Дикетопиперазины

Напишите формулу 2,5-дикетопиперазина и реакции образования его или его производных при нагревании следующих а-аминокислот жирного ряда а) глицина б ) а-аминомасляной кислоты в) аланина. Назовите образующиеся соединения. [c.114]

Так, их двух молекул и-аминокислот образуются дипептиды и дикетопиперазины [c.94]

Аналогично из бензальдегида и дикетопиперазина получается р-фенилаланин [c.484]

Все биохимические процессы проходят в разбавленных водных растворах. Наиболее концентрированные растворы содержат лишь 7—9% белков (плазма крови). Известно, что протеолитические ферменты, ускоряющие гидролиз белков до дикетопиперазинов и даже свободных а-аминокислот, могут проводить процесс в обратном направлении. [c.507]

П. Какие новые функциональные групш могут образоваться при нагревании глутаминовой кислоты а. Дикетопиперазинная б. Лактамная в. Двойная связь [c.262]

Альдегид (ы) 15, 49 — 51, 86 — 93, 180, 289, 308, 345, 374 - 378 ароматические 266 — 269 получение 217, 308 Альдоза 156, 162 Амиды кислот 17, 102, 103 расщепление по Гофману 196 циклические см. Дикетопиперазины, Лактамы [c.393]

Дикетопиперазины представляют собой твердые, хорошо кристаллизующиеся нейтральные соединения и иногда дают характерные металлические соли. [c.1037]

Ш. К какому классу органических соединений относится продукт нагревания аминалона в. Дикетопиперазин б. Лактам в. Непредельная кислота [c.258]

Однако никаких неопровержимых доказательств в пользу кето-форм Джерри привести не мог. Он сознался, что может сослаться только на одну кристаллическую структуру — дикетопиперазин, пространственная конфигурация которого была тщательно изучена несколько лет назад в лаборатории Полинга. В этом случае, несомненно, присутствовала кето-форма, а не энольная. Но Джерри был убежден, что опирающиеся на квантовую механику доводы в пользу кето-формы дикетопиперазина верны также и для гуанина и тимина. Поэтому мне горячо порекомендовали больше не тратить времени на эту идиотскую схему. [c.109]

У. Какие новые функциональные группы образуются из тирозина при его 1) нагревании, 2) взаимодействии с азотистой кислотой а. Двойная связь б. Группа дикетопиперазина в. Лактамная г. ОН-группа спирта д. У-нитрозогруппа е. Вещество не взаимодействует [c.272]

Примерно к 1920 г. развитие химии белков несколько приостановилось, так как теория Э. Фишера не могла объяснить строение до 40% белков, остающихся негидролизованными до а-аминокислот. Фактом, опровергающим теорию Э. Фишера, являлось также постоянное присутствие в гидролизатах три- и тетрапептидов и стойких дикетопиперазинов. [c.543]

Ш. Какие новые функциональные группы образуптся в продуктах нагревания, если треонин реагирует как 1) оксикислота, 2) аминокислота а. Двойная связь б. Группа дикетопиперазина в. Лактамная г. Лактидная д. Лактонная е. Дипептид [c.274]

Н. Д. Зелинский и-В. С. Садиков, в противовес полипептидной теории Э. Фишера, предложили динетопиперазиновую теорию 351, по которой главным структурным элементом белковых молекул являются не линейные полипептиды, а шестичленные циклические дикетопиперазины, так как они всегда присутствуют в кислых гидролизатах. Однако одновременное присутствие дикетопиперазинов и три- и тетрапептидов эта теория объяснить не могла. [c.543]

У. Какие новые функциональные группы образуются при нагревании органического продукта полного гидролиза цитруллина а. Двойная связь б. Группа дикетопиперазина в. Лактамная г. Дипептид [c.277]

Однако катализаторы, способные проводить ресинтез белков из 2-аминокислот или дикетопиперазинов вне организма, до сих пор не открыты. В этом направлении проводились работы, из которых интерес представляют исследования А. Я. Данилевского [59]. Он действием протеолитических ферментов вне клеток получил своеобразные продукты ресинтеза—не растворимые в воде пластеины, которые не дают, однако, ни одной из характерных реакций на белки и природа которых до сих пор не установлена. Интерес в этом отношении представляют работы С. Е. Бреслера [60] с сотрудниками, которые осуществили обратный синтез белков, применив высокие давления порядка 5000—6000 ат. Эту стадию процесса С. Е. Бреслер назвал ресинтезом белков. Ему впервые удалось установить, что схематическая реакция [c.507]

Для доказательства Н. И. Гаврилов и А. В. Коперина [37] разработали метод электрохимического восстановления дикетопиперазинов простейших белков в инперазины, которые гидролизоваться не могут [c.543]

Этот метод внес значительную ясность в исследование гидролизатов и позволил определять количество циклического азота в различных белках и судить о числе дикетопиперазиновых колец. Было установлено, что дикетопиперазины и пептиды соединены [c.543]

Пиперазин 4HJoN-2. Кристаллическое вещество, темп, плавл. 104° С. Легко растворим в воде. Производные пиперазина — так называемые дикетопиперазины образуются при нагревании а-аминокислот (стр. 284). [c.433]

Эфиры аминокислот способны перегоняться в вакууме без разложения, что было использовано Эмилем Фишером для разделения смесей аминокислот. Свободные эфиры довольно чувствительны к омылению в водных растворах часто также (особенно в присутствии следов воды) две молекулы эфира конденсируются друг с другом с образование. циклических 2,5-дикетопиперазинов (диоксопиперазинов) [c.357]

Дикетопиперазин и его производные реагируют таутомерно [c.1036]

При восстановлении натрием и спиртом 2,5-дикетопиперазины образуют, правда с незначительным выходом, пиперазины. Эта реакция имеет значение для установления их строения. По отношению к щелочам дикетопиперазины, особеино простейшие, очень чувствительны присоединяя воду, они расщепляются до дипептидов. Кислоты гидролизуют обыкновенные 2,5-дикетопиперазины и их Ы,Ы -диалкнльные производные. пишь прн д. ттельно.м кипячении. Совершенно иначе ведет себя производное десмотропной формы — 0,0 -дибензилдиоксидигидропир-азик (ср. выше) он распадается на бензиловый спирт и 1 ликоколь уже при действии очень разбавленных кислот на холоду. [c.1037]

При выборе исходных мономеров для процесса поликонденсации следует руководствоваться не только стремлением получить полимер, обладающий определенным сочетанием свойств, необходимо 72КЖС учитывать 1 ероят1ссть впутримолекулярпой конденсации мономеров, которая может привести к образованию устойчивых пизкомолекулярных циклов. С возникновением таких циклов исключается возможность дальнейшего протекания процесса поликонденсации, поэтому приходится применять исходные вещества, для которых не является характерной подобная циклизация. Например, а-аминокислоты непригодны для образования полимеров, так как при нагревании эти кислоты образуют устойчивые дикетопиперазины [c.440]

Помимо полипептидной теории строения белков, существует и другая точка зрения, впервые выдвинутая в 1923 г. Н. Д. Зелинским и В. С. Стадниковым. Согласно этим представлениям аминокислотные остатки в белковых молекулах соединены между собой не только в виде цепей, но и в виде колец — циклических ангидридов — дикетопиперазинов [c.338]

У. Какие новые функциональные группы образуются при нагревании циклического продукта гидролиза кокаина в кислой среде а. Группа дикетопиперазина б. Лактамная в. Лактидная г. Лактонная д. Двойная связь [c.264]

У, Какие новые функциональные группы образуются при нагревании оксипролина а. Группа дикетопиперазина б. Лактамная в. Лактидная г. Лактонная д. Двойная связь [c.266]

Какие новые функциональные группы образуются при нагревании продуктов гидролиза пантотеновой кислоты 1) азотсодержащего, 2) не содержащего азота а. Двойная связь б. ГРЛШЗ дикетопиперазина в. Лактамная г. Лактидная д. Лактонная [c.267]

У. Какие новые функциональные групш образуются при нагревании 1) тиронина, 2) продукта взаимодействия тиронина с НУ02 а. Двойная связь б. Г ута дикетопиперазина в. Лактамная г. Лактидная д. Лактонная е. Вещество не взаимодействует [c.273]

Кроме циклических амидов (дикетопиперазинов и лактамов) все аминокислоты способны образовывать ациклические (линейные) амиды — ди-, три- и полипептиды. Карбоксильную группу молекулы аминокислоты, выступающую в качестве ацилирующего агента, превращают в хлорангидридную, сложноэфирную или смешанную ангидридную, что позволяет повысить ее ацилирующую способность [c.170]

В 20-х годах Н. Д. Зелинский со своими учениками выдвинул дикетопиперазиковую теорию строения белка, согласно которой основу белков составляют циклические (гетероциклические) структуры, построенные из аминокислот — дикетопиперазины. Дикетопи-перазины Н. Д. Зелинский получал при гидролизе белков под давлением. В настоящее время нет сомнения в том, что эти структуры не составляют основу молекул белка, а образуются в процессе гидролиза. Полипептидная теория строения белка Э. Фишера получила подтверждение в современных работах. [c.341]

Сэндвичевое строение молекулы не обязательно указывает на наличие в ней я-связанных лигандов. Если лиганд связан электростатически, а отрицательный заряд на лиганде делокализован, то при отсутствии геометрических затруднений наиболее близкой к катиону должна быть точка, соответствующая центру тяжести отрицательного заряда. У ароматических анионов типа циклопента-диенида она близка к центру кольца, поэтому в ионных цикло-пентадиенидах могут осуществляться конфигурации, сходные с сэндвичевыми. Такие конфигурации получаются также, если циклический лиганд имеет два симметрично расиоложенных донорных атома, образующих с катионом ст-связи. Так, дикетопиперазин, [c.89]

Аминоэфиры нестабильны и быстро конденсируются в циклические диамиды, называемые дикетопиперазинами (ср. лакти-ды, разд. 15.1.2). Простые ангидриды или ацилхлориды получить не удается из-за легко протекающей реакции активированной карбонильной группы с аминофункцией. [c.294]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.294 ]

Курс органической химии (1965) -- [ c.376 , c.394 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.493 , c.501 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.16 , c.17 , c.36 ]

Гетероциклические соединения Т.6 (1960) -- [ c.320 ]

Гетероциклические соединения, Том 6 (1960) -- [ c.320 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.98 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.495 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.297 , c.298 ]

Реакции органических соединений (1966) -- [ c.304 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.157 , c.158 , c.168 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.376 , c.394 ]

Введение в теоретическую органическую химию (1974) -- [ c.161 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.294 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.330 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.313 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.226 , c.241 , c.242 , c.270 , c.311 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.37 ]

Электродные процессы в органической химии (1961) -- [ c.84 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.271 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.386 , c.391 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.0 , c.400 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.206 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.129 , c.130 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.322 , c.470 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.0 , c.400 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.400 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.364 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.56 , c.67 , c.72 , c.86 , c.91 , c.111 , c.116 , c.123 , c.147 , c.154 , c.203 , c.206 , c.286 , c.346 , c.349 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.292 , c.301 ]

Стереохимия соединений углерода (1965) -- [ c.180 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.464 , c.471 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.323 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.355 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.297 , c.298 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология