Цитохромоксидазы бактерий

Субъединичным состав цитохромоксидазы сильно варьирует в зависимости от источника выделения. Так, цитохром-с-оксидазы бактерий содержат 2—3 субъединицы, митохондрий дрожжей — [c.617]

Приняв во внимание эти наблюдения, а также тот факт, что цитохромоксидазы бактерий содержат всего два-три полипептида, гомологичные митохондриальным субъединицам I—III, можно предположить, что функции легких субъединиц цитохромоксидазы митохондрий связаны с регуляцией этого фермента в клетках эукариот. [c.92]

Цитохромоксидаза — мембранный белок, состоящий из ряда субъединиц. Интересно, что в процессе эволюции шло усложнение этого комплекса. Цитохромоксидазы различных бактерий содержат от 2 до 3 субъединиц, в митохондриях дрожжей их — 7— -8, а в митохондриях высших животных—12—13 субъединиц. [c.128]

Структура цитохромоксидазы. Цитохромоксидаза митохондрий и некоторых бактерий содержит четыре редокс-центра два гемма а-типа (гем а и гем Оз) и два атома меди (Сил и Сив). [c.89]

Выяснена примерная топография фермента митохондрий (но не бактерий) показано, что некоторые из белков смотрят наружу митохондрий, другие внутрь, а третьи пронизывают мембрану насквозь. В целом цитохромоксидаза имеет вид буквы У, причем ножка довольно сильно высунута из мембраны на внешней ее стороне, а. [c.115]

Тест на наличие цитохромоксидазы. Полоску фильтровальной бумаги смачивают реактивом и наносят платиновой петлей или стеклянной палочкой суточную чистую культуру исследуемых бактерий со скошенной среды № 1. Синее окрашивание, появляющееся через 2—5 мин, свидетельствует о положительной окси-дазной реакции. [c.199]

Является основой тема, служит простетической гр. цитохромоксидазы (цитохром а + а,) и цитохрома а, (бактерии, напр. Е. oli). Природный порфирин а (а-форма) НС1-ЧИСЛО 15. Переход в спектрально идентичный порфирин a (НС1-чис-ло 5) происходит при выдерживании порфирина аа в водн. H I или под-кисл. орг. раств-лях. При удалении Fe из гемина могут образовываться продукты превращения последнего. Чрезвычайно фоточувствителен. Си-Комплекс 598, 550 нм. В преп. в равном кол-ве содержится второй, более полярный компонент неизвестной структуры. Получ. см. [BJ 78, 793 [c.184]

Основное же количество энергии тионовые бактерии получают в результате переноса образующихся при окислении восстановленной серы электронов, поступающих в дыхательную цепь на уровне цитохрома а (см. рис. 97). Дыхательная цепь тионовых бактерий содержит все типы переносчиков, характерных для аэробных хемогетеротрофов. У тионовых бактерий обнаружены флавопротеины, убихиноны, Ре8-белки, цитохромы типа Ь, с, цитохромоксидазы о, d, а + [c.372]

Одним из интересных свойств карбоксидобактерий является сам факт использования ими окиси углерода, служащей специфическим ингибитором терминальных оксидаз, таких как цитохромы типа а (см. рис. 94). Для некоторых карбоксидобактерий показана устойчивость к содержанию в атмосфере до 90 % СО. В то же время в электронтранспортных цепях этих организмов не обнаружено необычных цитохромов. В качестве механизмов, приводящих к СО-устойчивости этих бактерий, обсуждаются быстрая детоксикация СО с помощью окисляющего фермента индукция ответвляющихся от основного пути СО-нечувствительных терминальных оксидаз, через которые и осуществляется перенос электронов на О2 повышенный синтез компонентов электронтранепортной цепи пространственное разобщение процесса окисления СО и цитохромоксидаз, чувствительных к ней. [c.388]

В нем имеется цитохром а и цитохром С. При добавлении двухвалентного железа вначале происходило восстановление цитохрома С, а затем первого фермента, Бесклеточная система, полученная из названной бактерии, содержала до 90% активности железоцитохромредуктазы и цитохромоксидазы. Железо-цитохром-С-редуктаза оказалась специфичной для двухвалентного железа. Фермент сравнительно устойчив и при pH 5 выдерживает нагревание в течение 30 мин при 100° С, [c.123]

Наиболее существенной функцией растворенного кислорода при культивировании аэробных микроорганизмов является его участие в процессах дыхания в качестве акцептора электронов от терминального звена дыхательной цепи цитохромоксидазы. Иногда кислород может выступать как компонент субстрата, т. е. участвовать в пластическом обмене. В этих случаях, например у метанутилизирующих бактерий, кислород, входящий в состав клеточной биомассы, образуется из молекулярного кислорода вследствие протекания реакций с участием оксигеназы. [c.249]

Desulfovibrio. Цитохромоксидаза этих бактерий участвует в процессе восстановления сульфатов. Образующийся при этом водород оказывает смертельное действие на микроорганизмы других видов. Система переноса электронов у Desulfovibrio desulfuri ans, как и другие системы у анаэробов, не чувствительны к ПАВ, цианидам и другим ингибиторам [9]. [c.56]

Подсчитано, что при окислении 14,5 моля NO2 в N03 образуется 4 10 клеток Nitroba ter, при этом время генерации составляет 10— 100 ч. На фиксацию 1 моля СО2 требуется 85—115 молей NOJ (или для фиксации 1 г СО2 нужно окислить 35 г NO2). Установлено, что клетки Nitroba ter используют только 2—10% энергии, заключенной в NO2. Процесс образования карбоксисом для бактерий П фазы более редок, имеется развитая система мембран. Редокс-потенциал пары нитрит/нитрат равен +400 мВ, и электроны переносятся на уровень цитохромоксидазы, поэтому в результате генерируется 1 молекула АТФ (одно место сопряжения). АТФ также может образовываться за счет трансмембранного градиента протонов. Подсчитано, что для получения 1 моля НАДН необходимо окислить 5 молей нитрита с обратным переносом электронов. [c.171]

Использование нитратов в процессе дыхания присуще многим видам денитрифицирующих бактерий. Пути превращения веществ в процессе нитратного дыхания те же, что и при аэробном дыхании. Денитрификаторы имеют две ферментные системы, одна из которых позволяет им в присутствии кислорода осуществлять процесс аэробного дыхания. Вторая ферментная система имеет ту же самую цепь переноса водорода, как и первая, с той лишь разницей, что в цитохромной системе вместо цитохромоксидазы присутствует фермент ннтратредуктаза. Микроорганизмы, способные развиваться как в присутствии кислорода, так и без него, называются факультативными анаэробами. В общем виде процесс анаэробного дь1хания за счет нитратов может быть записан так [c.64]

В активном центре цитохромоксидаз высших животных содержатся два гема а (см. рис. 46) и два иона меди. Темы цитохромоксидазы химически идентичны, но за счет различного окружения имеют разные функциональные и спектральные свойства. Цитохромоксидаза—протонный насос. При транспорте одного электрона происходит перенос двух протонов, один из которых используется при восстановлении кислорода до воды в активном центре комплекса, а другой пересекает мембрану. Терминальная оксидаза ряда бактерий отличается от цитохромоксидазы митохондрий. Так, например, у Е.соИ она состоит из четырех полипептидов, двух гемов типа Ь (bssg и Ьзез) и двух ионов меди. Этот фермент окисляет не цитохром с, а восстановленный коэнзим Q. [c.128]

Цитохром с. Восстановитель цитохромоксидазы цитохром с представляет собой очень стабильный гемопротеин, состоящий из 104 аминокислот и гема с. Гем ковалентно связан с апобелком (через SH-группы ys- 4 и ys- 7). Это отличает цитохромы типа с от цитохромов а- и Ь-типов, где гемы связаны нековалентно. П. М. Вуд полагает, что прочная связь гема с апоцитохромами типа с обусловлена тем, что все цитохромы такого типа расположены на внешней стороне мембраны митохондрии или бактерии. Нековалентно связанный гем мог бы диссоциировать и разбавиться цитозолем (митохондрии) или периплазмой, а затем и внешней средой (бактерии). [c.88]

Fe + — не единственный донор электронов с положительным редокс-потенциалом, утилизируемый бактериями рода Thioba illus. Они способны окислять тиосульфат в сульфат через цитохром с и цитохромоксидазу [c.100]

Не исключено, что эволюция этой системы щла в направлении от Митчела к Викстрему . Тогда бактерии с спростой цитохромоксидазой используют примитивный (ио, может быть, более устойчивый) механизм, а мито-тондрии — более сложную и совершенную систему. [c.115]

Кое-что нам известно уже сегодня. Показано, что оба фермента содержат по два атома железа и по два атома меди, причем железо входит в состав гема, плоского органического макроцикла, подобного тому, что найден в гемоглобине крови. Именно атомы металлов участвуют в переносе электронов цитохромоксидазами. Для пяти из семи белков митохондриального фермента выяснена первичная структура, то есть последовательность аминокислот, составляющих белковую цепь. Для фермента из бактерий эта работа еще не начата. [c.115]

Данные о молекулярных массах структурных белков мембран противоречивы. У структурных белков митохондрий сердца и печени быка они составляют от 20000 до 60000, а у бактерий—от 10000 до 160000 Да. Структурные белки мембран отличаются резко выраженной способностью к агрегации. При pH 12 они существуют в виде мономеров, но при понижении значения pH олигомеризуются с образованием фибриллярных структур и микрокристаллов. Более того, они способны соединяться в стехиометрических соотношениях с другими белками (например, ми-оглобином) и особенно с ферментами, характеризующимися мембранной локализацией (цитохромами Сх и Ь, цитохромоксидазой, малатдегидро-геназой и др.), причем каталитическая активность последних при этом заметно изменяется. Поэтому полагают, что роль структурных белков мембран не ограничивается только лишь закреплением ферментов в мембране. [c.90]

Наличие кислорода сделало возможным возникновение бактерий, способных синтезировать АТР за счет аэробного метаболизма, эти бактерии могли использовать большое количество энергаи, высвобождаемое при полном расщеплении углеводов и других восстановленных органических молекул до СОз и НзО. В результате модификации некоторых компонентов существовавших ранее электронтранспортных комплексов образовалась цитохромоксидаза, благодаря 4eivy электроны, извлекаемые из органических и неорганических субстратов, могли передаваться на О2 как конечный акцептор электронов. Многие из современных пурпурных фотосинтезирующих бактерий способны переключать метаболизм с фотосинтеза на дыхание и обратно в зависимости от того, какой источник энергии более доступен - свет или кислород, такое переключение связано у них с поразительно малыми изменениями в электронтранспортной цепи. [c.482]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология