Ферменты эффективность

Патогенное действие бактерий, вызывающих газовую гангрену. Патогенные анаэробные бактерии lostridium perfringens, являющиеся возбудителями газовой гангрены, при которой происходит разрушение тканей, выделяют фермент, эффективно катализирующий гидролиз пептидной связи (красный цвет) в изображенной ниже последовательности [c.186]

Напротив, все биохимические реакции в живых системах потекают при сравнительно низких температурах Например, ферменты микроорганизмов — сапрофитов, живущих в почве средних широт нашей страны, относятся к мезофилам, то есть их ферменты эффективно действзтот в пределах от -t-10 до -t-50° (с преимущественным интервалом от -t- 20 до -Ь 30°С) Нечто аналогичное можно сказать и о ферментах растений Ферменты животных более эффективны при нормальной температуре тела [c.72]

Иммобилизованные ферменты могут быть использованы в качестве иммуносорбентов для выделения из антисыворотки специфических антител на эти ферменты. Эффективность адсорбции антител, количество адсорбированных антител и условия их элюции зависят от свойств иммуносорбента от количества связанного с матрицей белка-антигена, прочности связи антиген—носитель, конформации антигена и числа вовлеченных в ковалентное связывание субъединиц антигенов-олигомеров. [c.304]

В основу существования живых систем положено множество кислотно-основных реакций, и многие из этих реакций существенно зависят от pH раствора. Например, большинство ферментов эффективно функционируют лишь в узком диапазоне pH. Отклонение от этого диапазона существенно ингибирует метаболические реакции. Кровь человека имеет pH 7,4, а содержимое желудка pH 2. Таким образом, для живого организма важно не только регулировать его pH, но и поддерживать различные значения pH в различных частях его метаболической системы. Это достигается с помощью буферных растворов. Буферные растворы находят также широкое применение в химических экспериментах для поддержания постоянного pH в изучаемых системах (рН = —lg [Н+], аналогично тому как р/С=—lg ). [c.85]

Наличие цикличности во временном объединении сигма-фактора с минимальным ферментом решает дилемму, стоящую перед РНК-полимеразой привести в соответствие взаимодействие фермента с матрицей при инициации и элонгации. Это в самом деле дилемма, поскольку для инициации требуется прочное взаимодействие только с определенными последовательностями (промоторами), тогда как при элонгации необходимо прочное связывание со всеми последовательностями, вдоль которых происходит движение фермента. Минимальному ферменту присуще высокое сродство к ДНК, которое увеличивается в присутствии новосинтезированной РНК. Однако его сродство к слабым участкам связывания слишком велико, чтобы позволить ферменту эффективно находить промоторы. При этом поиск участков прочного связывания методом проб и ошибок путем ассоциации и диссоциации может длиться много часов. Сигма-фактор значительно ускоряет этот процесс, уменьшая стабильность слабых комплексов. В то же время, стабилизируя ассоциацию в участках прочного связывания, сигма-фактор необратимо сдвигает реакцию в сторону образования открытых комплексов. Но затем действия голофермента парализуются его же собственным специфическим сродством к промоторам. Поэтому, освобождаясь от сигма-фактора, фермент снова способен связываться с любой последовательностью ДНК, что позволяет ему продолжать транскрипцию. [c.135]

I обладает также 5 -> З -экзонуклеазной активностью, т.е. способен последовательно отщеплять 5 -нуклеотиды от цепи ДНК, связанной с матричной цепью. На рис. 13.7 изображена модель структуры ДНК-поли-меразы I с указанием расположения соответствующих функциональных центров. Особые ферментативные свойства ДНК-полимеразы I сделали этот фермент эффективным и весьма распространенным инструментом для изучения нуклеиновых кислот (см. Дополнение 13.1). [c.112]

Активность фермента может регулироваться также путем изменения числа активных центров за счет заполнения некоторых из них молекулами ингибитора. Одним из способов регуляции является изменение прочности связывания молекул, подвергающихся каталитической реакции, путем изменения скорости их связывания или освобождения или благодаря изменению собственной скорости катализа, осуществляемого ферментом. Эффективная активность может регулироваться и на более высоком уровне, путем изменения количества молекул субстрата, на который действует фермент, или путем изменения их локализации в клетке. От этого зависит, смогут ли молекулы субстрата оказаться в сфере действия фермента. [c.36]

Из приведенных данных видно, что полимерные производные коферментов сами по себе менее эффективны, чем низкомолекулярные коферменты. Причины этого заключаются как в модификации молекул кофакторов, так и в ограничении их подвижности полимером-носителем, причем для разных ферментов эффективность одних и тех же полимер-коферментов может быть разная. Поэтому правильный выбор точки модификации кофактора и применение достаточно длинной вставки играют в данном случае решающую роль. Подробно различные аспекты применения полимерных производных кофакторов рассмотрены в обзоре [98]. [c.107]

Как происходит связывание субстрата Мы уже говорили о том, что метод рентгеноструктурного анализа не дает возможности непосредственно определить, как происходит связывание с ферментом эффективного субстрата. Однако данные, полученные при рентгеноструктурном анализе комплекса фермент—конкурентный ингибитор, могут сыграть ключевую роль в решении этой [c.136]

Механизм действия ферментов эффективно изучается методами химической релаксации, впервые развитыми Эйгеном [122]. Система выводится из равновесного или стационарного состояния быстрыми изменениями внешнего параметра и изучается [c.473]

Рис. 16.8. Модель регуляции образования биосинтетических ферментов, осуществляемой путем репрессии конечным продуктом. В отсутствие конечного продукта происходит синтез фермента. Эффективный репрессор, блокирующий оператор ( активированный репрессор ), образуется только при связывании конечного продукта или корепрессора с апорепрессором.

В которых один неспаренный электрон приходится на каждый атом металла. Предполагается, что это связано с димеризацией комплекса с образованием связи между двумя атомами металла. Уильямс [21 ] отметил, что ё-электроны и с1-орбитали элементов с небольшим числом (З-электронов, по-видимому, легко доступны для лигандов, что в случае соединений Мо(У) приводит к димеризации. Эту склонность к образованию димеров нужно учитывать при обнаружении по спектрам ЭПР низкоспинового состояния восстановленной ксантиноксидазы. Было высказано предположение, что интенсивность спектра ЭПР, соответствующая всего 37% полного содержания молибдена, объясняется существованием равновесия между парамагнитным мономером и диамагнитным димером. В модельных комплексах Мо(У) в водном растворе число неспаренных электронов, обнаруживаемых методом ЭПР, еще меньше (менее 1 %). Отсюда следует, что биологические системы способны стабилизировать мономерные комплексы Мо(У). Специфические эффекты стабилизации могут также регулировать баланс между состояниями окисления. Такая регуляция имеет существенное значение, если молибденсодержащие ферменты эффективно функционируют как электрон-транспортные реагенты, поскольку процессы переноса электрона между молекулами, протекающие с низкими энергиями активации, возможны только в случае подходящих соотношений между окислительно-восстановительными потенциалами компонентов. Данные, полученные Уильямсом и Митчеллом [18], показывают, каким образом достигается регуляция окислительно-восстановительных потенциалов в случае молибдена. Эти авторы обнаружили специфическую стабилизацию Мо(1У) цианид-ионами, повышение устойчивости Мо(У1) по сравнению с Мо(111) при наличии гидроксила в качестве лиганда и примерно одинаковую устойчивость Мо(1П) и Мо(У) в присутствии хлорида и тиоцианата. При нейтральных рн окислительно-восстановительные потенциалы пар Мо(У1)/Мо(У) и Мо(У)/Мо(1П) находятся в интервалах от —0,2 до —0,4 В и от —0,6 до —1,0 В соответственно. Таким образом, первая пара близка по своему окислительно-восстановительному потенциалу к флавиновьш системам (около 0,25 В), тогда как вторая пара имеет потенциал, выходящий за пределы обычных окислительно-восстановительных потенциалов биологических систем. Однако способность меркаптоуксусной кислоты ( около —0,30 В) восстанавливать Мо(У) до Мо(1П) показывает, каким образом окислительно-восстановительный потенциал молибденовой пары может быть смещен в область, в которой протекают биологические реакции, путем преимущественной стабилизации состояния с меньшей степенью окисления ([21], см. также гл. 15). [c.267]

В рассматриваемой области используются главным образом протеолитические ферменты, эффективно применение целлюлаз, а также комплексных ферментных препаратов, содержащих протеазы, амилазу и частично целлюлазу. Наиболее пригодны препараты, получаемые из микробных источников (плесневых грибов и др.), но широко применяются и растительные ферменты, чаще всего тканевые протеазы растений. [c.293]

Наиболее полно охарактеризована топоизомераза типа I из Е. соИ (первоначально названная белком ш). Этот фермент эффективно релаксирует ДНК, отрицательно суперспирализованную в высокой степени. Скорость процесса замедляется по мере приближения числа зацеплений к значению, характерному для полностью релаксированной ДНК. Фермент не действует на положительно суперспирализованную ДНК. Он кодируется геном top мутации в нем вызывают увеличение уровня суперспирализации в нуклеоиде (и могут оказывать влияние на транскрипцию, как описано в гл. 11). [c.411]

Возможность обрабатывать ДНК ферментами непосредственно в агарозе зависит от типа агарозы. По крайней мере полови-1а партий агарозы содержит примеси, которые не позволяют ферментам эффективно работать. Компания FM выпускает агарозу с низкой температурой плавления (IN ERT), специально проверенную на пригодность к рестрикционной обработке заключенных в нее молекул ДНК. [c.70]

Исходя из субстратной специфичности субтилигазы (фермент эффективно использует крупные гидрофобные донорные субстраты и малоэффективен с отрицательно заряженными [c.309]

Цикл конформационных изменений, обусловленных фосфорилированием и дефосфо-рилированием, обеспечивает перенос двух ионов Са "" при расщеплении одной молекулы АТР. Благодаря очень высокому сродству этой АТРазы к Са "" (К 10 М) фермент эффективно транспортирует Са "" из цитозоля (где [Са ] < 10 М) в сарко-илазматический ретикулум (где [Са " ] [c.312]

Совершенно определенно можно утверждать, что в поле УЗ-кавитации, создаваемом низкочастотным (27 кГц) или высокочастотным (2.64 МГц) ультразвуком высокой исходной удельной мощности (2()-60 Вт/см в первом случае) или низкой мощности (1 Вт/см - во втором), уреаза инактивируется по сложной схеме, не исключающей диссоциацию белка главной отличительной чертой УЗ-инактивации уреазы является превалирующая роль активных свободных радикалов в потере каталитической функции фермента. Эффективными протекторами уреазы от УЗ-деградации могут быть пропилгаллат и полидисульфид галловой кислоты, применяя которые следует учитывать возможность окисления ингибиторов молекулярным кислородом и способность полидисульфида образовьтать нековалентные комплексы с белками при pH 6-7 и выше, что приводит к уменьшению активности фермента. [c.130]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология