НАДН редуктаза

НАДН-оксидаза НАДН-цитохром с редуктаза Цитохром Р-450 [c.174]

Большинство изотопных эффектов, которые были изучены до настоящего времени в ферментативных реакциях, является ненормальными и трудно интерпретируемыми. Необычно нормальный и прямой результат был получен при изучении цитохром редуктазы — флавинового фермента, который катализирует восстановление цитохрома и других акцепторов электрона под действием НАДНа [73]. Реакция [схемы (28) и (29)] включает промежуточное восстановление фермента, при котором существует изотопный эффект [c.218]

Генерация цАН. Предположение, что НАДН-/Со -редуктаза способна генерировать Ар-Н, было высказано П. Митчелом, исходя из наличия синтеза АТФ в этом месте дыхательной цепи. В част- [c.81]

Приняв во внимание редокс-потенциалы переносчиков электронов и водорода, входящих в состав НАДН-/(оР-редуктазы, можно было бы расположить эти переносчики в виде такой линейной последовательности [c.82]

Такая организация НАДН-/СоР редуктазы не есть свойство, [c.96]

Интересная. проблема — перенос электронов вдоль мембран. Этот процесс локализован, по-видимому, в эндоплазматическом ретикулуме и внешней митохондриальной мембране, где он обеспечивается НАДН-цитохром Ьъ-редуктазой (флавопротеином Фпб) и цитохромом Ьъ. Названная система найдена в печени, почках, мозге и некоторых других тканях. Как Фпб, так и цитохром Ьъ состоят из двух неравных частей большей гидрофильной, содержащей флавин или гем, и меньшей гидрофобной, требующейся для заякоривания белка в мембране. Подобно челноку, Фпб и цитохром Ьъ могут перемещаться по поверхности мембраны, встречая сравнительно небольшое сопротивление. [c.207]

Вклады электрона и протона в превращение энергии НАДН-KoQ-редуктазой и цитохромоксидазой пока остаются неизвестными. Ясно лишь, что в последнем случае Н+ переносится на значительное расстояние в глубь мембраны. [c.238]

НАДН-5-а-редуктаза -1- НАДН -Ь Н+. ..... [c.87]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

Комплекс / - НАДН-дегидрогеназа (убихинон) К.Ф. 1.6.5.3 комплекс II - сукцинатдегидрогеназа К.Ф. 1.3.5.1 комплекс III - убихинол-цитохром с-редуктаза К.Ф. 1.10.2.2 комплекс IV - цитохром с-оксидаза К.Ф. 1.9..3.1 комплекс V - Н -транспортирующая АТФ-синтаза К.Ф. 3.6. .34. [c.173]

У бактериохлорофилла Pggo меньший окислительный потенциал (E = + 0,2 в) по сравнению с Pggo (реакционным центром в системе циклического электронного транспорта). В соответствии с этим Z имеет больший восстановительный потенциал (E = — 0,6 в), по сравнению с Z. Последнее разрешает участие в электронтранспортной цепи ферредоксина (EO = = —0,43 в). От ферредоксина электроны с помощью растворимой ферредоксин-НАД-редуктазы (представляющей собой флавопротеид) переносятся на НАД с образованием восстановленной формы (НАДНа), которая и используется в дальнейшем в процессах клеточного метаболизма (фиг. 78). [c.164]

Дыхательное фосфорилирование было открыто в начале тридцатых годов В. А. Энгельгардтом. Позднее были обнаружены дыхательные цепи. Было показано, что существуют дыхательные цепи, сопряженные и несопряженные с трансформацией энергии. В этом разделе мы рассмотрим дыхательную цепь, сопряженную с трансформацией энергии. В клетках эукариотов дыхательная цепь расположена во внутренней мембране митохондрий у дышащих бактерий — в цитоплазматической мембране и в специализированных мембранных структурах — мезосомах или тилакоидах. Дыхательная цепь включает четыре ферментных комплекса, катализирующих окисление НАДН кислородом НАДН-СоР-редукта-зу (комплекс I), сукцинат-СоР-редуктазу (комплекс П), СоРНг-цитохром-с-редуктазу (комплекс Ьс , или комплекс П1) и цито-хромоксидазу (комплекс IV) (рис. 46). [c.127]

Другим местом модификации может быть N-концевая аминокислота полипептидной цепи. Так, N-концевой остаток глицина в молекуле НАДН-цитохром >5-редуктазы ацилирован миристино-вой кислотой СНз (СНг) 12—СООН. Это дополнительно увеличивает сродство липиду N-концевой последовательности фермента, образуемой гидрофобными аминокислотами. Муреиновый липопро-теин, прикрепленный к внешней мембране Е. oli, модифицирован пальмитатом, присоединенным по МНг-группе к N-концевому остатку цистеина. Еще одна молекула фосфолипида соединена с тем же остатком цистеина через глицерин посредством тиоэфирной связи. [c.30]

Белковый состав и редокс-центры. Проблема белкового состава НАДН-/СоР-редуктазы (комплекса I) до сих пор не рещена. В комплексе насчитывают до 26 полипептидов, так что его общая масса оказывается порядка 700—900 кДа. Однако комплекс удается разделить на фрагменты, которые содержат несколько меньше полипептидов, но включают все редокс-группы ФМН и около 20 атомов негемового железа (железосерные кластеры комплекса [c.80]

Согласно последним работам, выполненным на митохондриях человека и нейроспоры, в НАДН-/СоР-редуктазе содержится не менее шести типов полипептидов, которые кодируются митохондриальным геномом и, следовательно, синтезируются в митохондриях. Не менее одиннадцати других полипептидов кодируются в ядре и синтезируются в цитоплазме. [c.81]

НАДН-/СоР-Редуктаза служит восстановителем KoQ, который, в свою очередь, передает электроны на следующий сегмент дыхательной цепи, называемый KoQH2-iiUToxpoM с-редуктазой (комплекс b i, или комплекс III). [c.83]

Как было показано (см. разд. 3.4.4), НАДН-/Сор-редуктаза Е. соИ выглядит упрощенным вариантом гомологичного фермента митохондрий. Она содержит только два редокс-центра (ФМН и один FeS-кластер) вместо щести в митохондриях. Ротенон, ами-тал и другие ингибиторы, блокирующие перенос электронов между FeS/2 и KoQ, не влияют на дыхательную цепь Е. oll. [c.96]

Перенос восстановительных эквивалентов от НАДН к фумара-ту катализируется НАДН-дегидрогеназой, родохиноном (аналогом KoQ с более отрицательным потенциалом), особым цитохромом 558, отличным ОТ тзкового В комплсксе Ьс, и фумарат-редуктаз-ным флавопротеином. Подобный цитохром Ь участвует в восстановлении фумарата посредством НАДН в митохондриях других животных. [c.98]

К типу I отнесены системы, получающие энергию посредством светозависимого циклического переноса восстановительных эквивалентов. В состав редокс-цепи входят два ДцН-генератора бактериальный комплекс реакционных центров и / oQ-цитoxpoм г -редуктаза. Генераторы локализованы в мембране хроматофоров и в цитоплазматической мембране бактерий-фотосинтетиков. В тех же мембранах содержится НАДН-/Со -редуктаза, которая на свету действует как потребитель Дм-Н, катализируя обратный перенос электронов к НАДН от субстратов с более положительным редокс-потенциалом. В темноте тот же фермент участвует в генерации Дм-Н, сопряженной с переносом электронов в прямом на- [c.117]

Существует очень мало данных о встраивании во внутреннюю мембрану тех белков, которые синтезируются в матриксе. К белкам этого типа относится небольшое количество очень гидрофобных полипептидов, принадлежащих следующим комплексам НАДН-/ oQ-редуктазе (несколько полипептидов неизвестной функции), / oQ 2-UHToxpOM с-редуктазе (цитохром Ь), цитохромоксидазе (субъединицы /—III) и Н+-АТФ-синтазе (субъединица 9, или протеолипид). Все они образуются сразу в зрелой форме. Вопрос о том, нужна ли энергия для их встраивания в мембрану, остается открытым. [c.166]

Печень. Митохондрии печени отличаются от митохондрий быстрых скелетных мышц и бурого жира, в частности тем, что в их внешней мембране существует очень активный путь свободного окисления НАДН — цитохром Ьъ. Процесс катализируется флави-новой НАДН-цитохром Ьб-редуктазой (синонимы флавопротеин-5 Ръ). [c.186]

Впечатляющий прогресс был достигнут при изучении систем свободного окисления, ответственных за детоксикацию ксенобиотиков. В мембране эндоплазматического ретикулума клеток печени были обнаружены особые дыхательные цепи, включающие ци-тохром Р-450 в качестве конечной оксидазы и НАДФН-цитохром P-450-редуктазу или НАДН-цитохром Ьь-редуктазу и цитохром Ьъ. Эти цепи участвуют в окислении множества ксенобиотиков. Образующие их ферменты находятся в клетке в большом количестве. Например, концентрация цитохрома Р-450 в определенных условиях может превышать таковую любого другого цитохрома в печени. [c.190]

Шунтирование заторможенной НАДН-/(оР-редуктазы может достигаться десорбцией цитохрома с в межмембранное пространство или добавлением витамина Кз (менадиона) либо викасола, которые активируют дикумарол-чувствительную ДТ-диафоразу. Не ясно, однако, стимулируется ли эта система, описанная in vitro, гидрофобными ксенобиотиками при интоксикации in vivo. В то же время показано, что искусственное ведение менадиона оказывает выраженный благоприятный терапевтический эффект при наследственном нарушении среднего участка дыхательной цепи (подробнее см. разд. 8.2.1). [c.192]

В какой-то мере сходный эффект был описан при изучении паркинсонизма, вызванного деградацией допамин-образующих нейронов (черной субстанции) под действием 1-метил-4-фенил-метил-1, 2, 3, 6-тетрагидропиридина. Действующим началом оказался один из продуктов окисления названного вещества 4-фенил-Ы-метилпириди-ний-катион (МРР+), электрофоретически накапливающийся в митохондриях и блокирующий дыхательную цепь между НАДН-дегидрогеназой и KoQ. Можно задаться вопросом, почему страдает именно черная субстанция. В данном конкретном случае ответ известен именно в этой ткани мозга происходит энзиматическое образование МРР+ из предшественника. Во многих аналогичных ситуациях достаточной информации не существует. Так, пока неизвестно, почему введение в куриное яйцо антимицина А, специфического ингибитора /Со Нг-цитохром с-редуктазы, блокирует формирование сердца, в то время как другие органы эмбриона продолжают свое развитие. [c.244]

Развитие представлений об оксидоредуктазных системах, участвующих в осуществлении биологического окисления, сопровождалось уточнением их функций, классификации и номенклатуры входящих в их состав ферментов. Напомним (см. с. 117), что те дегидрогеназы, которые обеспечивают непосредственное дегидрирование субстратов, называются первичными. В отличие от них дегидрогеназы, получающие атомы Н от восстановленных коферментов первичных дегидрогеназ (НАДН, НАДФН, ФМН - Иг, ФАД Н2 и др.) или от промежуточных акцепторов, на которые были переданы атомы водорода с первичных дегидрогеназ, отнесены к категории вторичных дегидрогеназ. Любые дегидрогеназы (и первичные, и вторичные), передающие атомы водорода на определенные акцепторы, называют редуктазами. Как отмечено ранее, все оксидоредуктазы, переносящие атомы водорода или электроны непосредственно на кислород, называют оксидазами. [c.414]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология