Электрод иммуноферментный

Иммуноферментные электроды просты и удобны в работе. Их применение целесообразно для быстрого анализа соединений, не требующего высокой чувствительности. [c.111]

ИФА - иммуноферментный ванный электрод [c.7]

ТАБЛИЦА 14.3. Характеристики иммуноферментных электродов [c.507]

Использование кислородного электрода Кларка для детектирования потери или образования кислорода в ферментативной реакции стало интересным шагом в развитии иммуноферментного анализа. В качестве ферментных меток чаще всего используют глюкозооксидазу и каталазу. [c.58]

И. ф. применяют в произ-ве Ь-аминокислот, 6-аминопенициллановой к-ты, из к-рой получают полусинтетич. пенициллины, в синтезе преднизолона, для удаления лактозы из продуктов питания, используемых больными с лакгазной недостаточностью, в изготовлении ферментных электродов для экспресс-определения мочевины, глюкозы и др. в-в, для создания аппаратов искусств, почка и искусств, печень , для удаления эндотоксинов, образующихся в процессе заживления ран и ожогов, при лечении нек-рых онкологич. заболеваний и др. Большое значение приобрели в клинич. и лаб. практике иммуноферментные методы анализа, в к-рых также используются И. ф. [c.216]

Для определения концентрации большого числа орг. соед. служат биоспецифичные И. э. - ферментные, иммуноферментные, бактериальные, микробные и др. В основе их действия лежат р-ции, катализируемые ферментами, к-рые превращ. неионное в-во (субстрат) в ион, определяемый соответствующим И, э. Обычно фермент используют в иммобилизованном состоянии непосредственно на мембране И. 3., иногда-на отдельном носителе. Ферментные электроды позволяют определить концентрацию не только субстратов, но и в-в, являющихся ингибиторами или активаторами каталитич. р-ций. [c.265]

Иммуностимуляторы 2/426, 427 Иммуносупрессоры 3/595 Иммунотоксикология 2/427 Иммунотропные средства, см. Имму-нпмо )улирующие средства Иммуноферментные электроды 2/522 Иммуноферментный анализ 2/423, 1291 3/970 5/)51, 153 Иммуноцитохимия 5/770 Иммунохимия 2/427, )41, )87, 293, 395, 425, 426, 428, 429, 660, )219 3/929 5/770 Импакторы 4/281 Импеданс Варбурга 2/429 5/919 Геришера 5/919 Фарадея 5/919 [c.611]

Среди них наибольший интерес вызывают датчики на основе кислородного электрода. В качестве ферментных меток обычно применяют глюкозоксидазу или каталазу. На этом принципе, например, работает иммуноферментный амперометрический датчик для определения инсулина. Антитела инсулина иммобилизуют на капроновой сетке и закрепляют ее на поверхности кислородного электрода. При внесении электрода в анализируемый раствор антитела взаимодействуют с инсулином, к которому пришита глюкозоксидаза, с образованием комплексов АТ-инсулин-Е, где Е - фермент. Когда в растворе, наряду с меченым инсулином, присутствуют молекулы инсулина без фермента, то количество фермента на электроде будет тем меньше, чем выше концентрация инсулина. При внесении электрода в раствор глюкозы изменение величины тока будет соответствовать концентрации инсулина в анализируемом растворе. Кислородный электрод используется также для определения альбумина в сыворотке крови человека. Основные характеристики некоторых иммуноферментных электродов приведены в табл. 14.3. [c.506]

Иммобилизованные ферменты применяют для автоматического анализа биологических субстратов и лекарственных веществ как покрытые электроды (электрохимические датчики, на которые нанесен слой иммобилизованного фермента) в методах сухой химии (слои реагентов и ферментов, при прохождении через которые происходит реакция и образуется окрашенное вещество). 2. Иммуноферментный анализ используют для определения природных лекарственных веществ и ксенобиотиков. Суть его в том, что молекула фермента, соединенная с антигеном или антителом, служит индикатором реакции антиген - антитело в среде. Измеряя активность фермента, можно сказать, сколько молекул антигена вступило в иммунохими-ческую реакцию с антителом. 3. Биотехнология лекарственных препаратов предполагает использование иммобилизованных ферментов в синтезе лекарств. За счет специфичности ферментов в оптималь- [c.478]

По-видимому, в ближайшее время будут разработаны методы анализа, основанные на иммуноферментных подходах и электрохимической детекции. В частности, перспективным представляется использование ЕМ1Т-анализа в сочетании с ферментными электродами, что позволяет конструировать системы непрерывного анализа антигенов. [c.82]

Недавно описана методика быстрого определения ЬСО с помощью двухсайтового иммуноферментного анализа и иммобилизованных на электроде антител [26]. Активность глюкозооксидазы, связанной с вторыми антителами, определяли электрохимиче Ски с помощью медиатора переноса электронов (диметиламинометид-ферроцена), не прибегая к стадии отдельной инкубации. Средняя чувствительность ЬСО была равна 9 м.ед./л. [c.215]

В иммуноферментном методе часто используют антигены, меченные дегидрогеназами. При этом образование КАВН контролируют спектрофотометрически. Прямое электрохимическое окисление КАВН изучено достаточно хорощо, и в работе [5] для определения NABH применяли не спектроскопический, а электрохимический метод. Авторы [5] приспособили серийную аппаратуру для определения фенитоина (низкомолекулярное биологически активное вещество) с помощью проточно-инжекционного анализа. Когда были приняты меры к предотвращению загрязнения электрода белками сыворотки крови, удалось достичь хорошего согласия этого метода с используемым в клинических лабораториях рутинным методом анализа сыворотки (рис. 4.1). [c.60]

В работе [17] изучали аналогичную систему с электродом из титановой проволоки, на котором иммобилизовали хорионовый гонадотропин человека (ЬСО) или антитело к нему. В этом случае также обнаружены небольшие (< 5 мВ) изменения потенциала при добавлении соответствующего антитела либо антигена. Таким образом, при прямом измерении разности потенциалов между рабочим электродом и электродом сравнения чувствительность анализа намного ниже, чем в случае амперометрического иммуноанализа с ферментными метками. К аналогичному выводу пришли также авторы [2], исследуя эффективность различных иммуноаналитических методов определения сывороточного альбумина человека. Эти авторы использовали сходные мембраны, содержащие и не содержащие антитела к сывороточному альбумину, и нашли, что обе мембраны, как и ожидалось, обладают одинаковой избирательностью. Использование же амперометрического иммуноферментного анализа обеспечило значительно более высокую чувствительность, что имеет первостепенное значение в иммуноанализе. [c.61]

К счастью, потенциометрические методы иммуноферментного анализа не обязательно являются гетерогенными по своей сути. Гомогенные методы удобнее, чем гетерогенные, так как включают меньшее число операций. Фононг и Рехнитц [6] описали метод гомогенного потенциометрического иммуноферментного анализа для человеческого иммуноглобулина О с использованием СО2-электрода. В этом методе получают конъюгат IgG, меченный ферментом, и затем ингибируют активность последнего, связывая конъюгат с антителами к IgG. Используемая ферментная метка, хлоропероксидаза, несколько необычна. Это гем-содержащий фермент, который катализирует ряд реакций галогенирования органических молекул в присутствии пероксида водорода и соответствующего галогенида, например бромирования (3-кетоадипиновой кислоты. Этот процесс сопровождается образованием СО2, что и используют в данном аналитическом методе [c.62]

Взаимодействие с агарозой, активированной тиольными группами, и анти (иммуноглобулин 0)-антителом путем тиол-дисульфидного обмена Использование глюкозооксидазы в качестве метки в иммуноферментном анализе - активной пленкой с ферментом покрывают непосредственно газоселективную мембрану электрода [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология