Белки химический

В идеальном белке признано эталонным содержание четырех незаменимых аминокислот. Количество их установлено в граммах на 100 г идеального белка лизина—12,4 триптофана — 3,1 суммы метионина и цистеина— 10,8. При оценке полноценности любого белка в нем определяется содержание этих аминокислот в процентах по отношению к эталонному содержанию в идеальном белке. Химическая отметка данного белка устанавливается по процентному содержанию той аминокислоты, количество которой минимально. [c.4]

Аминокислотный состав и последовательность аминокислот выяснены для многих тысяч белков. В связи с этим стало возможным вычисление их молекулярной массы химическим путем с высокой точностью. Однако для огромного количества встречающихся в природе белков химическое строение не выяснено, поэтому основными методами определения молекулярной массы все еще остаются физико-химические методы (гравиметрические, осмометрические, вискозиметрические, электрофоретические, оптические и др.). На практике наиболее часто используются методы седиментационного анализа, гель-хроматография и гель-электрофорез. Определение молекулярной массы белков методами седиментационного анализа проводят в ультрацентрифугах , в которых удается создать центробежные ускорения [c.44]

Белки и пептиды —биополимеры ос-аминокислот. Синтез а-аминокислот, )- и -ряды а-аминокислот, их роль в построении молекулы белка. Химические свойства аминокислот. [c.251]

Белки организмов настолько индивидуальны, что появление в клетках чужеродного белка, химически почти неотличимого от своего , вызывает немедленные реакции ( иммунный ответ ), направленные на его удаление (это и затрудняет операции по пересадке органов). И в то же время все эти разнообразные белки выполняют функции, общие для организмов различных видов. [c.349]

Как видно из приведенных в таблице 15 формул, среди белковых аминокислот встречаются соединения, имеющие алифатические, ароматические и гетероциклические радикалы, дополнительные функции (оксигруппа, меркаптогруппа 8Н). Разнообразие химического строения, присутствие многих функциональных групп делают полимерную молекулу белка химически весьма активной, объясняя ту роль, которую белки играют в живых организмах, в обмене веществ — постоянном взаимодействии живых организмов с внешней средой. [c.278]

Приведенные структуры только примеры. Число белков, химическое строение которых полностью установлено, растет с каждым годом и достигает ныне нескольких сотен. [c.343]

Число белков, химическое строение которых полностью рас-шифровано растет с каждым годом. При сопоставлении полученных результатов обнаружились два чрезвычайно интересных факта прежде всего оказалось, что хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, однако все же существуют четкие видовые отличия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи, совершенно тождествен, в то время как в инсулине лошади одна из 51 аминокислот заменена на другую. С другой стороны выяснилось, что носителем биологической активности может быть не вся белковая молекула, а определенная часть ее. Так, в растительном ферменте — папаине, построенном из 180 аминокислотных остатков, можно [c.335]

Наивысшей ступенью химизации пищевого производства будет химический синтез белковых препаратов. Теперь уже разрабатываются методы органического синтеза ряда аминокислот, определенный набор которых может частично заменить собственно белковые препараты. Твердо установлено, что добавка аминокислот в пищу человека повышает усвояемость растительных белков. Химический синтез некоторых сложных белков — полипептидов, содержащих десятки и сотни аминокислотных остатков, удалось осуществить пока лишь в лабораторных условиях. Кроме того, разрабатываются химические методы извлечения белков и сахаров из трав, овощных и древесных отходов, водорослей. [c.12]

Аминокислоты получают, гидролизуя белки, химическим или биологическим синтезом. Отдельные микроорганизмы при выра- [c.19]

Таким образом, различное искажение структуры двух металлокомплексов, участвующих в равновесии, комплементарные различия двух конформаций белка и изменение энергии сольватации — все эти факторы играют определенную роль в механизме регуляции белком химического равновесия, в котором участвует комплекс металла. Иными словами, для каждого белка надо рассматривать кооперативные изменения конфигурации, затрагивающие как ион металла и его ближайшее окружение, так и весь белок. То же самое, очевидно, можно сказать и о других равновесиях и других металлопротеинах. [c.174]

Число белков, химическое строение которых полностью расшифровано, растет с каждым годом. При сопоставлении полученных результатов обнаружились два чрезвычайно интересных [c.405]

Наиболее типичными природными высокомолекулярными веществами являются натуральный каучук и гуттаперча, макромолекулы которых построены из остатков изопрена, различные полисахариды (целлюлоза, крахмал и др.) и белки. Химическое строение натурального каучука (полиизопрен), целлюлозы, [c.37]

Поскольку антитела являются белками специфической структуры, обладающими иммунологическими свойствами, то тем самым ограничивается круг изотопов, которые могут быть введены в них в терапевтической дозе. Методы биосинтеза для этой цели непригодны из-за низкой удельной активности получаемых препаратов белка. Химическими методами в белок могут быть введены Н, 5, Р, I и, по-видимому, А . [c.513]

Белки и пептиды — биополимеры а-аминокислот. Синтез а-аминокислот. О- и -Ряды а-аминокислот, их роль в построении молекулы белка. Химические свойства аминокислот. Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелатные соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная и третичная структуры белка. [c.191]

Биохимии нуклеиновых кислот, их биосинтезу, регуляции синтеза белков, химическим основам наследственности, строению вирусов и фагов и многим другим проблемам молекулярной биологии посвящено большое число хороших обзоров, издан ряд прекрасных книг отечественных и зарубежных ученых. [c.5]

Заметим также, что получение простейших белков химическими и физико-химическими методами не представляет особых принципиальных или практических трудностей. Однако при этом они могут легко соединяться пептидными связями в произвольной последовательности. Между тем при развитии данной клетки должны образоваться белки определенного типа, характеризующиеся определенной последовательностью аминокислот и определенными сопутствующими группами Л1,-. Одна из важнейших функций молекул [c.286]

В заключение мы приведем структурные формулы 4 белков, химическое исследование которых доведено до конца (рис. 3, 4, 5, 6). Структурные формулы еще 4 белков будут выяснены, по-видимому, в течение года (цитохром С, миоглобин, гемоглобин, химотрип- син). [c.32]

Поскольку микросомы так малы, что их с трудом можно рассмотреть даже в электронный микроскоп, строение нх изучено плохо. По всей вероятности, оии представляют собой пузырек, окруженный мембраной и утыканный очень. маленькими частичками величиной 100—150 ангстрем, состоящими из нуклеиновой кислоты и белка. Химический состав микросом сравнительно прост. Они содержат жироподобные венгества, белки н рибонуклеиновую кислоту (РНК). [c.160]

Само собой разумеется, что эти четы )е фактора очень важны для. химических, физических и биологических свойств белков. Химические и физические свойства их определяют и технологические возможности. [c.343]

В начале XIX столетия ввиду потребности в красителях для текстильной промышленности, органическая химия переживала очень плодотворный период. Оказалось, что некоторые из этих красителей также способны окрашивать биологические ткани. К удивлению исследователей, некоторые из этих красителей обладали определенным сродством к специфическим компонентам клетки - ядру или митохондриям, окрашивая их внутренние структуры и делая их доступными для изучения под микроскопом. В настоящее время известен широкий набор органических красителей. Многие из них обладают весьма колоритными названиями малахитовый зеленый, судам черный, кумасси голубой каждый краситель характеризуется сродством к определенным субклеточным компонентам. Папример, краситель гематоксилин имеет сродство к отрицательно заряженным молекулам и поэтому выявляет распределение в клетках ДНК и кислых белков. Химическая природа специфичности многих красителей до сих пор неизвестна. [c.176]

Химия высокомолекулярных соединений является одной из наиболее быстро развивающихся отраслей науки. Начав существовать как самостоятельный раздел химической науки в 30-х годах нашего столетня, она достигла в настоящее время высокого уровня развития. Крупнейшие отрасли промышленности резиновая, пластических масс, химических волокон, пленок, лаков и клеев, электроизоляционных материалов, бумажная и т. д. — полностью основаны на переработке высокомолекулярных материалов. Можно без преувеличения сказать, что в настоящее время высокомолекулярные материалы применяются почти во всех отраслях народного хозяйства. В связи с этим все более возрастает число специалистов, соприкасающихся в своей деятельности с химией и технологией высокомолекулярных соединений, и знание ост ов химии высокомолекулярных соединений для каждого химика или химнка-тех-нолога становится столь же необходимым, как и знание общей, органической, физической и коллоидной химии. Поэтому возникает острая потребность в руководстве, в котором были бы изложены важнейшие общие положения химии высокомолекулярных соединений и которое явилось бы фундаментом для дальнейшего изучения различных отраслей этой науки (химии целлюлозы, белка, химической технологии пластических масс, каучука и резины, химических волокон и т. д.). [c.6]

Полимеры, содержащие азот [13]. Белки. Химические свойства белков определяются природой амидной связи и функциональными группами (карбоксильной, гидроксильной, аминной, дисульфидной), входящими в состав радикалов К аминокислот. Под действием кислот, щелочей и ферментов белки гидролизуются, распадаясь на аминокислоты. Белки можно ацилировать и алкилировать. Широко используется в промышленности процесс дубления белков, в результате которого они теряют растворимость. Процесс дубления сводится к взаимодействию бифункциональных соединений, например формальдегида, с молеку- [c.259]

Обмен веществ, структура и функция каждой клетки в решающей степени определяются белками. Химические реакции в клетке, которые in vitro протекали бы исключительно медленно, ускоряются особыми каталитическими белками, ферментами, в сотни тысяч раз. Само собой разумеется, что при этом подвергается влиянию не состояние равновесия реакции, а скорость его наступления. Другие белки выполняют внешние или внутренние защитные функции. [c.340]

В высших растениях, особенно среди представителей семейств крестоцветных, резедовых, ирисовых и тыквенных, найдены четыре л-карбоксизамещенные ароматические аминокислоты (30) — (33) [23—24]. Эти кислоты входят в большую группу аминокислот, обнаруженных в высших растениях, и обычно не встречаются в составе белков. Химические свойства и биогенез этих аминокислот широко изучались, и пути нх биосинтеза в общих чертах представлены на схеме (14). Согласно предложенной схеме, изохоризмовая кислота (28), образующаяся из хоризмовой кислоты (9), перегруппировывается в соединение (29) по реакции, которая формально аналогична орто-кляйзеновской перегруппировке, катализируемой хоризматмутазой [25]. Аминокислоты (30) и (31) затем образуются из (29) подобно тому, как .-фенилаланин (10) и .-тирозин [c.695]

Наиболее типичными природными высокомолекулярными веще ствами являются натуральный каучук и гуттаперча, макромоле кулы которых построены из остатков изопрена, различные пол и сдхариды (целлюлоза, крахмал и др.) и белки, Химическое строс ние натураль ого каучука (полиизопрен), целлюлозы, крахмала I йх производных хорошо известно, Формулы этнх соединений прм ведецы на стр. 26—31. [c.36]

Орнитин И аргинин. Орнитин, а.,8-диаминовалериановая кислота как таковая не является составной частью белков она входит в состав последних только как аргинин — Ь-гуанидино-а.-аминовалериановая кислота. Однако нри гидролизе белков химическими методами выделяется орнитин, образующийся из аргинина [c.403]

Однако значение углеводов далеко не исчерпывается их ролью как главных веществ при создании органических соединений в процессе фотосинтеза, как важных пищевых веществ и сырья для многих видов промышленности. Как было показано в последние годы, передача наследственных признаков, а также биосинтез белка — химической основы г изни — происходят при участии так называемых нуклеиновых кислот (см. том II). Структурными компонентами последних являются мононуклеотиды — производные углеводов. Лабильность углеводных компонентов как раз и создает большие трудности при выделении и синтезе нуклеотидов. [c.622]

О белке, химически связанном с крахмалом. В 1976 г. Люндтке [68] обнаружил, что остаток после ацетилирования картофельного, ку- [c.136]

Полимеры, содержащие азот. Белки. Химические свойства белков определяются природой амидной связи и функциональными группами (карбоксильной, гидроксильной, аминной, дисульфидной), входящими в состав радикалов К аминокислот. Под действием кис- [c.342]

Хорошо известно, что молекулы белка построены из аминокислот. Спрашивается являются ли белки химически индивидуальными веществами, состоящими из математически идентичных молекул, или же это сложные смеси полимеров, в которых выдерживается только средний состав и наблюдаются статистические флюктуации между макромолекулами Вопрос этот не праздный и весьма важный. Мы знаем, что белки — высокомолекулярные соединения, состоящие из многих сотен, а то и тысяч аминокислотных звеньев. В случае обычных линейных полимеров мы всегда имеем дело со статистическими ансамблями макромолекул. Понятие молекулярного веса у полимеров чисто статистическое. Правильнее говорить о функции распределения по молекулярным весам и о разных статистических средних молекулярных весах (среднечисленном, средневесовом и т. п.). Даже химическое строение макромолекул не вполне идентично. Так, например, существуют разветвления полимерных цепей, или альтернативные способы присоединения мономерных единиц, и распределяются они по законам теории вероятностей. О белках можно было думать, что и этим веществам присуща такая же статистическая природа. А экспериментальные методы выделения [c.9]

Цистрон i называется, как уже упоминалось, геном-регулятором. У всех ферментов, которые подвергались изучению, обнаружены гены-регуляторы. Следовательно, механизм образования ренрессора для синтеза каждого белка — явление общее. Положение гена-регулятора на хромосоме далеко не во всех случаях так же близко от структурного гена, как в случае галактозидазы. Именно потому, что ген-регулятор зачастую находится далеко от структурного гена, управляющего синтезом фермента, мы с логической необходимостью должны признать существование некоторого химического вещества — ренрессора, способного диффундировать в цитоплазме и передавать приказы , в частности тормозить или захшрать синтез данного белка. Химическая природа ренрессора пока неизвестна. [c.490]

По нашему мнению, прочность этой связи зависит от количества пестицидов, содержащихся в обезжиренном молоке. При содержании их в количествах, превышающих 0,03—0,05 мг/кг обезжиренного молока, часть пестицидов удерживается казеином уже механически. Если концентрация пестицидов в обезжиренном молоке меньше этой величины, все количество их связано с белком химически. При получении обезжиренного творога в нем остается 3—4% малополярных пестицидов, содержавшихся в исходном цельном молоке, и примерно такое же количество их связано с казеином молока. 20—30% пестицидов обезжиренного молока отделяется в обезжиренную сыворотку, что по отношению к цельному молоку составляет 1,5—2%. Видимо, такая же часть линдана, ТХМ-3, ДДЭ, ДДД и ДДТ находится в молоке в растворенном состоянии. [c.328]

В структуре любого углевод-белкового комплекса представлены две части углеводная и белковая. Удельный вес каждой из них зависит от характера углевод-белкового комплекса. Так, в пол-исахарид-бел ковых комплексах больший удельный вес приходится на углеводную часть и соединение проявляет свойства, присущие углеводам. Напротив, в гликопротеинах выше вклад белковой части и для них характерны реакции, свойственные белкам. Химическое строение как углеводных, так и белковых компонентов комплексов и способы соединения компонентов в молекуле комплекса весьма разнообразны. [c.9]

Многочисленные литературные данные по ассоциации идентичных белковых молекул недавно были обсуждены Рейтелем [971]. Это явление можно проиллюстрировать на примере поведения инсулина — белка, химическое строение которого выяснено полностью и истинный молекулярный вес которого, по имеющимся сведениям, составляет 5733. Однако определение молекулярного веса в большинстве случаев дает значение 12 ООО или даже намного выше [972—974]. Димерная форма инсулина диссоциирует только в среде растворителя, который разрушает третичную структуру белка, например в водном солянокислом гуанидине или в смешанных органических растворителях [975, 976]. Так как две молекулы инсулина, связанные осью вращения, образуют повторяющееся звено в кристаллах инсулина, то, по-видимому, разумно предположить, что устойчивая в растворе димерная форма имеет подобную геометрию [977]. [c.336]

Как мономерный, так и агрегированный хлорофилл связан с белком. Химическая природа этой связи не выяснена. Полагают, что хлорофилл связан с кислыми группами белка (зеин, глиадин) остаточными валентностями пиррольных атомов азота. Считается вероятной также связь содержащегося в хлорофилле атома магния с основными группами белка (гистидин). Связь с липоид-ной частью липопротеидного комплекса может осуществляться посредством входящего в состав хлорофилла фитола. [c.128]

Действие желудочного сока на белки можно наблюдать как при переваривании белков пищи в желудке, так и в опытах in vitro, когда к желудочному соку в пробирке прибавляются белки. Кусочек мяса под влиянием прибаеленного к нему желудочного сока постепенно растворяется в нем благодаря расщеплению входящих в его состав белков. Химический анализ показывает, что в этом случае из белков образуются главным образом полипептиды. Подобным образом действует желудочный сок на различные белки. [c.336]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология