Аминокислотные остатки миоглобине

Расшифрованы первичные структуры миоглобина человека (153 аминокислотных остатка), а-цепи (141) и 3-цепи (146) гемоглобина человека, цитохрома С из сердечной мышцы человека (104), лизоцима молока человека (130), химотрипсиногена быка (245) и многих других белков, в том числе ферментов и токсинов. На рис. 1.14 представлена последовательность аминокислотных остатков проинсулина. Видно, что молекула инсулина (выделена темными кружками), состоящая из двух цепей (А-21 и В-30 аминокислотных остатков), образуется из своего предшественника-проинсулина (84 аминокислотных остатка), представленного одной полипептидной цепью, после отщепления от него пептида, состоящего из 33 аминокислотных остатков. Строение молекулы инсулина (51 аминокислотный остаток) схематически можно представить следующим образом [c.57]

В молекуле нет дисульфидных мостиков. Известна последовательность аминокислот [47] и конформация цепи [48—51] миоглобина кашалота. Это был первый белок, структура которого определена с помощью рентгеноструктурного анализа. Он отличается от лизоцима и рибонуклеазы тем, что 121 аминокислотный остаток находится в а-спиральных участках [12]. Молекулу можно рассматривать как корзину, состоящую из восьми спиралей, которая содержит гем-группу внутри гидрофобной полости. Выступает на- [c.369]

Структурное подобие цитохромов -типа и глобинов. Аминокислотная последовательность цитохрома 562 отличается от последовательностей 2-гсф и 5-гсф, но, по-видимому, гомологична последовательности миоглобина [558]. Эти данные, а также результаты некоторых других исследований [559], показавших возможность существования непрерывного набора гомологичных структур в интервале от цитохромов 6-типа до глобинов, дали толчок к сравнительным исследованиям [406, 560] известных пространственных структур 5-гсф и (3-цепи гемоглобина. Это сопоставление показало 1560], что из 85 остатков цитохрома 5-гсф, пространственное расположение которых известно, 51 остаток имеет свой аналог в глобине. При совмещении обеих структур атомы железа гема оказываются [c.224]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Первичная структура белков определяется их составом и может быть описана последовательностью а-аминокислотных остатков в поли-пептидных цепях. Эта последовательность определяет строение белка. Для установления первичной структуры используются разнообразные методы деструкции, которые были уже рассмотрены в разделе, посвященном пептидам. Однако исследование первичной структуры белков вследствие наличия более длинных цепей является гораздо более сложным делом и связано с большими затратами времени, чем у пептидов. К примеру, миоглобин содержит одну нолипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков, а глобин имеет четыре полииеитидные цепи, две пары которых построены аналогично и содержат соответственно 141 (а-цепи) и 146 (р-цепи) аминокислотных остатков. В одной из патологических форм гемоглобина, возникающей при серповидной анемии и наблюдаемой прежде всего у африканцев, только один единственный аминокислотный остаток глутамина в р-цепи нормального глобина замещен на остаток валина. [c.656]

Белковый компонент гемоглобина — глобин состоит из четырех полипептидных цепей, которые в гемоглобине взрослого человека попарно одинаковы. Они обозначаются как а- и р-цепи, первичная структура которых установлена а-цепь содержит 141 аминокислотный остаток, а р-цепь—146. Таким образом, молекула гемоглобина взрослого человека состоит из двух симметричных половинок, каждая из которых содержит две цепи всего в глобине 574 аминокислотных остатка. Все гемоглобины и миоглобины имеют одну и ту же простетическую группу. Она является протогемом и представляет собой соединение протопор-фирина с двухвалентным железом [c.57]

Атом железа(П) в составе протопорфирина IX координационно ненасыщен (имеет вакантные -орбитали) и способен присоединять один или два дополнительных электронодонорных или электроноакцепторных лиганда по оси, перпендикулярной плоскости макроцикла. В таких случаях координационное число Fe(II) равно 5 или 6. Такой тип координации у МР называется аксиальным (от греч. ахоп — ось), а соответствующие координируемые дополнительные лиганды — аксиальными. Именно это свойство гема и определяет способность молекул гемоглобина и миоглобина к присоединению молекулярного кислорода и других лигандов, лежащую в основе жизненно необходимых функций данной группы сложных белков. Формирование и стабилизация пространственной структуры гемоглобина и миоглобина происходят благодаря образованию аксиальных связей между Fe(II) и аминокислотными остатками полипептидных цепей этих хромопротеинов. При этом аминокислотный остаток гистидина занимает пятое координационное положение Fe(II) в составе МР (рис. 5.4). Такой остаток гистидина получил название проксимальный (от лат.proximus — ближайший). Второй остаток гистидина глобиновой полипептидной цепи — дистальный гистидин (от лат. disto — отстою) находится близко к кислородсвязывающему участку гема, но не имеет непосредственной связи с ним. [c.207]

Другой окислитель, бромциан, — более надежный реагент [26] Он разрушает пептидные связи, в которых участвует остаток метио нина. Механизм этой реакции подобен расщеплению иодацетами дом [45]. Окисление бромцианом широко применяют как специ фичный метод для получения крупных пептидных фрагментов Весьма успешно он был использован наряду с другими методами при расшифровке аминокислотной последовательности рибонуклеазы [27], миоглобина [17], трипсиногена [36] и альдолазы [42, 68,69]. [c.37]

Все полипептидные цепи гемоглобйнов и миоглобинов млекопитающих характеризуются молекулярными весами от 16 ООО до 17 ООО и содержат 140—160 аминокислотных остатков, из которых шесть аминокислот, по-видимому, всегда образуют инвариантные фрагменты. Миоглобины млекопитающих содержат 153 аминокислотных остатка, а-цепи гемоглобина млекопитающих содержат 141 остаток, (3-, Y- и о-цепи 146 остатков. Библиографию по имеющимся данным о первичной структуре см. в работе [118]. [c.149]

Доступность синтетических полипептидов сыграла большую роль в уточнении условий, определяющих устойчивость вторичной структуры, однако установление третичной структуры значительно сложнее. Это было наглядно показано путем определения конформаций миоглобина [32] и гемоглобина [34] методом рентгеновского кристаллографического анализа. Белок миоглобина состоит из единственной полипептидной цепи с восемью сегментами правой а-спирали. В спираль входит 7—24 аминокислотных остатка, а их общая длина составляет примерно 78% полипептидной цепи. Два остатка образуют острые углы, а другие спиральные сегменты отделяются за счет изменения длины цепи при переходе к нерегулярной конформации. Кендрью [376] обсудил некоторые особенности структуры белков, которая чрезвычайно компактна и имеет внутри не более пяти изолированных молекул воды. За очень редким исключением, все полярные группы располагаются снаружи молекулы, и, следовательно, боковые цени, находящиеся в контакте друг с другом внутри молекулярной структуры, как правило, имеют гидрофобный характер. Таким образом, создается впечатление, что гидрофобное взаимодействие должно быть основным фактором, стабилизующим конформацию. Однако остается спорным вопрос о том, что же определяет точки, в которых происходит нарушение конформации. Известно, что остаток пролина может и не размещаться в а-спирали однако это ограничение не может служить объяснением всех неспиральпых последовательностей в молекуле миоглобина. Состав неспиральных участков не имеет также никакого отношения к классификации синтетических полипептидов в соответствии с их тенденцией к существованию в спиральной форме [377]. Интересно, что конформации миоглобина и четырех субъединиц, составляющих молекулу гемоглобина, несмотря на различную последовательность Б них аминокислот, должны быть весьма сходны между собой [378, 379]. В таком случае третичная структура будет, по-видимому, определяться сложными соотношениями, которые детально не исследованы. [c.135]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология