Аминокислоты таблица

Таблица 4.1.1. Протеиногенные аминокислоты.

Таблица 6.7. Физико-химические характеристики а-аминокислот, входящих в состав фибриллярных белков

Таблица 1-4. Молекулярное вращение [Л/]д и удельное вращение [а]д протеиногенных аминокислот

Таблица 2.2. Оптический выход / -аминокислот, полученных в работе [13]

Таблица 1-9, Исходные вешества для биосинтеза незаменимых аминокислот

Таблица 2.1. Значения р/Сд различных аминокислот (А), органических кислот и оснований (Б)

Содержание незаменимых аминокислот в восьми типичных пищевых продуктах приведено в табл. 14.3. Из таблицы видно, что продукты растительного происхождения содержат меньщие количества незаменимых аминокислот (25—30 г на 100 г белка), нежели мясная пища (36— 42%). Сравнение с табл. 14.2 показывает, что 100 г смещанных белков [c.390]

Используя различные методы окрашивания белков, а в случае радиоактивно меченных белков - метод радиоавтографии (см. разд. 4.5.2), можно выявить следовые количества практически всех полипептидных цепей. За один раз методом двумерного гель-электрофореза можно разделить до 2000 отдельных полипептидных цепей этого достаточно, чтобы выявить большинство бактериальных белков (рис. 4-52). Разрешение этого метода настолько велико, что позволяет разделить два практически идентичных белка, отличающихся одной заряженной аминокислотой. Таблица 4-9 знакомит нас с основными этапами развития методов хроматографии и электрофореза. [c.218]

Все аминокислоты, кроме прелина (Про), описываются формулой, приведенной в заголовке таблицы. [c.315]

Таблица 50. Основные реакции аминокислот

Таблица 51. Важнейшие аминокислоты белковых веществ

Таблица 23. Сведения о некоторых аминокислотах

Таблица 15. Некоторые -аминокислоты, встречающиеся в белках

Как видно из приведенных в таблице 15 формул, среди белковых аминокислот встречаются соединения, имеющие алифатические, ароматические и гетероциклические радикалы, дополнительные функции (оксигруппа, меркаптогруппа 8Н). Разнообразие химического строения, присутствие многих функциональных групп делают полимерную молекулу белка химически весьма активной, объясняя ту роль, которую белки играют в живых организмах, в обмене веществ — постоянном взаимодействии живых организмов с внешней средой. [c.278]

Таблица 18.1. Некоторые аминокислоты

Таблица 29.1. Некоторые аминокислоты белков

В ходе кинетических расчетов параметры представленного уравнения были найдены для всех проведенных опытов с внесением в исходную смесь различных биостимуляторов. В таблице 3 представлены результаты определения кинетических параметров процесса образования свободных аминокислот при внесении в исходную смесь исследуемых солей аскорбиновой кислоты в оптимальной концентрации 0.045 %. [c.248]

Таблица t-7. Аминокислоты, полученные ферментацией

Все синтезируемые в процессе трансляции белки построены из остатков 20 аминокислот (т. наз. кодируемых). Какой именно кодон ответствен за включение той или иной аминокислоты, можно определить по таблице, в к-рой буквы А, Г, У, Ц обозначают основания, входящие в нуклеотиды (соотв. аденин, гуанин, урацил, цитозин) в вертикальном ряду слева-в первый нуклеотид кодона, в горизонтальном ряду сверху-во второй, в вертикальном ряду справа-в третий. Трехбуквенные сочетания, напр, фен, сер, лей,-сокращенные назв. аминокислот. Прочерки в таблице означают, что три кодона-УАА, УАГ и УГА в нормальных условиях не кодируют к.-л. аминокислоты. Такие кодоны наз. бессмысленными , или нонсенс-кодонами. Оии являются сигналами остановки синтеза полипептидной цепи. [c.518]

Таблица 28.2. Наиболее распространенные аминокислоты

Таблица 5.4. Обычные аминокислоты

Таблица 33.1 Аминокислоты, вьщеленные из природных белков

Таблица 1Л. Вкус аминокислот

Таблица IS. Аминокислоты, Аминокислоты полученные абиогенно 49

Таблица 2.4. Составные аминокислоты сладких белков

Таблица I-I. 20 аминокислот белкового происхождения [c.14]

Шорм указал, что значительное число исследований, основанных на использовании приема специфического инактивирования ферментов, позволяет сделать вывод, что активные центры различных ферментов имеют неожиданно сходное строение. Такие ферменты, как трипсин, тромбин, эластаза, содержат активный центр, включающий тождественную группировку аминокислот. Таблица, приведенная в докладе Шор-ма, составлена на основании данных ряда авторов (табл. 3). [c.91]

Из данных таблицы видно, что по составу аминокислот протеинсодержащие вещества, полученные из нормальных алканов, не уступают протеинсодержащим веществам, полученным из других традиционных источников. Обращает на себя внимание образование таких незаменимых аминокислот, как лизин и метионин, получаемых в настоящее время в промышленных условиях в качестве [c.205]

Установлено, что важными составляющими белков являются двадцать три аминокислоты. Названия этих кислот приведены в табл. 14.1 там же указаны формулы характеристических групп К. Некоторые аминокислоты имеют дополнительную карбоксильную группу или дополнительную аминогруппу. Так, имеется двухосновная диаминокислота — цистин, очень близкая к простой аминокислоте цистеину. Четыре из указанных в таблице аминокислот содержат гетероциклические кольца (кольца, состоящие из атомов углерода и одного или нескольких атомов других элементов, в данном случае атомов азота). Две из приведенных аминокислот — аспарагин и глутамин — родственны двум другим — аспарагиновой и глутаминовой кислотам, от которых аспарагин и глутамин отличаются только тем, что имеют вместо дополнительной карбоксильной группы амидную группу [c.385]

ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД, способ. аписи информации о последовательности аминокислот в белках в виде последовательности оснований в нуклешюпой к-те. Осн. св-ва Г. к. тршигпюсть — каждая аминокислота определяется последовательностью трех основаннй (кодоном) вырожден-П0С11, — из 64 возможных кодонов 61 кодирует 20 аминокислот, так что каждой аминокислоте соответствует от 1 до 6 кодонов универсальность — единый код для всех организмов. Кодоны, кодирующие аминокислоты, можно определить из таблицы [c.125]

Буквы А, Г, У, Ц в таблице обозначают основания РНК — соотв, аденин, гуанин, урацил, цитозин буквенные обозначения аминокислот (напр., фен, сер, лей) см. в ст. а-Амино-кислиты. Амбер , - охра , <опал — обозначения <бес-смыс,тенных кодонов, к-рые не кодируют аминокислоты, а служат сигналами окончания синтеза полипептидной цеии. Первое основание кодона обозначается буквами в вертикальном ряду слева, второе — в горизонтальном ряду сверху, третье — в вертикальном ряду справа. Реализация ] к, происходит в два этапа транскрипции н трансляции,. а ра<шифровку генетич. кода X. Г. Коране и М. У. Ни-рен( ср1у и 1 168 присуждена Нобелевская премия. [c.125]

Представлены дгшные о среднем числе контактов различных типов для всех 20 аминокислот. Видно, что основное число внут-рибелковых контактов прихоцится на контакты между атомами гидрофобных боковых групп, а также на контакты между этими боковыми группами и неполярными атомами основной цепи белка (см. строки 5-6 таблицы 4). Полярные (или заряженные) атомы в 40 случаев контактирует между собой, а в остальных - с полярными атомами основной цепи белка (см. строки 1-2 таблицы 4). [c.141]

В издании рассмотрены все основные классы природных соединений, для которых приведены кпассификации, особенности молекулярной структуры, таблицы типичных представителей, схемы характерных химических реакций, значимые медико-биологические свойства, пути биосинтеза, природные источники При создании книги использована оригинальная литература по 2000 год вкпючительно Содержание книги отражено в 13 главах Введение, Простейшие бифункциональные природные соединения. Углеводы, Аминокислоты, пептиды и белки. Липиды жирные кислоты и их производные, Изопреноиды-1, Изопреноиды-И, от сесквитерпенов до политерпенов. Фенольные соединения. Алкалоиды и порфирины. Витамины и коферменты, Антибиотики, Разные группы природных соединений, Металло-знзимы, Предметный указатель [c.2]

В табл. I—XXX приводятся промежуточные соединения дли синтеза пептидов, полученные с помощью смешанных ангидридов. В каждой таблице рассматривается один тип сменшннсго ангидрида. Материал расположен в соответствии с возрастанием числа аминокислотных остатков в продуктах реакции. Пептиды с одинаковым числом остатков расположены в порядке возрастания числа остатков в ацилирующсм агенте. Дальнейшее подразделение зависит от характера аминокислоты, которая образует ангидрид аминокислоты расположены в следую-хцем порядке алифатические, ароматические, кислые, основные и иеприродные. [c.302]

В таблице представлены не все аминокислоты, встречающиеся в белках. В ией нет гидроксипролина и гидроксилизи-на, содержащихся в коллагене фосфосерина-компонента всех фосфопротеидов иодпроизводных тирозина, содержащихся в тиреоглобулине цистина, к-рый часто встречается в белках, и нек-рых др. аминокислот. Все они-производные др. аминокислот, к-рые кодируются мРНК. Они образуются в результате модификации белков, происходящей после трансляции. [c.518]

Исходя из изложенного, для самостоятельного изучения а классс предлагаются следующие темы и вопросы полиэтилен и полипропилен, получение ацетилена из метана, нефтепродукты и их применение, промышленный синтез этилового спирта, применение альдегидов (при наличии кинофильма Фенолфор-мальдегидные пластмассы ), муравьиная и уксусная кислоты, гидролиз жиров в технике, гидрирование жиров, аминокислоты, синтетическое волокно капрон. Остальные темы и вопросы, обозначенные в таблице 14, изучаются учащимися дома. [c.156]

Таблица 1.2. Вкус проиаводиых аминокислот и других веществ

Конформационные параметры Рц, Рр и Р( представляют собой частоты встречаемости данной аминокислоты в составе а-спирали, р-структуры или р-изгиба (по данным для 15 белков с известной структурой), деленные на среднюю частоту встречаемости данной аминокислоты в молекуле. Аминокислотные остатки в таблице расположены в порядке убывания их способности образовывать спираль. Символы - —1- , + , сл. , безр. , анти. и анти.+ означают, что аминокислота характеризуется соответственно сильной тенденцией к образованию данной структуры, умеренной тенденцией, слабой тенденцией, что ей безразлично, в какой структуре она будет находиться, что она противодействует нли сильно противодействует образованию структуры данного типа [29]. [c.100]

Таблица 1-2. Минимальная суточная потребность организма чёловека в незаменимых аминокислотах (НАК)

Справочник химика 21

Химия и химическая технология