Цитохромоксидаза в дыхательной цепи

Выберите соединения, участвующие в переносе электронов от янтарной кислоты (сукцинат) на кислород и разместите их так, как они располагаются в дыхательной цепи 1) цитохромоксидаза 2) КоО (убихинон) 3) НАДН-дегидрогеназа [c.145]

Как уже отмечалось, с внутренней мембраной митохондрий связаны ферменты дыхательной цепи. Кроме того, она обладает АТФ-азной активностью, связанной с механизмом окислительного фосфорилирования. Маркерным ферментом для идентификации внутренней мембраны митохондрий служит цитохромоксидаза. [c.198]

В процессах тканевого дыхания наиболее важную роль играют цитохромы h, С , с, а и (Я,. Цитохром представляет собой терминальный участок дыхательной цепи — цитохромоксидазу, которая осуществляет окисление цитохрома с и образование воды. Элементарный акт представляет собой двухэлектронное восстановление одного атома кислорода, т.е. каждая молекула кислорода одновременно взаимодействует с двумя электрон-транспортными цепями. При транспорте каждой пары электронов во внутримитохондриальном пространстве может накапливаться до б протонов (рис. 9.8). [c.310]

Жиры и белки подвергаются действию различных ферментов и в конечном счете продукты их превращений также попадают в цикл Кребса. Поток электронов из цикла Кребса направляется в цепь переносчиков, в которой последовательно располагаются НАД и ФЛ, и переносчик, обозначаемый Q (соединение типа хинона), и ряд цитохромов. Электроны, получающиеся в цикле, на уровне сукцината переходят непосредственно к ФП, минуя НАД. На пути от НАД к ФП происходит процесс окислительного фосфо-рилирования, т.е. образуется АТФ. Часть энергии электронов поглощается этой молекулой. Аналогичный процесс происходит еще в двух местах цепи ( дыхательная цепь ), так что вся цепь дает три молекулы АТФ на каждую пару перенесенных электронов. В конце цепи фермент цитохромоксидаза облегчает переход электронов к кислороду и образование воды [c.370]

Цитохромоксидаза (важный фермент дыхательной цепи клетки). [c.357]

В виде истинного раствора получен только цитохром с цитохром с из зародыша пшеницы выделен в кристаллическом состоянии. Экстракция цитохромов Ь, с, а я аз затруднительна вследствие их прочной связи с компонентами дыхательной цепи. Как у животных, так и у растений цитохром а всегда связан с цитохромом а,,. Этот комплекс цитохромов а — йз часто называют комплексом цитохромоксидазы . Ни цитохром а, ни цитохром йз не получены в виде истинного раствора, причем эти два соединения так и не удалось разделить. Кроме перечисленных выше цитохромов, имеются еще четыре цитохрома, по-видимому, присутствующие только в высших растениях. [c.216]

Цитохромоксидаза. Конечным ферментом дыхательной цепи, окисляющим цитохром с и передающим электроны молекулярному кислороду, является цитохромоксидаза, которая в настоящее время рассматривается как комплекс цитохромов а и аз. [c.155]

Тканевый (гистотоксический) тип гипоксии обычно обусловлен нарушением способности тканей поглощать кислород из крови. Утилизация кислорода тканями может затрудняться в результате угнетения биологического окисления различными ингибиторами, нарушения синтеза ферментов или повреждения мембранных структур клетки. Типичным примером тканевой гипоксии может служить отравление цианидами. Попадая в организм, ионы СМ активно взаимодействуют с трехвалентным железом, тем самым блокируя конечный фермент дыхательной цепи—цитохромоксидазу, в результате чего подавляется потребление кислорода клетками. Иными словами, при гистотоксической гипоксии ткани не в состоянии извлекать кислород из тканевых капилляров даже при высоком Рд,. [c.596]

Вместо О2 некоторые эубактерии могут в качестве конечного акцептора электронов использовать ряд окисленных органических или неорганических соединений (табл. 29). Этот процесс получил название анаэробного дыхания. Освобождаемая энергия и состав переносчиков определяются окислительно-восстановительными потенциалами акцепторов электронов. Анаэробные дыхательные цепи содержат те же типы переносчиков, что и аэробные, но цитохромоксидазы заменены соответствующими редуктазами. Иные, нежели О2, акцепторы электронов могут использоваться [c.367]

Обнаружены ингибиторы, специфически действующие на определенные участки дыхательной цепи. Амитал и ротенон блокируют перенос электронов на участке до цитохрома Ь, действуя предположительно на НАД(Ф) Н2-дегидрогеназу. Антимицин А (антибиотик, продуцируемый Streptomy es) подавляет перенос электронов от цитохрома Ь к цитохрому с,. Цианид, окись углерода и азид блокируют конечный этап переноса электронов от цитохромов а + Дз на молекулярный кислород, ингибируя цитохромоксидазу. Если блокировать перенос электронов в электронтран-спортной цепи определенными ингибиторами, то переносчики, находящиеся на участке от субстрата до места действия ингибитора, будут в восстановленной, а переносчики за местом действия ингибитора — в окисленной форме. [c.364]

Теперь мы знаем, что цитохромы в дыхательной цепи расположены в последовательности Ь -> l с -> ааз (рис. 17-1 и 17-7). Цитохром Ъ, присутствующий в двух формах, принимает электроны от убихинона и передает их цитохрому с , который в свою очередь передает их цитохрому с. Каждый из этих цитохромов, находясь в окисной [Fe(III)] форме, присоединяет один электрон и переходит в закисную [Fe(II)] форму. В переносе электронов от убихинона на цитохром с принимает участие также белок, содержащий железо и серу (рис. 17-5). Последним в ряду переносчиков электронов стоит цитохром a 3, называемый также цитохромоксидазой, поскольку он переносит электроны прямо на кислород и тем самым завершает процесс переноса. [c.521]

Структура цитохромоксидазы — сложного и важного в функциональном отнощении концевого комплекса дыхательной цепи — окончательно не установлена. В очищенном препарате цитохромоксидазы обнаружены атомы меди. Показано, что при переносе электронов на кислород происходит окисление Си+ до Сц2+. Предполагают, что в цитохромоксидазе атомы меди также участвуют в ферментативных процессах, связанных с переносом электронов на кислород. [c.404]

Обычно эти реакции своднорадикального окисления протекают в активном центре соответствующих ферментов, а промежуточные продукты не появляются во внещней среде. При изменении условий функционирования дыхательной цепи (например, при гипоксии) в ней также возможно одноэлектронное восстановление кислорода, объясняющееся тем, что его сродство к убихинону выще, чем к цитохромоксидазе. Эти процессы приводят к образованию супероксид-аниона кислорода. Этот радикал может образовываться и под влиянием ультрафиолетовых лучей, а также путем взаимодействия кислорода с ионами металлов переменной валентности (чаще всего с железом) или в ходе спонтанного окисления некоторых соединений, например дофамина. Наконец, он может продуцироваться в клетках и такими ферментами, как ксантиноксидаза или НАДФН-оксидаза. [c.314]

Цитохром с легко экстрагируется из любой содержаш ей его ткани и может быть просто и быстро очиш,ен. В связи с этим структура цитохрома с изучена гораздо лучше, чем структура других цитохромов. Однако, хотя аминокислотная последовательность цитохрома с из разных тканей детально изучена [66], механизм окисления и восстановления железа в геме остается по существу неизвестным. Проводимые сейчас исследования показывают, что восстановление цитохрома с происходит через предварительное акцептирование электрона белком цитохрома, сопровождающееся изменением третичной структуры белка ([10] и С. Гринвуд, личное сообщение). В цитохроме с гем связан с белком через этиленовые группы колец I и II в положении 2 и 4 соответственно и через серу цистеина. Кроме того, две из шести координационных связей железа в геме замыкаются на имидазольном кольце гистидина [87]. В дыхательной цепи митохондрий цитохром с является субстратом цитохромоксидазы. [c.64]

Цитохром типа а является непосредственным донором электронов для кислорода и стоит на самом конце дыхательной цепи транспорта электронов. Основной биохимической функцией цитохрома а является катализ окисления цитохрома с молекулярным кислородом, что послужило основанием для его названия цитохромоксидаза. [c.268]

Цитохромоксидаза (Мг = 200 000) состоит из семи белковых субъединиц и четырех связанных с ними активных центров двух молекул гема, связывающих ионы железа, и двух ионов меди, непосредственно связанных с белковыми субъединицами. Такая структура цитохромоксидазы обеспечивает передачу четырех электронов из дыхательной цепи и осуществление реакции [c.289]

Цитохромоксидаза — один из компонентов дыхательной цепи, локализованной в мембранах митохондрий. Обеспечивает клеточное дыхание, восстанавливая кислород до воды на конечном участке дыхательной цепи. [c.289]

К ингибиторам относят соединения, в присутствии которых происходит торможение ферментативной реакции. Например, при действии цианида калия наблюдается подавление ферментативной активности цитохромоксидазы, что приводит к нарушению дыхательной цепи, в результате которого наступает смерть организма. [c.232]

У разных групп прокариот они значительно различаются до составу, что выражается 1) в замене одних переносчиков другими со сходными свойствами (убихинон — менахинон, цитохромы ааз—о и т. д.) 2) в добавлении или удалении какого-либо переносчика (например, цитохрома с) 3) разветвлении на уровне первичных дегидрогеназ, являющемся результатом множества мест включения восстановительных эквивалентов с окисляемых субстратов в цепь, и ветвлении, связанном с присутствием 2 или более цитохромоксидаз. Дыхательные цепи некоторых хемогетеротрофных. прокариот приведены на рис. 105. [c.325]

Окислительное фосфорилирование и дыхательный контроль. Функция дыхательной цепи—утилизация восстановленных дыхательных переносчиков, образующихся в реакциях метаболического окисления субстратов (главным образом в цикле трикарбоновых кислот). Каждая окислительная реакция в соответствии с величиной высвобождаемой энергии обслуживается соответствующим дыхательным переносчиком НАДФ, НАД или ФАД. Соответственно своим окислительно-восстановительным потенциалам эти соединения в восстановленной форме подключаются к дыхательной цепи (см. рис. 9.7). В дыхательной цепи происходит дискриминация протонов и электронов в то время как протоны переносятся через мембрану, создавая АрН, электроны движутся по цепи переносчиков от убихинола к цитохромоксидазе, генерируя разность электрических потенциалов, необходимую для образования АТФ протонной АТФ-синтазой. Таким образом, тканевое дыхание заряжает митохондриальную мембрану, а окислительное фосфорилирование разряжает ее. [c.311]

В системе доказательств обязательного участия коэнзима в дыхательной цепи важную роль играют эксперименты по экстракции его из внутренней мембраны митохондрий различными органическими растворителями (циклогексаном, пентаном, ацетоном и др.). Такая обработка приводит к полному ингибированию переноса электронов от дегидрогеназ к молекулярному кислороду, но не сказывается на каталитической активности собственно дегидрогеназ, цитохромов и цитохромоксидазы. Реконструкция коэнзима Q в состав препарата СМЧ, специфически лишенных убихинона, приводит к полному восстановлению утраченных функций. [c.421]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

Вывод о том, что субстраты окисляются путем дегидрирования, обычно связывают с именем Виланда. В период с 1912 по 1922 гг. он показал, что процессы внутриклеточного дыхания могут осуществляться и в отсутствие кислорода, но при наличии различных синтетических красителей, например метиленового синего. Последующие эксперименты (гл. 8, разд. 3) привели к выделению растворимых пиридиннуклеотидов и флавопротеидов и к развитию представлений о наличии цепи переноса электронов. Изучая процессы на другом конце дыхательной цепи, Варбург отметил (1908 г.), что все аэробные клетки содержат железо. Более того, оказалось что железосодержащий уголь, полученный сжиганием крови, катализирует неферментативное окисление многих веществ, тогда как не содержащий железа уголь из тростникового сахара такими свойствами не обладает. Было обнаружено, что тканевое дыхание ингибируют такие же низкие концентрации цианида, какие нужны для ингибирования неферментативного каталитического действия солей железа. Исходя из этих наблюдений, Варбург в 1925 г. предположил, что в аэробных клетках имеется железосодержащий дыхательный фермент (Atmungsferment) позднее он был назван цитохромоксидазой. Было показано, что этот фермент ингибируется окисью углерода. [c.362]

В митохондриях на 3 участках окислительной цепи происходит выделение протонов во внещнюю среду. Соответственно 3 реакции ведут к образованию ДЦн+ (рис. 96). Первая локализована в начале дыхательной цепи и связана с функционированием НАД(Ф) Н2-дегидрогеназы. Второй генератор ДДн+ определяется способностью убихинона переносить водород. Последний локализован в конце дыхательной цепи и связан с активностью цитохромоксидазы. [c.365]

Основное же количество энергии тионовые бактерии получают в результате переноса образующихся при окислении восстановленной серы электронов, поступающих в дыхательную цепь на уровне цитохрома а (см. рис. 97). Дыхательная цепь тионовых бактерий содержит все типы переносчиков, характерных для аэробных хемогетеротрофов. У тионовых бактерий обнаружены флавопротеины, убихиноны, Ре8-белки, цитохромы типа Ь, с, цитохромоксидазы о, d, а + [c.372]

Основной способ получения энергии экстремальными гало-филами — аэробное дыхание. В ЦПМ обнаружены цитохромы Ь, с, а также цитохромоксидаза о-типа. Электроны в дыхательную цепь поступают с НАД-зависимых дегидрогеназ. В анаэробных условиях в темноте источником энергии может служить анаэробное дыхание с использованием NOJ в качестве конечного акцептора электронов, а также процесс сбраживания аргинина и цит-рулина. Свет служит дополнительным источником энергии, аппарат для использования которого подключается при недостатке О . [c.420]

Четырехэлектронное восстановление кислорода цитохромоксидазой приводит к образованию воды. Однако свободное окисление, как и возможная утечка электронов с промежуточных переносчиков в дыхательной цепи, может привести к генерации токсичных форм кислорода. Так, например, такой высокореакционный кофермент, как коэнзим О, действующий в середине дыхательной цепи, в частности семихинон коэнзима О, будучи одноэлектронным переносчиком, иногда передает электрон не своему естественному окислителю (цитохрому ), а молекулярному кислороду, что приводит к образованию супероксида (О ). Молекулярный кислород содержит два неспаренньгх электрона с одинаково ориентированными спинами, занимающими внепшие орбитали, каждая из которых может принять еще один электрон. Таким образом, в приводимой выше реакции могут иметь место четыре одноэлектронных перехода [c.207]

Токсическое действие. Нарушает процессы окислительного фосфоршш-рования и ингибирует процесс переноса электронов по дыхательной цепи на участке цитохромоксидазы. Обладает очень выраженными кумулятивными свойствами. При ингаляции оказьшает эмбриотоксическое действие, даже в незначительных концентрациях [c.688]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

Применение. В гистохимии в качестве ингибитора активности цитохромоксидазы для блокирования концевого звена дыхательной цепи [Пирс, 458] и как добавка в инкубационную среду при выявлении р-гидроксибутиратдегидрогена-( зы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы [Пирс, 845—846]. В качестве ингибитора синтеза белков и РНК у анаэробных дрож- . жей [1]. [c.262]

Расположение и функции окислительно-восстановительных систем в дыхательной цени. По окислительно-восстановительному потенциалу компоненты дыхательной цепи можно расположить в ряд, который начинается с NAD (наиболее отрицательный потенциал) и оканчивается цитохромоксидазой и кислородом (рис. 7.11). Хиноны и цитохромы служат вспомогательными субстратами. Эти компоненты восстанавливаются водородом, доставляемым различными донорами. Получаемый через NAD водород с помощью NADH-дегидрогеназы переносится на хинон аналогичным образом на хинон переносится водород от сукцината (через сукцинатдегидрогеназу) и водород, полученный при дегидрировании жирных кислот (через другие специфические дегидрогеназы). Хинон служит сборным резервуаром водорода из субстратов в дыхательной цепи. Некоторые из ферментов, участвующих в переносе водорода, содержат FMN или FAD, а также железосерные белки. [c.241]

Ингибиторы дыхательной цепи. Дыхательная цепь ингибируется или блокируется различными клеточными ядами. Амитал, ротенон и пиери-цидин А подавляют активность NADH-дегидрогеназы антимицин А блокирует перенос электронов между цитохромами Ь и с. Цианид и окись углерода ингибируют только цитохромоксидазу в цитохроме с ион железа, по-видимому, так спрятан в глубине белка, что не взаимодействует ни с N , ни с СО. Специфическое действие этих ядов и изменения характерных спектров поглощения компонентов дыхательной цепи послужили индикаторами, с помощью которых была изучена эта цепь. [c.242]

Рис. 9.7. Упрощенная схема дыхательной цепи. Водород переходит от восстановленного НАД к ФАД. Далее атомы водорода расщепляются на ионы водорода (Н ) и электроны. Электроны передаются от восстановленного ФАД железу (Ре), меди (Си) и, наконец, кислороду, где они соединяются с ионами водорода, образуя воду. (Присоединение электрона есть восстановление, а его утрата — окисление разд. 9.3.2.) Железо входит в состав гемо-группы белка, называемого цитохромом. Подобно гемоглобину, другому железосодержащему белку, цитохром окрашен (врозовый цвет). Медь входит в состав группы белков, носящих собирательное название цитохромоксидазы. Цитохромы переносят не водород, а электроны.

Водород (протоны и электроны) передается с цикла Кребса на никотинамидный нуклеотид (НАД), затем — на флавопротеин (ФАД), кофермент Р, цитохромы и, наконец, соединяется с Ог воздуха при участии цитохромоксидазы. Окисление каждой молекулы НАД-Нг в дыхательной цепи сопровождается фосфорилиро-ванием — образоЕванием не менее трех молекул АТФ, т. е. приводит К запасанию 24 000 калорий на 1 л оль,НАД. Следует отметить, [c.123]

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

Применение других подходов к проблеме локализации пунктов запасания энергии в дыхательной цепи дало по существу те же результаты. Например, многие исследователи обнаруживали, что отношение Р О, т. е. отношение количества фосфора, включенного в АТФ, к количеству поглощенного митохондриями кислорода, варьирует в зависимости от использованного субстрата окисления. Так, при окислении митохондриями а-кетоглутарата предельное значение отношения Р О составляет 4, а при добавлении динитрофенола это отношение надает до 1. Фосфорилирование, нечувствительное к действию динитрофенола, имеет место при превращении а-кетоглутарата в сукцинил-кофермент А. Это не окислительное, а так называемое субстратное фосфорилирование. Чувствительное к динитрофенолу фосфорилирование, когда субстратом служит глутамат, дает предельное отношение Р О, равное 3. При окислении сукцината отношение Р О достигает 2, а нри введении искусственного донора электронов (аскорбата) предельное отношение Р О составляет 1. Эти данные опять-таки указывают на то, что пункты фосфорилирования располагаются между пиридиннуклеотидом и флавопроте идом, между цитохромами 6 и с и между цитохромом с и цитохромоксидазой. [c.68]

Связь между дыханием и поглощением ионов проявляется также в феномене так называемого анионного , или солевого , дыхания [98, 130]. Часто наблюдалось, что выдерживание растительных тканей в солевых растворах приводит к увеличению скорости дыхания. Это дополнительное, стимулируемое солями дыхание чувствительно к цианиду и окиси углерода (в последнем случае свет оказывает обращающий эффект). Факты, говорящие об участии переносчиков электронов дыхательной цепи и о наличии количественной корреляции между скоростью поглощения анионов и скоростью анионного дыхания, позволили выдвинуть гипотезу о существовании четкой связи между потоком электронов в дыхательной цепи и движением анионов в противоположном направлении. Согласно гипотезе Лундегорда [98], движение анионов осуществляется вдоль цепи поочередно окисляющихся и восстанавливающихся цитохромов, начиная с цитохромоксидазы. [c.262]

Упомянутые выше опыты Бадда и Лейтиса [24] позволяют предположить прямое участие в транспорте ионов макроэргических промежуточных соединений или АТФ. В качестве акцептора электронов они использовали в своих экспериментах, проведенных на корнях кукурузы в анаэробных условиях, феррицианид при этом функционировала лишь часть цепи цитохромов, тогда как другая часть цепи — от цитохрома Ъ до цитохромоксидазы — была шунтирована . Поскольку даже такая укороченная дыхательная цепь была достаточна для поддержания интенсивного транспорта хлор-иона, можно считать, что именно процесс окислительного фосфорилирования ответствен за транспорт ионов. [c.264]

Наиболее существенной функцией растворенного кислорода при культивировании аэробных микроорганизмов является его участие в процессах дыхания в качестве акцептора электронов от терминального звена дыхательной цепи цитохромоксидазы. Иногда кислород может выступать как компонент субстрата, т. е. участвовать в пластическом обмене. В этих случаях, например у метанутилизирующих бактерий, кислород, входящий в состав клеточной биомассы, образуется из молекулярного кислорода вследствие протекания реакций с участием оксигеназы. [c.249]

Цитохромы группы А — хромопротеиды, у которых простетической группой является гемин А, после удаления железа превращающийся в порфирин А. Представители этой группы цитохромы о и Од, входящие в цитохромоксидазный комплекс дыхательной цепи. Комплекс цитохромоксидазы состоит из шести субъединиц, из которых две имеют природу цитохрома а и четыре — цитохрома а . Непосредственно с кислородом взаимодействует только цитохром о. [c.30]

Оксидазы — ферменты, катализирующие реакции переноса водорода иди электронов непосредственно на кислородные атомы. Относятся к классу оксидоредуктаз н называются еще аэробными дегидрогеназами. Основным путем переноса водорода и электронов в клетке является дыхательная цепь, где важнейшую роль в завершении процесса тканевого дыхания играет цйтохромоксидаза. Электроны от восстановленной формы цитохромоксидазы переходят на молекулы кислорода. Молекулярный кислород, присоединивший электроны, превращается в отрицательно заряженный ион. С отрицательно заряженным (активированным) кислородом соединяются положительно заряженные протоны водорода, которые образовались при отщеплении от водорода" электронов и находятся в растворе. В результате образуется молекула воды. [c.118]

Комплекс IV — концевой компонент дыхательной цепи — содержит цитохромоксидазу, представляющую собой комплекс, который состоит из цитохромов а и аз. Комплекс IV в восстановленной форме непосредственно реагирует с молекулярным кислородом. Цитохромы а и аз прочно связаны с митохондриальной структурой. Цитохромоксидаза прочно связана также с кардиолипином, который удаляется при экстракции только в жестких условиях. Отщепление кардиолипина приводит к потере цито-хромоксидазной активности. Препараты цитохромоксидазы содержат и другие липиды. Предполагают, что фосфолипиды способствуют взаимодействию цитохрома с с цитохромоксидазой. [c.404]

Диводородсульфид — весьма токсичное вещество, так как является ингибитором фермента цитохромоксидазы — переносчика электронов в дыхательной цепи. Он блокирует перенос электронов с цитохромоксидазы на кислород О2. [c.359]

Можно полагать, что скопление больших количеств нитратов в тканях в отсутствие молибдена при одновременно слабом потреблении кислорода должно повлечь за собой переключение нормальной дыхательной цепи на путь с использованием ферментных систем с большим сродством к кислороду. Это предусматривает возможность включения в дыхательную цепь ферментов типа цитохромоксидазы. Согласно данным Ленгоффа (Lenhoff et al., 1956), этот фермент эффективен при низких парциальных давлениях кислорода. Напротив, при сильно аэробных условиях потребность в железосодержащих катализаторах заметно уменьшается. Нитратное дыхание при этом полностью исключается. Другая возможность состоит в преимущественном использовании растениями в отсутствие молибдена нитратов в качестве конечных акцепторов электронов. Тогда, очевидно, могут уже функционировать ферментные системы с меньшим сродством к кислороду (различные цитохромы, медь- и флавопротеины, но не ЦХО). [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология