Фермент-субстратный комплекс свойства

При реакции фосфорилирования креатина образуется фермент-субстратный комплекс вследствие возникновения водородных связей между серой, входящей в активный центр фермента и обладающей нуклеофильными свойствами, и водородом гуанидиновой группы креатина, а также между водородом им1вдазольной группы активного центра и кислородом Р-фосфатного остатка АТФ. В фермент-субстратном комплексе происходит перераспределение электронной плотности, что приводит к увеличению нуклеофильности креатина и электрофильности молекулы АТФ. [c.243]

Концентрацию фермента рекомендуется выражать в величинах Е на I мл раствора, а удельную активность — в ферментных единицах Е на I мг белка. Последняя величина зависит от чистоты препарата, и поэтому при определении удельных каталитических активностей недостаточно очищенных препаратов фактически указывают лишь нижний предел активности, а для двух произвольных ферментов с различным молекулярным весом сравнение удельных активностей в общем случае не отражает их истинные каталитические свойства. В отличие от этого молекулярная активность фермента, равная эффективной константе скорости распада фермент-субстратного комплекса, является более точной физико-химической характеристикой. Эту величину определяют как число молекул субстрата, превращаемого за 1 мин одной молекулой фермента в условиях субстратного насыщения. Она равна числу ферментных единиц Е в одном микромоле фермента, поскольку сама единица количества фермента Е выражена в микромолях субстрата, превращаемого за 1 мин. Естественно, что молекулярную активность можно определить лишь для достаточно чистых ферментных препаратов. Связь между удельной и молекулярной активностью выражается соотношением [c.59]

При образовании фермент-субстратных комплексов связывание реагирующих молекул должно осуществляться за счет слабых сил. Более того, поскольку продукты ферментативной реакции, как правило, по своей структуре подобны субстратам и,, кроме того, должны удаляться с поверхности фермента в ходе реакции, образование комплекса должно быть легко обратимым процессом. Основываясь на этих соображениях, а также на известных свойствах белков, можно попытаться, исходя из химической природы субстрата, оценить возможные механизмы его взаимодействия с ферментом. Так, образование комплексов с субстратами белковой природы [c.56]

Ферменты функционируют либо в растворах, либо в надмолекулярных структурах. Сорбция реагентов, именуемых субстратами, и реакция протекают на некоторой поверхности большой молекулы белка. В этом смысле ферментативный катализ сходен с гетерогенным. Однако белок-фермент и малые молекулы субстратов находятся в одной фазе в растворе. Имеется строгая стехиометрия взаимодействия — как правило, одна белковая глобула взаимодействует с одной молекулой субстрата или другого лиганда. При взаимодействии образуется фермент-субстратный комплекс (ФСК), строение и свойства которого изучаются физическими и химическими методами. Ферментативный катализ в растворе — гомогенный катализ. [c.177]

В последние годы предприняты попытки применить принцип линейности свободных энергий для изучения свойств и механизмов реакций отдельных биохимических систем и даже целых живых организмов. Обнаруженные здесь корреляции позволяют судить о механизмах биохимических реакций, характере взаимодействия фермента и субстрата, свойствах фермент-субстратного комплекса, поведении физиологически важных веществ антибиотиков, инсектицидов, гербицидов и т. п. [c.361]

Специфичность действия ферментов можно объяснить с точки зрения образования фермент-субстратного комплекса и теории замка и ключа . Для присоединения субстрата или отщепления продуктов реакции необходима определенная молекулярная конфигурация фермента, обусловленная специфической последовательностью аминокислотных остатков и вторичной структурой, а также определенные электрические свойства фермента. То же самое относится и к реакции антиген — антитело. [c.361]

За последние годы предприняты многочисленные и успешные попытки использовать выше показанные уравнения при изучении механизма биохимических реакций, характера взаимодействия фермента и субстрата, свойств фермент-субстратного комплекса, поведения физиологически активных веществ антибиотиков, инсектицидов, гербицидов и т. д. 45 [c.163]

В связи с этим установление корреляции между изменением энергии активации и энергии образования фермент-субстратного комплекса, т. е. между величинами 2 и / s, оказывается весьма сложной задачей. Для серии катализаторов, отличающихся только расположением щели относительно каталитического центра (т. е. положением линии АА, см. рис. 44) и постоянных свойствах адсорбционного центра, из соотношения (VI. 1) вытекает [c.277]

В живых организмах протекают различные химические реакции среди которых следует вьщелить окислительно-восстанови-тельные, продуктами этих реакций являются свободные радикалы. Для защиты от разрушительного действия свободных радикалов организмы используют компоненты антиоксидантной защиты в составе которых пероксидаза. Фермент способен катализировать оксидазные, оксигеназные и пероксидазные реакции. Сложное строение пероксидазы полипептидная цепь, гемин, кальций и поверхностные моносахариды, последние защищают апобелок от разрушительного действия свободных радикалов. При этом моносахариды располагаются вдалеке от активного центра и не влияют на каталитические свойства пероксидазы, но способны ориентировать фермент в мембранных структурах клетки и ее органелл. Как представитель гемсодержащих белков, пероксидаза способна катализировать реакции с участием перекиси водорода, восстанавливая последнюю до воды и при этом окисляя различные неорганические и органические соединения. Продуктами ферментативной реакции могут быть свободные радикалы или фермент-субстратный радикальный комплекс, эффективно окисляющий даже медленно окисляемые в индивидуальных реакциях субстраты. Для выполнения разнообразных каталитических функций на поверхности холофермента располагается протяженная субстратсвязывающая площадка, представленная двумя участками, где могут связываться субстраты гидрофобной и гидрофильной природы. Причем в месте локализации гидрофобных субстратов проявляется карбоксильная группа, модификация которой замедляет протекание каталитического процесса. рК этой группы может колебаться в пределах 4,5—5,5. [c.208]

При изучении глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы удалось выделить промежуточный продукт реакции — ацилфермент — в кристаллическом виде. Это первый случай препаративного выделения в чистом виде промежуточного фермент-субстратного комплекса. Оказалось, что ацилфермент обладает свойствами тиоэфира, т. е. фермент-субстратный комплекс в данном случае образован за счет сульфгидрильной группы. [c.228]

В основу схемы положен механизм синхронного бифункционального кислотно-основного катализа. Согласно этой схеме, кислород серина в активной форме фермента I, который благодаря влиянию азота имидазольной группы обладает свойствами нуклеофильного агента, атакует карбонильную группу субстрата II. Возникший при этом нестойкий промежуточный фермент-субстратный комплекс III стабилизуется водородной связью между карбонильным кислородом субстрата и имидазольным [c.237]

Понятия фермент-субстратного комплекса и числа оборотов помогают объяснить ту высокую степень специфичности, которую проявляют ферменты к катализируемым ими реакциям. Как уже говорилось, одна-две тысячи различных ферментов клетки катализируют не более полудюжины принципиально отличных изменений химических связей. В то же время каждый фермент катализирует лишь одно химическое превращение из мириад возможных при каждом таком изменении связи. Та центральная роль, которую играют ферменты в жизни клетки, в той же степени зависит от их способности выбирать с высокой избирательностью субстраты и химические превращения, как и от их свойства осуществлять столь интенсивный катализ. В качестве примера такой избирательности ферментативного действия можно привести числа оборотов и константы сродства для гидролиза Р-галактозидазой различных галактозидов (табл. 4). [c.104]

Подавляющее большинство важнейших биологических процессов протекает с участием ферментов, химические свойства которых рассматривают в курсах по биохимии. Ферменты играют ключевую роль в клеточном метаболизме, определяя не только пути превращения веществ, но и скорости образования продуктов реакций. Физические аспекты и механизмы ферментативного катализа подробно рассмотрены в гл. XIV, здесь же будут описаны кинетические свойства ферментативных реакций, которые определяют характер динамического поведения метаболических процессов. Характер ферментативных процессов допускает феноменологическое описание их кинетики с помощью систем дифференциальных уравнений, переменными в которых выступают концентрации взаимодействующих веществ субстратов, продуктов, ферментов. При этом достаточно использовать общие биохимические представления о последовательности событий в ферментативной реакции, не вдаваясь в физические детали механизмов, т. е. учитывать, что необходимым этапом ферментативного катализа является образование фермент-субстратного комплекса (комплекс Михаэлиса), а также использовать представления о регулировании ферментативных процессов ингибиторами и активаторами. [c.61]

Развитием идеи рекуперации энергии следует считать концепцию, в которой молекула фермента рассматривается как машина то есть устройство, предназначенное для транспорта и преобразования энергии с минимальной диссипацией ее (концепция белок-машина [3, 27, 29, 30]), Основное свойство машины — наличие одной выделенной степени свободы. Эта выделенная степень свободы играет функциональную роль. Согласно концепции белок-машина в ходе каталитического акта происходит перенос энергии вдоль выделенной степени свободы, сопряженный с продвижением системы (фермент-субстратного комплекса) по координате реакции. В соответствии с этими представлениями Блюменфельд [3, 42] предполагает, что химическое превращение субстрата происходит одновременно с конформационными превращениями фермент-субстратного комплекса — его релаксацией по пути с выделенной степенью свободы. Блюменфельд рассматривает элементарный ферментативный акт как четырехстадийный процесс. Первая стадия — быстрое образование фермент-субстратного комплекса вторая стадия — медленная релаксация фермент-субстратного комплекса к новому состоянию и одновременное превращение субстрата в продукт. Третья стадия — распад комплекса фермент-продукт, и четвертая стадия — медленная релаксация фермента к исходному состоянию. [c.103]

Схема (17) сохраняет все основные свойства более детализированной модели (рис. 1). Согласно этой упрощенной схеме фермент-субстратный комплекс одностадийной реакции (Е-5) претерпевает необратимую изомеризацию (напомним, что константа диссоциации комплекса В -АДФ очень мала, 10 М). Неактивный комплекс -В-5 может быть активирован субстратом через стадию образования тройного комплекса 8-Е-8 (АТФ-зависимая активация АДФ-блокированного фермента). В присутствии избытка пируваткиназы стадии, описываемые константами скоростей и необратимы. Сравним теперь кинетику АТФазной реакции, катализируемой активированной АТФазой, полностью освобожденной от АДФ и регистрируемой по начальным скоростям реакции (малый цикл — рис. 1 — не функционирует), с кинетикой реакции в стационарном состоянии, когда функционируют оба цикла. [c.41]

Важно отметить, что без детального знания механизма реакции интерпретация и как констант связывания фермента субстратом и константы скорости превращения фермент-субстратного комплекса неправильна, поскольку для разных кинетических схем константы к и могут отражать совершенно различные процессы (см. табл. 2.1), тем не менее эти характеристики легко определяются экспериментально и в ряде случаев несут весьма важную информацию о свойствах каталитической реакции. [c.91]

Ферментативный катализ, за редкими искшочениями, строго энантиоспе-цифичен (и по отношению к хиральным субстратам, и в смысле образования хиральных продуктов.). Поэтому хиральные природные соединения продуцируются в виде оптически чистых энантиомеров. Это свойство ферментов объясняется многоцентровым связыванием субстрата при образовании фермент-субстратного комплекса, предшествующем ферментативной реакиии. Такая фиксация ахирального субстрата в активном центре хиральной молекулы фермента обеспечивает возможность его атаки реагентом только с одной стороны, [c.494]

Для определения рКа и рКЬ фермент-субстратного комплекса построим график в координатах (lgA . , pH) (рис. 2.55). Из графика определяем рКа = 5, рКЬ = 8,2. Следовательно, в случае папаина фермент-субстратное взаимодействие не влияет на свойства ионогенных групп. [c.194]

Известно каталитическое действие имидазола в реакциях гидролиза сложных эфиров, в частности фенилацетатов [5]. Значение константы р для этой реакции равно 1.95. По всей вероятности, имидазольное кольцо гистидина ответственно за каталитические свойства фермента липазы, с помощью которой осуществляется гидролиз липидов и других сложных" эфиров. Однако изучение гидролиза замещенных фенилацетатов в присутствии липазы привело к значению константы р=0.12. На этой основе был сделан вывод [6], что энзиматический гидролиз менее чувствителен к электронной структуре фенилацетата, чем катализ с помощью одного имидазола. Это объясняется способностью фермента стабилизировать заряды, в результате чего распределение электронов в эн-зим-субстратном комплексе оказывается менее чувствительным к влиянию заместителей в фенильном радикале. [c.365]

Главные цели изучения биокатализа, по-видимому, можно ограничить следующими тремя. Во-первых, достижением понимания принципов стереохимического механизма ферментативного катализа и возможностью количественного описания, исходя из знания структур взаимодействующих молекул, каталитического акта как спонтанно протекающего, взаимообусловленного на всех своих стадиях непрерывного процесса. Во-вторых, выяснением в каждом конкретном случае причины специфичности фермент-субстратных и фермент-ингибиторных взаимодействий. В-третьих, целенаправленным конструированием наборов ингибиторов, обладающих наперед заданными свойствами. Возникающие при достижениях этих целей проблемы и возможные подходы к их разрешению будут подробно обсуждены в четвертом томе монографии "Проблемы белка". А сейчас попытаемся ответить на вопрос о том, что нового привнес рентгеноструктурный анализ в изучение аспартатных протеиназ и в какой мере знание трехмерных структур ферментов и их ингибиторных комплексов смогло углубить понимание механизма каталитической реакции аспартатных протеиназ. Ответ на этот вопрос имеет общее для энзимологии значение, поскольку, как отмечалось, протеиназы являются наиболее изученными во всех отношениях объектами биокатализа. Рассмотрим гипотетические модели механизма действия аспартатных протеиназ, в основу разработки которых были положены данные о трехмерных [c.98]

Помимо того что приведенные данные в принципе не могут служить указанием на существование деформации или напряжения субстрата в комплексе Михаэлиса, они, но мнению Чинмана и сотр. [89], вообще нуждаются в пересмотре. До последнего времени все расчеты по эффективности связывания сахаридных остатков субстратов и их фрагментов (аналогов) с отдельными участками (от А до F) активного центра лизоцима основывались на предположении, выдвинутом ранее Филлипсом [2, 18, 20], что конформация фермента в этих участках, расположение сахаридных звеньев в различных фермент-субстратных комплексах и эффективность взаимодействия сахаридных остатков с участками не изменяются при вариации субстратов. Это предполагаемое свойство системы, получившее название суперпозиции (см. [89]), в свою очередь, означало аддитивность величин свободных энергий взаимодействия сахаридных остатков с соответствующими [c.165]

Гипотеза, сформулированная Полингом [241 ], о природе переходного состояния фермент-субстратных комплексов утверждает, что функция ферментов определяется их способностью к более прочному связыванию форм переходного состояния, чем молекулы субстрата, и что это свойство обусловливает понижение свободной энергии активации реакции. На основании структурных исследований Липскомба и сотр. [29, 188, 189], свидетельствующих о координации карбонильного кислорода субстрата катионом металла, можно предполагать, что такой же способ координации существует в переходных фермент-субстратных коплексах металлсодержащих аналогов КПА. Следовательно, прочность связи металл— кислород, образующейся при присоединении субстрата, может давать существенный вклад в стабилизацию переходного фермент- [c.96]

Чтобы на основании всего сказанного не создалось впечатления, будто коферменты представляют собой особый род субстратов, отличающийся от остальных какими-то иными свойствами помимо того, что они крайне удобны для изучения фермент-субстратных комплексов, следует отметить, что имеются также и другие убедительные примеры образования этих промежуточных продуктов. Например, сопоставление данных рентгеноструктурного анализа с разрешением 2—3 А для карбокси-пептидазы А и ее комплекса с глицил-Ь-тирозином [38] показывает не только истинное расположение связанного пептида в гидрофобном кармане фермента, но и такие тонкие детали, как сдвиг остатка тирозина на 14 А по направлению к субстрату при образовании комплекса. Впечатляющим примером подобного исследования является рентгеноструктурный анализ лизоци-ма [39], коррелирующий с результатами изучения механизма его действия [40]. Здесь, как и в случае карбокси-пептидазы, структура свободного фермента и его комплекса исследована очень детально. [c.62]

Несмотря на кажущуюся сложность реакции, вне зависимости ог числа и природы интермедиатов, принимающих участие в механизме реакции, стационарная кинетика процесса будет описываться уравнением Михаэлиса. Для характеристики ферментативных реакций обычно определяют оба параметра входящие в уравнение Михаэлиса — Ментен максимальную скорость Ут и константу Михаэлиса Кт- Важно отметить, что без детального знания механизма реакции интерпретация йкат и Кт как констант связывания фермента субстратом и константы скорости превращения фермент-субстратного комплекса неправильна, поскольку для разных кинетических схем константы ккат и Кт могут отражать совершенно различные процессы (ом. табл. 1), тем не менее эти характеристики легко определяются экспериментально и в ряде случаев несут весьма важную информацию о свойствах каталитической реакции. [c.14]

Возможно, что эта разница объясняется различием в энергетических свойствах локальной внутриклеточной среды, в которой функционируют ферменты организмов того и другого типа. У эктотермных животных теплосодержание и энтропия клетки ниже, чем у теплокровных птиц и млекопитающих. Поэтому эктотермным ферментам, возможно, легче увеличивать структурированность или упорядоченность фермент-субстратного комплекса и таким образом частично преодолевать барьер ДС" с помощью энергии TAS . [c.258]

Усцехи, достигнутые в последние годы при изучении факторов, влияющих на скорость ферментативной реакции, а также выделение промежуточных фермент-субстратных комплексов и изучение их химических и физических свойств позволили предложить несколько теорий, объясняющих механизм действия некоторых групп ферментов. [c.237]

В качестве еще одного примера расчета электронных свойств фермент-субстратных комплексов рассмотрим схему взаимодействия между глутамат-декарбоксилазой и глутаминовой кислотой, приведенную на рис. XIV. 13. В результате нуклеофильной атаки атома С аминогруппой глутаминовой кислоты исходный комплекс кофермента с лизином I преобразуется в нестабильный промежуточный тетраэдрический комплекс II. Затем происходит разрыв связи между атомом С и азотом аминогруппы лизина с образованием внешнего шиффова основания аминокислоты с коферментом III. Следующая стадия ферментативной реакции — отщепление карбоксильной группы с образованием карбаниона IV. Она одна из самых важных и существенных не только в декарбоксилировании, но вообще в реакциях пиридоксалевого катализа. Па этом этапе разрывается связь между атомом С и соседним с ним атомом одного из заместителей (П, СОО , R), что, собственно, и определяет специфичность дальнейших превращений аминокислот. Различие между этими превращениями заключается в том, с каким из заместителей при атоме С разрывается ковалентная связь. Взаимодействие сопряженной к-электронной системы с электронами связей, исходящих из атома С , ослабляет ту из этих связей, которая располагается в плоскости, перпендикулярной плоскости пиридинового кольца. [c.438]

Фактический материал по каталитическим свойствам амидгидролаз (кинетика, спеодфичность, рН-зависимость и т.п.) собран в двух последующих главах. Эти данные вместе с результатами кристаллографических исследований являются основой для понимания собственно каталитического акта. Здесь целесообразно сначала проанализировать структуру фермент-субстратных комплексов и лишь затем - собственно акт химического расщепления связи. Первый этап такого анализа в настоящее время основывается на сравнительно немногочисленных данных рентгеноструктурного исследования комплексов ферментов с ингибиторами или очень медленно расщепляемыми субстратами (квазисубстратами). Экстраполяция этих данных на истинные фермент-субстратные комплексы требует известной осторожности, однако без этого любые выводы а механизме реакции будут не более чем гипотезами. [c.8]

Химическое превращение субстратов амидгидролаз осуществляется при участии каталитически активных групп фермента, функционирующих как нуклеофильные, общие основные и общие кислотные катализаторы. Характерной особенностью ка тализа, по-видимому, является действие нуклеофильной группы на резонансно дестабилизированную связь в продуктивном фермент-субстратном комплексе. Элементарный акт химического изменения субстрата должен в этом случае ходить со скоростями, близкими к скоростям диффузионно контролируемых процессов. Гидролитическая реакция многостадийный процесс, проходящий обычно через образование тетраэдрических промежуточных соединений, корость обра зования и распада которых определяется структурой субстрата и, главным об разом, свойствами уходящей группы. [c.348]

Пероксидаза совместно с низкомолекулярными антиоксидантами (токоферолы, строфантин, дигоксин, кверцетин, аскорбиновая кислота и др.) входит в состав антиоксидантной системы живых организмов, регулирующих действие активных форм кислорода. Поэтому нами были изучены реакции совместного пероксидазного окисления некоторых антиоксидантов (дигоксин, кверцетин и аскорбиновая кислота) с о-дианизидином [Рогожин, Верхотуров, 1998в]. Показано, что антиоксиданты могут ингибировать пероксидазное окисление быстро окисляемого субстрата, катализируемое пероксидазой хрена. Дигоксин, связываясь с фермент-субстратным комплексом в котором присутствует стабильный полуокисленный продукт о-дианизидина, ингибировал пероксидазу по антиконкурентному типу в реакциях индивидуального и совместного с ферроцианидом окисления о-дианизидина при всех изученных значениях pH (рис. 24). Проявляя антиоксидантные свойства, дигоксин подавлял реакции свободнорадикального окисления о-дианизидина. Причем сродство ингибитора к ферментсубстратному комплексу в реакциях совместного окисления было в 5—6 раз выше, чем в реакциях индивидуального окисления о-дианизидина и зависело от pH (табл. 9). [c.79]

Недавние исследования динамики молекулы лизоцима с помощью кристаллографических методов показали [55, 56], что атомные смещения в белке наиболее выражены в области активного центра фермента. Хотя эти исследования иока носят лишь постановочный характер, не исключено, что в будущем применение рентгеноструктурного анализа именно для изучения динамических свойств молекул белка (определение средних амплитуд смещения каждого атома от его усреднеппой позиции в кристалле), помимо зарекомендовавших себя исследований статических свойств белковых молекул в кристалле (оиределение усредненных координат всех атомов в молекуле на основе соответствующего распределения электронных плотностей), может дать важную и принципиально новую информацию о структуре ферментов н механизмах их действия. Далее, обещающими являются новые возможности прямого рентгеиоструктурного анализа промежуточных состояний в ферментативном катализе путем охлаждения кристаллов фер-мент-субстратного комплекса в подходящих водноорганических растворителях и определепия структуры образующихся молекулярных комплексов непосредственно в ходе реакции [57, 58]. Этот [c.158]

Схема (11) описывает обычную ферментативную реакцию, один из фермент-субстратных комплексов которой подвергается медленной изомеризации с образованием неактивного фермента. Сопоставление перечисленных выше параметров двухфазности гидролиза АТФ со свойствами медленного комплекса, образующегося при преинкубации АТФазы с низкими концентрациями АДФ, дает достаточные основания полагать, что неактивный комплекс Е-АДФ, образующийся в результате изомеризации (схема 11), и неактивный Е-АДФ комплекс идентичны. [c.36]

При рассмотрении строения и свойств ряда соединений, а также некоторых биохимических процессов в предыдущих главах сделана попытка привлечь квантово-механические представления к объяснению ряда явлений и закономерностей. В частности, такой подход использован при описании пептидной связи (зависимость ее свойств от делокализации и сопряжения электронов) и вторичной структуры белка (вклад п-электронов в поддержание а-спиральной конформации) (см. гл. II), механизма действия пиридоксадевых ферментов (смещение электронной плотности в фермент-субстратном комплексе— см. гл. III), природы цис-транс-изомерных превращений ретиналя (зависимость этого явления от значений порядка связей в сопряженной системе), структуры и свойств тиаминпирофосфата (причина повышенной электронной плотности у 2-го углеродного атома тиазольного цикла) и повьппенной реакционной способности изоаллоксазина в 1-м и 10-м положениях (у них максимальны индексы свободных валентностей) (см. гл. IV), при обсуждении вопроса о сущности жизни, при изучении природы макроэргических связей (неустойчивость системы сопряжения электронов) (см. гл. V), структуры и свойств пиримидиновых и пуриновых оснований (зависимость между порядком связи и реакциями присоединения), стэкингвзаимодействий в молекулах ДНК (их изменение при контактах молекул воды с протон-донорными и про-тон-акцепторными центрами азотистых оснований) (см. гл. VI), механизма активирования молекулярного кислорода в процессе биологического окисления (см. гл. X) и некоторых других случаях. [c.482]

Исследование реакционной способности Со-С-связи в кобамидных коферментах свидетельствует о достаточно большой ее лабильности при воздействии как физических факторов, например света, так и химических реагентов. Важным свойством металлоорганической связи в коферменте является способность претерпевать -как гомолитичес-кий, так и гетеролитический распад. На примере метилко-баламина рассмотрим некоторые возможные варианты типов связи Со-СНз [14]. Ее можно представить как анион, связанный с трехвалентным ионом кобальта Со СНз-, или как катион, связанный с одновалентным ионом Со СНз" , или, возможно, как систему, ио леясным пока причинам закрытую для гемолитического распада Со -СН з. Если это действительно так, то даже небольшие изменения в длинах связей могут привести к большим изменениям реакционной способности Со-С-связи. Весьма возможно, что в фермент-субстратном комплексе как раз и происходит изменение свойств металлоорганической связи. [c.332]

Присутствие дополнительных промежуточных соединений не сказывается на рН-зависимости k aJK или 1//См, поскольку эти параметры зависят только от свойств свободного фермента и свободного субстрата. рН-зависимость at или /Кк и в этом случае позволяет получить р/Са для свободного фермента и свободного субстрата. Однако теперь рН-зависимость са1 и/См отражает изменение свойств как промежуточного соединения, так и фермент-субстратного комплекса. Если ЕА в уравнении [c.172]

Триптофан и его производные с заместителями в бензольном кольце под влиянием фермента триптофаназы или культуры Е. oli разрушаются до соответствующих производных индола. Была изучена зависимость константы равновесия энзим-субстратного комплекса от полярных свойств заместителей [4]. При этом обнаружена корреляция между величиной Л а и значением 0-констант для следующих заместителей [c.365]

Подобный механизм образования фермент-металл-субстрат-ного комплекса подтверждается результатами недавно опубликованных работ Каби и сотрудников 1496—499], а также других исследователей [500—502]. В этих работах определялись константы равновесия комплекса субстрат-металл-фермент для некоторых трансфос-форилаз. На основании полученных данных предположили, что число связей между металл-субстратным комплексом и ферментом, по-видимому, равно двум. В образовании таких координационных связей могут участвовать функциональные группы различных аминокислот на поверхности фермента. В частности, такими группами могут быть SH-группа и имидазольное кольцо гистидина [502—505]. Строение подобных группировок может оказывать очень большое влияние на специфичность и скорость каталитических реакций. Так, например, в исследованиях Коти и сотрудников [506] по механизму комплексообразования было показано, что в процессе образования металл-хелатных соединений конфигурации электронных оболочек ионов металлов могут меняться вследствие внедрения электронных пар от лиганда. Показано также, что в зависимости от строения электронных оболочек изменяются и каталитические свойства ионов металлов. [c.596]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология