Внутриклеточная компартментализация

Важную роль в регуляции внутриклеточного обмена играет компартментализация, т. е. разграничение метаболизма в разных пространственно разграниченных мембраной участках клетки (компартментах). Избирательная проницаемость мембран определяет судьбу ряда метаболитов. Скорость трансмембранного переноса веществ, их взаимодействие с мембраной служат сигналом для изменения состояния клетки, направленности в ней метаболических путей (табл. 27.1). [c.448]

Компартментализация клетки значительно менее выражена, чем у эукариотических клеток (рис. 2.4). ДНК не окружена ядерной мембраной, а органеллы типа митохондрий и хлоропластов отсутствуют. Область ядра, видимая на электронной микрофотографии ультратонко-го среза клетки в виде сетчатой структуры из тонких нитей, непосред ственно граничит с заполненной рибосомами цитоплазмой (рис. 2.5). У многих бактерий впячивания плазматической мембраны образуют определенные структуры во внутреннем пространстве протопласта (внутриклеточные мембраны). С плазматической мембраной связаны процессы дыхания или фотосинтеза, доставляющие клетке энергию, т.е. функции, за которые в эукариотических клетках ответственны мембраны митохондрий и хлоропластов. [c.27]

Обширная сеть внутриклеточных мембран эукариотических клеток по крайней мере двумя способами ускоряет реакции, скорость которых в отсутствие мембран зависела бы от скорости диффузии. Во-первых, мембраны способны изолировать ряд субстратов и действующие на них ферменты в одном компартменте, например, в эндоплазматическом ретикулуме или ядре. Если принять, что каждый такой компартмент занимает около 10% объема клетки, то концентрация реагентов в компартменте может быть в 10 раз выше, чем в такой же клетке без компартментализации (рис. 3-55). [c.161]

В последние годы предложены гипотезы, согласно которым вызванная облучением интерфазная гибель клеток — это одно из проявлений неспецифической реакции клеточных систем на повреждающие воздействия. Л. X. Эйдус рассматривает интерфазную гибель как необратимую стадию такой неспецифической реакции, в основе которой лежит нарушение компартментализации внутриклеточных низкомолекулярных субстратов, обусловленное [c.141]

На основе данных о пространственной организации метаболических процессов в цитоплазме эукариотической клетки А. Г. Рязанов и А. С. Спирин (1989) построили эстафетную модель работы ферментов в клетке, которая объясняет молекулярный механизм компартментализации. Модель основана на трех постулатах ассоциации ферментов с субклеточными структурами, передачи метаболитов между ферментами без диффузии в растворе и десорбции ферментов с поверхностей внутриклеточных структур в процессе каждого акта катализа (рис. 23). Важным преимуществом механизма эстафеты у поверхности является то, что он приводит к [c.88]

Аналоги НАД и НАДН вызывают выброс Са + при очень низкой концентрации (ниже 0,1 мкмоль/л). Самым поразительным является то, что каждое из трех веществ индуцирует выброс Са2+ из независимых кальциевых депо. Если это наблюдение будет подтвержено в опытах на других клетках, то универсальная схема кальциевой регуляции будет нуждаться в основательной ревизии. Появится, в частности, необходимость принимать во внимание компартментализацию кальциевых резервуаров и возможность не диффузионных, но векторных потоков внутриклеточного Са + и избирательной модуляции активности вполне определенных белков-мишеней. [c.115]

Для того чтобы протекал ферментативный процесс, необходимо постоянное поступление в активный центр фермента субстратов и удаление продуктов. В растворе скорости этих процессов определяются простыми законами диффузии их можно ускорить или замедлить, изменяя температуру или вязкость растворителя. В клетке ферменты и субстраты могут быть разделены мембраной, и тогда любой фактор, оказывающий влияние на проницаемость мембран, может служить регулятором ферментативного процесса. Так, например, повышение проницаемости мембран митохондрий для жирных кислот под действием карнитина приводит к значительному ускорению процессов р-окисления, В ряде случаев такие регуляторы могут непосредственно связываться с субстратами или ферментом и тем самым изменять их компартментализацию, а в ряде случаев регулятор может взаимодействовать с другими структурами клетки и, изменяя проницаемость для субстратов или продуктов, вызывать дистанционную регуляцию ферментативных процессов. К числу последних могут относиться как внутриклеточные метаболиты (например, жирные кислоты, изменяя проницаемость мембран митохондрий для Н+ и Са +, могут влиять на сопряжение дыхания с фосфорилированием), так и специфические регуляторы, например, гормоны и медиаторы. [c.35]

Компартментализация прокариотической клетки значительно менее выражена, чем у эукариотических клеток. ДНК не окружена ядерной мембраной, а органеллы типа митохондрий и хлоропластов отсутствуют. Область ядра, видимая на электронной микрофотографии ультратон-кого среза клетки в виде сетчатой структуры из тонких нитей, непосредственно граничит с заполненной рибосомами цитоплазмой. У многих бактерий впячивания плазматической мембраны образуют определенные структуры во внутреннем пространстве протопласта (внутриклеточные мембраны). С плазматической мембраной связаны процессы [c.10]

Доля ферментов, которые успешно выведены из раствора (за исключением их активных участков) благодаря компартментализации, несомненно, очень велика. Например, при изучении локализации ферментов у эукариотического одноклеточного организма Еиц1епа оказалось, что ни один нз исследованных ферментов не находится в растворенном состоянии в цитозоле. Многие ферменты до сих пор называют растворимыми , но в действительности это просто означает, что методы, применявшиеся при их изучении, не были достаточно мягкими , чтобы исключить отрыв фермента от внутриклеточной структуры, к которой он в нормальных условиях прикреплен. [c.117]

Хольцер [2012] описал несколько протеиназ дрожжей, различающихся по специфичности и механизму действия и, по-видимому, ответственных за внутриклеточную деградацию белков. Были обнаружены пептиды, которые специфически ингибируют эти три фермента [2013]. Указанные протеиназы локализованы в вакуолях и, следовательно, изолированы от своих субстратов. Контроль процессов деградации би,лка может осуществляться в этом случае путем изменения кондентрации ингибиторов протеиназы (через изменение скорости их синтеза или распада) или самих протеиназ. В регуляции времени полуобновления ферментов эти эффекты следует рассматривать как дополнительные к способности субстрата подвергаться превращениям и компартментализации фермента и субстрата. [c.117]

Возможно, что фосфорилирование с помощью свободной К-субъединицы А-киназы и соответствующая активация фосфо-протеинфосфатазного ингибитора I, приводящая к снижению активности фосфопротеинфосфатазы I, уменьшает дефосфорилирование комплекса Р-цАМФ и, следовательно, способствует диссоциации киназы II типа по принципу положительной обратной связи. Такое событие наряду с компартментализацией цАМФ в клетке может способствовать эффективной активации цАМФ-зависимой киназы при незначительном увеличении внутриклеточного уровня цАМФ. [c.341]

Высказывается также предположение, что мезосомы не принимают активного участия в процессах клеточного метаболизма, но выполняют структурную функцию, обеспечивая компартментализацию-прокариотной клетки, т. е. пространственное разграничение внутриклеточного содержимого на относительно обособленные отсеки, что создает более благоприятные условия для протекания определенных последовательностей ферментативных реакций. Одновременное существование различных гипотез относительно роли мезосом в прокариотной клетке уже указывает на то, что их функции продолжают оставаться неясными. Наиболее вероятен взгляд на мезосомы как на структуры, служащие для усиления мембранзависимых функциональных активностей клетки. [c.46]

Совершенно иное наблюдается при окислении субстрата моноаминоксидазы бензиламина. Разложение генерируемой в этой реакции Н2О2 селективно связано с ГПД. Таким образом, каталаза и ГПД являются кооперативной внутриклеточной системой. Преимущественная компартментализация каталазы в пероксисомах, а глутатионпероксидазы в цитозоле и митохондриях облегчает их эффективное сотрудничество в метаболизме Н2О2 [160] (рис. 38) и обеспечивает поддержание ее концентрации в клетке на уровне 10- -10- М [441]. [c.183]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология