Скорость реакций, катализируемых ферментами

Изменение температуры заметно влияет на скорости реакций, катализируемых ферментами. По мере повышения температуры, начиная с комнатной, скорость реакции для данной начальной смеси возрастает, что вообще свойственно химическим реакциям. Однако уже при весьма умеренных температурах скорость перестает возрастать и при более высокой температуре падает. Температура, при которой скорость реакции максимальна, изменяется в зависимости от состава смеси и pH раствора. При повышенных температурах скорость падает очень быстро, и этот факт приписывают инактивированию фермента путем денатурации. При данной температуре скорость денатурации минимальна нри вполне определенной величине pH, причем она быстро возрастает для предельных значений pH. Эта денатурация вызывает определенные изменения и в других свойствах, помимо изменений в реакционной способности может происходить уменьшение растворимости и облегчаться кристаллизация фермента. В молекулярном масштабе существует возможность значительного изменения формы молекулы фермента путем разрыва водородных и аналогичного тина связей [c.136]

Скорость реакции, катализируемой ферментом, прямо пропорциональна концентрации фермента. При низкой концентрации субстрата реакция имеет первый порядок по субстрату. При больших концентрациях субстрата скорость реакции остается постоянной и порядок реакции становится нулевым (фермент полностью насыщен субстратом). Скорость реакции зависит от температуры и кислотности среды. [c.296]

Каталитическая активность ферментов проходит через максимум при изменении pH. В сильнокислых и сильнощелочных средах ферменты теряют каталитическую активность вследствие денатурации белка. В области 0-ь40 С скорости реакций, катализируемых ферментами, при повышении температуры возрастают в соответствии с уравнением Аррениуса. Энергия активации ферментативных реакций лежит в пределах 20 80 кДж/моль. При температурах 60—70 С белки денатурируются и полностью теряют каталитическую активность. [c.633]

При пониженных температурах, когда скорость инактивации незначительна, скорость реакции, катализируемой ферментом, возрастает с повышением температуры вследствие изменений в величинах констант скоростей и констант равновесия, входящих в кинетическое уравнение. Если считать, что уравнение (20) типично для многих реакций с участием одного субстрата — в том числе и для молекулярных реакций, протекающих по схеме И, при замене на /гз[Т],—то оказывается, что могут изменяться К, Ка, Кь, Ка, Кь, имеющие вид констант равновесия, а также константа скорости кз. В принципе на основании кинетических данных можно определить [3, 66] путь, по которому каждая из этих констант изменяется с температурой, и в идеальном случае разложить [c.136]

Скорость реакции, катализируемой ферментом, как правило, оказывается прямо пропорциональной концентрации фермента. Если изменять концентрацию субстрата, то обычно при низких его концентрациях реакция имеет первый порядок по субстрату, а по мере увеличения концентрации субстрата порядок реакции приближается к нулевому (рис. 10.10,а). Фактически измеряемые скорости суммарной реакции являются скоростями, относящимися к стационарному течению реакции. Когда смешиваются растворы фермента и субстрата, вначале происходит очень быстрая реакция фермента с субстратом, скорость которой можно измерить только с помощью специальных методов (например, релаксационных методов, разд. 10.2). Механизм стационарной реакции можно понять, если рассмотреть следующую простейшую схему реакции, описываемой суммарным уравнением 5 = Р [c.320]

Влияние концентрации субстрата на скорость реакции, катализируемой ферментом, выражается обычно уравнением Михаэлиса — Ментен. Это уравнение описывается асимптотической кривой, т. е. максимум скорости достигается только при бесконечном увеличении концентрации субстрата (см. фиг. 7, Б). Для точного определения [c.46]

Скорость реакции, катализируемой ферментом, равна dt Кы + И [c.532]

Дальнейшее усложнение метаболизма потребовало более четкого согласования последовательностей составляющих его биохимических реакций. Коферменты, обладающие каталитической активностью, значительно более низкой, чем современные ферменты, и не обладающие свойством субстратной специфичности, на определенном уровне развития клеточного метаболизма не могли отвечать необходимым требованиям. Поэтому они были заменены или дополнены более мощными и соверщенными катализаторами — ферментами. Скорости реакций, катализируемых ферментами, примерно в 10 раз выше, чем скорости неферментативных реакций. [c.199]

