Малонил-кофермент

Биологическая роль этого процесса заключается в активации группы Hj ацетил-КоА путем превращения в более реакционную метиленовую ( Hj) малонил-КоА. Эта реакция катализируется ферментной системой — аце-тил-КоА-карбоксилазой, коферментом которой является биотин (витамин И), активатором — ионы марганца (Мп ). Суммарную реакцию карбоксилирования ацетил-КоА можно записать следующим образом [c.341]

Наиболее подробно изученной ноликетидсинтетазой является мультиферментный комплекс синтетазы жирных кислот (см, разд. 25.1.5). Основа комплекса — ацилпереносящий белок (АПБ), представляющий собой макромолекулярный эквивалент кофермента А (16). Характерный для синтетазы жирных кислот каталитический цикл [141 показан на схеме (3). Следует подчеркнуть, что ее мультиферментный комплекс (Е) содержит два различных тиольных центра один из них (5Н ) принадлех<ит ацилперенося-щему белку, а второй (5Н ) — ферменту, осуществляющему ацилирование малонил-АПБ. [c.418]

В результате реакции с углекислым газом ацетил-КоА превращается в организме в малонил-КоА — тиомалоновый эфир кофермента А. (Это превращение не сводится к простой прямой реакции между ацетил-КоА и углекислым газом и нуждается в присутствии биотина, витамина группы В, иона и фермента, называемого карбоксилазой.) Получив аце-тил-КоА и малонил-КоА, мы можем теперь перейти к следующим стадиям [c.137]

Из ацетилкофермента А и диоксида углерода через малонил-кофермент А. [c.704]

СоА—эпимераза, превращающая D-сте-реоизомеры соответствующих 3-гидрок-сиацил-СоА в L-стереоизомеры. Жирные кислоты с нечетнь(м числом атомов углерода окисляются по тому же основному пути, но при их окислении получается одна молекула пропионил-СоА, которая затем карбоксилируется с образованием метилмалонил-СоА. Последний превращается в сукцинил-СоА в результате очень сложной реакции изомеризации, катализируемой метилмалонил-СоА— мутазой, для действия которой необходим кофермент Bj2. Образующиеся в печени кетоновые тела-ацетоацетат, D-P-гидроксибутират и ацетон-доставляются к другим тканям, превращаются здесь в ацетил-СоА и окисляются через цикл лимонной кислоты. Окисление жирных кислот в печени регулируется скоростью поступления ацильных групп в митохондрии. Специфическая регуляция достигается при помощи малонил-СоА, вызывающего аллостерическое ингибирование карнитин-ацилтрансферазы I. Малонил-СоА-первый промежуточный продукт биосинтеза жирных кислот, протекающего в цитозоле. Когда животное получает пищу, богатую углеводами, окисление жирных кислот подавляется, а их синтез усиливается. [c.568]

Мор [73] выдвинул точку зрения, согласно которой в образовании флавоноидных соединений фоторецептор принимает лишь косвенное участие. Он предположил, что фоторецепторы фитохромного эффекта и фотореакции I вызывают основное метаболическое изменение в клетке , и привел данные по одинаковой светозависимости некоторых фотореакций в сеянцах горчицы, связанных с морфологическим ростом. Основное различие может быть только в более легкой доступности единиц ацетил- (или малонил-)кофермента А для биосинтеза. Эти единицы могут использоваться в качестве субстратов как для синтеза флавоноидов, так и в пластических реакциях. Далее, последовательность фотореакций, изученных при синтезе антоциана, останется неясной до тех пор, пока не будет исследован темновой период. Фотореакцин делают доступными ранние предшественники синтеза флавоноидов за этими реакциями всегда должны следовать темновые реакции, которые необходимы для конечных стадий синтеза. Таким образом, можно считать эти фотореакции косвенными, так как они, по-видимому, не принимают участия в конечных стадиях синтеза флавоноидов. Тем не менее значение фотореакций недооценивать нельзя. Ацетил-(или малонил-)кофермент А может иметь значение для темновой реакции на последних стадиях биосинтеза как источник энергии для хода реакции или как участник реакции связывания. [c.352]

Описанные всесторонние модельные исследования биохимических реакций, катализируемых коферментом В12, позволяют сделать следующие выводы. Во-первых, кофермент В12 внедряется в неактивированную связь С—Н субстрата. В результате адено-зильная группа кофермента теперь несет атом водорода субстрата, а метиленовая группа субстрата (в случае превращения метил-малонил-СоА в сукцинил-СоА) оказывается связанной с кобальтом кофермента В[2 взамен первоначальной связи Со—С в адено-ЗИЛ-В12. Во-вторых, перегруппировка происходит внутри молекулы кофермент-В12-субстрата с образованием кофермент-В,2-продукта. Наконец, происходит реакция, эквивалентная обратной первой реакции, в процессе которой снова образуется аденозил-кобальто-вая связь кофермента В12 и освобождается продукт реакции, несущий один из атомов водорода. [c.393]

НОГО расщепления может превращаться в полуальдегид малоновой кис лоты и в малонил-СоА (рис. 9-6) он может быть также использован ка1 предшественник в биосинтезе пантотеновой кислоты и кофермента г (рис. 14-10), а также в биосинтезе пептидов карнозина ) (р-аланилгисти дина) и его Н -метилпроизводного, ансерина. Высокие концентраци [c.167]

Во второй фазе процесса Ыа-карбоксибиотин (X VI) переносит на промежуточный кофермент двуокись углерода, регенерируя при этом биотин (I). Так, например, ацетил-КоА-карбоксилаза катализирует карбоксилирование ацетил-КоА ( III) в малонил-КоА ( IV). Эта реакция является одной из первых стадий биосинтеза жирных кислот [107—1101. [c.454]

Во-первых, на всем протяжении роста и восстановления углеродной цепи она связана с ацил-переносящим белком, а не с коферментом А. Во-вторых, удлинение углеродной цепи происходит с участием малонил-АСР, на образование которого расходуется одна макроэргическая связь в молекуле АТФ. При окислительной деструкции перенос 3-кетоацильного остатка на SH-rpynny кофермента А происходит непосредственно, без какой-либо реакции, способствующей образованию АТФ. [c.379]

При разработке ацетатной гипотезы биосинтеза фенольных соединений Колли и Бэрч исходили из чисто химических представлений. Б живых же организмах необходима предварительная активация ацетата. Она достигается присоединением карбоксильной группы ацетата к коферменту А с образованием ацетил-кофермента А (ацетил-КоА), который содержит макроэргическую тиоэфирную связь. Ацетил-КоА при участии карбоксилазы аце-тил-кофермепта А в присутствии и АТФ присоединяет СОа с образованием малонил-КоА (Goodwin, 1960). [c.162]

Основным путем превращения пропионовой кислоты в животных тканях служит цепь превращений, идущих через метилмалонил-КоА. Кациро и Очоа [19] тщательно исследовали эту цепь реакций и показали, что сначала происходит зависящее от биотина карбоксипи-рование пропионил-КоА с образованием метил-малонил-КоА. Это соединение затем под действием метилмалонил-КоА-мутазы (ее коферментом служит витамин 6,2) подвергается изомеризации, в результате чего образуется сук-цинил-КоА [c.188]

СН3-СО-К0А + Oj + АТР НООС-СН -СО-КоА + ADP + Р Малонил-КоА Фермент, катализирующий эту реакцию, ацетил-КоА-карбоксилаза, является ре1уляторным в биосинтезе жирных кислот. Он относится к классу лигаз, кофермент — биотин. [c.193]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология