Аминокислоты валин

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

Итак, суммарная схема биосинтеза этих трех аминокислот - валина, лейцина, изолейцина - представлена ниже. [c.127]

Теперь понятно, откуда берутся небольшие количества нечетных кислот в живых организмах они синтезируются при участии пропионил-КоА, который является одним из продуктов обмена веществ и образуется в небольших количествах, например, при распаде аминокислот валина и изолейцина. Нужны ли такие кислоты организму или это вредный побочный продукт его жизнедеятельности Советские ученые (Е. К. Алимова с сотр.) считают, что в пределах физиологической нормы нечетные жирные кислоты играют определенную положительную роль в обменных [c.125]

В рационах сельскохозяйственных животных должно быть до 90—110 г перевариваемого протеина на 1 кормовую единицу. В грубых кормах его содержится не более 50—75 г, поэтому углеводсодержащие корма, несбалансированные по количеству и составу белка, используются нерационально. Кормовые дрожжи — необычный источник белка в рационах животных, они повышают биолог11ческую ценность белков других кормов вследствие того, что содержат не менее 20 аминокислот и все незаменимые аминокислоты (валин, лизин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан). [c.369]

В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находится представление о так называемых жизненно необходимых, или незаменимых, аминокислотах. Значение определенных аминокислот для нормального роста было выяснено в опытах на людях и некоторых животных. В этих опытах потребность в белках удовлетворялась смесью чистых аминокислот, из которой исключались те или иные аминокислоты, и, в зависимости от того, тормозился при этом рост или совершался нормально, делали вывод о значении исследуемых аминокислот для роста. Так, было установлено, что жизненно необходимыми (незаменимыми) аминокислотами для роста крыс являются следующие 10 аминокислот валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин (рис. 40 и 41). Незаменимость указанных аминокислот для роста, видимо, связана с тем, что организм неспособен их синтезировать. Они должны быть введены извне вместе с пищей. Скорость синтеза аргинина, который может быть синтезирован в организме, невелика. Поэтому при отсутствии аргинина в пище рост не прекращается, но идет медленнее, чем при наличии аргинина. Отсутствие в пище остальных аминокислот (например, гликокола, аспарагиновой кислоты) не влияет на рост, так как организм способен их синтезировать. [c.308]

Грамицидин С представляет собой трудно гидролизуемый полипептид, в состав которого входят эквимолекулярные количества пяти аминокислот /-валина, /-орнитина, /-лейцина, /-про-лина и /-фенилаланина. [c.480]

Бахадур [15] первый показал в ряде исследований, что ультрафиолетовая радиация вызывает образование аминокислот (валина, лизина, се-рина и др.) в смесях параформальдегида, солей железа и нитратов . Опыты его были продолжены и расширены А. Г. Пасынским и Т. Е. Павловской [16]. Позже Л. А. Николаев и О. Н. Шмелева (Агапова) [17] обнаружили, что гетерогенность среды, т. е. присутствие в ней гидроокиси железа, являющейся продуктом гидролиза солей этого металла, играет важную роль в каталитической реакции, и изучили оптимальные условия ее протекания. [c.48]

Хотя название азота означает не поддерживающий жизни , па самом деле это необходимый для жизнедеятельности элемент. В растительных организмах его содержится в среднем 3%, в живых организмах до 10% от сухого веса. Азот накапливается в почвах (в среднем 0,2 вес.%). В белке животных и человека среднее содержание азота составляет 16%. Человек и животные не могут синтезировать 8 незаменимых аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, фенилаланин, триптофан, метионин, треонин, лизин), и поэтому для них основным источником этих аминокислот являются белки растений и микроорганизмов. [c.8]

Среди известных аминокислот различают заменимые и незаменимые. Под последними разумеют такие, при отсутствии которых в пище животные терпят тот или иной ущерб (в физиологическом отношении), иногда до гибели включительно. Предполагается, что этих аминокислот животный организм синтезировать не может. К незаменимым относятся следующие десять аминокислот валин, лейцин, изолейцин, аргинин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан и гистидин. [c.303]

Разветвленную структуру имеют отдельные аминокислоты, а также витамины и некоторые другие вещества, например аминокислота валин [c.18]

Отделение пролина от других нейтральных аминокислот представляет трудности ввиду его чрезвычайно высокой растворимости в гидроксилсодержащих растворителях его растворимость в воде равна 1620 г л при 25 что в 18 раз больше растворимости близкой по молекулярному весу аминокислоты — валина. [c.172]

Одним из примеров, иллюстрирующих существование такого рода синхронности, могут служить материалы наблюдений Рубина и Ивановой (1958), частично приведенные в предыдущей главе (см. табл. 24 и 25). Авторами установлено, что в группе флавопротеидов капусты основная роль принадлежит оксидазе аминокислот, причем наиболее активно окисляются аминокислоты валин, аспарагиновая и глутаминовая. Изучение качественного и количественного состава аминокислот показало, что в тканях устойчивого [c.241]

Значение незаменимых аминокислот состоит в том, что, помимо участия в синтезе тканевых белков, они выполняют еще и специальные функции в организме. Так, например, при недостатке в корме аминокислоты валина развиваются тяжелые нарушения синтеза гормонов тироксина и адреналина-, при недостатке метионина происходит нарушение обмена серы и задержка процессов метилирования, при синтезе креатина и адреналина недостаток триптофана вызывает нарушение половой функции и т. д. [c.267]

Валиномицин относится к первой группе и является интереснейшим представителем депсипептидов. Как и вышеописанный антаманид, но в значительной степени более эффективно и универсально, этот гетероциклопептид связывает ионы металлов (К , Ыа , a , Мд2+), а также молекулы биогенных аминов (возможно, что в аммонийном состоянии, так как комплексуются все-таки катионы). Молекула валино-мицина построена из 12 фрагментов, из которых 6 представлены аминокислотой Валином (три 1-изомера и три -изомера) и шестью фрагментами [c.92]

Кроме того, ТДФ принимает участие в окислит, декарбоксилировании кетокислот с разветвленным углеродным скелетом - 2-оксоизовалериановой, З-метил-2-оксовалериано-вой и 4-метил-2-оксопентановой, являющихся продуктами дезаминирования аминокислот валина, изолейцина и лейцина. Эти р-ции играют важную роль в катаболизме белков. [c.564]

При низком парциальном давлении О2 гемоглобин S в эритроцитах кристаллизуется. Кристаллизация приводит к нарушению структуры эритроцитов, они приобретают серповидную форму ц легко разрушаются, что приводит к анемии. Появление остатка гидрофобной аминокислоты, валина, в 6-м положении, находящемся недалеко от конца молекулы, способствует образованию нового связывающего центра. В результате тетрамеры гемоглобина ассоциируют, образуя длинные микротрубчатые структуры , которые кристаллизуются внутри эритроцитов. [c.315]

Валин был открыт в экстрактах поджелудочной железы Горуп-Безанессом в 1856 г, [95], однако первым, кто показал, что валин является продуктом гидролиза белка (альбумина), был Шютценбергер [96]. Строение валина было окончательно выяснено в 1906 г. Фишером [97], который идентифицировал природный валин с одним из стереоизомеров, полученных при разделении синтетической аминокислоты. Валин присутствует во многих белках, но обычно — в относительно малых количествах [c.15]

Эта реакция с фенилаланином и тирозином открывает путь для превращения соединения Се-Сз в Се-Сг. Такая реакция может быть начальной стадией в биосинтезе цианогенного глюкозида дуррина из аминокислоты тирозина. В случае цианогенного глюкозида льна — линамарина — атом азота аминокислоты (валин) сохраняется при превращении ее в этот глюкозид (Бутлер и Конн [129]). [c.336]

Вагнер и Винклер [27] исследовали условия количественного получения метиловых эфиров К-трифторацетилпроизводных пяти аминокислот (валина, лейцина, треонина, метионина, фенилаланина). Показано, что на 0,1 г смеси аминокислот должно приходиться 0,5—1 мл трифторуксусной кислоты и на 1 моль аминокислоты — удвоенное количество трифторуксусного ангидрида. Реакция ацетилирования проходит в течение 4 час. при температуре от —10 до 0° С. Полученные М-ТФАпроизводные аминокислот затем метилировали диазометаном в эфире в среде метилацетата, [c.15]

Методом ГЖХ были разделены N,0-диизoпpoпилпpoизвoд-ные следующих аминокислот валина, лейцина, изолейцина, пролина, фенилаланина, тирозина, цистеина, гистидина, триптофана, лизина, оксипролина. [c.31]

Почти во всех случаях остаток изолейцина заменен на остаток лейцина, а в случаях (6) и (7) в молекулу пептида вместо лейцина введен лизин. Концевыми аминокислотами всегда являлись аминокислоты с ароматическими боковыми цепями только у пептидов (8) и (9) С-концевой фенилаланин заменен на тирозин. Вместо остатка ь-глутаминовой кислоты введена п-глут-аминовая кислота (2), глутамин (9), нейтральная аминокислота— валин (3) и основная аминокислота — лизин (4), (5), (7). Схемы синтеза соединений (1) — (9) аналогичны пути получения H-Tyr-Ileu-Gly-Glu-Phe-OH. [c.396]

При одном из таких нарушений, например, организм начинает синтезировать гемоглобин, белок которого вместо глутаминовой кислоты содержит валин. Нарушение как будто незначительное, но боковая цепь аминокислоты — валина не имеет отрицательного заряда (в отличие от глутаминовой кислоты), и поэтому у гемоглобина, содержащего валин (его обозначают НЬЗ, а нормальный гемоглобин НЬА), распределение зарядов иное. Мы знаем, как влияют величины зарядов частиц белка на его растворимость. Действительно, при отщеплении кислорода от гемоглобина типа НЬ5 получается продукт менее растворимый, чем в случае НЬА. Пока кислорода достаточно, гемоглобин НЬ5 в большом количестве связан с кислородом и концентрация его свободной формы ( дезоксигенированного гемоглобина ) невелика. Но если человек, которого природа наделила этим дефектным гемоглобином, находится в условиях недостатка кислорода (например, в горах на большой высоте), то гемоглобин НЬ5 накапливается в эритроцитах и начинает выпадать в осадок. В результате эритроциты сморщиваются и принимают форму серпиков (отсюда название болезни, о которой мы уже упоминали в главе о белках,— серповидная анемия). Эритроциты неправильной формы с трудом проходят через капилляры, закупоривают их это может служить причиной многих болей, вести к легким инфарктам и отмиранию тканей. [c.181]

Изобутиловый спирт образуется из аминокислоты валин при спиртовом брожении, вызываемом дрожжами. Структурная формула адшнокислоты валин [c.26]

Наоборот, Хорнуфф и Флат [98], проводя опыты с триазино-выми красителями, определили, что другая концевая аминокислота — валин — вступает с ними в реакцию, а аспарагиновая и глутаминовая кислоты — нет. Они обнаружили, что в боковых цепях реагируют аргинин и гистидин, но не лизин. Хилле [105] считает активными центрами, в боковых цепях гистидин, серин и ци-стеин, а Дербишир и Тристрам [108], работавшие с акриламидными красителями, что в реакцию вступает только свободная аминогруппа связанного лизина. Они не могли полностью исключить реакцию с цистеином из-за низкого содержания его в шерсти. Возможную реакцию с имидазольной группой гистидина изучить не удалось, так как не смогли подобрать соответствующую модель, а проведенные Муром и Стейном анализы не дали никаких результатов. Реакцию с концевыми аминогруппами также не исследовали, так как их количество настолько мало, что они не могут оказать заметного влияния на результаты крашения. [c.256]

Если необходимо дезаминировать пептид, то каплю исследуемого гидролизата, содержащую 6 н. соляную кислоту, обрабатывают парами азотистой кислоты на политеновой пластинке. С помощью этого метода было показано, например, что грамицидин представляет собой эквимолекулярную смесь пяти различных аминокислот валина, орнитина, лейцина, фенилаланина и про-лина. Было также установлено, что грамицидин 5 является циклопептидом, содержащим только одну свободную аминогруппу и ни одной свободной карбоксильной. Обнаруженная свободная аминогруппа грамицидина 5 находится в боковой цепи орнитина. В продуктах неполного гидролиза грамицидина 5 соляной кислотой были идентифицированы следующие дипептиды а-/-валил-/-орнитин, /-орнитил-/-лейцин, /-лейцил-б/-фенилаланин, -фенил-аланил-/-пролин и два тринептида а-валил-орнитил-лейцин и фенилаланил-пролил-валин. [c.159]

Изучена химическая природа противоопухолевого антибиотика аурантина, который представляет собой смесь актиномицинов группы С. В зависимости от присутствия в пептидной части молекулы аминокислот— валина, изолейцина и лейцина — наблюдаются существенные различия в степени токсичности соответствующих актиномицинов. По мере отдаления разветвления радикала аминокислот лейциновой группы от положения а-аминной группы аминокислоты токсические свойства антибиотиков убывают. Наименьшей токсичностью обладают лейцинсодержащие актиномицины. [c.409]

А. Н. Белозерский и Т. С. Пасхина [3]провели обширное исследование состава и строения грамицидина-С. Из кислотного гидролизата грамици-дина-С они выделили и идентифицировали 5 аминокислот валин, лейцин, пролин, фенилаланин и орнитин. На основании полученных данных авторы пришли к выводу, что указанные аминокислоты входят в состав молекулы грамицидина и что грамицидин является пентапептидом. В нем были обнаружены свободные аминные группы (реакцией с азотистой кислотой) и свободная карбоксильная группа (титрованием спиртовой щелочью). [c.365]

Около 0,2 мг а-аминокислоты (валин, лейцин, фениламиноуксусная кислота, аспарагиновая кислота, аланин) растворяют в буферном растворе и прибавляют ер -нафтиндантрион-2,3,4 гидрат. При этом а-аминокислота превращается в соответствующий альдегид. Альдегид отгоняют в токе двуокиси углерода и конденсируют в щелочном растворе с салициловым альдегидом при температуре 50° С. Интенсивность появляющейся при этом оранжево-желтой окраски измеряют в колориметре. [c.716]

Однако на примере ряда ферментов, и рибонуклеазы в частности, было показано, что не бся молекула, а лишь некоторая ее часть (активный участок) ответственна за каталитическую активность. Так, Ричардс, используя фермент субтилнэи /, расщепил молекулу рибонуклеазы по связи между звеньями 20 и 21 (пептидная связь Ala — Ser), и при этом вторичная и третичная структуры удержали молекулу как целое. Сохранились и ферментативные свойства. Но при хроматографии на кислом ионообменнике короткий пептид из 20 аминокислотных остатков отделился от остальной части. Обе части молекулы были лишены ферментативной активности, однако прн сменгении их активность вновь возникала. У отделенной больпк й части белковой молекулы еще сохранилась способность связывать обычный для рибонуклеазы субстрат ферментативной реакции, но не расщеплять его. П])и гидролизе рибонуклеазы карбоксипептидазой и отщеплении с С-коица трех аминокислот — валина, серина и аланина активность рибонуклеазы не страдает. При гидролизе пепсином разрывается четвертая связь с С-конца и отщепляется кроме валина, серина и аланина еще н аспарагиновая кислота. Тогда остаток рибонуклеазы полностью теряет активность. Подобным же образом устанавливается существенность двух остатков His в положениях 12 и 119. Сказанное имеет целью дать понятие об исследовании структуры белка как фермента. [c.703]

Турба, Рихтер и Кухар [223] в статье, указанной выше, применяли активированный уголь для отделения тирозина и фенилаланина от алифатических аминокислот (0,5 г угля, обработанного КСН, на 5 мг каждой аминокислоты). Колонки проявлялись с 100 мл воды, а ароматические кислоты вымывались смесью пиридина с уксусной кислотой. Валин и лейцин также отделялись на колонке с 4 г угля, применяя 5 мг каждой аминокислоты (валин вымывался 300 мл М/15 фосфатного буфера при pH 5,6). Валин и метионин разделялись аналогично на колонке с 6 г угля (метионин вымывался 400 мл воды, валин — смесью пиридина, уксусной кислоты и воды 10 0,5 100). Выход в последних двух случаях разделения колебался около 93—98% более низкое значение, чем при других разделениях, возможно объясняется отсутствием предварительной обработки угля уксусной кислотой [223а]. [c.71]

Для иллюстрации применения формулы (4.92а) возвратимся снова к рассмотренному выше примеру — разделению нейтральных и кислых аминокислот на сульфокатионитах. Для определенности ограничимся ионитом Дауэкс-50 X 2. Значения Н и О, приведенные выше, дают по формуле (4. 46) значение х З сек. При неизменных проценте сшиваюш,его агента и размере зерен ионита величину т можно считать одинаковой для всех упомянутых аминокислот, поскольку их коэффициенты диффузии примерно одинаковы. Значения сорбционных констант возьмем из работы Гамильтона [в . Разности /А г— Д- я трех пар аминокислот валин-аланин, глицин-глутаминовая кислота и аланин-глицин равны соответственно [c.329]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология