Нитроанилиды

Нитроанилид хорощо кристаллизуется, плавится при 46°, но уже прн 100° бурно разлагается с выделением азота. Он очень неустойчив я при облучении, нагревании или обработке кислотами перегруппировывается в нитроанилины—преимущественно в орто-соединение, наряду с которым получается также небольшое количество пара-изомера [c.585]

Изомерное ему метильное производное (И1) образуется из серебряной соли нитроанилида и иодистого метила оно представляет собой желтую жидкость, очень неустойчиво и полностью разлагается в течение нескольких часов. [c.585]

Рис. 89. Определение константы диссоциации неактивного тройного комплекса SES (схема 6.82) в реакции гидролиза л-нитроанилида Н-бензоил-1-аргинина, катализируемой ферментом микробного происхождения [38]

Рис. 94. Анализ кинетических данных [39] активации субстратом реакции гидролиза я-нитроанилида -лизина, катализируемой трипсином, в координатах выражения (6.96)

В качестве примера можно указать, что схемой (6.97) и соответствующим уравнением скорости (6.98) можно описать кинетику гидролиза п-нитроанилида L-аланина, катализируемого аминопептидазой М [10]. [c.240]

При изучении гидролиза п-нитроанилида Ь-лейцина, катализируемого лейцинаминопептидазой, было найдено, что добавки катионов приводят к возрастанию каталитической константы, [c.96]

Рис. 48. Неконкурентная активация катионами М ++ реакции гидролиза /1-нитроанилида Ь-лейцина, катализируемого лейцинаминопептидазой. Концентрации активатора (а) — 0

При изучении кинетики гидролиза п-нитроанилида Ы-бен-зоил-Ь-аргинина, катализируемого трипсином, было обнаружено, что при высоких концентрациях субстрат является также и активатором ферментативной реакции [12]. На основании данных табл. 9 определить кинетические и равновесные параметры реакции, если при изучении кинетики ферментативного гидролиза в области низких концентраций субстрата были найдены значения А ат = 1,2 сек- Кт(кят) = 3 -10- М. [c.121]

Зависимость скорости гидролиза л-нитроанилида Ь-лизина, катализируемого трипсином, от начальной концентрации субстрата. [c.122]

В таблице 13 приведена зависимость начальной скорости гидролиза и-нитроанилида Ы-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином, от концентрации фермента [16]. Определить значения кинетических параметров ферментативной реакции, если концентрация субстрата во всех случаях равна 1 10 М. [c.123]

Зависимость скорости гидролиза п-нитроанилида Ь-аланина, катализируемого аминопептидазой М, от концентрации субстрата [c.125]

Рис. 107. Приблизительная оценка значений констант диссоциации ионогенных групп активного центра папаина в реакции гидролиза п-нитроанилида М-бензоил-Ь-аргинина

При изучении кинетики гидролиза /г-нитроанилида К-бен-зоил-ОЬ-аргинина, катализируемого трипсином, была определена температурная зависимость константы диссоциации ионогенной группы фермента, контролирующей реакцию (табл. 2). Вычислить теплоту ионизации этой группы. [c.252]

N -Бензоил-О Ь-аргинина-л-нитроанилид моногидрохлорид [c.71]

N-Бензоил-DL- -фенил-а-аланина и-нитроанилид [c.72]

N-Сукцинил- L- -фенил-а-аланина п-нитроанилид [c.452]

L- -Фенил-а-аланина п-нитроанилид [c.495]

П-НИТРОАНИЛИД №-БЕНЗОИЛ -О, Ь-АРГИНИНА [c.76]

Выход д-нитроанилида N -бензоил-0,Ь-аргинина равен [c.78]

Нитроанилиды AгNH—N02- Существуют различные методы получения нитроанилида СбНдЫНЫОа (Бамбергер). Простейщий из них заключается в обработке анилина концентрированной азотной кислотой и уксусным ангидридом при низкой температуре. [c.585]

По отношению к щелочам, в которых он расгиорястся с образованием солей, нитроанилид более устойчив. Строение его солей можно изобразить следующей электронной формулой [c.585]

Метильное производное получается из натриевого производного нитроанилида и иодистого метила. Оно плавится при 39° и может перегруппироваться в о- и п-нитрометиланилин. Поэтому его строение может быть выражено формулой П [c.585]

Фенилнитрозамин и диазокислота являются такими же таутоме-рами, как иитросоединения и нитроновые кислоты или нитроанилиды и их <2г. и-формы. Во всех этих случаях соли образуются из йг ы-форм. [c.588]

Нитро-2-аминофеиол 582 о-Нитроанизол 561 Нитроанилиды 585, 593 Нитроанилин 572—578 антидиазотат 613 Нитроанилиновый красный 613 Нитроацетанилиды 578 о-Нитроацетофенон 695 Нитробарбитуровая кислота 342 Нитробарбитураты 1056 о-Нитробензальдегид 509 [c.1188]

Рис. 108. Определение Л Я ионизации ионогенной группы активного центра трипсина, контролирующей реакцию гидролиза л-нитроанилида N-бензоил-Л-аргинина (по данным А. А. Клёсова и В. К.

Таблица 9 Влияние концентрации субстрата на скорость гидролиза п-нитроанилида Ы-бензоил-Ь-аргииина, катализируемого трипсином. Условия опыта pH 8,2 25° С 0,05М трис-НС1-буфер 0,02М СаС12 1% диметилформамида

При изучении кинетики гидролиза га-нитроанилида Ь-лизи-на, катализируемого трипсином, было обнаружено, что субстрат является также активатором ферментативной реакции [15]. При низких концентрациях субстрата были найдены значения Кт(кят и ккат, равные 5,1 10- М и 2,95-10- сек соответственно. Исходя из данных табл. 12, определить значения равновесных и кинетических параметров промотирования ферментативного гидролиза. [c.122]

Зависимость начальной скорости гидролиза п-нитроанилида N-aцeтил-L-тиpoзинa, катализируемого а-химотрипсином, от концентрации фермента. Условия опыта pH 6,1 25° С 18]о= 110- М [c.123]

При изучении кинетики гидролиза п-нитроанилида Ь-ала-нина, катализируемого аминоцептидазой М в стационарном режиме протекания реакции было найдено, что зависимость начальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата имеет вид 5-образной кривой при малых концентрациях п-нитро-анилида [19]. Предполагая, что фермент в условиях реакции претерпевает обратимую изомеризацию с образованием неактивного конформера (Е, схема 6.27), и исходя из данных табл. 16, определить значения кинетических параметров ферментативной реакции и константу равновесной обратимой изомеризации фермента [c.124]

Рис. 62. Определение кинетических параметров гидролиза п-нитроанилида М-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипси-ном при избытке фермента

Таблица 2 Влияние температуры на константу диссоциации ионогенной группы трипсина, участвующей в реакции гидролиза п-нитроанилида N-бeнзoил-DL-apгининa. Условия опыта ионная сила 0,1 М (0,033М СаСЬ)

За последнее время большое распространение получил метод определения активности протеолитических ферментов с помощью хромогенных субстратов. Для трипсина, например, употребляют м-нитроанилид -бензоил-1),Ь-аргинина [1]. Методы получения этого субстрата, описанные в литературе, используют труднодоступные реактивы, такие, как диэтилфос-фин, три-н-бутиламин [2] и дициклогексилкарбодиимид [1]. [c.76]

Получение п-нитроанилида -бензоил-В,Ь-аргинина. В колбу емкостью 0,5 л, снабженную мешалкой, холодильником с хлоркальциевой трубкой и термометром, загружают 15,5 с (0,0555 М) N -бензоил-0,Ь-аргинина, 11,6 г (0,084 М) -нит-роанилина, 100 мл абсолютного диметилформамида и 16 мл эфира полифосфорной кислоты, Смесь нагревают до температуры 145—150° и выдерживают при этой температуре в течение 1 часа. Образовавшийся раствор упаривают в вакууме на водяной бане, тш,ательно освобождаясь от следов растворителя. К полученному маслу добавляют 200 мл 0,5н. соляной кислоты, нагревают па водяной бане (70—80°), перемешивая содержимое колбы до тех пор, пока не наступит полная кристаллизация масла, и оставляют на ночь при 4°. На следующий день осадок отфильтровывают, промывают небольшим количеством воды, тщательно отжимают па фильтре и снова промывают последовательно сначала 200 мл этилацетата, а затем 100 мл эфира. После перекристаллизации из этилового спирта с углем получают л елтоватые кристаллы с т. пл, 249— 250°. [c.78]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология