пептидные

Рис. 21-13. Возможные изображения структуры пептидной связи между аминокислотами в белках, а-структура с двойной связью между атомами СиО, роль пептидной связи играет простая связь С—N б-структура с простой связью С—О и двойной пептидной связью =N. Эта структура требует помещения формальных зарядов на атомах О и N и поэтому менее удовлетворительна

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Производные углеводородов. Радикалы и функциональные группы. Реакции замещения. Спирты, простые эфиры, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты, сложные эфиры, амины, аминокислоты. Пептидные связи, пептиды и белки. [c.263]

Вопрос о природе связи аминокислотных производных с другими нефтяными компонентами (порфиринами, асфальтенами) пока не решен. Ряд экспериментальных результатов косвенно свидетельствует о возможности их взаимосвязывания или ассоциирования. Известно, что порфррины не удается отделить от аминокислот с помощью электрофореза [761]. После гидролиза заметно меняются характеристики порфириновых компонентов концентрата .несколько увеличивается удельный объем их удерживания при г ель-хроматографии [390], меняются подвижность при тонкослойной хроматографии и И К спектры. Однако убедительных прямых подтверждений наличия химической связи между аминокислотами (пептидными) и порфириновыми молекулами не получено. [c.135]

Рекомендации ШРАС [6] распространяют генетические названия на линейные полимеры. Полимеры, содержащие лишь небольшое число повторяющихся звеньев, называют олигомерами. Полимер, построенный из небольших одинаково повторяющихся в своей последовательности звеньев, называют регулярным значительно отличающиеся (особенные) участки полимера называют блоками. Регулярные полимеры могут быть тактическими, изотактическими или синдиотактическими (часто стерео-регулярными), однако для определения этих терминов, указывающих конфигурацию, следует обратиться к тексту правил. Существуют специальные правила [9] для описания конформации пептидных цепей. [c.203]

После того как вы съели какой-нибудь белок, ферменты, называемые протеазами, разрывают пептидные связи. Происходит это в желудке и тонком кишечнике. Свободные аминокислоты переносятся током крови сначала в печень, а потом во все клетки. Там из них синтезируются новые белки, необходимые организму. Если в организм поступило белка больше, чем надо, или организму требуется сжечь белки из-за недостатка углеводов, то эти реакции аминокислот происходят в печени здесь азот из аминокислот образует мочевину, выделяемую из организма с мочой через мочевыводящую систему. Именно поэтому белковое питание дает лишнюю нагрузку на печень и почки. Оставшаяся часть молекулы аминокислоты либо перерабатывается в глюкозу и окисляется, либо превращается в жировые запасы. [c.262]

Эмиль Фишер, который ранее установил детальное строение молекул сахаров (см. гл. 7), в начале нашего века обратил внимание на молекулу белка Он показал, что аминогруппа одной аминокислоты связана с остатком молекулы другой кислоты пептидной связью. В 1907 г. Фишер получил соединение, объединяющее восемнадцать аминокислот, и показал, что оно обладает рядом свойств, характерных для белков. [c.129]

В конце 40-х — начале 50-х годов нашего века химикам удалось обстоятельно проанализировать с помощью метода бумажной хроматографии смеси аминокислот, полученные при расщеплении ряда белков. В результате удалось установить общее число остатков каждой аминокислоты, содержащихся в молекуле белка, однако порядок расположения аминокислот в полипептидной цепи при этом определить, естестве шо, было нельзя. Английский химик Фредерик Сенгер (род. в 1918 г.) изучал инсулин — белковый гормон, состоящий примерно из пятидесяти аминокислот, распределенных между двумя взаимосвязанными пол и пептидными цепями. Сенгер расщепил молекулу на несколько более коротких цепей и проанализировал каждую из них методом бумажной хроматографии. Восемь лет продолжалась кропотливая работа по складыванию мозаики , но к 1953 г. был установлен точный порядок расположения аминокислот в молекуле инсулина. Позднее таким же способом было установлено детальное строение даже больших молекул белка [c.130]

Продолжая изучение полимеров, Карозерс попытался полимери-зовать смесь диаминов и дикарбоновых кислот и получил волокнистый полимер. Длинные молекулы этого полимера содержат комбинации атомов, подобные пептидным связям (см. разд. Белки ) в белке шелка. Вытягивая эти волокна, получают то, что мы сегодня называем найлоном. Карозерс завершил эту работу буквально накануне преждевременной смерти. Разразившаяся вторая мировая война заставила химиков на время забыть об открытии Карозерса. Однако после окончания войны найлон начал вытеснять шелк и вскоре пришел ему на смену (в частности, в производстве чулочного трикотажа). [c.135]

Пептидная связь Связь - ONH- между двумя аминокислотами в белках [c.546]

Зачастую механизм действия катализаторов заключается в образовании комплекса катализатора с молекулой одного из реагирующих веществ (субстратов). Этот комплекс вступает в химическую реакцию со значительно большей скоростью, чем несвязанная в комплекс молекула исходного вещества. Так, ионы ряда металлов, например Се , катализируют гидролиз пептидных связей [c.244]

В молекулах белков многократно повторяются группы атомов —СО—N14— их называют амидными, или в химии белков — пептидными группами, Соответственно белки относят к при- [c.498]

Такие связи называются пептидными. Реакция их образования приведена на рис. IV.10. Опираясь на этот рисунок и рис. IV.9, выполните следующие упражнения [c.261]

После образования пептидной связи электроны двойной связи С=0 дело-.кализуются на пептидную связь С—Ы, которая становится частично двоесвязной. Это вынуждает пептидное звено (рис. 21-13) оставаться плоским. Пептидное звено является краеугольным камнем всех белковых структур и представляет собой один из важнейших примеров делокализации я-связи в химических системах. [c.300]

Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

До сих пор ничего не говорилось о специфичности ферментов. Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях (21-1)-(21-3) соответствующие радикалы обозначены К и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности , в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Этот карман специфичности в трипсине длинный и глубокий, с отрицательным зарядом на дне от ионизованной аспарагиновой кислоты (рис. 21-19, а). Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. В химотри тсине карман специфичности шире (рис. 21-19, б) и образован исключительно гидрофобными радикалами, поэтому химотрипсин благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за объемистым ароматическим радикалом, как, например, [c.322]

В то же самое время, при образовании связи между сериновым кислородом и карбонильным углеродом, происходит ослабление связи между карбонильным углеродом и амидным азотом, и этому ослаблению способствует наличие поблизости атома водорода, ранее принадлежавшего сери-ну, а теперь связанного с азотом гистидина. Когда пептидная связь, N—С, разрывается, этот атом водорода присоединяется к азоту, завершая образование группы —НН2 на конце удаляющейся цепочки, которая на стадии 4 обозначена как продукт 1. Половина цепи субстрата теперь отщепляется, а другая половина остается присоединенной к сериновой боковой цепи фермента. Конфигурация связей вокруг карбонильного атома углерода снова становится плоской тригональной и среди них снова имеется двойная связь С=0. [c.320]

Е с. 21-20. Скелет основной цепи молекулы трипсина. а-Атомы углерода показаны оттененными сферами, на некоторых с целью идентификации указаны номера аминокислотных остатков. Для простоты пептидные группы —СО—ЫН— представлены просто прямыми линиями. Часть полипептидной цепи субстрата изображена цветными кружками с черным [c.324]

Соединения, молекулы которых состоят из более чем 10 с аминокислотных остатков, связанных между собой пептидной связью [c.211]

Аминокислоты (или пептидные остатки) — сравнительно новый тип нефтяных компонентов, содержащих одновременно азот и кислород они обнаружены в нефти не далее как 10— [c.134]

Примером такого процесса является приведенная выше реакция образования пептидной связи, идущая с увеличением свободной нергии системы. Эта реакция становится осуществимой в присутствии дициклогексилкарбодиимида, поскольку при гидратации 1юследнего освобождается свободная энергия, перекрывающая затраты свободной энергии на синтез пептидной связи. [c.239]

Правилами ШРАС/ШВ [12] приняты английские трехбуквенные сокращения тривиальных названий аминокислот, начинающиеся с прописной буквы Gly, Ala, Туг и т. д. (применяемые либо для всей молекулы аминокислоты, либо для ее радикала) особенно часто такие сокращения применяются для описания аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Разрешена также [13] и однобуквенная система сокращений, но она применяется гораздо реже. Имеются также правила номенклатуры, касающиеся часто применяемых сокращений для синтетических пептидов [14], для синтетических модификаций природных пептидов [15], пептидных гормонов [16] и белков, содержащих железо и серу [17]. [c.187]

Катализ в этом случае обусловлен повышенной лабильностью пептидной связи в глицилглицине, связанном в комплекс с ионом Се +. [c.244]

Щелочной гидролиз широко используется при исследовании состава и строения связанных карбоновых кислот нефти. Основные результаты таких работ систематизиро ваны в обзоре [9]. Кислотный гидролиз с последующим жидкостно-хроматографическим анализом выделенных продуктов применен при изучении аминокислотных или пептидных остатков в составе нефтяных смол [389-391]. [c.45]

Первой стадией пептидного синтеза Меррифилда является сшивание аминокислот (с защищенной азотной функцией) схлор-метилированным полистиролом путем образования сложноэфирной группы. Эту стадию можно ускорить, используя калиевую соль Вос-аминокислоты и молярное количество 18-крауна-6 в ДМФА (972]. [c.131]

Рис. 21-2 продолжение]. б-найлон-6,6, молекула которого имеет строение, напоминающее поли-пептидную цепь шелка. Найлон-6,6 впервые был получен в 1935 г. В. Ка-розерсом (фирма Е. I. Du Pont de Nemours and o.). Он имеет такие же водородные связи, как в шелке, но расположенные через большие интервалы вдоль цепей. В обоих случаях ось нити располагается в плоскости рисун- [c.268]

Первичная структура пептидных цепей инсу.тина (каждая аминокислота обоэначеиа первыми гремя буквами ее названия, например Г.тн - глицин, Ала - аланин. Вал -валин и г, ЛJ. [c.212]

Реакцией, которую катализуют трипсин, химотрипсин и эластаза, является гидролиз или разрыв пептидной связи белка [c.318]

В фенилаланине или триптофане. У эластазы карман специфичности довольно мелкий (рис. 21-19, в). Эластаза обладает меньшей избирательностью по сравнению с двумя другими ферментами, но благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за маленькими радикальными группами, как у аланина или валина. [c.323]

В приведенном примере синтеза пептидной связи дициклогексил-карбодиимид присоединяет молекулу N-карбобензоксиаминокисло-гы с образованием активного промежуточного вещества R [c.235]

Чрезвычайный интерес вызвало обнаружение в нефти аминокислот или пептидных остатков, распадающихся на свободные аминокислоты при гидролизе выделяемых из нефти концентратов ванадилпорфириновых комплексов [389—391]. Подробнее эти соединения будут рассмотрены при обсуждении азотистых компонентов нефти. [c.104]

Ферменты — высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Молекулярная масса ферментов лежит в пределах от 10 до 10 . Молекула фермента в своем составе имеет чередующиеся полярные группы СООН, ННа, МН, ОН, 5Н и другие, а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обуславливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается, свертывается в рыхлые клубки. Между отдельными участками полипептидной цепи возникает межмолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию водородных связей другие участки могут взаимодействовать за счет электростатических или ван-дер-ваальсовых сил [c.632]

В химии нередки случаи, когда протекание одной реакции вызывает (индуцирует) протекание в той же системе другой реакции, неосуществимой в отсутствие первой. Так, например, Ы-карбобен-зэксиаминокислоты не могут непосредственно реагировать с эфирами аминокислот с образованием пептидной связи [c.233]

На рис. 73 приведена зависимость /х ) от 1/з для гидролиза пептидной связи карбобензилоксиглицилфенила-ланина, катализируемого ферментом карбоксипептидазой [c.260]

Белки - это регулярно построенные сополимеры, состоящие из аминокислотньгх звеньев, чередующихся в порядке, определенном так называемым биологическим кодом , и соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью [c.337]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология