Ферменты разрыв и образование ковалентных связей

РНК-затравочные участки не сохраняются в структуре зрелой ДНК. После реализации своей функции для инициации репликации ДНК они удаляются за счет проявления 5 З -экзонуклеазной активности ДНК-полимеразы (рис. 13.1, и 13.3). После удаления РНК-затравки и ее замещения на фрагмент ДНК, инициация синтеза которого происходит на следующей РНК-затравке, расположенной ближе к области репликативной вилки, между дву Мя соседними синтезированными фрагментами ДНК остается разрыв. Этот разрыв (отсутствие ковалентной связи между З -ОН- и 5 -Р04-концами фрагментов цепи) устраняется при участии фермента-ДНК-лигазы,-направляющего образование фосфодиэфирной связи (рис. 13.4). [c.107]

Сахарофосфатная группа с присоединенным азотистым основанием (А, Т, С или С) называется нуклеотидом она может рассматриваться как строительный блок. Из таких блоков и формируется молекула ДНК. Заложенная в ДНК информация кодируется последовательностью таких блоков. В ДНК содержится информация, необходимая для производства белков, нужных живому организму. Она может копироваться в процессе катализируемой ферментами репликации ДНК. При репликации происходит разрыв водородных связей и образование одинарных цепей, используемых в качестве матриц при ферментативном синтезе точно таких же последовательностей строительных блоков. Следовательно, процесс репликации включает формирование и разрыв водородных связей. Вследствие их непрочности репликация может осуществляться без нарушения значительно более сильных ковалентных связей в сахарофосфатных цепях. Таким образом, кодирование генетической информации в ДНК и ее репликация требуют тончайшей настройки структурных и энергетических параметров макромолекул. [c.115]

Ионизирующее излучение. Взаимодействие с орбитальными электронами. Все три вида радиоактивного излучения, так же как и рентгеновские лучи, относятся к ионизирующему излучению, т. ., проходя через вещество, они превращают молекулы этого вещества в ионы. В отличие от ионизации, которая наблюдается при взаимодействии, например, атома натрия с атомом хлора, ионизация под влиянием ионизирующего излучения приводит к отрыву электронов от атомов и молекул, в результате чего образуются ионы и сложные радикалы. Именно это делает радиоактивное и рентгеновское излучение опасным для тканей и клеток человеческого организма. При такой ионизации нарушаются в основном валентные оболочки, что может вызвать разрыв ковалентных связей и образование весьма активных фрагментов и радикалов. Образовавшиеся соединения, стремясь к устойчивому состоянию, могут соединиться в самом различном сочетании, что приведет к образованию новых молекул. Если такое случится с ферментом или — что еще хуже — с нуклеиновой кислотой, то результат может оказаться весьма плачевным. [c.458]

Обсуждая влияние температуры на скорость химических реакций, мы до сих пор интересовались главным образом такими реакциями, в которых происходит образование или разрыв ковалентных связей. По отношению к тому количеству кинетической энергии, которое имеется при физиологических температурах, это сильные связи, и для их образования или разрыва с высокой, достаточной для поддержания жизни скоростью требуется участие катализаторов. Таким образом, речь шла о реакциях, катализируемых ферментами, тех реакциях, которые и составляют в своей совокупности метаболизм . [c.214]

Взаимопревращения двух этих форм гликоген-фосфорилазы происходят под действием спехдафичных ферментов, катализирующих процесс ковалентной модификации (разд. 9.22) фосфорилазы. Фосфорилаза а превращается в менее активную фосфорилазу Ь под действием фермента, называемого фосфатазой фосфорилазы а этот фермент, катализируя гидролитический разрыв связей, удаляет из молекулы фосфорилазы а фосфатные группы, необходимые для каталитической активности (рис. 15-14). Фосфорилаза Ь вновь превращается в активную фосфорилазу а под действием фермента, называемого киназой фосфорилазы Ь он катализирует реакцию, в ходе которой АТР фосфорилирует остатки серина в активном центре молекулы фосфорилазы Ь, что и приводит к образованию фосфорилазы а. Таким образом, благодаря действию двух ферментов, фосфатазы фосфорилазы а и киназы фосфорилазы Ь, соотношение активной фосфорилазы а и сравнительно мало активной фосфори- [c.463]

В качестве еще одного примера расчета электронных свойств фермент-субстратных комплексов рассмотрим схему взаимодействия между глутамат-декарбоксилазой и глутаминовой кислотой, приведенную на рис. XIV. 13. В результате нуклеофильной атаки атома С аминогруппой глутаминовой кислоты исходный комплекс кофермента с лизином I преобразуется в нестабильный промежуточный тетраэдрический комплекс II. Затем происходит разрыв связи между атомом С и азотом аминогруппы лизина с образованием внешнего шиффова основания аминокислоты с коферментом III. Следующая стадия ферментативной реакции — отщепление карбоксильной группы с образованием карбаниона IV. Она одна из самых важных и существенных не только в декарбоксилировании, но вообще в реакциях пиридоксалевого катализа. Па этом этапе разрывается связь между атомом С и соседним с ним атомом одного из заместителей (П, СОО , R), что, собственно, и определяет специфичность дальнейших превращений аминокислот. Различие между этими превращениями заключается в том, с каким из заместителей при атоме С разрывается ковалентная связь. Взаимодействие сопряженной к-электронной системы с электронами связей, исходящих из атома С , ослабляет ту из этих связей, которая располагается в плоскости, перпендикулярной плоскости пиридинового кольца. [c.438]

В настоящее время известно, что хотя для роста клеток растяжением требуется длительный синтез белка и РНК (рис. 4.10), а также активное дыхание, тем не менее если ткани стебля или колеоптиля обрабатывать ауксииом, то скорость роста увеличится после очень небольшого лаг-периода, всего лишь порядка нескольких минут (рис. 4.11). Поэтому кажется маловероятным, чтобы рост ускорялся благодаря изменениям в скорости транскрипции или трансляции. Скорее ауксии влияет иа какую-то предсуществующую систему. Также хорошо установлено, что в ответ па действие ауксина происходят значительные изменения в полисахаридах клеточной стенки и в самом деле трудно себе представить, чтобы без таких изменений могли измениться механические свойства клеточной стенки. Поскольку в данном случае происходят разрыв и образование новых ковалентных связей, очевидно, что в этих изменениях участвуют ферменты. Исследователи давно пытались выяснить, какие именно изменения происходят в полисахаридах клеточной стеики и коррелируют ли эти изменения с различиями в активности ферментов внутри стенки. [c.137]

Кислород ЭТОЙ гидроксильной группы соединяется ковалентной сложно-эфирной связью с углеродом ацильной группы субстрата, что приводит к образованию промежуточного фермент-субстратного комплекса (рис. 6 разд. 9.15). Гидроксильная группа серина легко теряет свой атом водород а, так как он сильно притягивается водородной связью к электроотрицательному атому азота в имидазольной К-груп-пе №8-57. Одновременно происходит разрыв пептидной связи, в результате чего образуется первый продукт реакции. После его выхода из активного центра ацильная группа субстрата остается ковалентно связанной с остатком серина 195 в молекуле фермента это производное называется ацилферментом (рис. 7). Его сложно-эфирная связь очень неустойчива по сравнению с пептидной связью субстрата и гидролизуется с образованием второго продукта, представляющего собой карбоксильную часть субстрата. При этом протон вновь присоединяется к серину (рис. 8 и 9) и образуется комплекс фермент-продукт (рис. 10). Второй продукт уходит затем из активного центра, и каталитический цикл завершается (рис. 1). Ацилфермент представляет собой ключевой промежуточный комплекс в этом варианте ковалентного катализа. Имидазольная группа гистидина 57 участвует в перемещении протона по механизму общего кислотно-основного катализа. [c.254]