Определение констант диссоциации фермент-субстратных комплексов

Перечислите основные исторические этапы изучения лиганд-рецепторного взаимодействия. 2. Дайте определение понятиям рецептор , лиганд , аффинность . 3. С помощью схемы опишите лиганд-рецепторное взаимодействие. 4. Получите уравнение, связывающее концентрацию ли-ганд-рецепторных комплексов с временем реакции лиганд-рецептор . 5. Какими уравнениями описываются процессы ассоциации и диссоциации лиганд-рецепторных комплексов Почему 6. Какова раз.мерность констант скоростей ассоциации и диссоциации, равновесной константы диссоциации Каковы наиболее часто встречаемые значения этих констант 7. Как можно определить константу скорости ассоциации и диссоциации 8. Как можно определить концентрацию рецепторов и их аффинность 9. Выведите уравнение Скэтчарда. 10. Каковы современные представления о структуре и функции рецепторов 11. Что такое принцип структурной комплиментарности 12. Сравните фермент-субстратное и лиганд-рецепторное взаимодействие. 13. Можно ли определить концентрацию рецепторов и их аффинность исходя из кинетических исследований 14. Всегда ли совпадают величины констант диссоциации, вычисленные по тангенсу угла наклона в координатах Скэтчарда и вычисленные как отношение констант скоростей диссоциации и ассоциации 15. Какие типы рецепторов вы знаете По какому принципу называются рецепторы 16. Дайте определение понятиям агонист и антагонист . [c.354]

Рассмотрим определение константы диссоциации фермент-субстратного комплекса флуоресцентным методом. Взаимодействие фермента с субстратом описывается общей схемой [c.178]

Несмотря на то что Кк равна Ks — истинной константе диссоциации фермент-субстратного комплекса — только для простого механизма Михаэлиса — Ментен или в аналогичных случаях, при решении определенных задач Км можно рассматривать как кажущуюся константу диссоциации. Например, концентрацию свободного фермента можно рассчитать из соотношения [c.115]

Однако в ряде случаев константы к+2. и /г-1 могут иметь соизмеримые значения, что делает необходимым экспериментальное определение не только Кт, но и Ks Это достигается некоторыми специальными методами, из которых в последние годы разрабатывается метод избирательного влияния на константу к+2 при сохранении неизменности констант к+г и к-х. Это возможно осуществить, используя, например, ингибитор (или активатор), который не влияет на образование и диссоциацию фермент-субстратного комплекса и лишь тормозит (или ускоряет) распад его на продукты реакции. Обязательным условием для применения такого метода является экспериментальное доказательство избирательного влияния того или иного фактора на константу к+2- [c.226]

Опыт показывает, что для многих ферментативных реакций константа скорости диссоциации фермент-субстратного комплекса существенно превышает константу скорости его распада с образованием продуктов реакции. Так, например, при ферментативном гидролизе ацетилхолина и родственных субстратов установлено, что Л > > Ag, поэтому определение значения Кт ДДЯ различных субстратов дало возможность заключить, что наибольшим сродством к ферменту обладает ацетилхолин. [c.129]

Здесь необходимо указать, что символы Е, ЕН, ЕНг и т. д. описывают только состояние ионизации определенных групп фермента, контролирующих ферментативную реакцию. Ионизация остальных групп белковой глобулы здесь вообще не рассматривается. Согласно схеме (10.1) активный центр фермента имеет две ионогенные группы, причем константы их диссоциации в свободном ферменте и в фермент-субстратном комплексе являются различными (в принципе, схема (10.1) может описывать и реакцию фермента, активный центр которого содержит четыре ионогенные группы, две функционируют в свободной форме фермента и две — в фермент-субстратном комплексе). [c.219]

Здесь следует предупредить читателей относительно некоторой несогласованности в толковании константы Михаэлиса — Ментен. В настоящей книге дано практически наиболее удобное определение константы Михаэлиса — Ментен, принятое Холдейном [15], Олберти [2], а также Диксоном и Уэббом [10]. Между тем Рей-нер [29] считает такое определение неправильным и ограничивает употребление Км особым случаем, когда эта величина выражает истинную константу диссоциации фермент-субстратного комплекса. Лайдлер [22] указывает, что в уравнении Михаэлиса — Ментен j m представляет собой константу диссоциации ES [c.42]

Д. Миозиновая АТРаза определение констант скорости ассоциации и диссоциации фермент-субстратного комплекса, исследование промежуточных конформационных состояний и равновесий методом остановленной струи с регистрацией флуоресценции, методом высвобождения протонов, измерением ферментативной активности при помощи вспомогательных ферментных систем, методом светорассеяния и методом замороженной струи [c.238]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология