, дегидрогеназы, переносящие электроны от субстратов на цитохромы или искусственные акцепторы электронов, дегидрогеназы, восстанавливающие никотиновые коферменты и диафоразы, окисляющие восстановленные никотиновые коферменты и диафоразы, окисляющие восстановленные никотиновые коферменты посредством искусственных акцепторов электронов. Наличие столь обширного количества разнообразных субстратов и акцепторов водорода, большое разнообразие происходящих процессов, [c.157]

Рибофлавин-мононуклеотид, подобно кокарбоксилазе, примыкает по биологическому действию к витаминам и ферментам. Являясь продуктом фосфорилирования рибофлавина, рибофлавин-мононуклеотид представляет собой готовую форму кофермента, образующегося в организме нз рибофлавина (витамина Вг). В соединении с белком рибофлавин-мононуклеотид входит в состав ферментов, регулирующих окислительно-восстановительные процессы (желтый окислительный фермент и цитохромредуктазу) он участвует также в процессах белкового и жирового обмена играет важную роль в поддержании зрительной функции глаза. [c.100]

Витамин Вг является коферментом ряда флавиновых ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы при тканевом дыхании (дыхательные ферменты, флавинаденин-мононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД). Сюда же относятся оксидазы аминокислот, принимающие участие в окислительном дезаминировании аминокислот. Из приведенной формулы л<елтого дыхательного фермента видно, что он состоит из белка и фосфорного эфира — рибофлавина. Эти ферменты называются также флавопротеинами. [c.173]

Коферменты надо рассматривать как более или менее легко отделяемые от белковой части фермента простетические группы. При окислительновосстановительных реакциях коферменты обычно выполняют роль промежуточного субстрата (косубстрата) — переносчика водорода (В. А. Белицер, Я. О. Парнас). Эта их функция стала особенно очевидной после того, как было показано, что многие окислительно-восстановительные процессы катализируются системой, состоящей из одного кофермента и двух различных ферментных белков. [c.129]

Механизм действия этого витамина сводится к участию его в образовании ферментов биологического окисления. В виде фосфорного эфира — мононуклеотида (флавинмононуклеотид ФМН) или динуклеотида (флавинадениндинуклеотид ФАД) он является коферментом ряда Савиновых ферментов (желтого дыхательного фермента, диафоразы, цитохромредуктазы, оксидазы аминокислот, ксантиноксидазы), обеспечивающих нормальное протекание в организме окислительно-восстановительных процессов, суть действия которых заключается в переносе атомов водорода. [c.162]

В дальнейшем в связи с повышением чувствительности спектрометров ЭПР стало возможным исследовать этим методом биологические объекты без предварительного высушивания. Были исследованы окислительно-восстановительные ферментативные системы в нативных тканях и их компонентах, модельные ферментативные системы с изолированными ферментами и свободные радикалы, образующиеся при неферментативном ступенчатом окислении биохимических субстратов и активных коферментных групп. При неферментативном окислении биохимических субстратов и коферментов типа флавинмоно-нуклеотида возникает сигнал ЭПР с АЯу г 30 5 и протонной СТС [41]. В то же время при ферментативных окислительно-восстановительных процессах с участием флавиновых ферментов наблюдаются более узкие (АЯ1/. = 13 э) сигналы без СТС. Многочисленными кинетическими экспериментами было показано [42—44], что возникновение сигнала ЭПР обусловлено образованием комплекса фермента с субстратом. Форма и ширина сигнала ЭПР свидетельствуют, однако, что хотя источником неспаренного электрона является низкомолекулярный свободный радикал, адсорбированный на белке—ферменте, плотность неспаренного электрона распределена по значительно большему пространству. Действительно, сигналы ЭПР, наблюдающиеся при ферментативном восстановлении, характеризуются не только исчезновением СТС (что могло бы быть объяснено уширением индивидуальных компонент СТС за счет меньшей подвижности белковых молекул), но и уменьшением суммарной ширины, что может быть понято только при допущении делокализационных или обменных эффектов (см. главу III). [c.214]

Образование таких восстановленных коферментов, как НАД-Нг или ФАД -Нг при окислении какого-либо богатого энергией питательного вещества сопровождается лишь переносом химической энергии от одной молекулярной частицы к другой. Преимущество коферментов как системы заключается в том, что они могут участвовать в сопровождающихся выделением энергии процессах, характерных для самых различных типов тканей и ферментов. Содержание энергии в восстановленных коферментах можно легко оценить. В табл. 1 приведены стандартные электродные потенциалы Е ) для некоторых биологически важных реагентов. Мы включили в эту таблицу содеря ащий железо протеин цитохром с для того, чтобы показать, что окислительно-восстановительный потенциал пары Ке /Ре заметно изменяется, если металл образует хелат с белком. Другой содернмщий железо белок — ферредоксин — мы рассмотрим более подробно позднее, укажем только, что восстановленный ферредоксин является мощным восстановителем [4,5]. [c.159]

Многие кофакторы ферментов являются производными витамршов. Так, окислительно-восстановительные процессы в биологических системах осуществляются при участии производных витамина РР (никотипамид-ных коферментов), витамина Вг (флавиннуклеотидов), витаминов С, Е и К. Различные превращения аминокислот катализирует фосфат витамина Вб — пиридоксальфосфат. Кофактор ацилирования (кофермент А) содержит остаток пантотеновой кислоты — одного из витаминов группы В. В процессах карбоксилирования и декарбоксилирования участвуют биотин (витамин Н) и тиаминпирофосфат — производное витамина В . Превращения и перенос одноуглеродных остатков катализируют ферменты, кофакторами которых служат производные фолевой кислоты и витамина В з. Витамин А играет роль в зрительном процессе. [c.249]

Витамин РР влияет на состояние углеводного и жирового обмена, особенно на окислительно-восстановительные процессы. Амид никотиновой кислоты входит в состав коферментов нико-тинамид-аденин-динуклеотида (НАД) и никотинамид-адеин-ди-нуклеотидфосфата. Как известно, эти соединения являются ко-ферхментами важнейших ферментов дегидраз, катализирующих тканевое дыхание. Нарушение окислительных процессов можно считать первичным признаком проявления авитаминоза РР. Остальные же признаки пеллагры являются следствием этих нарушений. Авитаминоз РР при обычных условиях питания встречается редко, так как витамин РР довольно широко распространен в природе. Он содержится в печени и мышцах крупного и мелкого рогатого скота и свиней, в хлебе, картофеле и т. д. Большое количество витамина РР содержится в рисовых и пшеничных отрубях (около 100 мг1%), в дрожжах и других продуктах. [c.175]

Биологическое окисление [4] катализируется ферментами, каждый из которых функционирует в соединении с коферментом, действующим в качестве переносчика электронов. Имеется многб ферментов окисления, но относительно немного коферментов. Именно последние определяют, будет ли процесс переноса электронов включать одиночные электроны, электронные пары и т. д, С переносом электронов связан процесс переноса водорода. Один из обсуждаемых ниже вопросов состоит в том, является ли описание окислительно-восстановительных реакций наилучшим в терминах переноса электронов или протонов, или, напротив, переноса частиц типа атома водорода или гидрид-иона. [c.581]

Энзиматические процессы, имеющие место при гидрировании этиленовых соединений, до настоящего времени исследовались лишь на примере дрожжевых ферментов [70]. Об их связи с процессами окислительно-восстановительного распада углеводов можно судить на основании того факта, что в свободных от сахаров дрожжевых суспензиях насыщение этиленовых соединений проходит лишь крайне медленно. Если содерл ание резервпьхх углеводов в дрожжах предварительно понижено путем длительной аэрации, то гидрирование этиленовых соединений вовсе не происходит. На связь распада углеводов с процессом гидрирования указывает также и зависимость последнего от кислотности раствора так, в бродящих растворах в присутствии пивных дрожжей скорость гидрирования коричного спирта увеличивается с повышением щелочности (исследовалась область pH 4,5—8,5). Как известно, с увеличением pH усиливаются также и явления дпспропорционирсвания, сопровождающие расщепление углеводов, и при pH 8,5 вместо нормального образования этилового спирта из триозы И меет место превращенме большей части последней в глицерин. В тех же условиях из ацетальдегида наряду с этиловым спиртом образуется уксусная кислота. В щелочной среде равновесие между триозой (или спиртом) и козимазой сильно смещено в сторону восстановления кофермента [71], вследствие чего количество водорода брожения , который посредством козимазы может быть использован для других реакций, увеличивается. [c.285]

Оксидоредуктазы ускоряют окислительно-восстановительные реакции, осуществляя перенос электронов или атомов водорода е 4-Н+) от окисляемого субстрата (донора водорода) к акцептору, который при этом восстанавливается. Биохимическое окисление органических соединений происходит путем их дегидрирования. Процесс этот катализируют оксидоредуктазы, носящие название дегидрогеназ. Первичные дегидрогеназы в качестве кофермента чаще всего имеют никотинамид-адениндинуклеотид (НАД). В сочетании с различными белковыми носителями НАД образует множество ферментов, действующих на определенные вещества. В общем виде реакцию дегидрирования можно записать так [c.53]

Роль переходных металлов в жизнедеятельности организмов в основном опеределяется их каталитическими свойствами. Многие ферменты представляют собой белок как таковой (т. е. являются полипептидами), тогда как другие состоят из белка (называемого в этом случае апоферментом ) и одной или более малых молекул или ионов (кофактор, кофермент или простетическая группа), которые вместе образуют весь фермент или холофермент. Кофермент может представлять собой органическую молекулу, например флавин, пиридоксаль, пнридиннуклеотид и др., соединенную с белком ковалентной связью, водородными связями или за счет вандерваальсовых взаимодействий. Кофактор может быть простым ионом металла, например ионом меди, или комплексом металла с одним или несколькими лигандами, например железопорфирины, кобальт-корриноиды. Если с ионом металла координируется один или несколько анионов аминокислот, то лигандом может служить сам белок, хотя это лиганд необычного типа. Очевидно, такие металлоферменты можно рассматривать как особую группу ферментов или как особую группу комплексов металлов и сопоставлять каталитическую активность ферментов, содержащих и не содержащих металл, или каталитическую активность комплексов переходного металла с белком и без белка. В рамках этого обзора мы не будем рассматривать металлоферменты, в которых ион металла выступает главным образом как льюисовая кислота (как в некоторых гидролитических ферментах [59]). Предметом обзора являются такие металлопротеины, которые сами претерпевают определенные (например, окислительно-восстановительные) превращения в ходе каталитического процесса и в которых в качестве лигандов принимают участие некоторые специфические компоненты, например молекулярный кислород, которые характерны для комплексов переходных металлов. [c.133]

Можно назвать еще следующие направления, по которым развивается современная ферментология изучение роли и действия отдельных факторов, влияющих на процесс,—температуры, pH среды, ее окислительно-восстановительного потенциала, концентрации субстрата и фермента изучение кинетики ферментативных реакций исследование специфичности ферментов — важнейшего свойства, определяющего их биологическую роль и возможности практического использования химического строения и действия ингибиторов ферментов, обратимого и необратимого, специфического и неспецифического торможения ими реакций изучение строения и функций различных кофакторов, в первую очередь специфических коферментов, их роли в каталитическом процессе, в обмене веществ исследование особенностей ферментных белков — состава, числа цепей, гидродинамических и электрохимических свойств, химической структуры далее — строения активных центров, их числа, их низкомолекулярных аналогов изучение механизма действия ферментов действия полифермент-ных систем и, наконец, образования ферментных белков, в том числе их биосинтез и образование из предшественников префер-ментов). [c.46]

ФЕРМЕНТЫ (энзимы). Регуляторы биохимических процессов белковой природы, в сотни тысяч и даже в миллионы раз ускоряющие химические процессы, протекающие в живых организглах. Подразделяются на простые и сложные (одно- и двукомпонентные). Простые Ф. состоят из белка, обладающего каталитическими свойствами. В составе сложных Ф. различают небелковую часть, называемую активной группой, или коферментом, и белковую часть. В состав активных групп двукомпонентных Ф. часто входят витамины. Б сложных Ф. ни кофермент, ни белковая часть, взятые в отдельности, не проявляют катализирующего действия, присущего Ф. в целом. Большинство химических реакций, совер шаюпщхся в организме в процессе обмена веществ, протекает с участием Ф. Всего в настоящее время известно свыше 700 Ф., многие из которых получены в кристаллическом состоянии. К Ф. относятся, например, липаза, расщепляющая жиры, пепсин — Ф. желудочного сока, протеазы, расщепляющие белки, карбогидразы, расщепляющие углеводы, окислительно-восстановительные Ф.— дегидразы, каталаза, пероксидаза. Ф. называют по субстрату, на который они действуют, с заменой окончания на -аза, например, сахароза и сахараза, или по типу биохимической реакции, которую они катализируют. [c.318]

Витамины группы В играют важную роль в обмене веществ живого организма. Витамин В1 (тиамин, или аневрин) содержится в количестве 120—200 у на 1 г сухого вещества пивоваренных дрожжей и около 20 у на 1 г пекарских дрожжей. Витамин В входит в состав кофермента карбоксилазы, участвующей в превращении сахара в спирт, а также в окислительных процессах. Содержание витамина Вг (рибофлавина) равно 20— 30 V на 1 г сухого веса дрожжей. Этот витамин входит в виде фосфорного эфира в состав желтого фермента и является составной частью окислительно-восстановительных систем. Для деятельности дрожлсевой клетки очень важен витамин РР (никотиновая [c.240]

Мембраны, содержащие ферменты переноса электронов и сопряженного с ним фосфорилирования, называют сопрягающими, В иих энергия света (фотосинтез) н энергия окисления субстрата (дыхание), освобождающаяся в процессе переноса электронов окислительно-восстановительной системой фермеггтов и коферментов в редокс-цепях, обеспечивает другой процесс — фосфорнлироваиие АДФ неорганическим фосфатом с образованием АТФ. [c.239]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология