Ионизация субстрата

Если степень ионизации субстрата ииже почти максимальной, может иметь место специфической основной катализ, г Имеется в виду влияние на скорость реакции, не вызывающее изменения механизма стерические факторы, возникающие при замещении у и Ср, не рассматриваются. Прогнозирование скорости основывается на эффектах заместителя так же, как и на константах Гаммета при замещении ври а-положениях в ароматическом ядре. [c.19]

Реакции замещения (по конечному результату) при взаимодействии лигнина с нуклеофильными реагентами проходят по механизму мономолекулярного нуклеофильного замещения в две стадии. Первая стадия представляет собой медленную ионизацию субстрата - лигнина с образованием карбкатиона, а вторая заключается в быстром присоединении нуклеофильного реагента к карбкатиону [c.434]

Фиг. 14. Схема реакций с участием Н в качестве модификатора. Обозначения следует понимать в самом широком смысле (ЕН) представляет все формы фермента, которые соединяются с А, (ЕНА) —все формы, которые при своих превращениях дают продукт X, и т. д. Иными словами, рассматривается ионизация лишь тех форм, которые имеют отношение к активности фермента. Реакции ионизации субстрата (заштрихованная область), хотя и имеют важное значение для кинетики ферментативной реакции, могут быть исследованы независимо и потому опущены при выводе уравнений в тексте.

Вывод выражения (10.18) отличается от вывода (10.7) лишь введением уравнения материального баланса по субстрату, [5]о= = [5] + [5 ]. Из сравнения выражений (10.7) и (10.18) очевидно, что ионизация субстрата приводит к зависимости значения Хт(каж) от pH, анализ которой позволяет найти константу диссоциации субстрата Кс- [c.224]

Полученное уравнение можно привести к обычному виду (см. 3 гл. 10), если учесть ионизацию субстрата [c.302]

Механизм Е1 представляет собой двустадийный процесс, в котором лимитирующей стадией является ионизация субстрата с образованием карбокатиона последний быстро отдает р-протон основанию, которым часто служит растворитель [c.15]

Таким образом, скорость ионизации субстрата ие должна зависеть ии от природы, ни от концентрации нуклеофильного реагента Ми . [c.710]

Мономол. механизм Е - двухстадийный процесс, в к-ром медленная лимит ующая стадия - ионизация субстрата с образованием кар атиона последний быстро отдает протон основанию, к-рым часто служит р-ритель [c.474]

Таким образом, скорость ионизации субстрата не должна зависеть ни от природы, ни от концентрации нуклеофильного реагента Ки [c.96]

Стадия I - ионизация субстрата под действием растворителя [c.602]

Основные явления. В гл. 2, разд. 7. Е, реакцию сольволиза рассматривали главным образом как диссоциацию, сопровождающую ионизацию субстрата [c.666]

Полный ВЫВОД уравнений дается ниже. Для удобства мы опускаем реакции ионизации субстрата, поскольку они могут быть изучены независимо. [c.88]

Если известен механизм ионизации субстрата, то, используя постулат Гаммета [c.26]

Расчеты, выполненные для ряда ароматических катион-радикалов, показывают, что распределение положительного заряда полностью согласуется с распределением продуктов реакции это подтверждает предположение об ионизации субстрата на первой стадии после возбуждения. В экспериментах по лазерной спектроскопии были получены доказательства образования катион-радикалов и сольватированных электронов из анизолов в триплетном возбужденном состоянии [5]. [c.255]

К более сложным зависимостям приводит анализ рН-зависимостей кинетики трехстадийной ферментативной реакции [27, 28]. К осложнениям также может привести необходимость учитЪгвать ионизацию субстрата или эффектора [10]. [c.261]

Рис. 20. Итеративная линеаризация экспериментальных данных рН-зависимости гидролиза этилового эфира 2-окиси-5-нитрофенилкарбоната, принимая значение рКа ионизации субстрата равным ( ) 3,2-10-е (О) 5,0-10-6 м, (А) 4,4-10- М

Рис. 111. рН-Зависимость гидролиза М-ацетил-Ь-фенилаланил-Ь-триптофа-на, катализируемого пепсином. Кривая теоретическая и рассчитана на основании значений рКа = 1,4 для ионизации фермента и рКс. = 3,2 для ионизации субстрата [c.245]

Первая стадия — это медленная ионизация субстрата, и имеино она определяет скорость реакции. Вторая стадия — это быстрое взаимодействие промежуточного карбокатиона и нуклеофила. Растворитель всегда оказывает содействие процессу ионизации, так как энергия, необходимая для разрыва связи, в значительной степени компенсируется сольватацией R+ и X. Например, ионизация трет-бутилхлорида на грег-бутил-катион и хлорид-ион в газовой фазе без растворителя требует 150 ккал/моль. В отсутствие растворителя такой процесс просто не пойдет иначе как при высоких температурах. В воде для протекания диссоциации необходимо лишь 20 ккал/моль, а разность —это энергия сольватации. Тогда, когда роль растворителя состоит исключительно в содействии отщеплению уходящей группы с фронтальной стороны, т. е. когда молекулы растворителя не имеют никакой возможности участия в атаке с тыла (Sn2), механизм представляет собой предельный случай процесса SnI- Существуют кинетические и иные доказательства [17] того, что при отрыве X от RX две молекулы протонного растворителя образуют слабые водородные связи с X [c.17]

Роль растворителя в содействии ионизации субстрата может быть проиллюстрирована на примере этанолиза бензгидрилхло-рида, приводящего к беизгидрилэтиловому эфиру. Прибавление небольших количеств воды приводит к линейному увеличению скорости реакции, но образуется практически только эфир [22]. Ясно, что добавленная вода не может выступать частицей, атакующей субстрат с тыльной стороны (иначе в продуктах присутствовало бы пропорциональное количество бензгидрола). Роль воды должна заключаться в том, что она содействует уходу хлорида и выполняет это лучше, чем этанол. [c.19]

В присутствии избытка гексокиназы фосфорильный остаток одной из молекул АДФ оказывается перенесенным на глюкозу с образованием глюкозо-6-фосфата. В приведенном ниже простом методе регистрации аденилаткиназной активности использовано различие в ионизации субстратов и продуктов реакции. При pH 8,0 сопряженная система реакций может быть записана так [c.413]

В механизме Е (элиминирование мономолекулярное) стадией, определяющей скорость всего процесса, является ионизация субстрата с образованием карбокатнона, который стабилизируется в результате отщеиления протона от р-углеродного атома в быстрой стадии, не влияющей иа скорость реакции [c.807]

Реагент V или растворитель может действовать и как нуклеофил по отношению к атому углерода, и как основание по отношению к атому водорода при соседнем углеродном атоме. Поэтому реакции нуклеофильного замеш еиия и элиминирования конкурируют друг с другом. В мономолекулярном процессе -Е1-мехаиизм конкурирует с 5 2,Д-мехаиизмом замеш ершя. Действительно, первая стадия в механизме Е совпадает с первой ста-дией механизма 5 Д и заключается в ионизации субстрата с образованием карбокатнона. Во второй стадии 1-ироцесса растворитель [c.834]

При мономол. процессе первоначально под действием р-рителя происходит ионизация субстрата с образованием трехкоординац. карбкатиона и нуклеофуга (эта стадия обычно определяет скорость всего процесса), а затем следует быстрая стадия связывания карбкатиона с нуклеофилом. При этом атака нуклеофила равновероятна с обеих сторон, и в случае асимметрич. реакц. центра обычно наблюдается образование рацематов. При бимол. процессе образуется пятикоординац. переходное состояние, причем атака нуклеофила осуществляется со стороны, противоположной уходящему заместителю, что приводит к обращению конфигурации, напр. т. наз. вальденовское обращение (см. Динамическая стереохимия). [c.305]

При мономол. процессе происходит ионизация субстрата с образованием карбаниона (эта стадия обычно определяет скорость р-ции), а затем быстрая стадия связывания карбаниона с элежтрофилом. В ходе р-ций по этому механизму происходит, как правило, рацемизация, хотя в нек-рых случаях возможно сохранение или даже обращение конфигурации. [c.456]

В общем случае для ферментативной реакции существует оптимальное значение pH при увеличении или уменьшении pH по сравнению с его оптимальным значением максимальная скорость Уд падает. В нейтральной области pH влияние его изменений на реагирующую систему носит обычно обратимый характер, но при предельных значениях pH (соответствующих сильнокислой или сильнощелочной среде) белки подвергаются необратимой денатурации. Влияние обратимых изменений pH на кинетику можно объяснить изменениями степени ионизации субстрата если же в исследуемом интервале pH степень ионизации субстрата не меняется, то изменения в кинетике объясняются ионизацией фермент-субстратного комплекса. Если фермент-суб-стратный комплекс существует в трех состояниях с разным числом протонов и если только промежуточная форма разлагается с образо ванием продуктов, то уравнение, описывающее влияние pH на максимальную скорость реакции, можно вывести из схемы [c.322]

Из этого следует,что невозможно составить единую, абсолютную шкалу нуклеофильности в реакциях замещения у электрофильного центра различной природы. Эта ситуация соверщенно аналогична той, которая наблюдается для основности, где относительная сила оснований Льюиса зависит от используемой для ее оценки кислоты Льюиса (гл. 3). Даже для реакций нуклеофильного замещения у насыщенного атома углерода следует различать нуклеофильность в 5дг2-реакциях от нуклеофильности оснований Льюиса в -реакциях. Скорость -реакций непосредственно связана со способностью нуклеофильного реагента замещать уходящую группу в одностадийном процессе прямого замещения. В другом предельном случае 5дг1-замещения нуклеофильность реагента не влияет на скорость ионизации субстрата, но влияет на соотнощение продуктов реакции, поскольку карбокатион R обладает различной избирательностью по отношению к нуклеофильным реагентам различной природы. [c.150]

Первая стадия мономолекулярного элиминирования Е1 идентична определяющей скорость стадии реакции мономолекулярного нуклеофильного замещения (гл.9). Поэтому оба типа реакций, и Е1 и описываются одним и тем же кинетическим уравнением и = А 11КХ], где скорость реакции не зависит ни от концентрации, ни от природы основания, отщепляющего протон во второй, быстрой стадии 1-процесса. Фактически карбокатион, образующийся в результате ионизации субстрата, участвует в двух параллельных, конкурирующих реакциях присоединения нуклеофильного агента к карбокатионному центру (5 ) и отщепления протона от р-углеродного атома при действии того же основания (Е1). В подавляющем большинстве случаев роль нуклеофильного агента при 8у1-механизме и основания при 1-механизме выполняет растворитель. В конкурирующих 5дг1- и 1-реакциях доля продукта сольволиза оказывается значительно выше, чем алкена, образующегося в результате мономолекулярного элиминирования, например [c.188]

Кислоты Льюиса, например А , ЗЬР , ВРз, А1С1з и другие, ускоряют реакции 5д,1, так как способствуют ионизации субстрата посредством комплексообразования. Этот факт получил название электрофильный катализ (см. об этом и в разд. 13.4.3). [c.603]

Поскольку при использовании модифицированного катализатора скорость реакции увеличивается, можно полагать, что в результате большего активированного комплекса на модифицированных центрах скорость гидрирования на них больы1е, чем на немодифицированных. Кроме того, скорость ионизации субстрата увеличивается в присутствии ионов N1 + [14, 15]. Поэтому с увеличением количества катализатора асимметрический выход согласно (9) сначала должен увеличиваться, а затем, когда лимитирующей становится стадия ионизации, [c.261]

Другие доказательства участия анионной группировки активного центра фермента в каталитическом действии холинэстераз были получены при исследовании субстратов и ингибиторов, содержащих способные к ионизации группировки. С этой целью изучалась кинетика гидролиза диметиламиноэтилацетата при различных значениях pH среды, т. е. при разной степени ионизации субстрата [c.186]

Общие соображения. Почти все ферменты крайне чувствительны к концентрации водородных ионов. Активность ферментов всегда уменьшается при изменении pH в любую сторону от некоторого (оптимального) и сравнительно узкого интервала значений. Влияние рП определяется сочетанием трех факторов 1) необратимыми изменениями структуры белка при экстремальных значениях pH, в том числе и изменением ирочности и способа связывания ферментов с нростетическими группами 2) влиянием pH на степень ионизации субстрата и 3) влиянием pH на связывание субстрата с ферментом и на реакционную способность при катализе. Мы рассмотрим здесь только третий фактор. Что же касается первых двух, то их влияние можно определить независимо от самой реакции, кинетика которой исследуется, и на это влияние должны быть сделаны соответствующие поправки. [c.185]

При благоприятных условиях каждый акт ионизации субстрата приводит к образованию катион-радикала (ДМФД в полиметилметакрилате) или анион-радикала (дифенил в тетра-гидро-2-фуране [4]). Выход ион-радикала в этих системах равен 3, [c.161]

Оптимальное значение pH для хемилюминесцентной реакции окисления люминола, а именно рН=8—13, определяется условиями разложения Н2О2, связанными с образованием НОГ (р/Са=И,6) и комплекса катализатора, например с люминолом, чему способствует кислотная ионизация субстрата (/Са2 = 6,3-10 5) [2]. [c.51]

Изотопные эффекты в ферментативных реакциях, которые проводят в окиси дейтерия, нельзя интерпретировать строго, хотя из данных достаточно детального исследования можно с различной степенью уверенности сделать определенные выводы. Прежде всего наобходимо определить, насколько наблюдаемый изотопный эффект отражает изменения характеристик различных ионогенных форм фермента или субстрата при замене воды на окись дейтерия. Кислотность растворов в окиси дейтерия mojkho определить при помощи обычных стеклянных электродов, если к наблюдаемым показаниям рН-метра, который прокалиброван обычным стандартным буфером в водном растворе, прибавить поправку, равную 0,4 [74]. Желательна проверка этой процедуры непосредственным сравнением показаний рН-метра, полученных с 0,001М НС1 в воде и с 0,001 М D 1 в окиси дейтерия. Различие в константах ионизации субстрата в воде и в окиси дейтерия можно определить непосредственно соответствующее различие активных форм фермента можно обнаружить лишь из зависимости ферментативной активности от pH (или pD), либо путем изучения изотопного влияния на кислотность ионогенных групп, о которых известно, что они важны для проявления ферментативной активности. Сопоставление изотопных эффектов ионизации различного типа ионогенных групп было сделано Бантоном и Шайнером [17]. В окиси дейтерия большинство кислот в 3 — 5 раз слабее, чем в воде, что соответствует разнице в значении p/iT 0,5...0,7 единицы. [c.218]

То, что колоколообразные рН-зависимости скоростей реакций и другие изгибы на этих зависимостях могут возникать как в результате смены скорость определяющей стадии, так и в результате ионизации реагентов, означает, что нельзя все эти кривые объяснять ионизацией реагентов. Этот вывод особенно важен для ферментативных реакций, в которых точки перегиба на колоколообразных рН-зависимостях скоростей принято приписывать ионизации групп активного центра фермента, если их нельзя приписать ионизации субстратов. Уменьшение скорости гидролиза фосфатных эфиров, катализируемого щелочной фосфатазой из Е. соИ с улгеньшением pH, можно объяснить ионизацией группы активного центра с рК 7, однако в действительности это вызвано заменой скорость определяющей стадии фосфорилирования фермента при высоких значениях pH на скорость определяющую стадию дефос-форилхтрования при более низких значениях pH [141. Вероятно, в дальнейшем будут обнаружены и другие ферментативные реакции, в которых изменение скорости при изменении pH скорее связано со сменой скорость определяющей стадии, а не с ионизацией групп активного центра это особенно вероятно ввиду многостадийности ферментативных реакций. [c.366]

В. Механизм в полярных апротонных растворителях. После того как механизм нуклеофильного замещения в иесольволитических и сольволитических условиях в гидроксилсодержащих растворителях был подразделен на два предельных случая, были проведены исследования, в которых трудности, возникающие вследствие сольволиза при изучении мономолекулярного замещения, были устранены благодаря применению апротонных растворителей. Эти растворители сами не могут вступать в реакцию, однако полярность их достаточно велика и способствует ионизации субстрата, от которой зависит скорость мономолекулярного замещения и элиминирования. [c.389]

Перхлорат тетраэтиламмония, однако, почти не действует па 2-октилбромид при тех температурах, когда происходит реакция с перхлоратом серебра, в которой первоначально образуются 2-октилперхлорат и октены. Реакция с серебряной солью имеет простую кинетику только при очень низкой концентрации соли, при этом порядок как по субстрату, так и но соли равен 1,0 (а не 1,5). Добавление перхлората тетраэтиламмония лишь немного увеличивает скорость. Очевидно, что не входящие в ионные нары перхлорат-ионы обладают недостаточной нуклеофильностью и не могут содействовать ионизации субстрата. Было предположено, что эту функцию выполняют моле-1 улы ацетонитрила, поэтому механизм реакции можно обозначить символом Hз N-SNl-Ag Ю4. [c.399]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология