Метаболические пути локализация

Медицинские аспекты мембранологии. Свободнорадикальное пероксидное окисление липидов мембран в норме и при патологических процессах. Активные формы кислорода, механизм их образования, свойства, пути утилизации, роль в регулировании метаболических процессов в биосистемах. Антиоксиданты, их классификация, локализация, свойства, механизм биологического действия. Понятие о прооксидантах и окислительном стрессе. [c.283]

Итак, анаболизм — это совокупность реакций построения сложных молекул и структур из более простых и небольших предшественников с использованием метаболической энергии, Катаболические и анаболические пути могут различаться ферментами, их регуляцией, внутриклеточной локализацией и использованием кофакторов и переносчиков. Многие ферменты амфиболических путей участвуют как в реакциях анаболизма, так и в катаболи-ческих реакциях. Например, большинство гликолитических ферментов принимает участие как в синтезе, так и в катаболизме глюкозы, тогда как жирные кислоты синтезируются из ацетил-КоА и малонил-КоА путем, совершенно отличным от (3-окисления. В активных клетках всегда поддерживается равновесие между процессами анаболизма и катаболизма. На рис. 144 изображена простейшая схема, показывающая за счет чего можно амфи-болические ферменты заставлять работать либо в сторону биосинтеза ( включая Ез-фермент), либо в сторону деградации ( активируя Е -фермент). [c.216]

ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ ГЛАВНЫХ МЕТАБОЛИЧЕСКИХ ПУТЕЙ [c.516]

ЛОКАЛИЗАЦИЯ МЕТАБОЛИЧЕСКИХ ПУТЕЙ [c.168]

Несмотря на то что обе стороны метаболизма сопряжены между собой во времени и пространстве, они строго локализованы в отдельных органеллах клетки и образуют самостоятельные метаболические пути. Локализация основных путей метаболизма в органеллах клетки отражена в следующей таблице [c.313]

Локализация метаболических путей 168 [c.378]

В клетке можно пометить любые молекулы для этого е них вводят один или несколько радиоактивных атомов. Нестабильные радиоактивные атомы распадаются, испуская излучение, что позволяет прослеживать судьбу исследуемых молекул. Применение радиоизотопов в клеточной биологии ограничено двумя видами экспериментов анализ метаболических путей по методу вытеснения метки и локализацией меченых молекул в клетке с помощью радиоавтографии. Антитела представляют собой очень удобный и чувствительный инструмент для локализации специфических биологических макромолекул В организме позвоночных животных продуцируются миллионы различных антител, в каждом из которых имеются участки связывания, опознающие специфические группы молекул. Метод гибридом позволяет получать моноклональные антитела с одинаковой специфичностью практически в неограниченных количествах. В принципе можно получать моноклональные антитела против любых макромолекул в клетке и затем использовать эти антитела для локализации или очистки определенных макромолекул, а в некоторых случаях и для анализа внутриклеточных свойств этих молекул. [c.228]

Основные биохимические функции субклеточных компонентов и клеточных органелл приведены в табл. 2.4. Однако большинство клеток выполняют специализированные функции, в связи с чем важное значение приобретают определенные метаболические пути, тогда как другие практически не используются. На рис. 16.7 представлены основные метаболические пути и их взаимосвязь в паренхиматозных клетках печени с указанием их внутриклеточной локализации. [c.171]

Однако в тех случаях, когда изучают метаболические процессы, морфологическая и биохимическая целостность ткани должна быть сохранена в максимальной степени. Целью гомогенизации, которая, к сожалению, по-прежнему остается эмпирическим методом, является разрушение тканей, клеточных стенок и (или) мембран и высвобождение клеточного содержимого. Для этого применяются самые разнообразные методы и приборы, хотя лежащие в их основе принципы не всегда ясны. Лишенная прочной теоретической базы и необходимого арсенала стандартных методов, гомогенизация представляет собой скорее искусство, чем науку. В силу того, что различные ткани в значительной степени отличаются одна от другой как по хрупкости определенных клеточных органелл, так и по устойчивости клеток и тканей к разрушению, при гомогенизации любого биологического материала всякий раз неизбежно возникают специфические проблемы, которые можно разрешить только путем проб и ошибок. В основном гомогенизация применяется как стадия, предшествующая разделению клеточных компонентов, которая дает возможность установить внутриклеточную локализацию метаболических процессов. Гомогенаты успешно используются и при изучении поглощения и метаболизма соединений в тех случаях, когда доставка их в интактные клетки затруднена в силу недостаточной проницаемости мембран. [c.36]

Первоначально это оказалось возможным благодаря разработке чрезвычайно чувствительных фармакологических методов, но развитие снектрофлуо-риметрин уменьшило зависимость от биологических методов. Исследователи перешли от изучения локализации аминов к определению их метаболических путей, нри этом стали использовать гомогенаты тканей и радиоактивно меченные субстраты. [c.384]

Рис. 16.7. Внутриклеточная локализация и интеграция главных метаболических путей в паренхиматозной клетке печени. АК метаболизм одной или нескольких незаменимых аминокислот АК - -> метаболизм одной или нескольких зал1ени-

Не всегда просто решить, являются ли сходные ферменты изоферментами, или их следует отнести к разным ферментам. В качестве примера укажем на кар-бамоилфосфатсинтетазы I и II. Оба эти фермента синтезируют карбамоилфосфат (см. рис. 2. 26), но реакции различаются тем, что первый из них образует аминогруппу за счет аммиака, а второй — за счет амидной группы глутамина. Таким образом, продукт реакций в обоих случаях один и тот же, а субстраты фермента, хотя и сходны, но не идентичны. Карбамоилфосфатсинтетазы I и II различаются и по локализации в клетке, и по физиологической роли. Первый фермент находится в митохондриях, участвует в метаболическом пути синтеза мочевины, а второй — в цитозоле, участвует в синтезе пиримидиновых нуклеотидов. По-видимому, есть равные основания рассматривать эти ферменты и как изоферменты, и как разные ферменты. [c.98]

Глицин и его рецепторы локализованы в зонах моста, продолговатого мозга и серого вещества спинного мозга, включая передние и задние рога. Авторадиографически была установлена локализация участков высокоаффинного захвата глицина преимущественно в аксо-аксональных и аксо-девдритньсс синапсах. Скопление фанул отмечены также вокруг клеточных тел спинальных мотонейронов. У больных с некоторыми врожденными метаболическими аномалиями, связанными с повышением содержания глицина в ткани мозга и крови, может развиваться гиперглицинемия, которая сопровождается симптомами нарущения некоторых психоэмоциональных функций. Полагают, что такие расстройства могут быть следствием поражения обычных путей дефадации глицина в нервной клетке (см. также гл.2). [c.229]

Способность выполнения ряда специфических функций, возникшая в процессе длительной эволюции нервной системы, отразилась также на формировании ее особого химического состава и определенной специфики метаболизма. Здесь можно отметить и высокую концентрацию в нервной ткани липидных веществ, в частности липопротеидных и липонуклео-протеидных надмолекулярных комплексов и огромные скорости протекания метаболических процессов и исключительную интенсивность потребления энергии и связанное с этой особешюстью весьма эффективное использование ряда аминокислот в качестве источников энергии и исключительное развитие биохимических аппаратов образования аминокислот из глюкозы и наличие множества альтернативных путей превращения веществ, выполняющих в деятельности нервной системы особо важную роль и развитые механизмы пространственного разобщения метаболитов, отличающихся по обменной активности и необычные механизмы транспорта биологически важных веществ но отросткам нейронов на периферию клетки и специфическую локализацию в нервной ткани таких соединений, как протеолипиды, некоторые виды ганглиозидов, ГАМК, К-ацетил-Ь-аспарагиновая кислота и др. и высокую активность био- [c.19]

Рис. 10.10. Локализация метаболических блоков на пути биосинтеза глазных пигментов (оммохромов) Drosophila у мутантных линий v и сп.