Альбумин, определение

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

Правда, в белке имеются различные кислые и основные группы, но формула (V. 5) остается приближенно правильной, если отнести значения Ка Кв наиболее сильным группам. Для полного определения молярного содержания различных ионо генных групп в белке и их констант диссоциации измеряют ход поглощения Н+ - и 0Н - ионов в широком интервале pH (примерно, pH 2—12), прибавляя к белковому раствору различные количества кислоты или щелочи и измеряя равновесное pH водородным или стеклянным электродом. При помощи этих кривых титрования белков определяют также максимальную емкость поглощения кислот и оснований, т. е. максимальное число зарядов на белковой молекуле. Например, для сывороточного альбумина человека при pH = 2 эта величина составляет 7]о = 100 элементарных зарядов на молекулу белка. [c.114]

При определенных значениях pH раствора число положительных и отрицательных зарядов в молекулах белка становится одинаковым и такие молекулы не переносятся ни к аноду, ни к катоду. Значение pH раствора, при котором достигается такое состояние белка, называется изоэлектрической точкой. Последняя не одинакова для различных белков, так как в зависимости от их аминокислотного состава они могут содержать разное количество свободных амино- и карбоксильных групп. Например, для яичного белка (альбумина) изоэлектрическая точка находится при pH = 4,8 (кислая среда), а для белка пшеницы (глиадина) — при pH = 9,8 (щелочная среда). [c.295]

Одним из свойств эластических гелей является способность избирательно поглощать растворитель, т. е. процесс набухания происходит только в той среде, в которой гель способен растворяться. Гели, набухание которых сопровождается полным их растворением, например каучука в бензоле, а пептона, альбумина, гуммиарабика в воде и т. п., называются неограниченно набухающими. В противоположность этому гели (ксерогели), поглощающие растворитель, но при набухании не переходящие в золи, называются ограниченно набухающими желатин, агар-агар и др. При создании определенных условий (повышение температуры, изменение реакции среды и др.) ограниченно набухающие гели все же могут переходить в золи. [c.232]

Белки с определенной молекулярной массой (Да) яичный альбумин (45 000), бычий сывороточный альбумин (68 000), рибо-нуклеаза из поджелудочной железы (12 700), цитохром с (13 000). [c.107]

Денатурированный яичный альбумин (определение мер-капто-групп) [c.227]

Некоторые белки (например, пепсин, яичный альбумин) могут быть получены в кристаллическом виде, но большинство белков представляют собой аморфные вещества, не имеющие определенных температур кипения и плавления. [c.361]

При определении белка в лекарственных препаратах при помощи колориметрических методов предварительно строят калибровочный график с использованием стандартного образца белка, указанного в частных статьях (бычьего сывороточного альбумина, сывороточного альбумина человека или аминокислоты тирозина). [c.30]

В связи с различием в размерах глобул и в величине заряда скорость движения белков крови оказывается неодинаковой. Быстрее всего движутся самые малые и имеющие наибольший заряд частицы альбуминов, затем частицы а-, 3- и у-глобулинов (рнс. 83). При соблюдении определенных условий удается получить и большее число фракций. [c.190]

Молекулярный вес яичного альбумина ( белка ), определенный методом ультрацентрифугирования, составляет около 34 ООО гемоглобина (из крови)—около 68 500. Есть белки, имеющие еще больший молекулярный вес. [c.389]

Тепловая коагуляция. Регенерация растворимых белков посредством изоэлектрического осаждения не является полной. В частности, альбумины могут оставаться в растворе. Для белков, которые от природы растворимы (преимущественно белки листьев и клубней у растений, белки крови у животных), один из способов регенерации состоит в коагуляции под действием тепла. Действительно, за пределами определенного порога температуры белки денатурируются (они теряют свои функциональные свойства растворимости, ферментативную активность и т. п.) и образуют осадок. Это осаждение позволяет выделять их из водной среды, в которой остаются в растворенном состоянии растворимые продукты (углеводы, минеральные соединения). Как и при применении осаждений, следует уточнить оптимальное значение рн, которое необходимо обеспечить, помимо тепловой обработки. [c.427]

Для построения калибровочной кривой при определении молекулярных масс используют белки-стандарты тропонин С (18 000 Да), тропонин I (24 000 Да), тропонин Т (38 000 Да), яичный альбумин (42 000 Да) и бычий сывороточный альбумин (68 000 Да), а также стандартный набор для определения молекулярной массы белков. При электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия препарат миозина дает расположенную почти у старта интенсивную полосу тяжелых цепей с м. м. ок. 20 ООО Да и три слабые, но отчетливые полоски легких цепей с м. м. ок. 20 ООО Да для самой тяжелой из них и около 16 000 Да — для самой легкой. Подвижность этих полос в описанных выше условиях высока, поэтому при достаточно большой продолжительности электрофореза эти полоски могут обнаружиться почти у фронта красителя (бромфенолового синего). [c.397]

I — пик сывороточного альбумина (измерено экстинкцией при 280 ммк) 2 — пик сульфата аммония (измерено пипеткой для определения электропроводности). [c.205]

По мнению Ю. Ю. Матулиса [7], блескообразующие добавки в электролиты влияют на механизм процесса только путем взаимодействия с коллоидальной гидроокисью металла у поверхности катода. Коллоидная гидроокись, образующаяся в процессе электролиза, способствует образованию блестящих осадков лищь в случае высокой степени дисперсности. Стабилизировать высокодисперсное состояние золя можно введением гидрофильных коллоидов (желатина, альбумин, декстрин, пепсин и т. д.) или блескообразовате-лей, вступающих в химическое соединение с ионами осаждаемого металла и снижающих активность электроосаждаемых ионов при этом уменьшение активности ионов осаждаемого металла снижает скорость образования гидроокиси в прикатодной зоне, препятствуя тем самым росту образующихся золей. При анализе структуры блескообразующих добавок отмечено частое повторение определенных групп атомов, например К—ЗОзИ, Н—ННг, —СМЗ, КОН, КЗ—, КаС = 3 (где К — нафтил или арил). [c.138]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

Если использовать в качестве стандартной мутности данные Кратохвила и др., то молекулярный вес полиметилметакрилата, определенный методами ультрацентрифугирования и диффузии [62], будет соответствовать молекулярному весу, полученному методом светорассеяния. Подобно этому, значение средневесового молекулярного веса сывороточного альбумина, определенного методом светорассеяния [35], близко к значению среднечислового молекулярного веса, полученному при измерении осмотического давления [76], несмотря на то что распределение по молекулярным весам этого полимера могло быть не совсем узким. Различие между самым высоким и самым низким значениями мутности у стандартного раствора полистирола слишком велико, чтобы им можно было пренебречь, и в то же время слишком мало, чтобы экспериментально быть определенным без большой ошибки. В настоящее [c.391]

Высапивание белков. Осажденные солями щелочноземельных металлов белки не подвергаются глубоким изменениям и могут быть вновь растворены, если соли удалить методом диализа. Такой способ разделения белков называют высаливанием. Чаще всего для высаливания используют сернокислый аммоний (NH4)2S04- При полуна-сыщении (N114)2804 выпадают в осадок глобулины сыворотки крови, 100% насыщение приводит к осаждению альбуминов. Определение глобулин-альбуминового коэффициента, имеющего значение для Диагностики воспалительных процессов и поражений печени (абсолютное или относительное увеличение глобулинов), используют в клинико-биохимических лабораториях. [c.23]

Для количественного определения может быть использована биурето-вая реакция, хотя в случае пептидов также наблюдается положительный результат. Реакция основана на образовании фиолетового медного комплекса, интенсивность окраски которого (540 — 560 нм) может быть измерена колориметрически. Гораздо более высокую чувствительность имеет метод Лаури [62], в котором при участии остатков Тгр, Туг и Су8 образуется комплекс белка с фосфомолибденовой кислотой и медью. Это наиболее часто применяемый колориметрический метод определения малых количеств белка. Образующийся голубой комплекс (максимум абсорбции при 750 нм) достаточно устойчив для количественного определения. В качестве стандартного белка служит сывороточный альбумин. Предел обнаруживания 5 — 10 мкг/мгл раствора. Определению по методу Лаури мешают трис- [c.355]

Самый простой случай примеиеиия радиомеченого антигена, например сывороточного альбумина,— определение антител к этому антигену в исследуемой антисыво-ротке. Меченый 1-альбумин прибавляют к антисыво-ротке. Смесь инкубируют около 1 ч, после чего осаждают сывороточные иммуноглобулины сульфатом аммония при 407о-ном насыщении. Поскольку альбумин ие осаждается указанными конценграциями сульфата аммония, его присутствие в преципитате может быть следствием только формирования комплекса между альбумином и антителами к нему. [c.261]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Многие реагенты способны вызывать осаждение или коагуляцию коллоидно-растворимых белков. Осаждение может быть обратимым и необратимым иными словами, выпавшее в осадок вещество может снова растворяться или же становится нерастворимым. Кипячение растворов белков, особенно при добавлении уксусной кислоты и хлористого натрия или других электролитов, приводит к необратимой коагуляции белка. Эта реакция является одной из наиболее часто применяемых для обнаружения растворенных белковых веществ (например, для открытия белка в моче). Необратимое осаждение вызывают также минеральные кислоты (азотная, платимохлористоводородная, фосфорновольфрамовая, фосфорномолибдеповая, метафосфорная, железосннеродистая), пикриновая кислота, таннин и соли тяжелых металлов. Белки сохраняют растворимость, если их осаждать из водных растворов спиртом и ацетоном кроме того, обратимое осаждение может быть вызвано различными нейтральными солями, например сульфатами аммония, натрия и магния. Для этого необходимы определенные концентрации солей, минимальная величина которых зависит от вида белка (ср. альбумины и глобулины). [c.397]

Одним из самых важных применений электрофореза является использование его в анализе естественных смесей коллоидов, например белков, полисахаридов и нуклеиновых кислот, а также продуктов, полученных фракционной перегонкой. При электрофорезе между раствором белка и буфером в специальной У-образной трубке, снабженной электродами, образуется резкая граница, за движением которой можно проследить с помощью оптической шлирен-системы (разд. 11.10). Эти опыты обычно проводят при температуре 4° С, т. е. при максимальной плотности воды, так что температурный градиент в электрофоретической кювете, вызванный нагреванием током, сопровождается наименьшим градиентом плотности. Градиенты плотности горизонтально поперек кюветы стремятся вызвать конвекцию. На рис. 20.1 [1] показана электрофоретическая картина плазмы крови человека в буферном растворе (pH 8,6) диэтилбарбитурата натрия с ионной силой 0,10 (после 150 мин при 6,0 В/см и 1°С). Строится график зависимости градиента показателя преломления от расстояния в кювете (горизонтальная ось). Одна картина получена для той части кюветы, в которой белки опускаются вниз, а другая — для той части, где белки поднимаются вверх. Начальные положения границ указаны на рисунке тупыми концами стрелок. Различные виды белков представлены альбумином, аг, аг-, р-, у-глобу-линами и фибриногеном ф. Площадь под определенным пиком почти точно пропорциональна концентрации белка, дающего эту границу. Так, например, процент альбумина может быть получен делением площади пика альбумина на суммарную площадь всех пиков белков. е-Граница в спускающейся части и б-граница в поднимающейся части картины обусловлены не белковыми компонентами, а изменениями концентрации соли, которые возникают в опытах с обычным переносом вблизи начального положения границы. [c.603]

Довольно много измерений такого рода было проведено с яичным альбумином. Это один из сравнительно простых белков, который поддается тщательной очистке. Первые измерения с монослоями яичного альбумина и других белковых веществ, включая и определение их молекулярной массы, были осуществлены Гуа-сталла в 1945 г. со специально сконструированными поверхностными весами с чувствительностью 0,001 дин ( ). Он показал, что только при очень сильном разрежении поверхностного слоя (100 м /мг) зависимость двумерного осмотического давления от площади удовлетворяет уравнению состояния идеального монослоя. При этих условиях было установлено, что молекулярная масса яичного альбумина равна М = 40 ООО. В 1947 г. Булл, используя другой раствор-подложку (концентрированный водный раствор сульфата аммония вместо употреблявшейся Гуасталла подкисленной воды), добился существенного расширения области идеального двумерного состояния (до 1,5 м /мг). Из своих измерений, более точных, чем измерения Гуасталла, он нашел М = 44 ООО. В 1951 г. Мишук с помощью предложенной им более удобной измерительной системы и для гораздо более тщательно очищенного яичного альбумина получил М = 44 900 (на подложке из концентрированного раствора карбоната аммония). Полученная Мишу-ком кривая зависимости я от площади (в кв. метрах на 1 мг нанесенного вещества) показана на рис. 32. [c.131]

Электродиализ находит себе широкое применение как препаративный метод для удаления электролитов из различных суспензий, коллоидных растворов и т. д. Большое применение имеет электродиализ лечебных сывороток. При получении иммунных сывороток было выяснено, что основные иммунологические свойства лечебных сывороток связаны с определенной фракцией белков крови, а именно с глобулинами. Остальные компоненты, такие как форменные элементы крови, фибрин, альбумин, являются балластом и для лучшего иммунологического действия должны удаляться из крови. Для этого используют то обстоятельство, что в нолунасыщенном растворе сернокислого аммония выделяется глобулин, а остальные компоненты плазмы крови остаются в растворе. После осаждения глобулина сернокислым аммонием последний обычно удалялся диализом, и этот процесс представлял собой весьма громоздкую по аппаратуре и длительную но времени операцию. А. В. Маркович первый ввел электродиализ в широкую практику очистки сывороток и разработал технологию его промышленного использования. В настоящее время этот метод в Советском Союзе является общепринятым для бактериологических институтов. [c.182]

Было проведено исследование восстановления свойств сывороточного альбумина под давлением. Б данном исследовании раствор альбумина предварительно нагревался, вследствие чего мутнел, из-за частичной денатурации белка. Приложение давления свыше 100 МПа к этому раствору вызывало возрастание его прозрачности, что свидетельствовало о превращении денатуриро ванного продукта в нормальный белок. Степень осуществления процесса оценивалась оптическим путем по изменению плотности света, проходящего через реакционную среду. При давлении выше 500 МПа мутность раствора белка снова возрастала, что свидетельствовало о нарушении строения нормального белка. Такое явление восстановления свойств белка при определенном давлении и повторном денатурировании его при более высоком давлении не получило пока научного объяснения. [c.110]

Против такого строгого разделения химических веществ возражал проф. Киевского университета И. Г. Борщов (1869), который высказал предположение о наличии определенных сходств между указанными веществами, в частности, в строении кристаллических решеток тех и других. Это положение было затем подтверждено исследованиями русского ученого Веймарна, который доказал, что одно и то же вещество в зависимости от условий может проявлять свойства коллоидов или кристаллоидов так, например, раствор мыла в воде обладает свойствами коллоида, а мыло, растворенное в спирте, проявляет свойства истинных растворов. Точно так же кристаллические соли, например поваренная соль, растворенная в воде, дает истинный раствор, а в бензоле — коллоидный раствор и т. п. гемоглобин же или яичный альбумин, обладающие свойствами коллоидов, могут быть получены в кристаллическом состоянии. В настоящее время любое вещество можно получить в коллоидном состоянии. [c.109]

Определение соотношения отдельных фракций белка. При pH 8,6 белки сыворотки крови заряжены отрицательно и перемещаются в электрическом поле к аноду. Быстрее всего к аноду движется фракция, альбуминов, затем идут ар, аг,-, р- и у-глобулины (рис. 9, Л). Участки бумажных лент, на которых проявились пятна белков, делят поперечными линиями простым карандашом на полоски шириной в 3—5 мм и разрезают по этим линиям. Каждую полоску измельчают и помещают в отдельную пронумерованную пробирку, заливают 3 мл 0,01 М раствора NaOH, оставляют на час для извлечения краски из бумаги, а затем находят для каждого раствора значение оптической плотности на ФЭКе при 612 нм. Параллельно обрабатывают контрольную пробу. Для нее вырезают полоску из неокрашенных участков электрофореграммы. [c.91]

Становление клинической фармакокинетики как специфической отрасли лекарствоведения связано с общим прогрессом фармакотерапии и фармакогенетики и достижениями биофармации, общей фармакокинетики, клинической фармакологии аналитической химии. Клиническая фармакокинетика — это наука о процессах всасывания, распределения и элиминации конкретного лекарственного препарата в каждом конкретном случае. Основная задача фармакокинетики — найти оптимальный вариант достижения максимальной эффективности лекарства в конкретном случае при сведении к минимуму побочных действий препарата. В отличие от общей фармакокинетики клиническая фармакокинетика ставит своей целью решение вопросов фармакотерапии индивидуального больного (дозирование, врем приема препарата, путь введения лекарства, вид лекарственной формы), исходя из вида заболевания, особенностей его течения у данного больного, физиологического состояния, результатов, фармакогенетического исследования, функции почек, концентрации альбуминов в плазме крови, показателей крови, характера предшествующего лекарственного вмешательства и т. д. а также свойств и особенностей предписанного лекарства. Особое внимание клиническая фармакокинетика при этом уделяет оценке эффективности фармакотерапии путем определения содержания препаратов (их метаболитов) в плазме крови и состоянию биохимических показателей органов и тканей больного. Клиническая фармакокинетика анализирует все случав индивидуальных отклонений фармакотерапии, необычные реакции в ответ на введение лекарств или их неэффективность и дает обоснованные рекомендации врачу и клиническому фармацевту относительно целесообразных путей изменений лекарственного вмешательства в каждом конкретном случае (изменение доз, времени приема препарата в связи с хронобиологиче- [c.112]

С. к. применяют в аналит. химии как маскирующий агент для нек-рых металлов и для спектрофотометрич. определения Fe, и, Ве благодаря способности осаждать белки из их р-ров ее дспользуют для нефелометрич. определения белков (напр., альбумина в моче). С.к. и ее соли обладают антисептич. действием. [c.472]

Меченые атомы часто используются при изу чении биологических процессов. С их помощью удалось выяснить, что происходит с аминокислотами в белках (см. гл. 28) и каким образом определенные аминокислоты, входящие в состав пищи, превращаются в другие аминокислоты, а также какова роль в организме третьих аминокислот, очень важных для него, но не синтезируемых в нем. Использование радиоактивного изотопа железа Fe позволило установить функцию железа в крови добавление меченых атомов иода-131 в пищу позволило выяснить скорость накопления иода в щитовидной железе. С помощью меченых атомов иода-131 можно устанавливать места образования саркоматозных опухолей. Эти злокачественные образования поглощают большое количество альбумина, который можно иодировать, а затем следить за его распределением в организме с помощью сцинтилло-метра или счетчика Гейгера — Мюллера. [c.434]

Среди них наибольший интерес вызывают датчики на основе кислородного электрода. В качестве ферментных меток обычно применяют глюкозоксидазу или каталазу. На этом принципе, например, работает иммуноферментный амперометрический датчик для определения инсулина. Антитела инсулина иммобилизуют на капроновой сетке и закрепляют ее на поверхности кислородного электрода. При внесении электрода в анализируемый раствор антитела взаимодействуют с инсулином, к которому пришита глюкозоксидаза, с образованием комплексов АТ-инсулин-Е, где Е - фермент. Когда в растворе, наряду с меченым инсулином, присутствуют молекулы инсулина без фермента, то количество фермента на электроде будет тем меньше, чем выше концентрация инсулина. При внесении электрода в раствор глюкозы изменение величины тока будет соответствовать концентрации инсулина в анализируемом растворе. Кислородный электрод используется также для определения альбумина в сыворотке крови человека. Основные характеристики некоторых иммуноферментных электродов приведены в табл. 14.3. [c.506]

Прн выделении желаемого белка обычно сначала экстракцией водой илн разбавленным солевым раствором получают обогащенную белковую фракцию. Собственно, процесс разделения может основываться на различной (в определенных условиях) растворимости, различном размере, различном электрическом заряде илн различных адсорбционных свойствах молекул белков, а также на различной биологической активности. К выделению индивидуального белка может привести также взаимодействие с комплексо-образующимн веществами, например альбуминами, альгинатами, пектинами [26]. [c.346]

Обычно для изучения генетического детерминизма используют фракции альбуминов и глобулинов, которые в основном представлены ферментами, и проламиновую фракцию, представляющую часть запасных белков, вследствие их значительного биохимического полиморфизма, с одной стороны, и их роли в определении качества — с другой. Глютелиновую фракцию изучают всего лищь несколько лет, так как работы, в которых удалось добиться полной растворимости, были проведены совсем недавно. [c.52]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Определение сапонина в y lamen Iberi um. Сухие корни экстрагировались водой. Дубильные вещества осаждались альбумином. Дальнейшее определение вели, как было описано выше, при осаждении сапонинов 98 спиртом. Чистого сапонина найдено 25,2%. [c.65]

Исследование равновесия в растворах между сывороточными белками и различными лигандами, особенно фармакологически активными соединениями, показало значительное различие в константах связывания соответствующих энантиомеров [82, 83]. Этот эффект, однако, более надежно был зафиксирован с помощью хроматографической техники. Так, в 1973 г. ранее известное высокое сродство I -триптофана к бычьему сывороточному альбумину (БСА) было использовано для разделения энантиомеров на колонке, заполненной гелем БСА—сефарозы [84]. Элюирование о-формы проводилось боратным буфером (рН9), а элюирование ь-формы — разбавленной уксусной кислотой. Этот метод был в дальнейшем использован для определения сродства ряда лекарственных препаратов к сывороточным альбуминам [85, 86]. В последние несколько лет аналитические методы хиральной ЖХ, основанные на использовании иммобилизованных белков в качестве неподвижных фаз, развивались очень быстро и нашли применение для решения широкого круга задач. [c.132]