Фруктозо дифосфатаза

Таким образом, летательная мускулатура шмеля — это, по-видимому, один из сравнительно редких случаев, когда бесполезная трата богатых энергией фосфатных связей оказывается выгодной для организма. Как полагают Ньюсхолм и сотрудники во время стационарной фазы сбора пиши повышенная темпера тура мышц шмеля поддерживается в основном за счет тепла выделяющегося при коротком замыкании реакций фруктозо дифосфатазы и фосфофруктокиназы. Эта способность к термо генезу позволяет шмелю кормиться в прохладную сырую погоду неблагоприятную для аналогичной деятельности других родственных насекомых (например, пчел рода Apis, у которых нет больших количеств фруктозодифосфатазы, нечувствительной к АМФ). Остается еще неразрешенным важный вопрос о механизмах, выключающих функцию фруктозодифосфатазы у шмеля во время полета такого рода регуляторный эффект, разумеется, жизненно необходим, так как в этот период для поддержания механической работы требуется синтез больших количеств АТФ за счет гликолиза. [c.238]

Это превращение катализируется фосфофруктокиназой и представляет собой первую стадию гликолиза, которая присуща только этому процессу, иначе говоря, это стадия гликолиза, которая не входит ни в какие другие метаболические процессы. Стадия превращения фруктозо-6-фосфата в фруктозо-1,6-дифосфат вполне может поэтому контролировать весь процесс гликолиза и, несомненно, является его ключевой стадией. В физиологических условиях эта реакция практически необратима, и в глюконеоге-незе обратная реакция протекает обходным путем, а именно путем гидролиза фруктозо-1,6-дифосфата, катализируемого фруктозо-дифосфатазой [c.162]

Фруктозо-1,6-дифосфатаза (КФ 3.1.3.11) катализирует расщепление фруктозо-1,6-дифосфата на фруктозо-6-фосфат и неорганический фосфат. Фермент локализован в гиалоплазме, поэтому в качестве источника используют безмитохондриальный гомогенат печени крысы. Для проявления ферментативной активности необходимы ионы или Мп , оптимум водородного показателя сильно зависит от концентрации активирующих ионов и природы буфера. В глициновом буфере в присутствии Mg2+ максимальная скорость наблюдается при pH 9,2. [c.66]

АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФРУКТОЗО-1,6-ДИФОСФАТАЗЫ [c.354]

Скорость превращения веществ в альтернативных метаболических путях, а значит и их предпочтительная направленность решающим образом зависят от особенностей функционирования ферментов субстратного цикла. Для таких ферментов характерна, как правило, реци-прокная регуляция с участием аллостерических эффекторов. В случае рассматриваемого субстратного цикла эффекторами являются АМФ — ингибитор фруктозо-1,6-дифосфатазы и активатор фосфофруктокиназы, а также цитрат-ион, являющийся активатором фруктозо-1,6-дифосфатазы и ингибитором фосфофруктокиназы. [c.354]

Цель задачи заключается в изучении регуляторных свойств фруктозо-1,6-дифосфатазы печени крысы как фермента-участника субстратного цикла. Фруктозо-1,6-дифосфатаза (D-фруктозо-1,6-дифосфат-1-фосфогидролаза, КФ 3.1.3.11) катализирует реакцию гидролиза фруктозо-1,6-дифосфата с образованием фруктозо-6-фосфата [c.354]

Определение активности фруктозо-1,6-дифосфатазы. Активность фермента определяют энзиматическим методом по количеству образовавшегося фруктозо-6-фосфата. Метод основан на использовании системы двойного ферментного сопряжения с участием глюкозо-6-фос-фатизомеразы и дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата согласно схеме [c.355]

Определяют активность фруктозо-1,6-дифосфатазы в свежевыделенной клеточной фракции и после хранения препарата при —5°С. [c.356]

Аллостерическая регуляция фруктозо-1,6-дифосфатазы печени крысы. [c.503]

Глюконеогенез в печени сильно ускоряется глюкагоном и адреналином. Эффекты, вызываемые циклическим АМР, могут включать стимуляцию фруктозо-1,6-дифосфатазы и ингибирование фосфофруктокина-зы [46]. Влияние на взаимодействие между пируватом и РЕР, которое также имеет место, может быть непрямым и состоять в стимуляции а-кетоглутаратного метаболизма. [c.513]

Вопрос о связи между действием фосфофруктокиназы и фруктозо-1,6-дифосфатазы [уравнение (11-19), стадия г рис. 11-11] остается нерешенным. Фруктозо-6-фосфат фосфорилируется и дает фруктозодифосфат, который в свою очередь гидролизуется, вновь превращаясь в фруктозо-6-фосфат. В результате получается бесполезный цикл (часто называемый бессмысленным циклом или субстратным циклом), который по существу ничем не завершается, кроме расщепления АТР до ADP и Р (АТРазная активность). Циклы этого типа часто встречаются в метаболизме, однако обычно они не приводят к гибельно быстрой потере АТР из-за четкого контроля метаболических процессов. В принципе в данный момент времени полностью активируются только один из двух ферментов, катализирующих стадию г [уравнение (11-19)]. В зависимости от метаболического состояния клетки может активно протекать процесс распада при небольшом биосинтезе или активный процесс биосинтеза при слабом распаде. Некоторые из механизмов контроля показаны на рис. 11-11. Содержание АТР и АМР играет при этом наиболее важную роль—низкая концентрация АМР включает киназу и выключает фосфатазу. У разных видов ингибирующее действие по типу обратной связи может оказывать АТР, РЕР или цитрат. Не исключено, что в будущем будут обнаружены новые механизмы регуляции фруктозо-1,6-дифосфатазой. [c.513]

Можно было думать, что клетки сводят к минимуму кругооборот субстрата в таких циклах, однако экспериментальные данные, полученные при исследовании печени крыс, показали, что в случае цикла фруктозо-1,6-дифосфатаза— фосфофруктокиназа реальная скорость составляет 3 мкмоль КГ -С [54]. Неожиданно высокая скорость кру- [c.513]

Эти реакции осуществляются высокоспецифическими ферментами, гидролизующими фосфоэфирную связь. Реакции являются экзергоническими и не требуют затраты энергии. Превращение фруктозо-1,6-дифосфата во фрукто-зо-6-фосфат катализируется ферментом фруктозо-1,6-дифосфатазой [c.274]

Важную роль в регуляции глюконеогенеза играет другой регуляторный фермент — фруктозо-1,6-дифосфатаза, ингибитором которой является АМФ. Таким образом, при высоком отношении АТФ/АМФ происходит активация глюконеогенеза и ингибирование гликолиза, так как АТФ является ингибитором фермента фосфофруктокииазы, катализирующей обратную реакцию, т. е. образование из фруктозо-6-фосфата фруктозо-1,6-дифосфата. [c.276]

Подобно АМФ, он ингибирует фруктозо-1,6-дифосфатазу и активирует фосфофруктокипазу Известно, что синтез 2,6-ФДФ ингибируется цАМФ. Следовательно, индуцированный глюкагоном рост внутриклеточной концентрации цАМФ в клетках печени должен снижать уровень 2,6-дифосфата, что приводит к активации глюконеогенеза, гликолиз при этом блокируется. [c.276]

Этот новейший метод нашел применение при выделении панкреатической рибонуклеазы цыпленка на фосфоцеллюлозе [35] и фруктозо-1,6-дифосфатазы печени кролика на карбоксиме-тилцеллюлозе [36]. Эффективность этого метода видна из следующего примера при очистке глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы путем элирования фермента с СМ-сефадекса 2 мМ раствором глюкозо-6-фосфата выход фермента составил 91%, а удельная активность увеличилась в 51 раз [37]. [c.10]

Фосфатазы представляют собой группу ферментов, которые гидролизуют фосфорные эфиры путем расщепления связей Р — О и переноса остатка фосфорной кислоты к воде. В растениях содержатся фосфатазы, способные гидролизовать самые различные фосфорные эфиры. За исключением фруктозо-1,6-дифосфатазы (см. стр. 279) и некоторых других фосфатаз, их физиологическое значение неясно. Фосфатазы способны катализировать также перенос остатка фосфорной кислоты и к другим акцепторам, а не только к воде, например [c.134]

Выделена специфическая фруктозо-1,6-дифосфатаза, которая требует присутствия магния и наиболее активна при pH 8,5 при pH 7,0 эта фосфатаза неактивна. Второй фермент, выделенный из листьев шпината, имеет наибольшую активность при pH 7,0, не требует магния и, по-видимому, связан с хлоропластами. Неочищенный препарат этого фермента отщепляет остаток фосфорной кислоты, присоединенной к 1-му атому углерода, как у фруктозо-1,6- дифосфата, так и у седогептулозо-1,7-дифосфата. [c.135]

В процессе биосинтеза глюкозы фруктозо-1,6-дифосфатаза (5) катализирует ключевую реакцию, и соответственно зффект, который оказывают на нее АМФ и АТФ, противоположен тому, который они оказывают на фосфофруктокиназу, а именно фермент 5 активируется АТФ и ингибируется АМФ. Ацетилкофермент А является положительным эффектором пируваткарбоксилазы (6). В этом нет ничего неожиданного, поскольку этот фермент способствует синтезу углеводов, когда ацетилкофермент А накапливается в избытке. Здесь мы также имеем пример того, как соединение, являюш,ееся продуктом расщепления липидов, посылает сигнал механизмам углеводного обмена. Фермент 6 также чувствителен к величине отношения АТФ/АДФ, поскольку он ингибируется АДФ. [c.62]

Полная надежность этого регуляторного механизма и аналогичное регулирование обратного (биосинтетического) процесса обеспечиваются тем, что большинство фруктозо-1,6-дифосфатаз, специфичных ферментов, катализирующих гидролитическое превращение фруктозо-1,6-дифосфата во фруктозо-6-фосфат (реакция XI.5а), ингибируется высокими концентрациями субстрата, а также АМФ (последнее в результате аллостерического эффекта). [c.287]

Следует упомянуть здесь также и о том, что глюконеогенез в печени подчиняется определенному гормональному контролю и что наиболее резко выраженное повышение содержания было отмечено для таких ферментов, как фруктозо-1,6-дифосфатаза, глюкозо-6-фосфатаза и пируваткарбоксилаза. [c.301]

При генетически обусловленных нетолерантно-сти к фруктозе или недостаточной активности фруктозо-1,6-дифосфатазы наблюдается индуцируемая фруктозой гипогликемия, возникающая несмотря на наличие больших запасов гликогена. Вероятно, фруктозо-1-фосфат и фруктозо-1,6-бисфосфат ингибируют фосфорилазу печени по аллостерическому механизму. [c.207]

З./Фаза регенерации первичного акцептора диоксида углерода и синтеза конечного продукта фотосинтеза. В результате описанных выше реакций при фиксации трех молекул СО2 и образовании шести молекул восстановленных 3-фосфотриоз пять из них используются затем для регенерации рибулозо-5-фосфата, а один — для синтеза глюкозы. 3-ФГА под действием триозофосфатизомеразы изомеризуется в фосфодиокси-ацетон. При участии альдолазы 3-ФГА и фосфодиоксиацетон конденсируются с образованием фруктозо-1,6-дифосфата, у которого отщепляется один фосфат с помощью фруктозо-1,6-дифосфатазы. В дальнейших реакциях, связанных с регенерацией первичного акцептора СО 2, последовательно принимают участие транскетолаза и альдолаза. Транскетолаза катализирует перенос содержащего два углерода гликолевого альдегида от кетозы на альдозу [c.92]

Смотреть страницы где упоминается термин Фруктозо дифосфатаза: [c.374] [c.426] [c.54] [c.740] [c.119] [c.513] [c.295] [c.274] [c.575] [c.575] [c.161] [c.164] [c.134] [c.279] [c.61] [c.106] [c.460] [c.89] [c.251] [c.201] [c.243] [c.248]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология