Аминокислоты перйодатом

К раствору анализируемой аминокислоты прибавляют избыточное количество стандартного раствора перйодата и выдерживают [c.125]

Все Данные по аминокислотам, приведенные ниже, так же как и в предыдущих таблицах, рассчитаны на 16,0% содержание азота. В отличие от прежнего метод в этом случае обозначается буквами Ф и О. Первая означает, что аминокислота (почти всегда — серин) выделена после фракционированной разгонки эфиров по Фишеру. Символ О обозначает один из методов окисления — тетраацетатом свинца или перйодатом. [c.269]

Клэмп и Хок [138] изучили окисление аминокислот перйодатом для выяснения применимости этого метода при исследовании структуры гликопротеинов и гликопептидов. Они нашли, что все а-аминокислоты окисляются перйодатом, но с разными скоростями серин, треонин, цистеин, цистин, метионин, пролин, оксипролин, триптофан, тирозин и гистидин окисляются особенно быстро. Скорость окисления зависит от pH и, как правило, выше в щелочной среде. Показано, что цистеин, цистин, метионин, триптофан, тирозин и гистидин окисляются перйодатом, даже когда они замещены по карбоксильной и аминогруппе, как в полипептидной цени. [c.155]

Перйодаты в кислой среде окисляют А. в формальдегид и ННз, КМПО4 в щелочной среде (200-300 °С)-в К-соль соответствующей аминокислоты [c.145]

Тетраацетат свинца, подобно перйодату, реагирует также с а-гидроксикислотами, а-аминокислотами и а-гидроксиаминами. Гликоли и их а-замещенные производные не образуют диоксида свинца они частично взаимодействуют с реактивом и, возможно, затрудняют растворение оксида свинца. Хотя реакция гидролиза обычно протекает быстрее, чем реакция окисления, тем не менее в некоторых случаях окисление тетраацетатом свинца проводят в неводных средах [5] [c.54]

Из аминокислот, входящих в белки, только серии, таломин, гидроксилизин и а-оксиглутаминовая кислота имеют смежные гидроксильные и аминогруппы. С перйодатом реагируют и другие аминокислоты, но аммиак образуют только аминокислоты, имеющие а-оксиаминовую структуру. Аммиак можно выделить аэрацией и определить ацидиметрически или манометрически. [c.480]

Несслера аммиак, образующийся при реакции оксиаминокислот с перйодатом (стр. 21), дает с реактивом Несслера желтую окраску. Аргинин выявляется на хроматограмме в виде красных пятен, если обработать ее щелочным раствором 1-нафтола и затем опрыскать раствором гипохлорита (реакция Сакагути). Нитропруссидную реакцию можно с успехом использовать для обнаружения цистеина и цистина эти аминокислоты (после обработки цианидом) при опрыскивании хроматограммы раствором нитропруссида образуют красные пятна. Цистеин, метионин и некоторые другие восстанавливающие вещества могут быть идентифицированы в виде белых пятен на розовом фоне при обработке хроматограммы реактивом с йодистой платиной. Триптофан дает с реактивом Эрлиха пурпурную окраску, если хроматограмму прогреть при 100° в течение нескольких минут. Эти и другие методы обнаружения аминокислот на хроматограммах подробно описаны в книге Блока и др. [157]. [c.44]

Наконец, выполнен ряд исследований по изучению влияния окисления перйодатом на функциональные свойства полирибонуклеотидов 5 8 В частности, найдено, что фенилаланиловая тРНК из дрожжей после окисления перйодатом и последующего восстановления МаВН4 сохраняет способность акцептировать аминокислоты 83. [c.535]

В поисках оптимальных условий проведения реакции изучалось влияние ряда аминокислот и первичных аминов (глицина, аспарагина, лизина, метиламина, циклогексиламина) -is2, pH среды 178-181 температуры 2 на скорость расщепления фосфоэфирной связи в диальдегидах, полученных периодатным окислением рибо-нуклеозид-5 -фосфатов и ряда олигонуклеотидов со свободной концевой 1 ис-гликольной группировкой. Было показано, что расщепление желаемой фосфоэфирной связи наиболее эффективно протекает в присутствии анилина i , лизина i79-i82 циклогексиламина 1 2 и, в несколько меньшей степени, метиламина i8o-i 2 Для продуктов периодатного окисления ряда динуклеозидмонофосфатов и олигонуклеотидов было продемонстрировано, что в присутствии лизина, циклогексиламина и метиламина достаточно полное расщепление фосфодиэфирной связи (>95%) происходит только при повышенной температуре (45° С) в то время как при использовании анилина реакция протекает количественно при 24° с 183. Данные о влиянии pH на скорость распада фосфоэфир-ной связи противоречивы. Для протекания первой стадии реакции (образования аддукта между окисленным перйодатом нуклеотидом и амином, см. стр. 589), по данным 8 -оптимальным является [c.588]

Определение оксиаминокислот. При окислении оксиаминокис-лот йодной кислотой (ШО4) серин (VII) превращается в формальдегид, а треонин (VIII) — в ацетальдегид, причем освобождается эквивалентное количество аммиака [86]. По количеству отщепленного аммиака можно определить сумму оксиаминокислот. Аммиак образуется также при действии йодной кислоты на оксилизин — аминокислоту, найденную в заметных количествах только в желатине [87] (остальные белки содержат лишь следы оксилизина). Для определения оксилизина белковый гидролизат осаждается фосфорновольфрамовой кислотой, и получившийся осадок обрабатывается перйодатом [87, 88]. [c.37]

Оксилизпн. Ранние сообщения по выделению основания этого типа сделаны Данном [4]. Впоследствии Ваи-Сляйк и сотрудники [34—36] изолировали из гидролизатов желатины основание, которое монсет иметь такой состав, хотя его углеродный скелет пока не идентифицирован. Была определена его константа диссоциации и установлено, что в результате обработки перйодатом половина его азота выделяется в виде аммиака вместе с одной молекулой формальдегида. Ван-Сляйк с сотрудниками установили, что это или а, В-диамино-г-оксика-проновая кислота, или 8-оксилизин. Они определили его количественно в гидролизатах ряда белков [37]. Содержание этой аминокислоты мало даже в наиболее богатом ее источнике — желатине. Мы изолировали [38] сходное по свойствам вещество из лизиновой фракции гидролизата желатины при помощи экстракции растворителем в виде М,М-диацетил-о-бензоил-производного. [c.50]

Применение йодной кислоты и пр. Перйодат, введенный Малапрадом в качестве специфического окислителя для гликолей, получил широкое применение при изучении структуры углеводов. Николе и Шинн [472] открыли, что перйодат действует на аминокислоты, обладающие структурой R СНОН HNHj R. образуя алглгнак и альдегиды по уравнению [c.100]

Из обычных аминокислот серин, треонин и оксилизин могут быть определены ио летучим альдегидам и аммиаку, выделяющимся при этих реакциях [472, 412 . Некоторые другие а.минокислоты восстанавливают перйодат, но без выделения аммиака или летучих альдегидов. Образующиеся одновременно альдегндокислоты до сих пор еще мало изучены [437]. [c.100]

З-Оксиаминокислоты серии и треонин при гидролизе 6 н. соляной кислотой постепенно разлагаются. Ход разложения свободных оксиаминокис-лот тщательно изучен Рисом [401, который показал, что оно линейно увеличивается со временем. Аминокислоты определяли с помощью окисления перйодатом, который превращает серии в формальдегид, а треонин — в ацетальдегид с освобождением в каждом случае 1 же аммиака. Рис нашел, что за 24 час при 110 в 6 и. соляной кислоте разлагается 10,5% первоначального количества серина и 5,3% треонина. При 100° потери составляют [c.129]

Аминокислоты также способны реагировать с перйодатом, что сказывается на результатах структурного исследования. Треонин и серин, содержащие неацилированную аминогруппу, окисляются как а-аминоспирты. При этом из треонина образуется ацетальдегид, а из серина — формальдегид [74, 75]. Оксипролин и, что несколько странно, пролин также легко реагируют с перйодатом при комнатной температуре [76, 77]. Еще более существенна способность к окислению таких аминокислот, как триптофан, цистин, цистеин и метионин, независимо от того, являются ли они свободными или входят в состав пептидной цепи правда, их окисление протекает [c.246]

С помощью ряда опытов была выяснена роль углеводов в превращении фибриноген — фибрин. Цара и Багди [175] показали, что в процессе превращения фибриногена в фибрин происходит частичная потеря гексоз. Так, если бычий фибриноген содержал 1,6% гексоз, то образовавшийся из него фибрин — 1,3% гексоз. Те же величины были получены для кроличьего фибриногена и фибрина. Чандрасекар и др. [176] нашли, что бычий фибриноген при свертывании терял около 18% (эквивалентно 1,2 остатка) сиаловой кислоты. Однако отщепляющаяся при свертывании фибриногена сиаловая кислота выделяется в связанной форме, так как ее можно определить методом с использованием тиобарбитуровой кислоты только после кислотного гидролиза. Кроме того было найдено, что при обработке фибриногена нейраминидазой отщепляется вся сиаловая кислота, и после этого свертывание фибриногена происходит значительно быстрее. Лаки и ]Иестер [177] окисляли бычий фибриноген разбавленным перйодатом при pH 7,0 и нашли, что окисление фибриногена сопровождалось параллельной потерей свертываемости. Через 2 час после начала окисления от фибриногена отщеплялось 30% гексоз и 43% сиаловой кислоты при этом свертываемость уменьшалась на 50%. Условия проведения опыта исключали окисление аминокислот. Было установлено, что тромбин не действует на окисленный фибриноген и не катализирует отщепление от фибриногена каких-либо пептидов. [c.254]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология