Лизин недостаточность

Невосстанавливающий дисахарид сахароза образуется при соединении о-глюкозы и о-фруктозы и является самым распространенным сахаром и важной составной частью пищи человека. Сырьем для промышленного получения сахарозы служат сахарная свекла и сахарный тростник. При гидролизе сахарозы образуется смесь о-глюкозы и о-фруктозы, которая называется инвертным сахаром, так как характеризуется в отличие от исходной сахарозы отрицательным вращением из-за наличия сильно левовращающей о-фруктозы. Из инвертного сахара получают очень чистую о-глюкозу, которая используется в медицине (например, для искусственного питания). С помощью микробов из сахарозы получают аминокислоту лизин, которую добавляют к кукурузным кормам (содержащим недостаточное его количество), значительно улучшая их кормовую ценность. [c.212]

Последствия недостаточного содержания какой-либо незаменимой аминокислоты в пище более подробно изучены на животных. Отсутствие или недостаток, например, валина и лизина приводит к остановке роста и развитию тяжелой клинической картины, напоминающей авитаминоз у животных. [c.415]

Наиболее близки к незаменимому белку животные белки. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество незаменимых аминокислот (одной или нескольких). Так, например, белки злаковых культур, а следовательно, и полученные из них продукты неполноценны по лизину, метионину, треонину. В белке картофеля, ряда бобовых не хватает метионина и цистина (60—70 % оптимального количества). [c.19]

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме животных и должны поступать извне — с пищей. К ним относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и аргинин. Организм некоторых животных обладает способностью синтезировать, хотя и недостаточно быстро, аргинин, необходимый для нормального роста. [c.23]

При биологическом синтезе белка в полипептидную цепь включаются остатки 20 аминокислот (в порядке, задаваемом генетическим кодом организма), а также их производных. Среди них есть такие, которые не синтезируются или синтезируются в недостаточном количестве самим организмом и вводятся в организм вместе с пищей эти вещества называются незаменимыми аминокислотами. К йим относятся (указаны в порядке уменьшающейся для человека потребности) лейцин, лизин, валик, фенилаланин, метионин, гистидин, триптофан, аргинин, треонин, изолейцин. [c.549]

Лизин. Лизин — незаменимая аминокислота, необходимая для человека и животных. Однако, несмотря на важное значение его для нормальной жизнедеятельности организмов, его обмен выяснен недостаточно. [c.258]

Рис. 41. Влияние недостаточности лизина на развитие животных.

Вероятно, однако, что в случае комплексов u(II) необходимо рассматривать также два источника структурных искажений. В метмиоглобине кашалота ион 2п(П) специфически связан боковыми цепями аминокислот, направленными в сторону растворителя [66], и находится, вероятно, в тетраэдрической координации. Координируемыми остатками являются лизин-16, аспарагин-116 и атом Ni гистидина-113. Однако ион u(II) связывается на расстоянии 700 пм от Zn(II) при участии тех же остатков лизина и аспарагина (в качестве лигандов) и атома N3 гистидина-12. Особенностями геометрической структуры это различие не объясняется. По-видимому, координация атома N3 гистидина-12 Си(П) (электронная конфигурация d ) может оказаться предпочтительной вследствие более сильного поля лигандов, создаваемого атомом N3, чем атомом Ni [77]. Подобная ситуация может возникнуть в КПА при координации боковых цепей гистидина в области активного центра ионом металла. Фриман [77] указывал также, что при некоторых комбинациях донорных атомов кислорода и азота аминокислот и пептидов ион Си(П) образует квадратно-пирамидальные комплексы. Эти комбинации включают два или три донорных атома азота и два или один атом кислорода. Пятым лигандом в этом случае является молекула воды. Поскольку спектры ЭПР квадратно-пирамидальных комплексов u(II) недостаточно изучены, трудно сказать, совместима ли эта геометрия координации с результатами Брилла и сотр. [223]. [c.88]

Белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалось похудание, несмотря на обильное кормление. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.401]

Важнейшие направления в химизации животноводства решение проблемы белковой недостаточности — путем скармливания животным синтетической мочевины (карбамида), аммонийных солей, кормовых дрожжей, аминокислот (метионин, лизин, триптофан и др.) [c.175]

На протяжении долгого времени белки, вводимые с пищей, рассматривались лишь как источник азота и аминокислот. Исходя из этого представления исследователи пытались определить белковый минимум, необходимый для сохранения нормального состояния организма. Вскоре, однако, выяснилось, что установление такого общего минимума невозможно, так как белки обладают различной биологической ценностью. Белки, например, молока, мяса и яиц обладают гораздо большей биологической ценностью, чем коллаген или белки растительного происхождения [37]. Причина этих различий наглядно демонстрируется табл. 1, которая показывает, что высокая биологическая ценность казеина, миозина или яичного альбумина зависит от высокого содержания в них незаменимых аминокислот. В некоторых растительных белках нехватает лизина, а в коллагене недостаточно аминокислот, содержащих серу, в связи с чем эти белки не могут обеспечить организм всеми необходимыми ему незаменимыми аминокислотами. Поэтому гораздо целесообразнее опре- [c.368]

При получении лизина необходимо исключить нежелательные побочные процессы. Так, при недостаточной аэрации может идти образование аланина или молочной кислоты вместо синтеза лизина. Очень важным фактором является концентрация дефицитных аминокислот — гомосерина, метионина и треонина в [c.161]

Таблетки " Байкамин", покрытые оболочкой Г-аргинина гидрохлорид Г—гистидина гидрохлорид гидрат Ь-лизина байкалинат Средство для лечения уремии и хронической почечной недостаточности [c.8]

Белки важнейшая составная часть пищи человека и корма животных. Человеку необходимо и день в среднем 70 г белка. Главным источником пищевого белка являются сельскохозяйственные продукты — мясо, молоко, пшеница, рожь, кукуруза, рис, соя, горох, фасоль, различные овощи и фрукты значительные количества белка содержат рыба и продукты моря. Основными характеристиками пищевого или кормового белка принято считать его переваривае-мость и сбалансированность по аминокислотному составу это устанавливается путем сравнения данного белка со стандартным препв-ратом, например казеином или лактальбумином, в наилучшей степени отвечающим физиологическим потребностям человека и животных. В то же время известно, что многие белки содержат недостаточное количество некоторых незаменимых аминокислот — лизина, триптофана, метионина, вследствие чего их питательная ценность резко снижается примером может служить белок кукурузы, обнаруживающий дефицит по лизину. В этом случае целесообразно для компенсации добавлять к рациону рассчитанные количества недостающего компонента — в виде свободной аминокислоты либо в виде другого белка, специфически богатого данным компонентом. Таким путем, в частности, готовят искусственные питательные смеси, применяемые для лечебного питания во многих странах. [c.23]

Различные продуценты лизина испытывают неодинаковую потребность в кислороде, но, учитывая, что процесс биосинтеза лизина связан с высокой активностью дегидрогеназ цикла трикарбоновых кислот и с активностью ферментов гли-оксилатного цикла, все они нуждаются в интенсивной аэрации. Недостаточная [c.32]

Хорошо известен недостаток лизина и триптофана в белой муке, но менее известно недостаточное содержание в ней треонина и валина. Интересно сделать небольшой подсчет. Если человеку в день нужно 5,2 г лизина, то для покрытия этой потребности нужно 186 г белка, или приблизительно 6200 кал, за счет хлеба, обогащенного 6% сухого хмолока. Если хлеб сделан обычныл способом, то потребуется 260 г белка в день, или приблизительно 8600 кал (8 кусков). [c.376]

При нехватке одной из аминокислот в белке он становится недостаточно полноценным и не полностью усваивается организмом. Поэтому аминокислоты, полученные синтетическим или микробиологическим путем, должны добавляться в пищу для повышения ее полноценности. Для этой цели широко используется, например, лизин, которого недостает в растительной пище (белке пшеницы). Смеси аминокислот применяются в медицине, для питания больных. Отдельные аминокислоты используют в разнообразных синтезах, в аналитической химии, некоторые аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок. Для этой цели используется, например, мононатриевая соль глутаминовой кислоты, придающая продукту вкус н запах куриного бульона. [c.186]

Потребности в аминокислотах у младенцев были изучены Олбенизом [20]. О потребности в определенной аминокислоте судили по тому, какое количество ее необходимо для обеспечения нормального прироста веса и усвоения азота у ребенка, получавшего ранее недостаточное питание. Эти. исследования показали, что гистидин и аргинин, по-видимому, не существенны для питания младенцев мужского пола, что незаменимыми являются те восемь аминокислот, которые незаменимы в питании взрослых людей, и что в известных условиях проявляется потребность в цистине и тирозине. Данные о потребности в аминокислотах у младенцев и у взрослых сопоставлены в табл. 12. Хотя эти данные носят предварительный характер и требуют дальнейшего подтверждения, интересно отметить, что младенцы нуждаются в относительно больших количествах лизина, треонина и валина, чем взрослые. Весьма любопытно, что относительная потребность в изолейцине у взрослых и у младенцев почти одинакова, тогда как потребность в лейцине у последних значительно выше, [c.125]

Имеются данные о том, что у крыс последствия недостаточности некоторых незаменимых аминокислот проявляются в виде характерных синдромов. Так, найдено, что недостаточность триптофана вызывает помутнения роговицы, катаракту, выпадение шерсти, анемию и поражение зубов [85, 86]. У цыплят при недостаточности триптофана возникает повышенная потребность в никотиновой кислоте о связи между триптофаном и никотиновой кислотой речь будет ниже (стр. 397). Недостаток лизина у крыс не сопровождается специфическими изменениями наблюдаемые при этом явления изнурения и атрофии, а также умеренную анемию приписывают общему нарушению синтеза белка [87, 88]. У человека при недостаточности лизина наблюдали повышенную чувствительность к шуму, тошноту и голово- [c.129]

Многообразие реакций, для которых необходим витамин Во, свидетельствует о первостепенном значении этого витамина в процессах обмена аминокислот и дает основание полагать, что при Вб-авитаминозе должны возникать различные нарушения обмена. Опубликована обширная серия исследований над Вб-авитаминозными крысами [454—459]. Помимо ожидаемого изменения активности тканевых трансаминаз, при недостаточности витамина Ве было отмечено повышенное содержание мочевины в крови и пониженное содержание глутамина в кровяной плазме. Введение L-глутаминовой кислоты и L-лизина приводит к стойкому повышению содержания мочевины в крови. [c.258]

В большинстве случаев, однако, фермент-субстратные производные недостаточно устойчивы по сравнению с исходными и конечными продуктами, и потому выделить их в сколько-нибудь заметных количествах не удается. Иногда такие лабильные промежуточные продукты можно стабилизировать за счет химической модификации. Так, например, инкубация альдолазы с радиоактивным диоксиацетонфосфатом или трансальдолазы с радиоактивным фруктозо-6-фосфатом в присутствии боргидрида натрия (восстанавливающий агент) приводит к необратимому включению радиоактивной метки в белок. В обоих случаях среди продуктов полного кислотного гидролиза белка был идентифицирован К-е-глицериллизин. Таким образом, при этих реакциях должно происходить образование шиффова основания (в результате реакции между кетогруппой молекулы субстрата и Е-аминогруппой остатка лизина), которое затем восстанавливается боргидридом натрия в стабильный вторичный амин [c.197]

Эти примеры мы привели с целью подчеркнуть, что абсолютно специфичных реагентов не существует. Во всех случаях важно установить аналитическим методом, какой из остатков белковой молекулы модифицирован. Но даже и это может оказаться недостаточным (хотя результаты аналитического исследования обычно считают решающими). Рассмотрим опыты Уонга и Волини [II], выполненные на основе предварительного наблюдения Дэвидсона, обнаружившего, что роданеза очень чувствительна к действию динитрохлорбензола, являющегося заведомо реагентом на е-аминогруппу лизина. Эти исследователи установили, что при инактивации фермента динитрохлорбензолом не происходит реакции ни с одним из остатков белковой молекулы и что даже сам динитробензол инактивирует фермент. В конце концов оказалось. [c.220]

Если фермент состоит из одного белка, то его активный центр представляет собой сочетание атомных групп, входящих в состав белковой цепи аминокислотных остатков- Хотя строение активных центров ферментов в общем изучено недостаточно, все же можно указать те важнейшие группы атомов, которые встречаются во многих ферментах. Это гидроксил аминокислоты серина, сульфгидрил1.ная группа цистеина, кольцо амидазола, входящее в состав аминокислоты гистидина, карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, аминогруппа аминокислоты лизина. Из этих групп и организуются разнообразные активные центры биологических катализаторов. [c.94]

Для ферментативного определения Ы-концевых групп иногда применяют и аминопептидазы — ферменты, которые последовательно отщепляют аминокислоты с Ы-конца полипептидной цепи. Наиболее хорошо изученным и часто применяемым ферментом является лейцинаминопептидаза, выделяемая из почек свиньи. Этот энзим был использован для изучения Ы-концевой последовательности инсулина и рибонуклеазы. В опытах на синтетических пептидах и амидах аминокислот было показано, что весьма медленно отщепляются те Ы-концевые аминокислоты, рядом с которыми стоят лизин, аргинин И ароматические аминокислоты. Эта относительно узкая специфичность действия энзима затрудняет его применение специфичность действия других аминопеп-тидаз изучена недостаточно. [c.75]

Смотреть страницы где упоминается термин Лизин недостаточность: [c.339] [c.309] [c.37] [c.263] [c.509] [c.309] [c.575] [c.157] [c.465] [c.678] [c.201] [c.309] [c.309] [c.177] [c.178] [c.270] [c.461] [c.309] [c.37] [c.423] [c.153] [c.191] [c.382]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология