Абдергальден

Однако путем синтеза удалось также получить жиры, отклоняю-ш,ие поляризованный свет (Абдергальден, Бергман). [c.266]

Если на полученный дипептид вновь действовать хлорангидридом той же или другой аминокислоты, образуется соответствующий трипептид и т. д. Э. Фишер получил полипептид из 18 а-аминокислот-ных остатков. Вскоре Абдергальден синтезировал полипептид из 19 а-аминокислот. Были проведены и другие подобные синтезы. [c.294]

Садиков и Зелинский, а также Абдергальден высказали мнение [c.17]

Э. Абдергальден синтезировал оптически активные полипептиды, в частности полипептид, состоящий из 19 аминокислотных остатков. [c.668]

Кроме описанных выше антител (преципитинов), животный организм пользуется для уничтожения антигенов еще и защитными ферментами. Последние представляют собой протеазы, специфически гидролизующие только белок антигена (Э. Абдергальден). [c.449]

Фиброин шелка Коссель-1, Кучер Абдергальден— 20 19,0 1.3 0,6 0,7 [c.86]

Коссель-Блок Абдергальден — 24 13,6 1 8,0 5,6 9,4 Треска [c.93]

Примечание. Осборн и Джонс [501] показали, что даже при самом тщательном выполнении эфирного метода Фишера можно выделить только около 70% от всего количества фенилаланина, находящегося в аминокислотной смеси. Абдергальдену и Вайлю [1У] удалось получить только 55 фенилаланина из аминокислотной смеси. [c.132]

Лошадь Миллон-Фолин Абдергальден — 23 (16,0) 4,2 0,8 [c.143]

Кролик Миллон-Фолин Абдергальден — 23 (16,0) 5,9 1 0,5 [c.143]

Лошадь Фишер Абдергальден —5 116,0) 3,8 [c.144]

Лошадь Миллон, Фолин Абдергальден — 23 (16,0) 5,9 1,7 псевдо- глобулин [c.144]

Крупный рог. СКОТ Миллон, Фолин Абдергальден — 23 (16,0) 6,6 1,9 эуглобулин [c.145]

Крупный рог. скот Миллон, Фолин Абдергальден — 3 (16,0) 6,6 1.7 псевдо- глобулин [c.145]

Кролик Милон, Фолин Абдергальден— 23 (16,0) 5.9 1,6 эуглобулин [c.145]

Кролик Милон, Фолин Абдергальден— 23 (16,0) 5,8 1,6 1 псевдо- глобулин [c.145]

Овомукоид Фишер Абдергальден— 5 (13,5) 5 1 [c.154]

Фиброин шелка Выделение — 1 Фишер Абдергальден — 20 19,0 9,3 j 1,3 [c.161]

Фиброин шелка ф Абдергальден — 20 19,0 1—2 [c.271]

Некоторые оксопроизводные пиперазина, 2,5-д и о к с о п и п е р-азины, или 2,5-д и к е т о п и п е р а 3 и н ы, были обнаружены среди продуктов кислотного и ферментативного гидролиза белков (Э. Фпшер, Абдергальден) и в связи с этим подверглись тщательному изучению. По-видимому, они как таковые в яичном белке не содержатся, но очень легко образуются нз аминокислот и дипептидов. [c.1036]

Абдергальден 266, 1036 Адамс 491, 67Ь, 972, 1061, 1144 Адлер 548 Айди 626 Акабори 385 Акри 33 [c.1149]

Последующая история химии белка, однако, развивалась по другому сценарию, на первый взгляд, несколько парадоксальному. Вместо проведения исследований, естественным образом ориентированных как в идейном, так и в методологическом отношении четкими положениями фишеровской теории, наступил длительный (до конца 40-х годов) период иного развития химии белка. От пептидной теории сразу же после кончины Фишера (1919 г.) отошли его ближайшие ученики Э. Абдергальден, М.Бергман и А. Фодор. В лучшем случае, многими она стала восприниматься как частная теория, утверждавшая наличие в структуре белка небольших пептидных фрагментов. [c.62]

Н.Д. Зелинский и B. . Садиков и почти одновременно Э. Абдергальден предложили в 1923 г. так называемую дикетопиперазиновую теорию строения белков. Она просуществовала почти четверть века, была популярной, однако далеко не единственной. Н. Трензегор (1923 г.) разработал другую теорию, которая также исходила из предположения, что аминокислоты не преформированы в белке, а возникают вторично, но на сей раз при гидролизе не дикетопиперазиновых циклов, а пирролидоновых и пир-роловых колец. Существование пиррольных структур в белковой молекуле он допускал, основываясь на их обнаружении в продуктах сухой перегонки белков и на присутствии пиррольных производных (пролина и гидроксипролина) в гидролизатах. П. Каррер (1923 г.) предполагал участие в построении белковых молекул имидазола и оксазола, а также дике- [c.62]

Этим методом были получены весьма важные данные относительно величины энолизации различных органических соединении. Он был с успехом применён Абдергальденом и Швабом дан<е при диоксипипе-разинах, дипептидах и аналогичных соединениях. [c.99]

Триптофан является одной из десяти аминокислот, имеющих большое значение для роста и питания крыс [7], и входит в число восьми аминокислот, важных для поддержания азотного равновесия у человека [275]. В работах Гопкинса и Коле [276] описано получение триптофана гидролизом ряда белков. Этот препаративный метод получения триптофана ферментативным гидролизом с помощью панкреатина был повторен с хорошими результатами Абдергальденом и Кемпе [277], Дакином [278] и Онслоу [279] и улучшен Коксом и Кингом [280]. [c.42]

Таутомерия. В литературе имеются сведения о получении енольных форм некоторых дикетопиперазинов. Абдергальден и сотрудники [282] нашли, что, если некоторые дипептиды нагревать с дифениламином или дикетопиперазины обрабатывать тирозином в глицерине или анилином при 200°, то образующиеся при этом ангидриды аминокислот сохраняют эмпирические формулы нормальных дикетопиперазинов, но в противоположность последним имеют явно ненасыщенный характер. Они немедленно обесцвечивают перманганат, образуют озониды и дают несколько новых полос поглощения в ультрафиолетовой части спектра. Продукт, полученный из ангидрида глицина, реагирует с двумя молекулами диазометана. Эти модифицированные соединения рассматриваются как енольные формы, во-первых, на основании вышеуказанных свойств, а, во-вторых, благодаря тому, что нагревание в воде превращает их обратно в нормальные дикетопиперазины. Ангидрид (X) а-амино-изобутирил-а-аминоизомасляной кислоты, который не способен к енолизации, затрагивающей а-углеродный атом, не дает ненасыщенной формы. Ангидрид саркозина (XI), напротив, дает ненасыщенную форму, причем он может ено-лизоваться только в одном направлении, как это показано ниже. По этой причине постулировали, что двойные связи в этих соединениях располагаются между углеродными атомами, как в соединении XII. [c.356]

И постукивают по трубке до тех пор, пока вещество не ляжет горизонтальным слоем. После того, как трубка будет эвакуирована и открытый конец заплавлен, конец ее, содержащий сублиманд, помещают горизонтально в печку так, чтобы другой конец выступал на открытый воздух. Сублимат собирается в этой более холодной части трубки. Для того чтобы обеспечить постоянство температуры сублимируемого вещества при работе в малом масштабе, конец трубки, содержащий сублиманд, может быть окружен нагреваемой рубашкой [81, 232], содержащей жидкость с соответствующей температурой кипения. Жидкость нагревается до кипения с обратным холодильником (рис. 24). Для этой цели может применяться прибор для сушки по Абдергальдену. Раньше в опытах по сублимации при давлениях около 0,001 мм применялся цельностеклянный прибор без шлифов [34, 35, 233]. В том случае, когда сублимируемое вещество может оказаться не вполне сухим и не свободным от летучих загрязнений, между приемником сублимата и насосом помещаются конденсирующие и адсорбционные ловушки [234]. Хинин легко сублимируется при температуре бани в 170—180°. В этом же аппарате сублимировались также морфин, индиго, ализарин, антрацен, хризен, камфорная кислота, кофеин, теобромин и кодеин. Сублиматор был улучшен [c.532]

Изучение подобных структур до наших работ было предпринято в двадцатых годах текущего столетия Брунером и в тридцатых — Абдергальденом и Бергманом. Оба последних не знали о работах Брунера, который показал (см. схема IV), что диациламиды склонны к реакциям конденсации с аминами, образуя амидины. III) и ациламидины (/и//). [c.441]

АБДЕРГАЛЬДЕН Эмиль (9.111 1877—5.У1П 1950) Немецкий биохимик и физиолог. Р. в Оберузвиле. Окончил Базельский ун-т (1900). В 1904—1911 работал в Высшей ветеринарной школе в Берлине (с 1908 — профессор), в 1911—1945 — в ун-те в Галле, в 1946—1947 — в Цюрихском ун-те. [c.7]

Абдергальден с сотрудниками [23, 24] и Блок [88] утверждают, что в осадке Си (ОН) 2 — СиСОз теряется значительное количество гистидина, особенно в тех случаях, когда работают с малыми объемами и с малыми количествами белка (см. видоизменение метода по Блоку [881). Тристрам опровергает это положение [619]. [c.22]

Коссель-Кучер Ван-Сляйк Янсен-Граф Абдергальден — 7 Каветт — 153 Г раф — 263 (17.7) 3,1 1,5 2,3 0,9 2,7 0,0 1,3 [c.96]

История вопроса. Хотя еще в 1907 г. Абдергальден и Кемпе [15] показали, что триптофан при нагревании с Миллоновым реактивом дает коричнево-красную окраску, но только в 1937 г. реакция Миллона была использована Лаггом [429] для количественного определения этой аминокислоты. [c.127]

Курс органической химии (1965) -- [ c.394 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.62 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.394 ]

Химическая литература и пользование ею (1964) -- [ c.218 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.329 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.344 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.62 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология