Определение числа кислых центров

Определение числа кислых центров [c.146]

Эти результаты представляют большой интерес не только как прямой метод исследования адсорбированных частиц, не и как новый путь изучения структуры поверхности кислых катализаторов, например, раздельного определения числа кислых центров по Льюису и Бренстеду. [c.395]

Хроматографические методы в последнее время широко используют для исследования поверхностных свойств активных твердых тел. В первую очередь следует отметить хроматографическое измерение изотерм адсорбции индивидуальных веш еств и смесей, определение общей удельной поверхности катализаторов, измерение теплот и энтропий адсорбции. Для нанесенных катализаторов существенным прогрессом явилось развитие хроматографического метода определения, наряду с общей, также и активной поверхности катализатора. В случае кислотно-основных катализаторов удалось создать хроматографический метод определения числа кислых или основных центров и установить функции их распределения по активности на поверхности катализатора. [c.108]

Для научного подхода к изучению каталитических свойств поверхностей, действующих по кислотно-основному механизму, важно иметь прямые методы определения числа и качества кислотных и щелочных центров поверхности. Такие методы, повидимому, полностью отсутствуют для характеристики щелочных свойств поверхности. В то же время ряд веществ, обладающих щелочными свойствами, являются катализаторами для некоторых реакций, например, для реакции дегидрирования спиртов поэтому желательность такой характеристики очевидна. Мы решили восполнить этот пробел, использовав адсорбцию на изучавшихся нами катализаторах веществ с кислыми свойствами. Вещество, используемое для этих целей, должно быть слабой кислотой, в противном случае адсорбция может оказаться необратимой и можно опасаться реакции всего твердого тела, обладающего щелочными свойствами, а не только его поверхпости с веществом, используемым для измерения. От последнего тре- [c.248]

Способы второго типа следующие а) влияние многоатомных спиртов (типа глицерина и т. п.) в) влияние углеводов, моно- и дисахаридов, а также некоторых полисахаридов в) влияние неорганических электролитов, ионов минеральных солей г) специфическое действие некоторых ионов металлов (Са +, и др.) д) действие одних белков на другие, в том числе на ферментные белки е) действие нуклеиновых кислот ж) действие солей жирных кислот, детергентов и иных органических длинноцепочечных ионов в малых концентрациях з) действие некоторых кислых красителей и) влияние определенных видов химических модификаций, которые могут приводить к повышению устойчивости макроструктуры. К этому типу относятся еще четыре способа стабилизации, характерные для ферментов и связанные с воздействием на их активный центр. Это влияние субстратов, продуктов реакции, коферментов, простетических групп, специфических ингибиторов ферментов. [c.163]

Представляется интересным объяснить влияние содержания фтора на реакции метилциклопентана и н.гептана на основании вышеприведенной схемы и гипотезы О двойных активных центрах катализатора. Недавно Вебб [5] изучал влияние обработки окиси алюминия НР на высокотемпературную адсорбцию аммиака. По его данным, на поверхности окиси алюминия после ее обработки этой кислотой количество адсорбируемого аммиака на единицу поверхности не увеличивается. При содержании фтора ниже определенного предела (0,65—1%), с повышением содержания фтора связь аммиака с поверхностью значительно упрочняется, а когда содержание фтора превышает этот предел, прочность связи существенно не изменяется. Вебб считает, что присутствие НР не увеличивает число кислых центров на поверхности окиси алюминия, а лишь повышает силу люисовой кислоты на поверхности окиси алюминия путем замены атома кислорода атомом фтора, имеющим большую электроотрицательность. При избытке же фтороводородной кислоты большая часть последней реагирует с объемной фазой окиси алюминия и уже не может повлиять далее на силу кислотных центров. Мы считаем, что результаты Вебба могут быть применены для объяснения наших экспериментальных результатов следующим образом. [c.440]

Ишимура [47], изучая соотношение между величиной поверхности кислых земель и их каталитической активностью, пришел к заключению, что если катализ не происходит одновременно на всей поверхности, а идет только в определенных активных центрах, то распределение этих центров по поверхности различных видов земель приблизительно одинаковое. Другими словами, величина каталитической активности зависит от заполнения поверхности равномерно распределенными активными центрами, но не от числа активных центров, содержащихся на единице поверхности. С другой стороны, Ишимура считает, что каталитическая активность и химический состав тесно связаны и поэтому поверхностная емкость зависит от химического состава. Поверхностная емкость тем больше, чем больше отношение А120з/8102 и чем меньше отношение СаО -Ь КгО/ЗЮа- [c.115]

В работе [47] для определения кислых мест на поверхности катализаторов была использована хемосорбция аммиака. Исследование проводили фронтальным методом, который позволил определить не только общее число кислых мест, но осуществить разграничение между обратимой и необратимой адсорбцией. Схема типичной кривой, получаемой в этом случае, представлена на рис. 111.45. Общее количество кислых мест пропорционально, очевидно, 11лощ 1щАА В ВА. Количество центров, обратимо поглотивших КНд, пропорционально площади В СО. Разность заштрихованных площадей пропорциональна количеству хемосорбированного N 3. В работе [47] была определена кислотность ряда катализаторов и сделано сравнение с методом дифференциального индикаторного титрования. По характеру изменения количества хемосорбции с температурой можно было судить о силе кислых мест на поверхности катализатора. [c.147]

Сврйства структурных белков мембран в определенной мере предопределяются их аминокислотным составом. В них содержатся в высокой пропорции аминокислоты, обладающие гидрофобными радикалами (глицин и аланин— 10—15%, валин, лейцин и изолейцин—в среднем 5—6% каждый, а в ряде случаев—до 9—13%), и сравнительно невелико содержание основных и кислых аминокислот. Но самое любопытное состоит в том, что гидрофобные аминокислоты образуют в полипептидной цепи структурных белков мембран локальные зоны (сегменты), включающие 20 и более остатков только гидрофобных аминокислот и занимающие в общем до 20% от длины всей полипептидной цепи. Это способствует возникновению гидрофобных центров в молекулах структурных белков мембран, в том числе центров, локализованных на поверхности глобулы. Указанное обстоятельство в известной мере объясняет высокую способность этих белков к агрегации, а также то, что субъединицы в олигомерах связаны силами слабых взаимодействий. [c.90]