Концентрация субстрата оказывает огромное влияние на скорость реакций, катализируемых ферментами [c.231]

Все это создает особо благоприятные условия для резкого увеличения абсолютной скорости реакции, катализируемой ферментом. [c.120]

Если реагирующее вещество или продукт реакции представляет собой хромофор, скорость его потребления или образования можно определить, измеряя оптическую плотность при фиксированной длине волны через те или иные промежутки времени или следя за изменением поглощения во времени с помощью самописца. Скорость реакции можно определить по наклону кривой зависимости оптической плотности от времени. Для этой цели разработаны специальные спектрофотометры и приставки к стандартным спектрофотометрам. Некоторые из них, специально предназначенные для определения скоростей реакций, катализируемых ферментами, регистрируют величины оптической плотности непосредственно на бумаге самописца, что дает возможность следить одновременно за протеканием нескольких реакций. [c.178]

Термодинамическое изучение равновесий подобного типа еще не производилось. Однако их существование предполагалось в ряде случаев при анализе скоростей реакций, катализируемых ферментами. Иногда при этом допускалось, что а может быть представлено уравнением (29-17), без учета электростатического взаимодействия. В этом приближении [c.654]

Кинетика ф ентативная — раздел химической кинетики, в котором изучаются закономерности зависимости скоростей реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ (субстратов, ферментов) и от условий взаимодействия (концентрации компонентов, pH среды, температуры, состава среды, действия активаторов, ингибиторов и т. д.). [c.108]

Рис. 6.7. Зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата.

Сравнение наблюдаемых скоростей реакций, катализируемых ферментами, с данными, вычисленными из теории столкновений [24] [c.23]

Ферменты ускоряют биологические реакции, снижая энергию активации, не изменяя положения равновесия. Механизм их действия состоит в образовании комплекса фермента с субстратом, который вступает в реакцию, после чего комплекс распадается с образованием исходного фермента и продукта. Скорости реакций, катализируемых ферментами, зависят от активности или количества фермента, концентрации субстрата, pH и состава раствора, температуры, присутствия активаторов и ингибиторов. [c.539]

Фундаментальная подготовка студентов-биохимиков обязательно подразумевает овладение методами ферментативной кинетики. Измерение скоростей реакций, катализируемых ферментами, позволяет определить, как быстро происходит превращение данного субстрата в продукт или образование и исчезновение того или иного промежуточного соединения. Вместе с тем кинетические методы широко используются для установления молекулярного механизма ферментативных реакций. [c.5]

Измерения скорости реакций, катализируемых ферментами преследуют двоякую цель. Во-первых, они позволяют биологу ответить на вопрос, как быстро данное количество фермента может превратить данное количество субстрата в продукт илй как быстро образуется и исчезает то или иное промежуточное соединение. Во-вторых, кинетические исследования являются основой большинства методов, используемых для установления механизма ферментативных реакций. [c.5]

Первые работы по измерению скоростей реакций, катализируемых ферментами, появились в конце девятнадцатого столетия они были выполнены сразу несколькими исследователями. В то время ни один из ферментов не был доступен в чистом виде, методы определения их активности были примитивными и не вошло в практику применение буферов для контроля pH. Кроме того, обычно постановка зксперимента состояла в наблюдении за ходом реакции в течение определенного промежутка времени, а современный подход основан на измерении начальных скоростей для нескольких концентраций субстрата результаты таких измерений обычно легче интерпретировать. Замечательно, что, несмотря на несовершенство методики, ранние исследования привели к значительным успехам. [c.31]

Активность фермента определяют по скорости реакции, катализируемой ферментом, при стандартных условиях измерения (определенные буфер, его концентрация, ионная сила, pH и температура) в присутствии насыщающих концентраций субстрата(ов) и ко-фермента. Измеряют начальную скорость реакции, при этих условиях V приблизительно равна [c.42]

Имея в виду изложенные выше представления, можно перейти теперь к рассмотрению различных механизмов, которые, как полагают, обеспечивают увеличение скоростей реакций, катализируемых ферментами эти механизмы учитывают энергию взаимодействия фермента с субстратом, проявляющуюся в субстратной специфичности фермента. [c.288]