Тирозин изоэлектрическая точка

Кривая титрования лизина показана на рис. 4.10. Изоэлектрической формой является форма В, так что изоэлектрическую точку мы получим как среднее значение между р/Сг и рКз. Для практики мы советуем читателю выписать последовательные стадии диссоциации и рассчитать изоэлектрические точки для гистидина и тирозина. Анализ цистеина усложняется тем обстоятельством, что диссоциации групп после титрования карбоксильной группы проходят, по-видимому, не последовательно, а одно- [c.247]

Для тирозина и триптофана зависимость адсорбции от потенциала во всех случаях сохраняет экстремальный характер. В нейтральной среде максимум адсорбируемости находится в области анодных потенциалов для тирозина при -1-0,6 В (относительно нас. каломельного электрода) и для триптофана при +0,7 В. При этих потенциалах в результате фарадеевских процессов молекул воды объемный раствор подкисляется и pH раствора соответствует pH изоэлектрической точки аминокислоты. Переход к кислым и щелочным средам приводит к сдвигу максимумов заполнения поверхности адсорбатом в катодн>то и анодную области потенциалов поляризации соответственно. Такое поведение указанных аминокислот согласуется с энергией электростатического взаимодействия поляризованной поверхности адсорбента с заряженными формами (катионами и анионами) слабого органического электролита. [c.5]

Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Для лизина, например, р1 должна вычисляться из полусуммы значений рК для а- и е-МН,-групп. Таким образом, в интервале pH от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированпой аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой. Следует отме- [c.38]

Содержащиеся в радикалах ,а-аминокислот другие ноногенньк группы способны к ионизации при различных значениях pH Например, фенольная гидроксильная группа в тирозине ионизи рована при pH 10,1 тиольная группа в цистеине — при pH 8,1 — 8,3 и т. д. В целом ни одна а-аминокислота in vivo не находится t своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отве чающее наименьшей растворимости в воде. Таким образов а-аминокислоты в организме находятся в ионной форме. [c.330]

Изоэлектрической точкой (р1) аминокислоты считается то значение pH, при котором молекула аминокислоты электроней-тральна при этом pH не происходит передвижения аминокислоты в электрическом поле. Величина р1 для глицина равна 5,97 однако из его титрационной кривой (см. фиг. 3) видно, что глицин находится в изоэлектрическом состоянии в довольно широком интервале pH. Изоэлектрическую точку для монокарбоновой аминокислоты можно найти путем деления суммы pKi и рКг на 2. Для аминокислот с тремя диссоциирующими группами р1 с достаточной точностью может быть определена как среднее из двух преобладающих величин рК Величины рК для диссоциации гуанидиновой группы аргинина, фенольной группы тирозина и сульфгидрильной группы цистеина составляют соответственно 12,48, 10,07 и 10,78. Для более детального ознакомления с этим вопросом читателя можно отослать к обзору Эдсолла [c.33]

Изучение трех сополимеров тирозина показало, что, как и следовало ожидать, при возрастании положительного заряда молекулы (введение в сополимер L-лизина) кривая титрования смещается в сторону меньших значений pH (ср. кривые II и III на фиг. 14). Наоборот, поскольку отрицательный заряд остатка аспарагиновой кислоты затрудняет ионизацию фенольной группы тирозина, кривая титрования соответствующего сополимера (/) смещена в сторону более высоких значений pH. Для этой кривой p int также равно 9,5, но 6=15,4 А, т. е. молекула имеет меньшие размеры. Для сополимера тирозина с аланином параметр со не остается постоянным, а уменьшается с возрастанием а предполагается, что это происходит вследствие гибкости цепочки и ее растяжения при возрастании свободного заряда. Исследование сополимера тирозина с лизином позволило получить новые данные, так как остатки тирозина и лизина ионизуются (теряют протон) в одном и том же интервале значений pH, но в то время как e-NHs"-группа лизина становится нейтральной, фенольная приобретает отрицательный заряд. В результате на кривой титрования этого сополимера вблизи изоэлектрической точки, где Z = Q, наблюдается перепад. Это свидетельствует о том, что компактная молекула, содержащая равное число положительных и отрицательных зарядов, растягивается, как только заряды одного знака получают перевес (т. е. по обе стороны от изоэлектрической точки), вследствие отталкивания одноименных зарядов. Отметим также, что в той области значений pH, где остатки лизина незаряжены, а фенольные группы почти все несут отрицательный заряд, кривые II и III совпадают. [c.111]

Известно, что уреазы разного происхождения -кислые белки, содержащие много остатков аспарагиновой (Асп) и глутаминовой (Глу) кислот уреаза соевых бобов содержит 12.76% Асп, 10.09% Глу, 10.35% глицина и только 6.46% фенилаланина и тирозина в сумме [23]. Значения рК для индивидуальной Глу равно 4.07, а для индивидуальной Асп - 3.9 [24], в то время как статистика о константах ионизации основных функциональных групп белковых молекул свидетельствует, что рА" , Асп меняется в пределах от 3.0 до 4.7, а рК Глу 4.4 [25]. Изоэлектрическое фокусирование разных уреаз показало, что их р/ меняется в пределах от 4.4 до 4.88 [23]. Таким образом, максимум и Луз уреазы в зависимости от pH (4.55) близок к величинам р/ фермента (4.4-4.8) и значениям рКц аминокислотных остатков Глу (4.4) и Асп (-4.7), функция которых может быть двоя- [c.126]

Основой молекулярной структуры всех белков являются полипептидные цепи, в которых а-аминогруппы и а-карбоксильные группы различных аминокислот соединены пептидными связями. Поэтому все а-карбоксильные и а-аминогруппы, за исключением концевых групп, не могут ионизироваться при обычных условиях, и их нельзя рассматривать как кислотные или основные группы. Ионизируемые группы белков содержатся преимущественно в боковых цепях остатков трехвалентных аминокислот к цим относятся р- и у-карбоксильные группы глютаминовой и аспарагиновой кислот, не связанные в амидах, имидозольная группа гистидина, 8-аминогруппа лизина, гуанидиновая группа аргинина, фенольная группа тирозина и сульфгидрильная группа цистеина. Эти ионогенные группы боковых цепей и представляют собой главную причину появления электрического заряда на поверхности белковой молекулы. В зависимости от pH окружающей среды протоны присоединяются к боковым группам или отщепляются от них, в результате чего меняются состояние ионизационного равновесия этих групп и знак заряда белковой молекулы (значения р/С для отдельных боковых групп белков довольно близки к значениям р Сз, представленным в табл. 6). А так как соотношения этих группировок различны для разных белков, то и изоэлектрические точки этих белков будут соответствовать различным значениям pH. Подчеркнем, что под изоэлектрической точкой белковой молекулы обычно понимают то значение pH, при котором ее средний свободный (эффективный) заряд равен нулю. [c.158]

Адренотропный гормон (адренокортикотропный гормон) передней доли гипофиза является самым устойчивым из всех гормонов передней доли. Он не расщепляется кипящей 0,25-процент-ной соляной кислотой. Выделение адренокортикотропного гормона производится следующим образом. Гормон экстрагируется из железы подкисленным ацетоном, затем осаждается более концентрированным ацетоном и вновь экстрагируется раствором фосфата натрия. Из этого последнего раствора гормон высаливается сернокислым аммонием [86, 87]. Молекулярный вес этого гормона равен 20 ООО, и его изоэлектрическая точка лежит при pH 4,7—4,8. Гормон содержит 2,3% серы [66]. Введение его в организм вызывает гиперфункцию коры надпочечника. Большой интерес представляет тот факт, что адренокортикотропный гормон сохраняет свою активность, будучи на 50% гидролизован пепсином [87]. Биологическая активность гормона исчезает при замещении его свободных аминных и карбоксильных групп или содержащегося в нем остатка тирозина [88]. [c.321]

Аминокислотный состав карбоангидраз эритроцитов представлен в табл. 16.2. Характерно наличие только одного остатка цистеина у большинства изоферментов и отсутствие этой аминокислоты в ферменте быка. Имеется один или два остатка метионина (см. ниже о расщеплении бромцианом) и небольшое число остатков тирозина и триптофана. С эволюционной точки зрения самой старой является карбоангидраза из эритроцитов акул. Фермент шестижаберной акулы имеет, вероятно, самую низкую для своей группы изоэлектрическую точку, равную 4,7, что согласуется с относительно высоким содержанием аспарагиновой и глутаминовой кислот (табл. 16.2). Единственный остаток цистеина карбоангидразы С человека, по-видимому, не участвует непосредственно в катализе. По данным рентгеноструктурного анализа, он расположен на расстоянии примерно 14 А от иона цинка [22, 23]. [c.565]

Необратимы реакции с ароматическим водородом тирозина, триптофана, фшилалаяина и гистидина. При использовании формальдегида следует также иметь в виду, что этот фиксатор сдвигает изоэлектрическую точку белков в гаслую сторону, что объясняется метилированием свободных аминогрупп. [c.36]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология