Карбокси аспарагиновая кислота

Например, серин-протеаза гидролизует белок в том месте, где находится фрагмент серина. Пепсин - фермент, действующий в желудке и имеющий максимальную активность при pH 1.0, принадлежит к группе карбокси-протеазы. Ферменты этой группы гидролизуют амидные связи, в которых участвуют карбоксигруппы аспарагиновой кислоты. Трипсин преимущественно катализирует гидролиз пептидных связей, в которых карбоксигруппа входит в состав лизина или аргинина. Химотрипсин избирательно расщеп- [c.522]

При этом обычно отщепляется о-карбоксил, стоящий рядом с а-аминогруппой. Но> в дикарбоновых аминокислотах возможно также отщепление карбоксила, стоящего, не по соседству с а-аминогруппой, а с противоположного конца, как это наблюдается, например, при декарбоксилировании аспарагиновой кислоты некоторыми микробами (С. Р. Мардашев). [c.335]

Из Приведенных примеров видно, что положение изоэлектрической точки колеблется в весьма широком интервале—от явно кислой зоны до явно щелочной. Такие изменения изоэлектрической точки для различных белковых веществ объясняются, во-первых, неодинаковым числом кислых и основных групп в той или иной аминокислоте, что понятно из сравнения аспарагиновой кислоты с лизином, и, во-вторых, тем, что кислые свойства карбоксила превышают основные свойства аминогруппы, и поэтому при одинаковом числе обеих групп в аминокислотах и бел- [c.177]

В некоторых растениях, например, в спарже и многих других, содержится первый амид аспарагиновой кислоты, то есть такой амид, в котором только один карбоксил превратился в амидную функцию [c.320]

Аспарагиновая Р-Карбоксил Уксусная кислота, рН2—3,115° Предпочтительный гидро- 45—85 [c.388]

На основании данных по теплотам ионизации и некоторых других было высказано предположение о том, что основной боровской группой (с pkj) является гистидин, а кислотной группой (с pk ) — карбоксил. Согласно кристаллографическим данным, за ионизацию с pkj могут быть ответственны С-концевой гистидин в /3-цепи и N-концевая аминогруппа в а-цепи. За ионизацию с pk могут быть ответственны С-концевые карбоксилы (и, возможно, внутренний остаток аспарагиновой кислоты). Участие гистидина 3-цепи и С-концевых карбоксильных групп в эффекте Бора было установлено также с помощью химических методов. [c.111]

В ходе функционирования АТФаз этого типа терминальный фосфат АТФ переносится на карбоксил аспарагиновой кислоты активного центра, образуя быстропревращаюшийся фосфофермент ЕР. Вместо фосфата в активном центре с высоким сродством способен связываться ванадат-ион, который является специфическим и высокоэффективным ингибитором АТФаз Р-типа. [c.110]

Иные представления о фотосинтезе развивает Варбург 2. По его мнению, фотосинтез состоит из световой и темновой реакций в первой из них каждая молекула хлорофилла образует одну молекулу кислорода, при темновой же реакции две трети образовавшегося на свету кислорода вступают в обратную реакцию, причем вновь регенерируются исходные вещества. Таким образом, фотосинтез связан с дыханием. По Варбургу, углекислота фиксируется, по крайней мере частично, в виде а-карбоксила глутаминовой (а также аспарагиновой) кислоты, которые тем самым участвуют в связывании и восстановлении СОг. [c.984]

Как отмечалось, а- и 3-глобулиновые фракции белков сыворотки крови содержат липопротеины и гликопротеины. В состав углеводной части гликопротеинов крови входят в основном следующие моносахариды и их производные галактоза, манноза, рамноза, глюкозамин, галактозамин, нейраминовая кислота и ее производные (сиаловые кислоты). Соотношение этих углеводных компонентов в отдельных гликопротеинах сыворотки крови различно. Чаще всего в осуществлении связи между белковой и углеводной частями молекулы гликопротеинов принимают участие аспарагиновая кислота (ее карбоксил) и глюкозамин. Несколько реже встречается связь между гидроксилом треонина или серина и гексозаминами или гексозами. [c.573]

Дикарбоновые аминокислоты, помимо а-декарбоксилирования, могут подвергаться реакции со-декарбоксилирования [285, 2881, т. е. реакции, при которой отщепляется карбоксил, наиболее отдаленный от атома углерода, несз щего аминогруппу. В частности, выше указывалось, что L-аспарагиновая кислота может подвергаться как а-, так и р-декарбоксилнрованию. [c.369]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

Используя в качестве лигандов орто-, мета- и параамипобензой-ную кислоту, можно было получить изомеры, являющиеся таковыми за счет изомерии лиганда. Что касается глютаминовой и аспарагиновой кислот, то удалось получить соединения состава Pt(Gth)2 и Pt(Aspn)2, представляющие собой двухосновные кислоты. В обоих случаях образуются пятичленные циклы, а второй карбоксил сохраняет кислотные свойства. Сравнение кислотных свойств свободньхх глютаминовой и аспарагиновой кислот и соответствующих молекул, координированных при атоме Pt(II), показало, что они почти не отличаются друг от друга (эффект большого расстояния между центральным ионом и отщепляемым протоном карбоксила). [c.517]

Пролин дает монокарбоксиметилпроизводное глутаминовая кислота и фенилаланин частично образуют монопроизводное следы монопроизводного образует аспарагиновая кислота. Гуанидиновая группа не реагирует ход реакции с серином, треонином, цистином и триптофаном не вполне ясен. Лизин образует тетрапроизводное. Из такого пептида, как Ала-Лиз-Ала, может быть выделено е-дикар-боксиметилпроизводное лизина. Тирозин образует два производных, у обоих из них фенольные гидроксильные группы карбокси-метилированы. Цистеин и гистидин также образуют производные по своим специфическим функциональным группам. [c.178]

Активный центр ацетилхолинэстеразы состоит из двух участков ационного (Л), содержащего ионизированный карбоксил аспарагиновой и глутаминовой кислот, и эстеразного (Э), который содержит гидроксил серина. Процесс разрушения ацетилхолина происходит в три стадии I — сорбция ацетилхолина на анионном участке, которая фиксирует молекулу медиатора на поверхности фермента и резко повышает вероятность реакции И — ацетилирование фермента с образованием холина П1 —десорбция холина и водный гидролиз ацетилированного фермента, при этом происходит регенерация фермента и высвобождается уксусная кислота [c.139]

Четвертичные структуры окси- и дезокснгемоглобинов различны можно говорить об окси- (/ -) и дезокси- (Т) конформациях. Повышенная устойчивость (Зезоксы-конфор-мации достигается за счет солевых мостиков а-карбоксил аргинина НС 3 (141) 01 связан с а-аминогруппой ва-лина ил I (1) 02, а его гуанидиниевая группа — с остатком аспарагиновой кислоты Я 9 (126) Ог о-карбоксил гистидина НС 3 (146) Р) взаимодействует с е-аминогруппой лизина С 5 (40) [c.135]

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты. -Карбоксильные группы этих аминокислот при твердофазном синтезе удовлетворительно защищаются бензиловыми эфирами, которые удаляются всеми обычными методами деблокирования функциональных групп боковых радикалов аминокислот. В одной из работ, где было желательно сохранить карбоксил глутаминовой кислоты защищенным даже после отщепления пептида от полимерного носителя [143], глутаминовую кислоту вводили в пептид в виде у-п-нитробензилового эфира N -7 peт-бyтилoк икapбoнилпpoизвoднoгo. Указанный эфир был устойчив к действию бромистого водорода в трифторуксусной кислоте позднее его удаляли восстановлением. Из-за плохой растворимости у- г-бен-зилглутамата синтез этого производного вызвал проблему, решить которую удалось путем разработки нового метода введения грег-бутилоксикарбонильной [c.55]

При ферментативном гидролизе белков получаются наряду со свободными аспарагиновой и глутаминовой кислотами их моноамиды — аспарагин и глутамин, в которых карбоксил, наиболее удаленный от группы NH2, замещен на амидную группу. Эти амиды встречаются в свободном состоянии и в растениях. [c.396]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология