Аминокислоты переносящие водород и электроны

Вторая группа флавопротеидов гораздо более многочисленна. Эти дегидрогеназы не способны выполнять роль непосредственных акцепторов электронов дыхательного субстрата. Они могут получать только электроны, предварительно мобилизованные анаэробными дегидрогеназами. Окисляя восстановленные пиридиновые дегидрогеназы, они передают получаемые от последних электроны по цепи в направлении к кислороду. Флавиновые ферменты различаются и в отношении акцепторов, которым они способны передавать полученный водород (электроны). Такими акцепторами могут служить другие дегидрогеназы или окисленный цитохром, или, наконец, кислород. Флавопротеиды, способные переносить электроны на кислород, являются, по существу, настоящими оксидазами (например, глюкозооксидаза, оксидаза <1-аминокислот и др.), В результате действия этих ферментов образуется перекись водорода, кислород которой используется пероксидазой. Таким образом, флавиновые оксидазы и перокси- [c.231]

Классификационная теория Киселева дает теоретическое истолкование практическому опыту, накопленному в тонкослойной хроматографии по подбору селективных разделительных систем, и на этой основе позволяет оптимизировать их состав. Ограничимся одним примером, связанным с раздвоением ДНФ-аминокислот, представляющих сложные органические соединения с группировками I, II и III типов. Для их разделения используется система, состоящая из водного аммиака на силикагеле (неподвижная фаза) и смеси пиридина, толуола и этиленхлоргидрина (подвижная фаза). Неподвижную фазу можно отнести к ослабленному II типу (силанольный протонизированный водород, инактивированный водородными связями с водой и аммиаком). Также ясна роль компонентов в подвижной фазе толуол играет роль растворителя пиридин, обладающий неподеленной парой электронов на азоте, конкурирует на силикагеле с ДНФ-аминокислотами, а молекулы этиленхлоргидрина выполняют как бы буферные функции, образуя специфические связи с ДНФ-аминокислотами при переносе их в подвижную фазу и вступая в межмолекулярное взаимодействие друг с другом при переносе ДНФ-аминокислот в неподвижную фазу. Все это создает весьма тонкие эффекты, позволяющие разделять очень близкие вещества. Подобные представления дают возможность сделать два предсказания коэффициент распределения Кр ДНФ-аминокислот будет расти, и, следовательно, Rf уменьшится при повышении содержания аммиака в неподвижной фазе и увеличении концентрации пиридина в подвижной фазе. Эти предсказания соответствуют экспериментальным фактам (см. рис. 6). [c.208]

Процесс дыхания включает три стадии [3, 7, 9] 1) окислительное образование ацетил-КоА из пировиноградной кислоты, жирных кислот и аминокислот на второй стадии катаболизма углеводов, липидов, белков (см. стр. 392), 2) распад ацетильных групп в цикле трикарбоновых кислот с образованием СОг и атомов водорода (см. стр.399),3) перенос электронов (соответствующих этим атомам водорода) по дыхательной цепи к конечному акцептору электронов — молекулярному кислороду, сопровождающийся большим уменьшением свободной энергии, значительная часть которой запасается в форме АТФ за счет сопряженного с окислением фосфорилирования АДФ. [c.422]

Последнее соображение особенно важно для тех, кто не склонен считать предложенные Фоксом условия среды (дождевая вода в действующем вулкане) слишком подходящими для возникновения жизни (см. гл. VI, разд. 7). Ведь если упорядоченность зависит от объемной структуры и электронной конфигурации аминокислот, то она возникнет в любой среде — и в горячей, предлагаемой Фоксом, и в водной с присутствием цианистого водорода или дицианамида, по Кальвину. Так что мы можем спокойно использовать результаты, полученные Фоксом в опытах со средами, более удобными в эксперименте, чем предлагаемые другими химиками, и переносить эти результаты на другие среды, которые кажутся более подходящими геологу. [c.138]

Реакция (2) характерна для некоторых ферментов, содержащих фла-вин (глюкозооксидаза, оксидазы аминокислот, ксантиноксидаза). Эти фери енты одновременно переносят два электрона и восстанавливают О2 до иона пероксида который, реагируя с протонами, образует H Oj. Перекись водорода для клетки токсична, так как окисляет, например, SH-группы защитное действие в этом отношении оказывают ката-лаза и пероксидаза [c.247]

В 1962 г. М. Перутц и Дж. Кендрью (Кембриджский университет) были удостоены Нобелевской премии по химии за работу по установлению структуры гемоглобина и родственного ему миоглобина — молекулы, способной хранить кислород. На основании данных рентгеноструктурного анализа и зная аминокислотную последовательность (стр. 1050), они определили трехмерную структуру этих очень сложных молекул совершенно точно для миоглобина и почти точно для гемоглобина. Они установили, например, что молекула закручена в а-спираль на протяжении шестнадцати звеньев, начиная с концевого Ы-звена, после чего цепь поворачивает под прямым углом. Исследователи смогли даже сказать, почему она поворачивает в углу находится звено аспарагиновой кислоты, карбоксильная группа которой нарушает водород >ые связи, необходимые для продолжения спирали, что и приводит к изменению формы цепи. Четыре сложенные цепи гемоглобина образуют вместе сфероидную молекулу с размерами 64 А х 55 А х 50 А. Четыре плоские группы гема, каждая из которых содержит атом железа, способный связывать молекулу кислорода, укладываются в отдельных карманах в этой сфере. Когда переносится кислород, то цепи слегка смещаются, в результате чего эти карманы становятся немного меньше по размеру Перутц описал гемоглобин как дышащую молекулу . Эти карманы оторочены углеводородными остатками аминокислот подобное неполярное окружение предотвращает перенос электронов между кислоредом-и-ионом железа и допускает комплексеобразование, необходимое для переноса кислорода. [c.1061]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Хотя две описанные выше группы ферментов катализируют реакции переноса, их не называют трансферазами , так как по определению трансферазы это ферменты, которые осуществляют перенос части молекулы донора, за исключением водорода и электронов, на молекулу акцептора, причем ни донором, ни акцептором не является вода . Трансферазы — очень большая группа ферментов. В нее входят фосфотрансферазы, обычно называемые киназами , которые катализируют перенос остатка фосфата от одного соединения на другое. Например, гексокиназа катализирует перенос концевого фосфатного остатка аденозинтрифосфата на глюкозу с образованием глюкозо-6-фосфата. Трансаминазы осуществляют перенос аминогруппы от а-аминокислоты на а-кетокислоту. Обзор, посвященный трансферазам, опубликован Гоффманн-Остенгофом [17] в 1960 г. [c.12]

Рис. 16-1. Стадии клеточного дыхания. Стадия 1 мобилизация ацетил-СоА из глюкозы, жирных кислот и некоторых аминокислот. Стадия 2 цикл лимонной кислоты. Стадия 3 перенос электронов и окислительное фосфорилирование. На каждую пару атомов водорода, поступающую в цепь переноса электронов в виде NADH, образуются три молекулы АТР.

Клеточное дыхание включает три стадии 1) окислительное образование аце-тил-СоА из пирувата, жирных кислот и аминокислот, 2) расщепление ацетильных остатков в цикле лимонной кислоты, в результате которого образуются Oj и атомы водорода, и 3) перенос электронов на молекулярный кислород, сопряженный с окислительным фосфорилированием ADP до АТР. При окислительном катаболизме глюкозы выделяется гораздо больше энергии, чем при анаэробном гликолизе. В аэробных условиях конечный продукт гликолиза прируват подвергается сначала дегидрированию и декарбоксилированию с образованием ацетил-СоА и Oj. Катализирует этот [c.502]

Субстраты, окисляюгциеся в тканях, постепенно дегидрируются, т. е. теряют под влиянием различных последовательно включающихся в окислительный процесс дегидрогеназ атомы водорода. При аэробном окислении водород, проходя через ряд промежуточных переносчиков, встречается с кислородом, получающим электроны через цитохромную систему. Соединение водорода с кислородом приводит к образованию одного из конечных продуктов дыхания — воды. Субстрат, присоединяя воду и теряя водород, превращается в конце концов в соединение, имеющее характер кетокислоты. К числу кетокислот, образующихся при окислении различных субстратов в организме, относятся пировиноградная кислота, щавелевоуксусная, кетоглютаровая и др. Кетокислоты, подвергаясь частью окислительному декарбоксилированию, частью [3-декарбоксилиро-ванию, распадаются с отщеплением СО2. Остающаяся часть окисляемой молекулы вновь подвергается тем же превращениям, сопровождающимся отщеплением водорода и образованием воды, присоединением воды и анаэробным образованием СОа. Таким образом, образование Н2О и СО2 при тканевом дыхании является результатом чередующихся дегидрирований и декар-боксилирований субстрата дыхания. Именно так окисляются все важнейшие субстраты тканевого дыхания. Азотистые вещества, например аминокислоты, окисляются таким же образом, но имеющийся в этих соединениях азот в процессе окисления отщепляется в форме аммиака или переносится на соответствующие акцепторы аминных групп (стр. 332). Более конкретно механизм окисления ряда промежуточных продуктов аэробного обмена рассматривается на стр. 258,291. [c.237]

Процесс ферментативного переаминирования идет в две фазы. Первая состоит а лабилизации и диссоциации а-водорода аминокислоты. Она протекает при участии карбонильной группы аминоферазы и представляет неспецифическую функцию этого фермента. Вторая фаза (перенос аминогруппы) связана с перемещением электрона, стоящего при а-углероде, т. е. с оксидоредукцией. Катализ этой фазы является специфичной функцией аминоферазы. Механизм переноса аминогруппы на кетокислоту изложен при рассмотрении вопроса о переаминировании (см. Обмен белков ), [c.356]

Внутренняя мембрана митохондрий образует многочисленные складки, выступающие внутрь матрикса, которые называются кристами. Кристы увеличивают общую поверхность внутренней мембраны в несколько раз. Структура крист создает возможность упорядоченного расположения на ней многочисленных белков-ферментов. Во внутренней мембране находятся главные ферментные комплексы, участвующие в передаче электронов на кислород (дыхательная цепь) и обеспечивающие процесс окисления. На ее поверхности, обращенной в сторону матрикса, находятся ферменты, осуществляющие синтез АТФ за счет энергии процесса окисления (АТФ-синтетазный комплекс). Внутренняя мембрана митохондрий регулирует перенос метаболитов в матрикс и выход из него таких веществ, как АТФ, АДФ, отдельных аминокислот, жирных кислот, ионов Са и др. Эта мембрана практически непроницаема даже для многих малых молекул, так как на ней создается электрохимический градиент протонов водорода (Н+). [c.51]

Жизнеспособность организмов поддерживается за счет высокой активности антиоксидантной системы, в составе которой низко- и высокомолекулярные антиоксиданты. К группе низкомолекулярных антиоксидантов (НМА) относятся аскорбиновая кислота, гидрохинон, мочевина, аминокислоты, стероиды и др. По механизму проявляемого действия НМА подразделяются на соединения, обладающие антирадикальной и антиоксидантной активностью (Бурлакова и др., 1975). Однако их объединяет то, что все они являются донорами атомов водорода и электронов и поэтому участвуют в окислительно-восстановительных реакциях. Роль антиоксидантов сводится к тому, что в низких концентрациях они способны инициировать свободнорадикальные процессы, проявляя при этом прооксидантные свойства. Тогда как при избытке они подавляют образование свободных радикалов в живых организмах, проявляя антиоксидантные свойства. Соединения, обладающие высокой прооксидантной активностью, способны разрушать биогенные системы и поэтому являются основным инструментом апоптоза — запрограммированной смертью клеток живого организма. В образовании свободных радикалов принимает участие кислород, используемый в живых системах преимущественно в процессах окислительного фосфорилирова-ния. Основную роль в образовании активных форм кислорода в живых организмах выполняют гемсодержащие белки, в составе которых железо в комплексе с протопорфирином IX. Эти белки выполняют самую разнообразную функцию в биогенных системах. Одни из них способны переносить кислород (гемоглобин и миоглобин), другие катализируют окислительно-восстановительные реакции (каталаза, пероксидаза, цитофом с пероксидаза и др.). Однако эти белки объединяет то, что их мономерные субъединицы, обладают способностью катализировать перокси- [c.5]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология