Глицеральдегид фосфат дегидрогеназа

Глицеральдегид-фосфат дегидрогеназа Мозг Мышца G3P G3P NAD Pi 3 3 600 2000 44 70 46 15 23 0,08 > 10 [c.308]

Реакции присоединения часто выступают как одна из стадий более сложных реакций, катализируемых ферментами. Например, тиоловая группа глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназы реагирует с альдегидным субстратом с образованием полумеркапталя, который далее окисляется в тиоэфир [c.140]

К числу дегидрогеназ, структура которых в настоящее время уже установлена, относятся малатдегидрогеназа [76], неспецифическая алкогольдегидрогеназа печени [77] и глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназа (разд. 3,5). Следует отметить, что во всех этих трех дегидрогеназах и в лактатдегидрогеназе имеется примерно одинаковый структурный фрагмент, состоящий из шести плотно упакованных параллельных р-цепей и нескольких а-спиральных участков [77, 78, 78а] (рис. 2-10А). Эта структура, связывающая кофермент, возможно, специально приспособлена к взаимодействию с NAD в несколько измененной форме она представлена в ряде других ферментов [78а]. Алкогольдегидрогеназа печени [77] и некоторые другие дегидрогеназы содержат существенный атом Zn +, способный, вероятно, координационно связывать гидроксильную группу спиртового субстрата или карбонильную группу альдегидного субстрата [786]. [c.245]

Глицеральдегид-З-фосфат —дегидрогеназа и образование АТР в реакциях брожения [c.246]

Наиболее примечательным примером, заслуживающим упоминания, служит глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназа—тетрамер, построенный из идентичных субъединиц с мол. весом 45 000. Трехмерная структура этого фермента установлена (рис. 2-10) [78]. Напомним, что альдегиды находятся в равновесии со своим ковалентным гидратом [c.247]

В процессе дальнейшей деградации триозофосфата происходит окисление D-глицеральдегид-З-фосфата в пировиноградную кислоту через ряд стадий, которые впервые были детально изучены Варбургом и Кристианом [41 ]. Сначала под действием глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназы происходит окисление D-глицеральдегид-З-фосфата до D-3-фосфоглицерата. [c.113]

Глицеральдегид-З-фосфат — дегидрогеназа [c.218]

Глицеральдегид-З-фосфат — дегидрогеназа Кролик [c.259]

Глицеральдегид-З-фосфат— дегидрогеназа Гистон IV [c.19]

Глюкозо-6-фосфат — дегидрогеназа Глюкозо-б-фосфат — дегид-рогеназа Глицеральдегид-З-фосфат— дегидрогеназа ЛДГ [c.287]

Центральной реакцией анаэробного превращения углеводов является реакция окисления глицеральдегид-З-фосфата в 1,3-дифосфогли-цериновую кислоту, которую катализирует глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназа (КФ 1.2.1.12). Дегидрогеназу ингибируют алкилирующие агенты, например йодацетат, который необратимо связывает SH-rpyn- [c.52]

Активность альдолазы может быть измерена двумя методами химическим, основанным на определении концентрации продуктов реакции — фосфотриоз (по нарастанию щелочнолабильного фосфорл), и энзиматическим, в сопряженной системе, содержащей помимо альдолазы и фруктозо-1,6-дифосфата также НАД+ и глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназу или НАДН и глицерол-З-фосфатдегидрогеназу. Скорость альдолазной реакции определяют по нарастанию или убыли НАДН. [c.246]

В спектрофотометрическую кювету помещают реакционную смесь следующего состава (указаны конечные концентрации) 25 мМ глицил-глициновый буфер (pH 7,6), 0,3 мМ НАД, глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназа — 5 Е на пробу, 3 мМ хлористый магний, 5 мМ арсе- [c.281]

Препараты олигомерных ферментов, связанных с матрицей через одну из субъединиц, могут быть использованы для получения иммобилизованных форм ферментов разной степени олигомерности. Сравнение каталитических свойств этих форм и их стабильности позволяет сделать выводы о роли четвертичной структуры в функционировании ферментов-олигомеров. Диссоциация олигомерного иммобилизованного фермента может быть индуцирована специфическими воздействиями (например, диссоциация иммобилизованной глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназы из дрожжей на димеры) или обработкой денатурирующими реагентами (например, мочевиной). [c.300]

Реакция, сходная с той, которую катализирует глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназа, катализируется глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназой. Именно этот фермент первоначально привлек к себе внимание Варбурга и привел к открытию NADP+. Субстратом этого фермента служит не свободный альдегид, а циклическая форма полуацеталя, которая окисляется в лактон. Затем лактон гидролизуется до 6-фосфо-глюкоиата. [c.248]

Глицеральдегид-3 -фосфат-дегидрогеназа лактатдегидрогеназа 8 -малатдегидрогеназа алкогольдегидрогеиаза фосфоглицераткиназа фосфорилаза Свертывание по Россману из трех параллельных -структурных цепей и двух соединительных фрагментов 2 2 [c.112]

Эта изменчивость в центрах связывания субстрата дает возможность полагать, что семейство сериновых протеиназ возникло в процессе эволюции от общего предка и относительно недавно. Структурную близость, обнаруженную в ряде ферментов, использующих кофермент никотинамидадениндинуклеотид NAD [107] (см. гл. 24.3), объясняют гораздо более далекими и древними эволюционными взаимоотношениями. В некоторых случаях такие ферменты, включая лактат-, малат- и глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназы, имеют очень близкие трехмерные структуры в участках связывания кофермента, в то время как другие участки структуры совершенно различны. Этот участок связывания динуклеотида присутствует в широко варьируемых участках первичной структуры этих ферментов и состоит из двух очень близких звеньев связывания мононуклеотида, одно из которых специфично к адениновой половине кофермента. Гораздо большее число ферментов катализирует реакции адениновых нуклеотидов, АМР, ADP и АТР (см. гл. 24.3), и можно полагать, что в процессе эволюции более вероятно образование связывающего звена для АМР, а не обычного участка связывания динуклеотида . Действительно, имеются данные о существовании такого звена в киназах, и что это звено родственно мононуклеотнд-связывающему звену дегидрогеназ. Отсюда вытекает интригующее предположение о том, что участок связывания нуклеотида во всем множестве существующих ферментов происходит от общего изначального нуклеотид-связывающего белка [107]. [c.515]

Аспартатсемиальдегид дегидрогеназа Глицеральдегид-З-фосфат дегидрогеназа Глиоксилат дегидрогеназа (ацилирую-щая) [c.449]

Обратимая реакция окисления глицеральдегид-З-фосфата до 1,3-дифос-фоглицерата, которая катализируется ферментом глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназой (Е—8Н). В этой реакции участвуют кофермент этого фермента НАД" и неорганический фосфат. Реакция протекает в две стадии [c.245]

Изучение спектров поглощения этой системы, а также комплекса глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназы с нико-тинамидом позволило сделать вывод о том, что здесь происходит образование комплекса с переносом заряда, в котором триптофан играет роль донора электронов. Развивая эти работы, Шифрин использовал другую модель для изучения переноса заряда в коэнзимах [24]. Он определял электроноакцепторные свойства иона 3-карбамоилпирилиния (1-у -за-мещенный никотинамид), где заместители составили серию -замещенных фенилэтильных производных [c.372]

Короче говоря, каждая из этих групп организмов, по-видимому, использует энергетические особенности своей внутриклеточной среды с наибольшей для себя выгодой. В эктотермных системах может быть сравнительно нетрудно сводить увеличение энтропии к минимуму (например, в случае гликогенфосфорилазы Ь) или даже значительно повышать степень упорядоченности фермент-субстратного комплекса во время активации (в случае лактатдегидрогеиазы или глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназы). У птиц и млекопитающих ферментам, по-види- [c.258]

Пример субстратного фосфорилирования — окисление глицеральдегид-З-фосфата до 3-( сфоглицериновой кислоты при участии глицеральдегид-З-фосфат -дегидрогеназы с одновременным образованием АТФ из АДФ и фосфата. [c.211]

Белки эритроцитов представлены гемоглобином и небольшим количеством белков стромы. В мембране эритроцитов есть два основных типа белков поверхностные и интегральные. Поверхностные белки локализованы на внутренней цитоплазматической поверхности мембраны. К ним относятся глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназа, актин, спектрин. Цепи спектрина образуют разветвленную волокнистую сеть. Спектрин стабилизирует и регулирует вместе с актином форму мембраны эритроцитов, которая изменяется при прохождении клеток через капилляры. Интегральные белки расположены внутри мембраны. Их можно отделить от нее только с помощью детергентов или органических растворителей. В мембране имеется анионный канал, делающий ее проницаемой для НСО3 и СГ. В формировании канала участвует димерный белок, составляющий 1/4 от общего количества белка в мембране. Этот канал необходим для транспорта СО2 эритроцитами. [c.432]

Рис. 3-37. Структура гликолитического фермента глицеральдегид-3-фосфат- дегидрогеназы Белок состоит из двух доменов (выделены разным цветом) Участки а-спирали представлены в виде цилиндров, а Р-слоев- стрелками. Реакция, катализируемая этим ферментом, подробно приведена на рис. 2-21. Заметим, что три центра связывания субстратов расположены в зоне соприкосновения двух доменов. (С любезного разрешения Alan. J.

Оксидоредуктазы. Этот класс ферментов является, по-видимому, одним из самых изученных в отношении флип-флоп -механизма. В нашей таблице имеется 16 представителей этого класса, из которых 6 входят в подкласс 1.1, а 5 — в подкласс 1.2. Роль флип-флоп -механизма катализа в дегидрогеназах обсуждается в обзоре [18]. К числу наиболее известных флип-флоп ферментов относятся алкогольдегидрогеназа и О-глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназа. Интересным, как нам представляется, ферментом этого класса является цито-хромоксидаза. Этот фермент входит в интегральную структуру мембран, участвуя в процессах переноса электронов в митохондриях. Несмотря на сложный субъединичный состав, его свойства наиболее адекватно описываются с помощью флип-флоп -механизма [165]. Отметим, что работу другого белка электронного транспорта — цитохрома В, для которого в нативном состоянии показано наличие двух максимумов в спектрах поглощения и двух редокс компонентов, также можно рассматривать на основе флип-флоп -механизма [91]. [c.129]

Образовавшиеся молекулы 3-ФГК затем подвергаются серии последовательных ферментативных превращений, ведущих к образованию молекулы глюкозы. Эти превращения включают реакции, известные в гликолитическом пути, но идущие теперь в обратном направлении (реакции, катализируемые ферментами Фг—Фб и Ф на рис. 82), и реакции, сформировавшиеся у гетеротрофов на пути синтеза глюкозы из Сг- и Сз-соединений для обхода необратимых реакций гликолитического пути (реакции, катализируемые ферментами Фе и Фа на рис. 82). Примечательно, что реакция восстановления 1,3-ФГК до 3-ФГА, катализируемая глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназой, у пурпурных и зеленых бактерий зависит от НАД-Нг, а у цианобактерий и высших растений — от НАДФ-Нг. [c.252]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология