Фосфатаза методы

Применение. В гистохимии ферментов в качестве диазосоставляющей для выявления кислой фосфатазы методом одновременного азосочетания [Пирс, 397]. [c.114]

Применение. В гистохимии в качестве субстрата для выявления щелочной и кислой фосфатазы методом одновременного азосочетания [9, 12, 13] и фо -фатазы лейкоцитов в мазках крови [Пирс, 800]. [c.281]

В этих методах применяются мечение антигенов или антител и иммобилизация на твердой подложке одного из реагентов [34] под таким названием разработано много вариантов [113]. Иммобилизация выполняется на дне пробирок или чаще в микрокюветах, вмонтированных в пластиковые планшеты. Для мечения часто используют пероксидазы, щелочные фосфатазы, глюкозооксидазу. Возможно использование реакций конкуренции между мечеными и немечеными реагентами пример такого рода схематически представлен на рисунке 4.9. Можно описать еще один вариант метода, не основанный на реакциях конкуренции [c.106]

В связи с этим существует быстрый метод определения эффективности пастеризации молока при температуре ниже 80 °С по активности щелочной фосфатазы ( фосфатазная проба ). [c.151]

В чем заключается принцип метода определения активности щелочной фосфатазы При каких заболеваниях активность щелочной фосфатазы в крови повышается [c.203]

При помощи этого метода были идентифицированы различные хлорсодержащие пестициды в качестве фермента использовали фосфатазы, субстратом служил нафтил- или нитрофенилфосфат [119]. [c.87]

Влияние фтор-иона на ослабление окрасок синего комплекса молибдена с фосфором, мышьяком и кремнием неодинаково [11]. Минимальное количество фтор-иона, необходимое для обесцвечивания комплекса кремния, равно 1,9 мг, комплекса мышьяка— 3,75 мг и комплекса фосфора — 8,55 мг, т. е. фтор-ион ока- зывает наиболее сильное воздействие на синий кремне-молибденовый комплекс, поэтому последний и рекомендуется в качестве реагента на фтор-ион. Данной реакцией исследовалось влияние фторидов на фосфатазу [12]. Модификация этого метода с применением бензидина использована для быстрого определения фтор-иона в стекле (см. качественное определение). [c.124]

Диагностика печёночной недостаточности. Весьма привлекательными, с точки зрения ранней диагностики заболеваний, являются тесты, направленные на диагностику функционального состояния печени. Используемые в настоящее время методы диагностики печёночной недостаточности, в большинстве своём, основаны на измерении определённых параметров крови, которые меняются при поражении печёночных клеток. Наиболее распространённые методы взятие тимоловых проб определение полного билирубина, сывороточного альбумина, щелочной фосфатазы и некоторые другие. Общим недостатком вышеупомянутых методов является констатация уже произошедших патологических изменений. Однако хорошо известно, что лечение дис- [c.472]

Кислые фосфатазы синтезируются в эритроцитах, печени, почках, селезенке и предстательной железе (простате). С медицинской точки зрения фермент из предстательной железы имеет весьма важное значение, так как повьппение его концентрации в крови часто служит указанием на рак простаты. Фосфатаза из простаты сильно ингибируется тартрат-ионами, тогда как кислые фосфатазы из других тканей не ингибируются этими ионами. Как можно использовать эти данные для разработки метода специфического определения активности кислой фосфатазы из предстательной железы в сыворотке крови человека [c.271]

Применение. В качестве диазосоставляющей для выявления ЗН-групп в белках, кислой 1.1] и щелочной фосфатаз и неспецифических эстераз, [2, 3] методом одновременного азосочетания [8, 9].. [c.116]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве субстрата для выявления кислых фосфатаз методами последующего и одновременного азосочеуания [1—5J, Метод применим только для определения кислой фосфатазы, так как образующийся при ферментативной реакции нафтол-2 заметно растворим в щелочной среде [Берстон, 155]. [c.75]

Применение. В гистохимии в качестве субстрата для выявления кислой 1 и щелочной [2, 3] фосфатаз методом одновременного или последующего аз -сочетания. Применение натриевой соли нафтиЛ 1-фосфата имеет серьезные имущества по сравнению с кальциевой солью благодаря лучшей растворимости натриевой соли в воде, что позволяет использовать оптимальные концентраций субстрата. Кроме того, азокрасители, образующиеся при сочетании с а-нафто-лом, менее растворимы в воде, чем продукты сочетания с -нафтолом, и поэтому диффузия продуктов реакции уменьшается [Пирс, 361 394]. Берстон указывает, [Вёрстон, 162], что хотя локализация фермента в структурах ткани с <х-нафтолом получается более четкой, чем с -нафтолом, тем не менее в тканях с высокой активностью фермента в результате медленного сочетания быстро образующегося а-нафтола могут возникнуть артефакты диффузии, Рекомен-дуется использовать нафтил-1-фосфат с диазотированным парарозанилином (основным фуксином) [4]. [c.269]

Применение. В гистохимии в качестве субстрата для выявления щелочнШ фосфатазы методом одновременного азосочетания 5 6]. [c.275]

Набор для определения активности щелочной и кислой фосфатаз в сыворотке крови по методу Боданского [c.580]

Ферменты, используемые в ИФА в качестве маркеров, должны отвечать ряду требований иметь высокую активность и стабильность в условиях анализа чувствительный и простой метод определения продуктов или субстратов ферментативной реакции сохранять активность и стабильность после конъюгирования с антителами быть доступным при высокой степени чистоты. Непременным условием является отсутствие фермента и его ингибиторов в исследуемых биологических жидкостях. Всем этим требованиям отвечают наиболее часто применяемые в ИФА пероксидаза и щелочная фосфатаза. [c.317]

Наибольшее распространение получили методы введения ферментной метки, основанные на образовании ковалентной связи между молекулами антитела и фермента. Наибольшее практическое применение нашел метод получения иммунопероксидазных конъюгатов окислением углеводного компонента фермента перйодатом натрия. В случае использования щелочной фосфатазы в качестве фермента-маркера применяют глутаровый альдегид, взаимодействующий с е-аминогруп-пами белковых молекул. [c.317]

Рис. 9.10. Метод ПЦР/ЛОЗ. Б — биотин Д — дигоксиге-нин ЩФ — щелочная фосфатаза СА - стрептавидин.

Бесцв. монокл. крист. 170. Раств-сть р. Н О, Е10Н н.р. бенз. При 10 М ингибирует кислую фосфатазу (из печени, почек и предстательной железы). о(-)-Изомер неактивен. Фосфа-таза из эритроцитов или плазмы пе ингибируется, что лежит в основе метода клинической дифференциации. [c.265]

Существует несколько методов определения фосфатазной активности продуктов. Для каждого вида фосфатаз разработаны свои методы например, методы определения щелочных фосфатаз, кислых фосфатаз фосфатаз растительного и животного происхождения и т. д. Универсаль ного метода, который в той или иной мере мог бы служить общим мето дом для данной группы ферментов, нет. В каждом отдельном случае рекомендуют использовать определенный известный метод. [c.77]

Существует ряд методов, позволяющих ковалентно связать фермент с олигону-клеотидным зондом. В качестве примера 1 ожно рассмотреть пол гчение конъюгата олигонуклеотида-зонда с щелочной фосфатазой из кишечника теленка, уже упоминавшейся при описании иммуноферментного анализа. Из олигонуклеотида нетрудно получить производное [c.261]

Ферменты. В указанных выще методах применяются следующие ферменты эвдонуклеазы или рестриктазы обратная транскриптаза или ревертаза ДНК-лигазы экзонуклеазы щелочная фосфатаза полинуклеотидкиназа концевая дезаксинуклеотидилтрансфераза ДНК-полимераза. [c.499]

Форма выделяемых частиц не всегда сферическая, и тогда в используемые методы вносят необходимые поправки, или выбирают какие-либо другие способы изоляции и расчета Ферменты — глобулярные белки, поэтому при их разделении играют роль, в основном, молекулярные массы (ММ) молекул, а не число субъединиц (С) в них В качестве примера можно назвать химотрипсин (ММ = 24500 Да, С = 3), щелочную фосфатазу (ММ = 80000 Да, С = 2), лактатдегидрогеназу (ММ = 140000 Да, С = 4), триптофаназу (ММ = 220000 Да,С = 8), и др Более того, известны ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию в организме одного вида, но представляющие собой различные молекулярные формы Их называют изоферментами, выделение которых по высказанным причинам заметно осложняется [c.49]

Работа 106. Определение активности щелочной фосфатазы в сыворотке крови (метод Бесия и Лоури [c.196]

Набор химических реактивов для определения активности сорбитолдегидрогеназы в сыворотке крови ТУ 6-09-4100—75 Набор химических реактивов для определения щелочной и кислой фосфатаз в сыворотке крови по методу Боданского ТУ 6-09-3860-75 [c.381]

В работе А. П. Бресткина и сотрудников [4] проверена применимость изложенного метода к кинетическому анализу ферментативного гидролиза монофенил фосфата, катализируемого щелочной фосфатазой (фосфогидролаза моноэфиров ортофосфата, КФ 3.1.3.1). В соответствии с уравнением (УП1.12), скорость гидролиза линейно зависела от концентрации фермента (использован кристаллический препарат фосфатазы). Фермент ингибировался избытком субстрата, причем [5]опт. в соответствии с уравнением (УП1.13), не зависела от концентрации фермента и была равна 4,3-10 М. Уста- [c.97]

Применение, В качестве диазосоставляющей для выявления SH-rpynn в белках [Пирс, 727], кислой фосфатазы [1, 2], неспецифических эстераз [3], 1М-ацетил- 5-глюкозаминидазы [4] и лейцинаминопептидазы [5, 6] методом одновременного азосочетания. [c.115]

Применение. В гистохимии для выявления кислой фосфатазы [1], 8Н- и 83-групп в тканевых белках [Пирс 109], а также а-ациламиногрупп белков по методу Барнетта и Зелигмана модифицированного Герштейн и Цветко-,, вой [16]. [c.120]

Смотреть страницы где упоминается термин Фосфатаза методы: [c.292] [c.38] [c.13] [c.207] [c.233] [c.32] [c.281] [c.348] [c.68] [c.191] [c.551] [c.348] [c.151] [c.257] [c.363] [c.80] [c.205] [c.334] [c.38] [c.59] [c.90] [c.167]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология