Триптофан недостаточность

Среди производных никотиновой кислоты важное физиологическое значение имеет амид никотиновой кислоты. Наиболее богаты никотиновой кислотой дрожжи, пшеничные и рисовые отруби, грибы, печень. Значение витамина РР для животноводства возросло с расширением использования Кукурузы, содержаш,ей недостаточное количество никотиновой кислоты и аминокислоты триптофан. Обогащение кукурузных рационов никотиновой кислотой способствует лучшему усвоению кормов и повышению на 15— [c.185]

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме животных и должны поступать извне — с пищей. К ним относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и аргинин. Организм некоторых животных обладает способностью синтезировать, хотя и недостаточно быстро, аргинин, необходимый для нормального роста. [c.23]

При изучении эффекта Керра [119], а также при исследовании спектров флуоресценции 7-глобулина [1201 показано, что 90% ароматических остатков спрятаны внутри глобулы и находятся в гидрофобном окружении. При подробном изучении дифференциальных УФ-спектров 7-глобулина Окуловым и Троицким [1211 обнаружено, что примерно 17 остатков тирозина (из 56) и 3 остатка триптофана (из 22) расположены на поверхности нативной глобулы 7—8 тирозинов расположены в щелях глобулы и больше половины тирозинов (31—32) и подавляющая часть триптофанов находятся внутри глобулы. Авторами было замечено, что при pH 3 молекула 7-глобулина может набухать , что приводит к повышению доступности хромофоров без разрушения упорядоченных структур молекулы. Это, вероятно, связано с частичным разрушением глобулярной (третичной) структуры без нарушения вторичной. Если при этом частично или полностью разрушаются гидрофобные области, то естественно, что связывание углеводорода должно уменьшаться. Вероятно, такое поведение (существование частично развернутой формы белка) при изменении pH присуще всем глобулярным белкам. Однако для обнаружения этих форм недостаточно изучения только вязкости и оптической активности. Очень важную информацию может дать исследование связывания углеводородов. Дальнейшее увеличение заряда с изменением pH среды приводит белковую молекулу к состоянию, соответствующему полной дезорганизации глобулы, разрушению ее третичной и вторичной структуры, т. е, к состоянию клубка. [c.26]

При биологическом синтезе белка в полипептидную цепь включаются остатки 20 аминокислот (в порядке, задаваемом генетическим кодом организма), а также их производных. Среди них есть такие, которые не синтезируются или синтезируются в недостаточном количестве самим организмом и вводятся в организм вместе с пищей эти вещества называются незаменимыми аминокислотами. К йим относятся (указаны в порядке уменьшающейся для человека потребности) лейцин, лизин, валик, фенилаланин, метионин, гистидин, триптофан, аргинин, треонин, изолейцин. [c.549]

Белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалось похудание, несмотря на обильное кормление. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.401]

Считают, что если за сутки с мочой выделяется меньше 7 мг метилникотинамида, это указывает на недостаточное обеспечение организма витамином РР или его провитамином — аминокислотой триптофаном. Количество метилникотинамида в моче определяют по интенсивности флюоресценции комплексного соединения этого вещества с ацетоном. [c.86]

Важнейшие направления в химизации животноводства решение проблемы белковой недостаточности — путем скармливания животным синтетической мочевины (карбамида), аммонийных солей, кормовых дрожжей, аминокислот (метионин, лизин, триптофан и др.) [c.175]

Триптофан способен функционировать также как корепрессор, активирующий белок-репрессор. Такой механизм является классическим в случае репрессии. Один из примеров такого механизма приведен на рис. 15.1. Более детально цикл репрессии показан на рис. 15.3. В условиях, когда снабжение триптофаном оказывается достаточным, оперон репрессируется, так как комплекс репрессорный белок корепрессор связывается с оператором. В тех же случаях, когда триптофана недостаточно, корепрессор не активирует белка-репрессора, что приводит к ослаблению специфичности в отношении оператора, и в результате репрессор оказывается связанным с какими-то другими участками ДНК. [c.190]

Медицинская значимость материала этой главы обусловлена серьезными последствиями дефицита незаменимых аминокислот, возникающего из-за их отсутствия в составе пищи или присутствия в недостаточных количествах. Некоторые злаки относительно бедны триптофаном и лизином, и в тех районах, где основным источником пищевого белка служат именно эти растения, а другие источники белка (молоко, рыба или мясо) в пище отсутствуют, у населения часто наблюдаются случаи тяжелой недостаточности аминокислот. В ряде районов Западной Африки широко распространены детская дистрофия (квашиоркор) и кахексия. Квашиоркор развивается в тех случаях, когда ребенок после отнятия от груди переводится на обедненную белком крахмальную диету. Кахексия является следствием малокалорийной диеты, обедненной специфическими аминокислотами. [c.300]

Набор незаменимых пищевых факторов для разных видов животных различен. Например, аскорбиновая кислота (витамин С) является витамином для человека, обезьян, морской свинки, а собаки, крысы и многие другие животные не нуждаются в ней аскорбиновая кислота синтезируется в их организме из глюкозы. Синтез витамина РР происходит почти у всех организмов, начиная от растений и до человека его предшественником служит триптофан. Однако у человека скорость синтеза недостаточна, чтобы удовлетворить полностью потребность организма в этом витамине. У кошек витамин РР совсем не синтезируется. [c.186]

Анализ. Методы анализа белковых макромолекул селективны и осуществляются в зависимости от того, какая структура является объектом исследования, и начинаются с определения аминокислотного состава. Для этого необходимо провести полный гидролиз пептидных связей и получить смесь, состоящую из отдельных аминокислот. Гидролиз проводят при помощи 6 М соляной кислоты при кипячении в течение 24 ч. Так как для гидролиза пептидных связей изолейцина и валина этого может быть недостаточно, проводят контрольный 48- и 72-часовой гидролиз. Некоторые аминокислоты, например триптофан, при кислотном гидролизе разрушаются, поэтому для их идентификации используют гидролиз при помощи метансульфоновой кислоты в присутствии триптамина. Для определения цистеина белок окисляют надмуравьиной кислотой, при этом цистеин превращается в цистеиновую кислоту, которую затем анализируют. Вьщеление и идентификацию аминокислот проводят при помощи аминокислотных анализаторов, принцип действия которых основан на хроматографическом разделении белкового гидролизата на сульфополистирольных катионитах, В основе количественного определения той или иной аминокислоты лежит цветная реакция с нингидрином, однако более перспективным следует считать метод, при котором аминокислоты модифицируют в производные, поглощающие свет в видимом диапазоне. Разделение смеси аминокислот проводят при помощи высокоэффективной жидкостной хроматографии, а само определение — спектрофотометрически. Следующим этапом является определение концевых аминных и карбоксильных [c.40]

Окситриптамин (серотонин) входит в состав тромбоцитов и некоторых других клеток. В наибольшем количестве он был обнаружен в мозгу и слизистой желудочно-кишечного тракта. Его роль в обмене веществ изучена еще недостаточно. Особенно много серотонина обнаружено в клетках некоторых форм злокачественных новообразований. У больных с такими опухолями в моче, особенно после нагрузки триптофаном, обычно содержится большое количество 5-оксииндолуксусной кислоты — продукта разрушения серотонина. [c.219]

Имеются данные о том, что у крыс последствия недостаточности некоторых незаменимых аминокислот проявляются в виде характерных синдромов. Так, найдено, что недостаточность триптофана вызывает помутнения роговицы, катаракту, выпадение шерсти, анемию и поражение зубов [85, 86]. У цыплят при недостаточности триптофана возникает повышенная потребность в никотиновой кислоте о связи между триптофаном и никотиновой кислотой речь будет ниже (стр. 397). Недостаток лизина у крыс не сопровождается специфическими изменениями наблюдаемые при этом явления изнурения и атрофии, а также умеренную анемию приписывают общему нарушению синтеза белка [87, 88]. У человека при недостаточности лизина наблюдали повышенную чувствительность к шуму, тошноту и голово- [c.129]

В 1945 г. Крэль и сотрудники [753] нашли что крысы, получающие диету с недостаточным содержанием никотиновой кислоты, растут нормально, когда к их рациону добавляется триптофан. За этим последовал ряд работ, в которых было доказано превращение триптофана в никотиновую кислоту (см., например, [724, 725, 754—768, 787]). Представляют интерес ранние исследования Гольдбергера и Таннера [769] о целебном действии триптофана при заболевании пеллагрой. Весьма вероятно, что описанное Гольдбергером клиническое действие триптофана обусловлено превращением его в никотиновую кислоту. Превращение кинуренина в никотиновую кислоту было показано в многочисленных исследованиях с применением мутантов Neurospora [724, 725, 758, 759, 761—764, 766—768]. Ниже (см. стр. 400) приведены вероятные промежуточные этапы этого превращения. [c.399]

Путем микробного синтеза L-триптофан можно получить двумя способами трансформацией предшественников L-триптофана с помощью ферментных систем микроорганизмов до L-триптофана получением с помощью мутанта, недостаточного по тирозину и фенилаланину, прямым синтезом L-триптофаиа без предшественника. [c.414]

Триптофан, /(—)-а-амино-р-3-индолпропионовая кислота, довольно широко распространен в белковых телах, хотя встречаются белки, или совсем его не содержащие, например, протамин, или содержащие в недостаточном количестве, например зеин. Под влиянием гнилостных бактерий из [c.309]

Заболевание, напоминающее пеллагру, уда юсь вызвать у собак специально составленным пищевым рационом. Оно получило название черный язык вследствие появления темных некротических участков на языке. Изменение пищевого рациона приводило к выздоровлению собак. Отсюда стало ясным, что собаки нуждаются в каком-то витамине, предохраняющем их от заболевания пеллагрой. Этот витамин получил название аптипеллагрического витамина РР. Пеллагра довольно часто встречается в южных районах США, в Италии, в Испании, в Южной Африке среди бедных слоев населения, питающихся преимущественно кукурузной мукой и свиным салом. В XIX веке пеллагра была широко распространенным заболеванием не только в США, но и во многих странах Европы. Причиной пеллагры нельзя считать отсутствие в пище только одного витамина РР. Большое значение для развития пеллагры имеет также недостаточность белкового питания и особенно малое содержание в белках пищи аминокислоты триптофана. Белки кукурузы бедны триптофаном. [c.106]

Разработке промышленных способов производства L-триптофана как незаменимой аминокислоты в СССР уделяется большое внимание. Разработаны и освоены технологии получения L тpиптoфaнa с различной степенью его очистки, предназначенные для использования в медицине, сельском хозяйстве и практике научных исследований. Промышленные способы микробиологического производства состоят в проведении процесса биосинтеза как с помощью бактериальных штаммов-мутантов, недостаточных по тирозину и фенилаланину, так и путем трансформации различных предшественников в L-триптофан под действием ферментных систем некоторых дрожжей. [c.46]

Физическая иммобилизация означает удерживание в полиакриламидном геле химическая иммобилизация - химическое связывание фермента глутаровым альдегидом с альбумином, полиакриловой кислотой или акриламидом после его физического захвата. Соответствует области линейной функции ферментного электрода либо, если наблюдается отклонение от линейности, значительному изменегщю потенциала. " Электрод чувствителен к Ь-цистеину, Ь-лейцину, Ь-тирозину, Ь-триптофану, Ь-фенилаланину и Ь-метионину. Препарат недостаточно устойчив, о чем свидетельствует постоянное ежедневное уменьшение сигнала. Электрод чувствителен к О-фенилаланину, О-валину, О-метионину, О-лейцину, О-норлейцину и О-изолейцину. Время, необходимое для возвращения сигнала к базовой линии перед повторным использованием. [c.124]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология