Актин электронная микрофотография

Электронные микрофотографии филамента актина в присутствии молекул миозина показывают, что молекулы миозина прикрепляются к филаменту актина так, что все их хвосты вытягиваются в направлении одного конца филамента. [c.437]

Превращение золя в гель связано с возникновением особой внутренней структуры в этой системе. Частицы коллоидных веществ, соприкасаясь друг с другом, как бы склеиваются и образуют своеобразный каркас, в ячейках которого оказывается включенным значительное количество воды. Наличие этой структуры придает гелю характерные механические (вязкоэластические) свойства. Образование тончайшей сети переплетающихся нитей во многих гелях можно наблюдать при помощи электронного микроскопа, дающего увеличение в 30 000—40 ООО раз. Такую сеть, состоящую из переплетающихся нитей гидрофильного коллоида, можно, в частности, видеть на электронных микрофотографиях мышечных белков. Интересную электронную микрофотографию (рис. 4) дает мышечный белок — актин, биологическое значение и биохимические функции которого рассматриваются в главе Мышечная ткань . [c.16]

Р 1С. 4. Электронная микрофотография глобулярной (а) н фибриллярной (б) формы актина, Ув, 8000, [c.17]

Рис. 4-25. Электронные микрофотографии негативно окрашенных актиновых нитей. Диаметр каждой из этих нитей составляет примерно 8 нм. При тщательном исследовании видно, что актиновые нити состоят из двух спирально закрученных цепей глобулярных молекул актина. (С любезного

На электронных микрофотографиях актиновые филаменты выглядят как однородные нити толщиной около 8 нм (рис. 11-6). Эти нити составляют основу тонких филаментов скелетных мышц, что подтверждается данными электронной микроскопии, рентгеноструктурного анализа и окраски антителами к актину. Однако актин - не единственный компонент тонких филаментов, о чем будет сказано позже (разд. 11.1.12). [c.258]

Каждая молекула актина в составе актинового филамента способна соединяться с одной молекулой 81. Именно в комплексе с 81-фрагментами миозина выявляется полярность актиновых филаментов. На электронных микрофотографиях негативно контрастированных препаратов эти регулярно повторяющиеся комплексы имеют характерный вид (рис. 10-14) каждый 81-фрагмент образует боковой выступ, располагающийся таким образом, что все вместе они создают картину, напоминающую нить с нанизанными на нее наконечниками стрел. Все эти стрелы направлены в одну сторону и выявляют таким образом структурную полярность актиновых филаментов. [c.82]

Л —электронная микрофотография глобулярной формы актина В -элёкт-ронная микрофотография фибриллярной формы актина. Увеличено в 8000 раз. [c.17]

Актин, открытый Штраубом в 1942 г., экстрагируется водой из мышц после извлечения из них миозина 0,6 М раствором КС1 и последующей обработки ацетоном. Этот белок может существовать в двух формах, резко отличающихся гю своим физико-химическим свойствам — глобулярной (Г-актин) и фибриллярной (Ф-актин), тонкое строение которых хорошо видно на электронных микрофотографиях, полученных с помощью электронного микроскопа (см. рис. 4, стр. 17). Считается, что фибриллы полимеризованного актина получаются не путем развертывания (разматывания) глобул Г-актина, а в результате их ассоциации в длинные цепочки. [c.417]

Мышечное сокращение происходит под воздействием двигательного нервного импульса, представляющего собой волну повышенной мембранной проницаемости, распространяющуюся по нервному волокну. Эта волна повышенной проницаемости передается через нерв-но-мышечный синапс на Т-систему саркоплазматической сети и в конечном счете достигает цистерн, содержащих ионы кальция в большой концентрации. В результате значительного повышения проницаемости стенки цистерн (это тоже мембрана ) ионы кальция выходят из цистерн и их концентрация в саркоплазме за очень короткое время (около 3 мс) возрастает примерно в 1000 раз. Ионы кальция, находясь в высокой концентрации, присоединяются к белку тонких нитей - тропонину - и меняют его пространственную форму (конформацию). Изменение конформации тропонина, в свою очередь, приводит к тому, что молекулы тропомиозина смещаются вдоль желобка фибриллярного актина, составляющего основу тонких нитей, и освобождают тот участок актиновых молекул, который предназначен для связывания с миозиновыми головками. В результате этого между миозином и актином (т. е. между толстыми и тонкими нитями) возникает поперечный мостик, расположенный под углом 90°. Поскольку в толстые и тонкие нити входит большое число молекул миозина и актина (около 300 в каждую), то между мышечными нитями образуется довольно большое количество поперечных мостиков, или спаек. На электронной микрофотографии (рис. 15) хорошо видно, что между толстыми и тонкими нитями имеется большое количество поперечно расположенных мостиков. [c.131]

Рис. 11-75. Одна из современных моделей сборки промежуточных филаментов (ПФ). Мономер (А) объединяется с таким же мономером, образуя димер (Б), в котором консервативные а-спиральные участки лежат параллельно, обвиваясь друг около друга. Затем два таких димера укладываются бок о бок, образуя протофиламент длиной 48 нм и толщиной 3 нм, который состоит из четырех полипептидных цепей (В). Такие протофиламенты затем образуют все более крупные структуры, укладываясь с продольным сдвигом (Г и Д). Окончательная структура промежуточного филамента толщиной 10 нм состоит из восьми рядов протофиламентов (32 полипептидных цепей), соединенных в длинный тяж, похожий на канат (Е). Вверху представлена электронная микрофотография такого окончательного филамента. Пеизвестпо. являются ли ПФ полярными структурами, как актин и тубулин, или неполярными, как двойная спираль ДНК (или, что то же самое, лежат ли две скрученные спирали в составе прото филамента в параллельной ориентации или же в антипараллельной. (Микрофотография любезно предоставлена N. Geisler и

В течение последующих более чем двух десятилетий, вплоть до 1990-х годов, предложенное объяснение механизма мышечного сокращения, несмотря на продолжающееся все это время изучение цитоскелета, не претерпело значительного изменения и не смогло обрести доказательной силы. В чем же причины быстрого развития этой области в 1950-1960-е годы, отсутствие заметного прогресса в 1970-1980-е и всплеск достижений в первой половине 1990-х годов Приведенное выше краткое описание основных этапов развития исследований скелетных мышц как будто бы неоспоримо свидетельствует о наличии прямой связи темпа и глубины познания с достижениями в изучении морфологии, точнее, с временем прохождения исследований от внешней формы и строения биосистемы и далее через все уровни ее структурной организации, от вышестоящей, более сложной, к ближайшей нижестоящей, менее сложной. В 1950-1960-е годы имел место прогресс в изучении морфологии - разработаны модель скользящих нитей, молекулярная модель актомиозинового комплекса и схема молекулярного механизма относительного перемещения толстых и тонких филаментов. В 1970-1980-е годы отсутствовал прогресс в изучении морфологии, не было качественного развития представления о работе скелетных мышц. В начале 1990-х годов удалось закристаллизовать О-актин и глобулярную головку миозина и с помощью рентгеноструктурного анализа идентифицировать их атомные трехмерные структуры. Приблизительно в это же время была расшифрована дифракционная картина малоуглового рентгеновского рассеяния актомиозинового комплекса, а также получены его крио-электронные микрофотографии высокого разрешения. Последствиями морфологических достижений явились создание атомно-молекулярной модели мышечного сокращения, определение местоположения и геометрии АТР-связывающего активного центра и области миозина, периодически контактирующей с актином и обусловливающей относительное перемещение нитей, уточнение мест локализации на тонком филаменте тропомиозина и тропонинового комплекса и их роли в реализации и регуляции АТР-зависимого механизма мышечного сокращения. Сказанное выше о связи между знанием строения мышечной системы и пониманием механизма ее действия, т.е. между морфологией различных уровней структурной организации и физиологией мышцы, иллюстрирует схема, приведенная на рис. 1.37. Жирные стрелки указывают направление строго последовательного ступенчатого процесса познания структуры, а противоположно ориентированные тонкие стрелки - процесса познания функтщи биосистемы. [c.133]

Рис. 11-28. Электронная микрофотография фибробласта в культуре (окраска антителами, меченными коллоидным золотом). Видно, что организация белков в стрессовых волокнах напоминает мышечную. Показано расположение двух типов актин-связывающих белков а-актинин (крупные частицы золота) ассоциирован с периодически повторяющимися плотными участками в стрессовых волокнах (в поперечнополосатой мышце а -актинии находится в Z-дисках), тогдакак головки миозина (мелкие частицы золота) видны по обе стороны от полос с а-актинином. Такая организация имеет некоторое сходство с саркомером (сравните с рис. 11-2) и указывает на то, что молекулы миозина здесь собраны в филаменты.

Легкий меромиозин (ЛММ), подобно миозину, образует нити. Однако он не обладает АТР-азной активностью и не связывает актина. На электронных микрофотографиях видно, что ЛММ имеет форму стержня удлиненность структуры обусловливает высокую вязкость растворов ЛММ. Данные определения оптического враш ения показали, что 90% молекулы ЛММ имеет структуру а-сиирали. Это подтверждалось и при анализе дифракции рентгеновских лучей волокна ЛММ дают сильный рефлекс при 5,1 А, характерный для а-сиирализованных суперспиралей. В целом, как было установлено, ЛММ представляет собой двухцепочечный а-спирализованный стержень длиной 850 А. [c.264]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология