Гемоглобин пространственная структура цепи

Увеличение сродства к кислороду по мере его присоединения к гемоглобину представляет собой кооперативный эффект (разд. 20.4), который обусловлен изменениями в пространственной структуре пептидных цепей гемоглобина [3]. Это явление называют аллостерическим эффектом подобные эффекты наблюдаются и в случае ферментов. [c.232]

Структурное подобие цитохромов -типа и глобинов. Аминокислотная последовательность цитохрома 562 отличается от последовательностей 2-гсф и 5-гсф, но, по-видимому, гомологична последовательности миоглобина [558]. Эти данные, а также результаты некоторых других исследований [559], показавших возможность существования непрерывного набора гомологичных структур в интервале от цитохромов 6-типа до глобинов, дали толчок к сравнительным исследованиям [406, 560] известных пространственных структур 5-гсф и (3-цепи гемоглобина. Это сопоставление показало 1560], что из 85 остатков цитохрома 5-гсф, пространственное расположение которых известно, 51 остаток имеет свой аналог в глобине. При совмещении обеих структур атомы железа гема оказываются [c.224]

Третичная и четвертичная структуры белков определяются при помощи рентгеноструктурного анализа, который впервые был проведен применительно к миоглобину и гемоглобину Дж. Кендрью и М. Перутцем в Кембридже. Значение рентгеноструктурного анализа белков трудно переоценить, так как именно этот метод дал возможность впервые получить своеобразную фотографию белковой молекулы. Для получения информативной рентгенограммы необходимо было иметь полноценный кристалл белка с включенными в него атомами тяжелых металлов, так как последние рассеивают рентгеновские лучи сильнее атомов белка и изменяют интенсивность дифрагированных лучей. Таким образом можно определить фазу дифрагированных на белковом кристалле лучей и затем электронную плотность белковой молекулы. Это впервые удалось сделать М. Перутцу в 1954 г, что явилось предпосылкой Д 1я построения приближенной модели молекулы белка, которая затем была уточнена при помощи ЭВМ. Однако первым белком, пространственная структура которого была полностью идентифицирована Дж. Кендрью, оказался миоглобин, состоящий из 153 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, В результате было экспериментально подтверждено предположение Л. Полинга и Р. Кори о наличии в молекуле миоглобина а-спиральных участков, а также М. Перутца и Л. Брэгга о том, что они имеют цилиндрическую форму Несколько позднее М. Перутцем была расшифрована структура гемоглобина, состоящая из 574 аминокислотных остатков и содержащая около [c.43]

В 1954 г, Лайнус Полинг получил Нобелевскую премию за открытие а-спиральной конфигурации полипептидной цепи, характерной для многих белков. Это открытие явилось началом современной эры применения рентгеноструктурной кристаллографии для установления пространственной структуры сложных органических молекул. Знание такой структуры важно потому, что биологические функции органических молекул зависят от пространственного расположения атомов в молекуле. Дороти Ходжкин установила полную структуру витамина В12 и инсулина. За первую из этих работ она в 1964 г. получила Нобелевскую премию. В 1962 г. за работу по установлению структуры двух глобулярных белков крови— миоглобина и гемоглобина — были награждены Нобелевской премией Джон Кендрью и Макс Перутц, В том же году Фрэнсис Крик, Джеймс Уотсон и Морис Уилкинс были удостоены той же награды за открытие двойной спирали ДНК- [c.224]

Во многих случаях молекула белка содержит несколько полипептидных цепей, называемых субъединицами, каждая из которых имеет свою определенную пространственную структуру. О таких молекулах говорят, что они имеют четвертичную структуру. Примером белков с четвертичной структурой могут служить гемоглобин, инсулин, а также многие ферменты. [c.272]

Рис. 4. Схема пространственного расположения полипептидных цепей молекулы гемоглобина (четвертичная структура).

Конформации цепей в составе гемоглобина оказались очень сходными между собой и с пространственной структурой миоглобина. Наиболее [c.154]

Рис. 10.17. Пространственная структура р-цепи человеческого гемоглобина и эволюционно отдаленного родственного белка, отвечающего за запасание кислорода,-миоглобина. Обратите внимание на сходство

Структура гемоглобина с низким разрешением (5,5 А) была получена Перутцем и соавт. в 1960, а с высоким разрешением (2,2 А) -в 1968 г. (рис. 1.2) [206-208]. Таким образом, был закончен труд, продолжавшийся около 30 лет. Напомним, что эта работа была начата Перутцем в то время, когда расшифровка структуры обычной органической молекулы из 10-15 атомов была трудноосуществимой задачей, а сама постановка исследования пространственного строения биологической молекулы, состоящей из многих тысяч атомов, представлялась фантастической даже специалистам. Молекула гемоглобина построена из 574 аминокислотных остатков и содержит около 10 ООО атомов. Она имеет четвертичную структуру и состоит из четырех глобул двух а- и двух 3-субъединиц, содержащих соответственно 141 и 146 аминокислотных остатков. Между а- и Р-субъединицами существует значительная гомология близки также их конформации. Молекула гемоглобина имеет сферическую форму с диаметром 55 А. Оказалось, что а- и р-цепи гемоглобина похожи на цепь миоглобина. Это был интересный и многозначительный факт. Гемоглобин был взят у лошади, а миоглобин - у кашалота. Таким образом, структуры двух белков из разных типов клеток и разных животных, но обладающих сходной функцией, имели близкое пространственное строение. [c.47]

В какой же степени новый экспериментальный материал о молекулярном строении десятка белков отвечал сложившемуся к тому времени представлению, которое так замечательно согласовалось с данными по миоглобину и гемоглобину Детально этот вопрос рассматривается в третьей книге, специально посвященной структурной организации белков. Сейчас лишь отметим, что все последующие результаты рентгеноструктурного анализа далеко не в полной мере отвечали взглядам на пространственную структуру белковой молекулы как на ансамбль канонических регулярных форм пептидной цепи, главным образом а-спиралей и 3-структур. [c.53]

Пространственные структуры миоглобина и ос- и р-цепей гемоглобина обладают поразительным сходством (рис. 3.25). Близкое подобие в конфигурации основных цепей этих белков оказалось неожиданным, поскольку в последовательности аминокислотных остатков в этих трех полипептидных цепях существует много различий. Собст- [c.64]

Рис. 3,26. Сравнение аминокислотных последовательностей миоглобина кашалота и а- и р-цепей гемоглобина человека на примере участка от остатка 1 по остатка 9. Последовательности аминокислот имеют гораздо меньше сходства, чем пространственные структуры этих трех полипептидных цепей.

Почти одновременно М. Перутцу и его сотрудникам удалось получить трехмерное изображение другого белка — гемоглобина, при разрешающей способности 5,5 А [355]. Перутц показал, что полная молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей (пара так называемых а-цепей и пара р-цепей), каждая из которых содержит одну группу гемина и образует одну субъединицу гемоглобина. Этот результат подтверждает возможность построения более крупных молекул глобулярных белков из нескольких субъединиц. Пространственное соединение таких индивидуальных субъединиц приводит к образованию комплекса, который называют четвертичной структурой молекулы белка. Расшифровка четвертичной структуры гемоглобина базировалась на результатах расшифровки третичной структуры миоглобина, которая оказалась чрезвычайно близкой третичной структуре отдельной субъединицы гемоглобина. Перутц установил, что четвертичная структура гемоглобина очень проста и симметрична. Субъединицы гемоглобина располагались по вершинам лишь слегка деформированного тетраэдра. [c.151]

Первыми были изучены два близких по своей структуре белка — гемоглобин и миоглобин, которые служат в организмах переносчиками и хранителями молекулярного кислорода. Работы с влажными кристаллами гемоглобина были начаты Перутцем, но расшифровка рентгенограмм стала возможной только после использования в 1953 г. метода изоморфного замещения в применении к белковым кристаллам. В 1957 г. Кендрью [8] этим методом установил строение молекулы миоглобина кашалота с разрешением 5,5 А, что впервые позволило расшифровать пространственное расположение полипептидной цепи в глобулярной молекуле белка, хотя в первой работе не были определены конформации отдельных звеньев. В 1959 г. такую же работу закончил Перутц с взятым им более сложным объектом — гемоглобином лошади. Впоследствии молекулу миоглобина удалось проанализировать с разрешением 2 А и определить пространственное расположение всех тяжелых атомов в молекуле. Работы с гемоглобином разного происхождения продолжаются до настоящего времени [5, 10, 22], где также достигнуто разрешение 2 А. [c.97]

В других случаях возможна обратимая диссоциация глобулы до отдельных полипептидных цепей. Для гемоглобина разделение на а-, р-цепи происходит достаточно легко, тогда как воссоединение отдельных а- и (3-цепей — трудно выполнимая задача. Однако понятие четвертичной структуры основано совсем не на возможности реконструкции фермента из отдельных субъединиц. Строгое определение четвертичной структуры означает, что в сложную глобулу фермента объединяются структурно независимые элементы — отдельные субъединицы. Если ассоциация не изменяет строения отдельных частей, то понятие четвертичной структуры приобретает ясный физический смысл. В противном случае речь идет лишь об обратимости построения сложной молекулы белка, не зависящей от иерархии структур — первичной, вторичной, третичной и четвертичной. В действительности отдельные субъединицы ферментов изменяют свои конформации при ассоциации, поэтому понятие четвертичной структуры является еще менее строгим, чем третичной или вторичной. Речь идет просто о том, что пространственное строение белковой глобулы зависит от всех межмолекулярных взаимодействий в системе. Как правило, построение глобулы белка не удается рассматривать в виде последовательности независимых процессов — скручивания цепи в спираль, укладку цепей в отдельные субъединицы и объединение независимых субъединиц. На каждом этапе происходят конформационные изменения, что и делает нестрогим понятие вторичной, третичной и четвертичной структуры. [c.124]

При предыдущем обсуждении первичной, вторичной и третичной структур полипептидных цепей оставлялся без внимания более высокий уровень структуры белка. Хотя некоторые белки, например миоглобин, и состоят из одной-единственной полипептидной цепи, большинство белков представляет собой агрегаты двух или более полипептидных цепей. Примером такого белка служит гемоглобин, молекула которого состоит из двух а- и двух р-полипептидных цепей. Пространственную конформацию, которую принимает такой агрегат полипептидных цепей, называют [c.98]

Исследования первичной структуры а- и -цепей гемоглобина способствовали выяснению структуры необычных, так называемых аномальных, гемоглобинов, встречающихся в крови больных гемоглобинопатиями. Иногда развитие болезни, как и изменение пространственной структуры гемоглобина человека, обусловлено заменой лишь одной какой-либо аминокислоты в структуре -цепей (реже а-цепей) гемоглобина (см. главу 2). [c.59]

Все гемоглобины независимо от источника получения образуют четвертичную структуру и состоят из четырех субъединиц, представляющих две идентичные пары типа а Рз- Интересно отметить, что а- и р-цепи имеют высокую (более 50%) степень гомологии. Четыре полипептидньгх цепи образуют тетраэдр, структура которого стабилизирована множественными нековалентными связями. Каждая полипептидная цепь определенным образом уложена вокруг плоского кольца гема, причем характер этой укладки достаточно консервативен, т. е. почти одинаков для всех гемоглобинов. Первичная структура гемоглобина была расшифрована в 1962 г. Г. Браунитцером, а пространственная структура М. Перутцем и соавторами годом раньше. У млекопитающих а-це-пи гемоглобина отличаются от Р-цепей как по числу аминокислотных остатков, так и по степени гомологии (различия примерно по 80 аминокислотам). Гем локализован в складках а- и р-субъединиц, каждая полипептидная цепь при этом содержит один гем. Тетрамер гемоглобина представляет собой почти правильную глобулярную структуру размером 64 х 60 х 50 нм, на поверхности которой в гидрофобньгх углублениях расположены гемы. [c.50]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

На рис. 85 схематично изображена структура цепи Р-гемогло-бина. Черные точки изображают отдельные аминокислоты (их 146), связанные в цепь. Последовательность этих аминокислот образует первичную структуру этого фрагмента белковой молекулы. Конформация цепи в трехмерном пространстве, изображенная фигурой, похожей на свернутую змею. Рис. S5. Пространственная отражает третичную структуру структура цепи р-гемоглобина цепи. Внутри обведенной фигуры [c.508]

Гуццо 1171] нашел, из статистической обработки данных по пространственной структуре миоглобина, что антиспи-ральными остатками являются Про, Асп, Глу, Гис. Однака сформулированный им критерий, заключающийся в том, что любой участок полипептидной цепи будет спиральным, если в нем не содержатся эти остатки, не выдержал проверки на других белках. Кук 175] из статистических расчетов миоглобина кашалота, а- и р-цепей гемоглобина лошади [176] и лизоцима (первые три имеют очень сходное пространственное строение) выделил в качестве спиральных Ала, Лей, Вал, а в качестве антиспиральных—Apr, Асп-МНг, Про. НедавнО Птицын 177] провел статистические расчеты по 6 белкам, т. е. приблизительно по 1000 остаткам кроме тех белков,, которые рассматривал Кук, были включены рибонуклеаза А быка 178] и а-химотрипсин быка 179]. В результате были выделены спиральные остатки Лей, Ала и Глу и антиспи-ральные Тре и A n-NHg, причем отбрасывание двух гомологичных белков — глобинов — не повлияло на результаты. [c.152]

СОСТОИТ из нескольких гетерогенных компонентов, к которым относится, в частности, у-глобулиновая фракция, или фракция антител. Около 40% крови приходится на эритроциты, которые в свою очередь на 35% состоят из гемоглобина — белка с молекулярным весом 64 500. Роль эритроцитов сводится просто к тому, чтобы не дать гемоглобину диффундировать из кровяного русла. Нормальный гемоглобин взрослого человека, обозначаемый символом НЬА, состоит из четырех по.липептидных цепей двух одинаковых а-цепей, каждая из которых содержит 141 аминокислотный остаток, и двух одинаковых более длинных р-це-пей, содержащих по 146 аминокислотных остатков. М-концевые участки этих цепей имеют следующий состав Вал-Лей-Сер-Про-Ала-Асп-Лиз-(а-цепь) и Вал-Гис-Лей-Тре-Про-Глу-Глу-Лиз-(р-цепь). С каждой цепью соединена также группа гема, несущая атом железа. Таким образом, в одной молекуле гемоглобина имеется четыре гемогруппы. Железо находится в геме в состоянии двухзарядного иона Ре +. Может возникнуть вопрос, есть ли смысл приписывать молекуле гемоглобина структуру гРа Не проще ли считать ее димером ар Однако при нормальных условиях роль переносчика кислорода в организме играет именно структура ааРг, простой димер ар способностью переносить кислород, по-види мому, не обладал бы (см. разд. 5 гл. XXII). Ряд других данных, в том числе данные по титрованию и равновесию диссоциации, о которых пойдет речь ниже, также свидетельствуют в пользу структуры агРг как наиболее простой структурной единицы гемоглобина. Пространственное строение этой единицы будет детально рассмотрено в разд. 2 гл. XV. [c.222]

Наиболее конкретные и подробные экспериментальные данные о пространственной организации ряда глобулярных белков дал метод рентгеноструктурного анализа. В настоящее время этим методом установлена пространственная структура семи белков. Это — миоглобин гемоглобин химотрипсин лизоцим рибонуклеаза карбоксипептидаза А карбоксиангидраза С . Среди изученных белков самый низкомолекулярный — карбоксиангидраза С (33 аминокислоты) и самый высокомолекулярный — карбоксипептидаза А (307 аминокислот в цепи). За исключением гемоглобина, построенного из четырех цепей и имеющего, таким образом, четвертичную структуру, все остальные белки содержат одну ковалентно непрерывную полипептидную цепь. [c.154]

Атом железа(П) в составе протопорфирина IX координационно ненасыщен (имеет вакантные -орбитали) и способен присоединять один или два дополнительных электронодонорных или электроноакцепторных лиганда по оси, перпендикулярной плоскости макроцикла. В таких случаях координационное число Fe(II) равно 5 или 6. Такой тип координации у МР называется аксиальным (от греч. ахоп — ось), а соответствующие координируемые дополнительные лиганды — аксиальными. Именно это свойство гема и определяет способность молекул гемоглобина и миоглобина к присоединению молекулярного кислорода и других лигандов, лежащую в основе жизненно необходимых функций данной группы сложных белков. Формирование и стабилизация пространственной структуры гемоглобина и миоглобина происходят благодаря образованию аксиальных связей между Fe(II) и аминокислотными остатками полипептидных цепей этих хромопротеинов. При этом аминокислотный остаток гистидина занимает пятое координационное положение Fe(II) в составе МР (рис. 5.4). Такой остаток гистидина получил название проксимальный (от лат.proximus — ближайший). Второй остаток гистидина глобиновой полипептидной цепи — дистальный гистидин (от лат. disto — отстою) находится близко к кислородсвязывающему участку гема, но не имеет непосредственной связи с ним. [c.207]

Конформационные изменения в полипептидной цепи глобина при взаимодействии с кислородом вызывают различия в пространственной организации гемоглобина и его окси-формы. Четвертичная структура гемоглобина обозначается как Т-форма (от англ. tense — напряженная), тогда как четвертичная структура оксигемоглобина — как -форма (от англ. relaxed — релаксированная). Обозначения Т и R обычно используются при описании четвертичных структур аллостерических белков, причем Т-фор-ма всегда имеет меньшее сродство к субстрату. Схематично различия между пространственными структурами Т- и R-форм гемоглобина представлены на рис. 5.12. [c.214]

Рис. 10-65. Пространственная структура одноцепочечного и четырехцепочечного глобинов. Изображенный здесь четырехцепочечный гемоглобин представляет собой комплекс, состоящий из двух а- и двух р-глобиновых цепей. Глобин, состоящий из одной цепи, у некоторых примитивных позвоночных образует димер, который диссоциирует при связывании кислорода и представляет собой промежуточную ступень в

Хотя в 1950-е годы еще не было известно пространственное строение на атомном уровне ни у одного белка, тем не менее в то время почти отсутствовало сомнение в том, что белковые молекулы построены из регулярных форм и главным образом из а-спиралей Полинга и Кори, обнаруженных в чистом виде у гомополипептидов. Именно на таком представлении о строении белков основана классификация белковых структур на первичную, вторичную и третичную, предложенная в 1952 г. К. Линдерстрем-Лангом [90]. Под первичной структурой понималась аминокислотная последовательность белка, т.е. его химическое строение, включая дисульфидные связи под вторичной структурой — полностью насыщенные пептидными водородными связями регулярные конформации белковой цепи как целого или ее отдельных участков. Набор взаимодействующих между собой регулярных конформаций а-спиралей, -структур и т.д. образует нативное пространственное строение белковой молекулы, названное Линдерстрем-Лангом третичной структурой. Таким образом, классификация Линдерстрем-Ланга, по существу, представляет собой формулировку принципа пространственной организации белков. Очевидно, разделение пространственной структуры белка на вторичную и третичную является условным и может иметь смысл только в том случае, если пространственное строение макромолекулы действительно представляет собой ансамбль сравнительно немногочисленных канонических форм полипептидов. В то время этот вопрос был далек от своего решения. Позднее иерархия структур Лин-дерстрем-Ланга пополнилась еще одной, четвертичной, структурой, характеризующей агрегацию белковых молекул или достаточно обособленных субъединиц. Примерами белков с четвертичной структурой могут служить гемоглобин, молекула которого состоит из четырех субъединиц, белок вируса табачной мозаики, представляющий собой систему из 200 одинаковых глобулярных молекул. [c.27]

Согласно первой концепции пространственная структура белковой молекулы (третичная) представляет собой ансамбль регулярных (вторичных) структур, образуемых основной цепью. Данные о конформационных состояниях синтетических полипептидов, фибриллярных белков и впервые ставшие известными на атомном уровне трехмерные структуры миоглобина и гемоглобина дали блестящие и как будто бы бесспорные доказательства справедливости предположения, высказанного еще Астбери и остававшегося в молекулярной биологии безальтернативным в течение десятилетий, о единстве структурных элементов белковых молекул. Кристаллографические структуры миоглобина и гемоглобина явились подлинным триумфом а-спиральной концепции Полинга и Кори, которая после этого представлялась уже не как весьма правдоподобная и полезная рабочая гипотеза, а как не вызывающий сомнений принцип пространственной организации белковых молекул. Эта концепция легла в основу структурной классификации белков Лин-дерстрем-Ланга и стала направляющей идеей поиска эмпирических правил свертывания полипептидной цепи. Ей не только не противоречила, а, напротив, на первый взгляд, естественным образом дополняла концепция гидрофобных взаимодействий Козмана. Последняя ут- [c.229]

Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых содержит гем. Гемоглобин А-основной гемоглобин взрослого организма имеет субъединич-ную структуру 0L2 2 ГсМОГЛОбиН А2-минорный гемоглобин взрослых - имеет состав 262, а эмбриональный гемоглобин Г-а2У2 Пространственные структуры [c.67]

Основное различие между структурами цигохрома < , с одной стороны, и гемоглобина и цитохрома Ь.-, — с другой, заключается в типе свертывания полипептидной цепи, а также в различной роли гема в пространственной организации белка. [c.251]

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладаюгцих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чагце всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входягцих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). Олигомерные белки чагце построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами —от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых а- и двух 3-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. На рис. 1.23 представлена структура молекулы гемоглобина, а на рис. 1.24 хорошо видно, что молекула гемоглобина содержит четыре полипептидные цепи, [c.68]

Молекула миоглобина содержит 153 аминокислотных остатка и простетическую группу — гем, не связанную с белком ковалентно. Миоглобины различного происхождения могут заметно различаться по аминокислотному составу, но они практически неотличимы по пространственной укладке полипептидной цепи. И только в 15 положениях невозможны никакие изменения первичной структуры без существенных нарушений биохимических свойств молекулы. Пространственное расположение полипептидных цепей миоглобина оказалось очень близким к строен1 ю р-цепи гемоглобинов. На рис. 18 показаны первые модели Кендрью, соответствующие более детальной схеме, приведенной на рис. 19. Рентгеноструктурный анализ показал, что миоглобин является глобулярным белком с очень высоким со- [c.97]

Пространственное расположение всей полипептидной цепи белка составляет его третичную структуру. Третичная структура, конечно, в еще большей степени, чем вторичная структура полипептидного скелета, зависит от природы боковых цепей аминокислот и, следовательно, от первичной структуры. Определение третичной структуры белков методом рентгеновской кристаллографии оказалось делом крайне трудным. В 1937 г. Макс Перутц, бывший тогда учеником Дж. Бернала, взял в качестве темы для своей диссертации задачу об определении методом рентгеновской кристаллографии структуры гемоглобина. К счастью для него, Перутц получил степень до того, как определил структуру этого белка, так как для завершения этой темы ему понадобилось 25 лет. Строго говоря, гемоглобин (к которому мы еще вернемся в гл. 17 и 18) не является ферментом. Это главный белок эритроцитов позвоночных животных, который благодаря свеей способности обратимо связывать молекулярный [c.94]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология