Глициния содержание аланина и глицин

Разделяют посредством БХ аминокислоты и пептиды преимущественно в виде водных растворов иногда целесообразно заменить воду на н-пропанол. Чтобы разделение было полным, в некоторых случаях, как установлено, следует помимо однократного элюирования провести еще и многократное элюирование (рис. 3.24). Полезно хроматографировать исследуемые пробы параллельно со смесью аминокислот известного состава. В лабораторных работах автора применялась стандартная смесь А, содержащая цистеиновую кислоту, лизин, аргинин, серин, глутаминовую кислоту, аланин, тирозин, метионин, фенилаланин, лейцин, а также стандартная смесь Б, в состав которой входили цистеиновая кислота, гистидин, аспарагиновая кислота, глицин, треонин, аланин, пролин, валин, изолейцин. В 10 мкл смеси находилось около 0,025 мкмоль каждой из перечисленных аминокислот. Хроматографирование неизвестной пробы вместе с такой стандартной смесью позволяет приближенно оценить содержание аминокислот или пептида в пробе. [c.122]

Шоффиниельс и его сотрудники, кратковременное повышение внутриклеточных концентраций ионов (отражающее соответствующий сдвиг в крови) должно, по-видимому, активировать ГДГ и тем самым приводить к повышению содержания свободной глутаминовой кислоты в клетке, а также содержания аланина, глицина и пролина. Таким образом, в клетке происходит передача ряда высокоспецифическпх регуляторных сообщений (рис. 44). [c.138]

Видоизменение описанного метода состоит в применении соответствующего меченого реактива, образующего такое соединение с анализируемым веществом, которое может быть целиком изолировано [279]. Например, с помощью р-иодфенил-сульфонилхлорида, меченого радиоактивным иодом было определено содержание аланина, глицина и ггролина [c.301]

Видоизменение описанных методов состоит в применении соответствующего меченого реактива, образующего такое соединение с анализируемым веществом, которое может быть целиком изолировано [1053]. Например, с помощью р-иодфенилсульфонилхлорида, меченного радиоактивным иодом Л1 ,было определено содержание аланина, глицина и пролина в 1 мг гидролизата протеина. После прибавления реактива аминокислоты выделялись путем ряда операций, и их активность измерялась счетчиком. Этот способ имеет то существенное преимущество, что он не требует синтеза меченой разновидности определяемого соединения, который не всегда возможен. Другое его преимущество в том, что один и тот же меченый реактив может быть применен для анализа ряда веществ. [c.447]

При необходимости можно провести количественное определение некоторых аминокислот в исследуемом образце, например аланина и глицина, которые хорошо отделяются от других аминокислот. Для количественного определения аланина и глицина на электрофореграмму, помимо исследуемого образца, наносят разные количества этих амино-кислот- свидетелей (20—140 нмоль). После окончания электрофореза, прокрашивания и фиксации вырезают пятна соответствующих аминокислот и обрабатывают их так, как описано на с. 132. Колориметри-рование проводят при 500 нм и строят график зависимости оптической плотности от количества внесенной аминокислоты. Используя полученный график, определяют содержание глицина и аланина в исследуемом образце. [c.139]

Р-Структура может образоваться только при наличии в составе полипептида соответствующих аминокислот, расположенных в определенной последовательности. Необходимо, в частности, чтобы К-группы аминокислотных остатков имели сравнительно небольшие размеры. Так, в фиброине шелка и других р-керати-нах, например в белке паутины, наблюдается очень высокое содержание глицина и аланина-аминокислот с наименьшими по размеру К-группами. Примечательно, что в фиброине шелка каждой второй аминокислотой является глицин. [c.175]

Процессу всасывания аминокислот в кишечнике посвящен ряд исследований. В опытах на интактных животных было показано, что содержание аминного азота в крови быстро нарастает после приема отдельных аминокислот (например, глутаминовой кислоты, лейцина) [6, 7]. В некоторых исследованиях [8—10] получены данные, согласующиеся с механизмом всасывания путем простой диффузии, однако очевидно, что существует и механизм активного всасывания. Так, было найдено, что всасывание аланина, глицина и валина не пропорционально концентрации этих аминокислот в просвете кишечника [11]. Далее, установлено, что при внесении растворов DL-аминокислот в изолированную петлю тонкого кишечника крысы L-изомеры аминокислот поглощаются со значительно большей скоростью, чем соответствующие D-изомеры [12]. В других опытах с препаратами тонких кишок также было отмечено более быстрое всасывание L-аминокислот по сравнению с их D-изомерами [13—20]. Так, например, после внесения рацемического аланина [c.165]

В процессе кратковременного фотосинтеза С из углекислого газа включается в несколько аминокислот глицин, серин, аланин и аспартат. При несколько более длительном фотосинтезе радиоактивный углерод обнаруживается еще в одной аминокислоте,—глута-мате. Однако есть все основания считать, что эта аминокислота образуется вне хлоропластов в результате постфотосинтетических превращений углерода, связанных с функционированием цикла Кребса. Тем не менее, глутамату придается большое значение в реакциях фотосинтетического образования аминокислот. Дело в том, что глутамат может выступать в роли донора аминогрупп в реакциях переаминирования, приводящих к образованию аспартата, серина, глицина и, быть может, аланина. Это доказывают опыты (Бассем, Кирк, 1963), в которых использовались одновременно радиоактивные изотопы углерода и стабильный изотоп азота Результаты этих опытов представлены на фиг. 114 и фиг. 115. Оказалось что включается быстрее в состав глутамата, чем в аспартат и аланин, а С — наоборот — позже в глутамат. Характер изменения во времени содержания Н в этих аминокислотах позволяет сделать вывод [c.243]

Л. разного нроисхоягдения, обладая биологич. активностью одного и того же характера, отличаются несколько по интенсивности действия, атакже имеют небольшие различия в аминокислотном составе. Л. куриных яиц относится к числу наиболее изученных белков, и все приводимые здесь данные относятся к Л. этого происхождения. Мол. в. ок. 14 800, содержание азота 18,7%. Молекула Л. состоит из одной полипептидной цепи, включающей 127—130 аминокислотных остатков, из них И глицина, 10 аланина, [c.483]

С глубиной резко снижается концентрация аминокислот (рис. 4). Содержание аминокислот, которые биогенным путем образовались в иле на поверхности раздела вода — осадок или около нее, ностененно уменьшается по сравнению с содержанием аминокислот, образованию которых прежде способствовало море (Е. Degens and oth., 1964 г.). Сравнивая средние величины содержания различных аминокислот для верхних 2 ле с аналогичными величинами для нижних 70 м разреза, нетр дно убедиться в том, что орнитин, серин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, лейцины, треонин, глицин и аланин диаг нетически более устойчивы, чем остальные. аминокислоты. [c.164]

Так, например, протамины характеризуются очень высоким содержанием аргинина (до 80%) и полным отсутствием лейцина и глютаминовой кислоты. Для гистонов характерно высокое содержание аргинина и лизица, практически полное отсутствие триптофана и цистина и очень малое содержание других циклических аминокислот — тирозина и фенилаланина. В сывороточном альбумине содержатся равные количества лейцина и изолейцина в фиброине шелка очень много глицина (50%), аланина и серина (примерно по 25%). Очень высокое содержание глицина (до 30%) обнаружено и в коллагене кроме того, это единственный белок, содержащий оксипролин и оксилизин. [c.61]

В динамике накопления отдельных аминокислот у разных видов остролодочников наблюдаются следующие тенденции. Содержание свободных аминокисло 1 снижается от фазы бутонизации к фазе плодоношения. Особенно ярко это проявляется на содержании серина, глицина, глутаминовой кислоты, аланина, пролина, тирозина. Исключение составляет цистин, количество которого возрастает от начальных фаз развития к конечным (см. табл. 5). Рассматривая аминокислоты, входящие в состав белка, следует отметить следующее. Их качественный состав не зависит ни от вида, нн от органа, ни от фазы развития, ни от места произрастания. В условиях Новосибирска, как и в Юго-Восточном Алтае, в белках были обнаружены следующие аминокислоты цистин, гистидин, лизин, аргинин, аспарагиновая кислота, серин, глицин, глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, триптофан, метионин- -валин, фенилаланин, лейцин+изолейцин, что свидетельствует о постоянстве качественного состава аминокислот белка у представителей рода остролодочник. [c.73]

Букет и вкус марочных вин зависят от состава высших спиртов, получаемых в процессе брожения аминокислот сусла. Фенил-этиловый спирт, образующийся из фенилаланина, придает винам нежный аромат, а тирозин вызывает неприятную горечь. Среднее содержание аминного азота в сусле вин высших марок значительно больше, чем у простых столовых вин. Метод хроматографии на бумаге позволяет разделить содержащиеся в винах ами)юкис-лоты и судить о качестве и букете вина. В различных сортах вин обнаружены аланин, глицин, пролин, тирозин, валин, лейцин, фенилаланин, аспарагиновая кислота. Установлена связь букета вина с содержанием в нем тех или иных аминокислот. [c.206]

У белков семян (см. табл. 25) присутствие -больших количеств амидных групп (особенно в глиадине и зеине), повидимому, указывает на важную роль глутамина и аспарагина в азотистом обмене прорастающего семени. Можно предположить, что в начале прорастания ферментативная система, ответственная за выработку этих амидов — аспарагина и глутамина,—либо отсутствует, либо не очень активна. Интересно отметить наблюдавшийся [766] факт понижения проницаемости некоторых клеточных оболочек для двухвалентных ионов по сравнению с проницаемостью для одновалентных амидов. Значительные вариации в составе гистонов печени и тимуса (аланин, глицин, валин, лейцин, изолейцин, треонин и глутаминовая кислота) не позволяют оценить те различия, которые обнаруживаются при сравнении аминокислотного состава этих гистонов с гистоном саркомы. Во многих отношениях гистон саркомы обнаруживает большое сходство с аминокислотным составом нор1мальных гистонов в частности, это справедливо по отношению к содержанию изолейцина в гистоне тимуса теленка и саркомы крысы. Из всех белков (40 или более), сгруппированных в табл. 14—25, только два содержат более 10%, а 32 — меньше чем 5% изолейцина. С другой стороны, в гистонах тимуса и саркомы содержится 20,5 и 17,9% изолейцина соответственно. [c.231]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология