Активация субстратом

Активные центры ферментов содержат, как правило, несколько функциональных групп, принимающих участие в активации субстрата (см. гл. И). Можно представить себе два механизма этого явления все группы обладают однотипной природой, например нуклеофильной Ми [c.94]

Рис. 94. Анализ кинетических данных [39] активации субстратом реакции гидролиза я-нитроанилида -лизина, катализируемой трипсином, в координатах выражения (6.96)

Механизм стабилизации имеет в данном случае много общего с широко распространенным [50] явлением активации субстрата (АВ) под действием катализатора (К) по типу [c.63]

Неконкурентная активация (а = 1, Р > 1). В случае неконкурентной активации субстрат и активатор связываются независимо с активным центром, образуя тройной комплекс (фермент — субстрат — активатор), что приводит к увеличению скорости образования продукта. При этом начальная [c.221]

Активация субстратом. В ряде случаев при увеличении концентрации субстрата скорость ферментативной реакции превышает теоретическую максимальную скорость V, рассчитанную из данных, полученных при использовании сравнительно небольших концентраций субстрата. Простейшую интерпретацию этого явления можно дать в рамках [c.239]

Анализ экспериментальных денных в случае активации субстратом проводится так же, как и при анализе ингибирования ферментативной реакции субстратом, см. (6.86)—(6.88). Следует лишь отметить, что при [c.239]

Рис. 61. Обработка кинетических данных по активации субстратом гидролиза метилового эфира -то-зил-П-аргинина, катализируемого трипсином

Комплексы переходных металлов могут включаты я в каталитические процессы путем координации и активации субстрата или окислителя. [c.546]

Активация субстрата путем перераспределения электронной плотности под действием активных групп фермента эффект поляризации). [c.188]

Если заменить активацию субстрата активацией катализатора, т. е. [c.96]

Предполагается, что для определенных типов каталитических, а также индуцируемых реакций окисления, активация окисляющего агента имеет не меньшее значение, чем активация субстрата с помощью катализатора. [c.574]

Из приведенного выше можно сделать с большой вероятностью вывод, что между ферментом и субстратом образуется лабильное соединение, играющее существенную роль в каталитическом процессе. Казалось бы, что в связанном с макромолекулой фермента состоянии молекула субстрата становится более реакционноспособной по отношению к ее нормальному реагенту, например по отношению к воде в реакции гидролиза, к кислороду при окислении и т.д. Таким образом, можно говорить об активации субстрата ферментом. Однако в настоящее время еще невозможно установить, в чем заключаются изменения, которые претерпевает молекула субстрата, приводящие к химическому активированию последней. [c.799]

В настоящее время можно считать основной чертой механизма каталитических превращений ацетилена (и ряда других соединений) в растворах солей и комплексов металлов образование промежуточного комплекса металл-субстрат, в котором и осуществляется активация субстрата (ацетилена, олефинов, СО, Нг), приводящая к его превращениям. Продукт превращения этого промежуточного комплекса (часто (Т-металлоорганическое соединение) также определяет во многих случаях характер конечных продуктов реакции. [c.67]

Это явление объясняется тем, что часть энергии, выделяющейся при реакции, может быть поглощена молекулой катализатора и превращена в энергию внутримолекулярных колебательных движений углеводородной цепочки атомов. В следующем каталитическом акте эта избыточная энергия может пойти на активацию субстрата, снизив тем самым энергию активации процесса. Одним из перспективных путей выяснения детального механизма ферментативного катализа является моделирование процессов более простыми органическими катализаторами, в частности синтетическими катализаторами. [c.248]

Известно, что каждый фермент может катализировать реакции только определенного типа (или определенных типов). Существует выраженное, в частности пространственное, соответствие между ферментом и субстратом именно из-за него фермент может действовать только на ограниченный ряд субстратов именно этим соответствием определяются пределы или границы действия ферментов, их так называемая специфичность. Изучение специфичности позволило выяснить, что субстрат во время реакции соединяется не со всей молекулой фермента, не с любой ее частью, а со строго определенным участком, получившим название активного центра. Этот центр участвует в процессе активации субстрата, в самом каталитическом акте он обладает мощным сродством к соответствующему субстрату. Ранее полагали, что в молекуле фермента много активных центров, но сейчас точно установлено, что их обычно один или два. При добавлении к ферменту некоторых веществ, влияющих на его активный центр (или ка его молекулу) в ином участке или иным способом, скорость катализируемой реакции уменьшается. Такие вещества называют ингибиторами. Этот термин обычно не применяют к веществам (например, сильным кислотам, основаниям, иногда органическим растворителям), которые просто разрушают ферментный белок, денатурируя, расщепляя его и т. п. Некоторые ингибиторы являются сильными ядами ферментов, действуя специфически, в очень малых количествах. [c.40]

Образование ковалентных связей между субстратом и электроактивными группами фермента, что в сочетании с эффектами кислотно-основного катализа создает условия активации субстрата перераспределением электронной плотности (эффект поляризации). [c.82]

Как и во многих других биохимических системах, процесс начинается с активации субстрата. Субстратом синтеза белка являются, конечно, аминокислоты. Они подвергаются воздействию АТФ, причем отщепляются две фосфатные группы, а аденозинмонофосфат (АМФ) присоединяется к карбоксилу аминокислоты. Реакция катализируется строго специфичными ферментами. Эти ферменты содержатся не только в ядре клетки, но и в цитоплазме. [c.190]

Трудно сказать, какими соображениями руководствуется фермент при выборе пути активации субстрата. Во всяком случае, изучение кинетики ферментативной реакции и термодинамики образования промежуточных комплексов, хотя и дает ценную количественную информацию, не позволяет полностью раскрыть молекулярный и электронный механизм работы фермента. Здесь, как и нри изучении обычных химических реакций, приходится идти по пути моделирования — грубо говоря, придумывания таких молекулярных механизмов, которые по крайней мере не противоречили бы данным эксперимента и элементарной логике химических реакций. Беда в том, что при достаточно развитом воображении таких хороших механизмов можно придумать довольно много. Ниже мы познакомимся с некоторыми из таких модельных представлений, а теперь посмотрим, как исследователи устанавливают природу активных центров ферментов. [c.97]

Авторы многочисленных работ [74,75,106-112] обращались к вопросу о механизме окисления тиолов молекулярным кислородом в присутствии металлофталоцианинового катализатора. Согласно работам Кейер и Кундо первой стадией реакции окисления тиолов в присутствии сульфопроизводных фталоцианина кобальта является активация субстрата за счёт перехода электрона от к катализатору с образованием и восстановлением Со(П) в Со(1). Регенерация РсСо осуществляется при окислении его кислородом, а радикалы К8 рекомбинируют [c.24]

Металл может функционировать как связующий мостик между ферментом и субстратом или же сам может участвовать в активации субстрата. Мартел с сотр. [71] указывают, что активированные металлами ферменты являются, вероятно, каталитическими хелатными системами, в которых металл связан с остатками фермента при помощи хелатных колец и действует как активный каталитический центр для комбинации с субстратом. [c.94]

Следовательно, участие АТР смещает равновесие в сторону енольной формы. Этот последний механизм — пример активации субстратом. Связывая бикарбонат, данный субстрат увеличивает нуклеофильность биотинового кофак- [c.473]

Присутствие второго нуклеофила или дополнительная э ектрофиль-ная (Е1) активация субстрата могут, в принципе, повлиять на распределение электронной плотности в переходном комплексе так, что энергия его образования окажется более низкой. Однако включение в переходный комплекс дополнительной частицы должно приводить к неблагоприятному изменению энтропии при его образовании. Суммарное изменение свободной энергии активации, определяющей скорость реакции, будет таким образом зависеть от относительной величины изменения ДЯ+ИТД 5. Этот вопрос был подробно исследован Брюсом и Бенковичем [50] на примере реакций замещенных фенилацетатов с гидразином и имидазолом. [c.95]

Случаи активации субстратом ферментативных реакций были обнаружены экспериментально лишь в последнее время (см. задачи настоящей главы). Простейшая интерпретация полученных кинетических данных может быть проведена в рамках схемы (6.5) при условии 1. Обработка экспериментальных данных в этом случае проводится так же, как и при анализе ингибирования ферментативной реакции субстратом (6.6) —(6.8). Следует лишь отме- [c.113]

Роль кислотного катализа заключается в основном в активации субстрата. Молекула кислоты или протоп координируется по центру, несущему избыточную электронную плотность, усиливает поляризацию субстрата и облегчает атаку нуклеофильного реагента [c.242]

Ясно, что необходимым условием использования данного подхода яв./ яется подчинение кинетики ферментативного гидролиза уравнению Михаэлиса- Ментен. Отклонения от этого уравнения, вызванные такими эффектами, как трансглюкозилирование, ингибирование или активация субстратом, различная pH- или температурная зависимость скоростей гидролиза используемых пар субстратов будут искажать левую часть соотношения (20) п, следовательно, приведут к неверным показателям сродства сайтов активного центра к мономерным остаткам субстрата. [c.43]

Микроэлементы. Микроэлементы также имеют важное значение для размножения и жизнедеятельности дрожжей, входя в состав ферментов, витаминов и других соединений, участвующих в их синтезе. Они влияют на скорость и характер различных биохг -мических процессов. Например, кобальт стимулирует размножение дрожжей, повышает содержание в клетках азотистых веществ небелковой природы, прежде всего ДНК, РНК и свободных аминокислот. Он стимулирует также синтез витаминов — рибофлавина и аскорбиновой кислоты. Стимулирующее действие микроэлементов объясняется тем, что они образуют с ферментами металлорганиче-ские и внутрикомплексные соединения. Получаемый эффект зависит от прочности связи фермента с молекулой субстрата пли активации субстрата в промежуточном активном комплексе. [c.199]

Л1ожет показаться, что реакции I и III в этой схеме можно заменить суммарным процессом Ф - - S - М -t- Q—который из тех же начальных состояний (субстрат S и катализатор Ф) приводит к тому же конечному состоянию (промежуточному продукту М ). Термодинамически это, конечно, так и есть. Но кинетически реакции. I и III не эквивалентны написанному процессу и только предварительная активация субстрата (до образования промежуточного продукта) сообщает гацетике катализа особый, описанный ниже характер. [c.94]

Изложенный вариант теории промежуточных продуктов описывает особый вид катализа, при котором первым актом является активация субстрата 5 с последующим взаимодействием с катализатором с образованием активированного продукта М, в то время как при обычной схеме продукт М образуется из нормального субстрата и катализатора и уже потом активируется как самостоятельная частица. Если допустить равновесие -всех этих процессов, то их очередность будет, очевидно, безразличной. Но при их неравновесном характере изложенная здесь схема дает существенно новые результаты. Руководясь механизмом скрытого катализа , который реализуется при достаточной кинетической и термодинамической реакционпоспособности возбужденного субстрата и катализатора, легче не только объяснить уже известные случаи, где вещества отказываются активными в микроколичествах, а дальней-щее их действие как бы прекращается, но и сознательно искать новые такие явления. [c.103]

Проф. Н. И. Кобозев. Суть введенного мной понятия активированного катализа и скрытых параметров заключается в следующем. В обычных схемах катализа предполагается, что концентрация катализатора мала по сравнению с койцентрацией субстрата. Однако уже при небольших энергиях активации субстрата (до 4—5 тыс. кал/моль), образующего потом-промежуточный продукт с катализатором, концентрация активного субстрата может быть понижена и оказаться значительно меньше концентрации катализатора. В этом случае уже можно пренебрегать концентрацией субстрата, а не катализатора. Это приводит к переходу катализатора в разряд скрытых параметров , к возникновению особой формы скрытого катализа . Возникает вопрос что представляет активированная молекула субстрата Если проанализировать условия, при которых. скрытый катализ возникает, то эта частица, как правило, будет свободным радикалом. Следовательно, явления скрытого катализа надо искать главным образом (хотя и не исключительно) [c.124]

В самое последнее время получены данные, позволяющие объяснить образование неогексана из метилпентанов, не прибегая к предположению о замыкании и гид-рогенолизе трехчленного цикла в ходе реакции. Было показано [461, что полицикли-ческий углеводород протоадамантан, который по стерическим условиям не может хемосорбироваться по типу (А), изомеризуется в адамантан на платине при 160— 300° С с энергией активации 10,1 ккал моль и селективностью 100%. С такой же высокой селективностью идет реакция на палладии при 200—300° С [47, 48]. Неопентан претерпевает 1—2-смещение связи С—С с такой же легкостью, как на кислотных катализаторах. Изомеризация сопровождается обменом с газообразным дейтерием, скорости обоих процессов одного порядка. Состав дейтероизомеров в продуктах изомеризации углеводородов, например неопентана, не отвечает ни множественному обмену, ни обмену через промежуточное замыкание трехчленного цикла и приводит к выводу о том, что для реализации перегруппировки достаточно потери одного атома водорода. Следовательно, образование диадсорбированных частиц, таких, как (А) в схеме (12), представляет не единственную, а лишь одну из возможных форм активации субстрата на поверхности платины. [c.16]

Каталитические свойства комплексов переходных металлов на поверхности носителей могут определяться равличными факторами, в том числе и структурой комплекса. Важной проблемой в области катализа является вопрос о взаимосвязи структуры активного центра (числа атомов, их взаимного расположения и распределения на них злектронной плотности) и его каталитических свойств. Первым шагом в решении этой проблемы может быть изучение влияния строения биядерного комплекса палладия на его каталитические свойства, тем более, что в литературе Д/ отмечалось, что механизм активации субстратов на биядерных комплексах палладия может отличаться от механизма активации их на моноядерных комплексах палладия. [c.209]

Таким образом, гидрирование осуществляется двухступенчатым переносом атомарного водорода от НСо(СМ)5 к двойной связи. В качестве промежуточного продукта образуется свободный радикал (по-лугидрированный продукт), который, однако, не может накапливаться до уровня наблюдаемости методом ЭПР. Промежуточный свободный радикал реагирует также с Со(СЫ)5 , который сам по себе является свободным радикалом, образуя кобальторганическое соединение (4). Это соединение нельзя рассматривать как другой промежуточный продукт, ибо согласно кинетическому анализу оно лишь понижает концентрацию реагирующих партнеров. Как видно из схемы, в случае изученных систем нет необходимости в активации субстрата посредством координации. [c.285]

Уже в 1926 г. Дж. Кестлем [45] была предложена теория активации субстрата, основанная на представлениях об изменении электронных структур. Подвергшаяся модификации в 1927 г., она представляет собой первую попытку теоретич еского обобщения подобного рода [46]. По поводу создания этой теории М. Диксон и Э. Уэбб нисали При рассмотрении этой теории необходимо помнить, что в то время, когда она создавалась, электронная теория валентности находилась в младенческом состоянии было бы, по-видимому, очень полезно развить анализ такого рода, принимая во внимание успехи в изучении предмета, которые были сделаны с тех нор [1]. [c.172]

Кэстль объяснил активацию субстрата на основе поляризации его молекулы под влиянием местного ноля на активной поверхности фермента. Несмотря на неопределенность этих положений, попытки использования достижений теоретической химии для решения биохимических проблем и привлечение внимания к роли возникновения и изменения электрического поля и перемещения электронов в явлениях активации были определенно плодотворны. [c.172]

При алкоксйлировании галогенбензолов, не содержащих сильных злектроноакцепторных заместителей, используют ак -тивацию реагента за счет межфазного кат ализа или применен ния полярных апротонных раст ворителей (см. разд. 2.4, 2.5) и активацию субстрата л-комплексообразованием с переходными металлами (см. разд. 2.3.3). При нагревании с высокомолеку лярными полиэтиленгликолями в качестве катализаторов межфазного переноса в пентаноле с КОН при 150 °С в течение 6 ч [c.368]

Рост относительной активности галогенид-ионов в реакции Зандмейера в последовательности 1>Вг>С1, активация субстрата электроноакцепторными и дезактивация электронодонорными заместителями свидетельствуют в пользу механизма с переносом электрона к катиону диазония в медьсодержащем комплексе. При изучении реакции Зандмейера с применением Fe b как катализатора на основании сравнения выходов хлорпроиз-водного и фенола при варьировании заместителей высказано предположение, что реакция идет с переносом электрона при наличии электроноакцепторных заместителей и с образованием арил-катиона — при наличии электронодонорных [904]. В целом в механизме реакции Зандмейера остается много неясного. [c.403]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология