Актиновые полярность

Мы начнем эту главу с рассмотрения структур, построенных из актиновых филаментов, - от специализированных миофибрилл мышечного волокна до вездесущего богатого актином кортекса под плазматической мембраной всякой животной клетки. Затем мы перейдем к микротрубочкам, сначала к тем, которые собраны в пучки и ответственны за биение ресничек, а потом к микротрубочкам, пронизывающим всю цитоплазму, контролирующим движение органелл и определяющим полярность клеток. Затем, после обсуждения обширного семейства промежуточных филаментов. придающих клетке прочность на растяжение и формирующих ядерную ламину, мы в заключение рассмотрим функционирование цитоскелета как единой сети, определяющей и координирующей двигательные процессы и форму отдельных клеток и целых тканей. [c.254]

Актиновые филаменты представляют собой плотную спираль, собранную из однотипно ориентированных мономеров актина (рис. 11-7). Они обладают полярностью, т. е. два их конца различны. Эта полярность играет важную роль в осуществлении подвижности клеток и легче всего обнаруживается в ориентированных комплексах, которые каждый [c.258]

Из рисунка 11-12 видно, что миозиновые головки, расположенные по разные стороны от центральной голой области толстого филамента, смотрят в противоположных направлениях. Так как головки должны взаимодействовать с тонкими филаментами в зоне перекрывания, сами тонкие филаменты с одной и с другой стороны саркомера должны иметь противоположную полярность. Это действительно удалось продемонстрировать, присоединяя миозиновые головки к актиновым филаментам. отходящим в обе стороны от изолированных Z-дисков все миозиновые стрелы были направлены прочь от Z-диска. Таким образом, плюс-концы каждого актинового филамента закреплены в Z-диске, а минус-концы направлены в сторону толстых филаментов (рис. 11-15). [c.262]

Рис. 11-32. Биполярные агрегаты молекул немышечного миозина (см. рис. 11-26) вызывают скольжение двух актиновых филаментов противоположной полярности (как и в мышце). Этим способом миозин может вызывать сокращение даже в сети из случайно ориентированных

Почти во всех животных клетках актин и тубулин содержатся в больших количествах, но тубулина в них все же, как правило, меньше. Кроме того, поскольку микротрубочки толще, чем актиновые филаменты, для образования полимера одинаковой длины тубулина требуется примерно в 10 раз больше, чем актина (см. табл. 11-4). Поэтому общая длина актиновых филаментов в клетке но крайней мере в 30 раз больше общей длины микротрубочек. Это отражает фундаментальную разницу в структурной организации и функциях этих двух цитоскелетных полимеров в то время как актиновые филаменты образуют соединенные сшивками сети и небольшие пучки в периферической цитоплазме, микротрубочки обычно существуют в виде отдельных нитей, которые расходятся в стороны через всю цитоплазму из небольшой области вблизи ядра. Микротрубочки образуют систему волокон, но которой могут перемещаться различные пузырьки и другие органеллы, ограниченные мембраной тем самым они влияют на полярность клетки, могут регулировать ее форму и движение и определяют ориентацию плоскости клеточного деления. [c.302]

По-видимому, даже небольшие сдвиги в гомогенном распределении ионов Са вызывают значительные последствия, поскольку быстро усиливаются и распространяются благодаря механизму с обратной связью. Хотя остается непонятным, как осуществляется стабилизация оси зиготы, известно, что для этого процесса требуются как актиновые филаменты. так и клеточная стенка. Вероятно, элементы. цитоскелета участвуют в соединении кальциевых каналов с фибриллами клеточной стенки путем образования на месте будущего базального полюса трансмембранных мостиков. Полагают, что внутриклеточные градиенты Са существуют и во многих других типах растительных клеток, обладающих полярным ростом. Например, [c.434]

Актиновые филаменты-полярные структуры, т.е. два их конца различаются между собой. Структурная полярность актиновых филаментов, которая весьма существенна для их функционирования в двигательном аппарате [c.79]

Каждая молекула актина в составе актинового филамента способна соединяться с одной молекулой 81. Именно в комплексе с 81-фрагментами миозина выявляется полярность актиновых филаментов. На электронных микрофотографиях негативно контрастированных препаратов эти регулярно повторяющиеся комплексы имеют характерный вид (рис. 10-14) каждый 81-фрагмент образует боковой выступ, располагающийся таким образом, что все вместе они создают картину, напоминающую нить с нанизанными на нее наконечниками стрел. Все эти стрелы направлены в одну сторону и выявляют таким образом структурную полярность актиновых филаментов. [c.82]

Актиновые филаменты и микротрубочки обладают структурной полярностью и наращиваются с разных концов с неодинаковой скоростью [17] [c.102]

Рис. 10-53. Полярность актиновых филаментов в микроворсинке (Л) и в мышечном саркомере ( ). В виде стрелок изображены 81-фрагменты миозина. Плюс-концы филаментов расположены у верхушки микроворсинки и в /-диске саркомера.

Полярный актиновый филамент [c.120]

Актин растений известен главным образом своей связью с током цитоплазмы, который создается толстыми актиновыми тяжами, присоединенными к плазматической мембране. Эти тяжи представляют собой пучки микрофиламентов одинаковой полярности у всех филаментов к мембране прикреплен оперенный конец. Каков механизм течения цитоплазмы, точно не известно, но, по-видимому, в нем принимает участие миозин. Возможно, что актин помимо создания цитоплазматического тока выполняет и другие, пока неизвестные функции. [c.70]

Поскольку в исходном экстракте актиновые филаменты, видимо, образуют неупорядоченную трехмерную сеть, возникает вопрос как могут актин и миозин производить согласованные движения Актиновые филаменты, как мы знаем, обладают отчетливой полярностью, и миозиновые головки могут связываться с ними и скользить вдоль них только при правильной ориентации относительно этой полярности, Небольшие биполярные комплексы молекул немышечного миозина (см рис. 11-26) могли бы до некоторой степени упорядочивать актиновые филаменты в растворе, просто подтягивая одну их группу относительно [c.276]

Актиновые филаменты ("цитокости"), чаще группирующиеся в форме тонких пучков, составлены из глобулярных белков Такие глобулы имеют полярный и боковой сайты связывания, благодаря которым они растут в длину в виде двойной цепи В желобке двухспирального филамента актина располагается тонкая белковая нить тропонина (рис 40), образующего вместе с миозином тропомиозин (от греч tropos — поворачивать, mis — мышца) [c.122]

Наши сведения о структуре миозина растений пока довольно скудны, однако пучки актиновых филаментов найдены в самых разных растительных клетках, в том числе и в тех, что формируют волоски. Тот факт, что в большинстве клеток высших растений цитоплазма может двигаться во многих направлениях (в отличие от однонаправленного тока, характерного для гигантских клеток водорослей), позволяет думать, что соседние пучки актиновых филаментов здесь могут иметь противоположную полярность. [c.195]

Спиральное расположение связанных головок, повернутых в одном направлении, создает картину цепочки из наконечников стрел, выявляющую полярность актинового филамента. Конец, к которому обращены острия, называют минус-концом, а другой конец - плюс-концом, так как полимеризация актина на этих концах ршет с различной скоростью (см. рис. 11-40). С любезного разрешения R. raig.) [c.262]

Каждая молекула актина в составе актинового филамента способна связать одну миозиновую головку. Образующиеся при этом комплексы выдают структурную полярность актиновых филаментов в электронном микроскопе негативно контрастированные препараты гаких филаментов имеют весьма характерный вид каждая миозиновая головка образует боковой выступ, и все множество этих выступов создает впечатление, что на филамент нанизаны наконечники стрел (рис. 11-14) Поскольку миозиновые головки присоединяются к каждой субъединице актина в одинаковой ориентации, такая картина означает, что все актиновые молекулы гоже ориентированы вдоль оси филамента в одном направлении. Таким образом, два конца актинового филамента структурно различаются. Их назвали соответственно минус-концом (или заостренным концом, т. е. тем. к которому направлены острия стрел) и плюс-концом (или оперенным концом, к которому обрашены хвосты стрел). Термины плюс и минус связаны с тем фактом, что разные концы актинового филамента in vitro растут с различной скоростью (разд. 11.20.9). [c.262]

В ходе сборки микротрубочек молекулы тубулина образуют линейные прото филаменты, в которых а -тубулин одного димера контактирует с Р-тубулином следующего. Целая микротрубочка содержит 13 таких протофиламентов, уложенных параллельно бок о бок вокруг центральной области, которая на электронных микрофотографиях кажется пустой (рис. 11-52). Так как все прото филаменты уложены параллельно и имеют одинаковую ориентацию, микротрубочки, подобно актиновым филаментам, являются полярными структурами, > которых есть плюс-концы, растущие быстро, и минус-концы, растущие медленно (см. схему 11-2). Плюс-концы микротрубочек находятся на кончике реснички. [c.294]

Мы уже говорили о том, что микротрубочки обладают полярностью мономеры тубулина в них определенным образом ориентированы. Как и в случае актиновых филаментов, структурная полярность микротрубочек обусловливает различия между их двумя концами, важные для нонимания того, как образуются микротрубочки в клетках. Если растворенному тубулину дать возможность некоторое время полимеризовать-ся на фрагментах аксонемы, а затем исследовать в электронном микроскопе то, что получилось, будет видно, что одни концы микротрубочек удлиняются втрое быстрей других. Быстро растущие концы были названы плюс-концами, а медленно растущие -минус-концами. [c.303]

Актиновые филаменты, микротрубочки, промежуточные филаменты и связанные с ними белки способны к самопроизвольной сборке в сложную сеть белковых нитей, структурирующих цитоплазму. Цитоскелет играет ведущую роль в определении формы и полярности клеток, а также в их подвижности. Когда. животная клетка движется, пучок актиновых филаментов периодически выталкивает наружу ламеллоподии и микрошипы на одной из сторон клетки (переднем крае) и растягивает клеточный кортекс, поляризуя клетку, что помогает ей продвигаться вперед. Эта полярность поодерживается с помощью микротрубочек или актиновых филаментов, которые направляют поток материала плазматической мембраны к переднему краю клетки. [c.332]

Микрофиламенты плотно упакованы в виде петлистой сети, располагающейся под ведущим краем или бахромой подвижной клетки (рис. 56.11). Актиновые микрофиламенты обнаруживаются во всех клеточных микроотростках, таких, как филоподии и микроворсинки. Например, микроворсинки клеток слизистой кишечника содержат 20—30 актиновых микрофиламентов, расположенных продольно, как показано на рис. 56.12. Эти микрофиламенты, декорированные миозиновым фрагментом 8-1, проявляют однородную полярность (рис. 56.12). В основании микроворсинок находятся миозиновые филаменты, способные втягиваться вместе с актиновымн [c.342]

Рис. 10-14. Электронная микрофотография актиновых филаментов с присоединившимися к ним S1-фрагментами миозина. Спиральное расположение S1-фрагментов, имеющих одинаковый наклон к оси филамента, делает последний похожим на цепочку, составленную из наконечников стрел. Эти стрелки выявляют полярность актиновых филаментов. (С любезного разрещения R. raig.)

Наличие у актиновых филаментов стрз ктурной полярности позволяет сделать одно предсказание относительно ориентации тонких филаментов в сар-комере. Как уже говорилось, многочисленные миозиновые головки (каждая из которых представляет собой 81 -фрагмент) располагаются по обе стороны от срединного голого участка толстого филамента (т.е. по краям А-дисков) и смотрят в противоположные стороны. Поскольку участки толстых филаментов, покрытые миозиновыми головками, должны взаимодействовать с тонкими филаментами в зоне перекрывания с ними, логично предположить, что тонкие филаменты на обеих сторонах саркомера тоже имеют противоположную полярность. Это предсказание легко проверить, если взять препарат, состоящий из изолированных 2-дисков с прикрепленными к ним актиновыми филаментами, и привести его в соприкосновение с 81-фрагментами. Когда это [c.82]

Микротрубочки эукариотических ресничек и жгутиков связаны в единый пучок (аксонему) специализированной клеточной органеллой, называемой базальным тельцем. Эта органелла служит матрицей для организации системы микротрубочек типа 9 + 2 и ответственна за формирование дублетов, которые спонтанно in vitro не образуются. Аксонема дополнительно стабилизируется различными вспомогательными белками. Подобно актиновым филаментам мышц, микротрубочки ресничек и жгутиков способны порождать движение благодаря своей структурной полярности. [c.90]

Актиновые и тубулиновые полимеры обладают структурной полярностью. Это связано с тем, что асимметричные субъединицы расхюлагаются в полимере в определенной ориентации. Структурная полярность полимера как в мышце, так и в ресничке или жгутике необходима для упорядоченного движения. Кроме того, структурное различие между двумя концами полимера имеет важное значение для регуляции его сборки. [c.102]

Для определения полярности актиновых и тубулиновых полимеров используют связывание их со специфическими белками. Например, S1-фрагменты миозина, представляющие собой его головки , присоединяются к актиновому филаменту строго упорядоченно, образуя характерные стрелки , показанные на рис. 10-14. Для микротрубочек не найдено такого удобного маркера, однако недавно выяснилось, что в определенных, не совсем обычных экспериментальных условиях молекулы тубулина могут присоединяться к поверхности уже сформировавшихся микротрубочек, в результате чего образуются искривленные пластинки из протофиламентов, напоминающие в поперечном сечении крючок. Полярность микротрубочки проявляется в том, что этот крючок может загибаться либо по часовой стрелке, либо против часовой стрелки. Оказалось, что микротрубочки в аксонах нервных клеток, в ресничках и около центриолей в митотических и интерфазных клетках имеют одинаковую полярность относительно направления роста. [c.102]

Актиновые филаменты и микротрубочки могут спонтанно образовываться in vitro из актина и тубулина. Полимеризация в обоих случаях протекает сходным образом имеет место начальная лаг-фаза, связанная с формированием ядер полимеризации оба процесса сопровождаются гидролизом нуклеозидтрифосфатов - АТР в случае актина и GTP в случае тубулина. Образующиеся полимеры обладают структурной полярностью и растут в двух противоположных направлениях с неодинаковой скоростью. Есть данные о том, что присоединение филаментов к другим клеточным структурам, а также их сборка и деполимеризация могут независимо контролироваться на обоих концах. Гидролиз нуклеозидтрифосфатов, сопровождающий полимеризацию, по крайней мере in vitro может приводить к тредмиллингу , при котором актиновые или тубулиновые мономеры присоединяются к одному из концов филамента или микротрубочки с такой же скоростью, с какой они отщепляются от другого конца. [c.105]

Рис. 10-71. Эта схема поясняет, каким образом биполярные агрегаты молекул немыщечного миозина могут вызывать скольжение двух актиновых филаментов противоположной полярности, подобно тому как это происходит в мышце.

Каким же образом актин и миозин обеспечивают угюрядоченные движения цитоплазмы, если сами актиновые филаменты объединены в трехмерную сеть случайным образом По-видимому, дело здесь (по крайней мере отчасти) в том, что актиновые филаменты обладают четко выраженной структурной полярностью, а миозиновые головки могут присоединяться к актиновому филаменту и перемещаться по нему только при их определенной взаимной ориентации. Маленькие биполярные агрегаты молекул немьшлечного миозина (см. рис. 10-63) могли бы образовывать подобие миниатюрных саркомеров, в которых происходило бы перемещение противоположно направленных актиновых филаментов относительно друг друга (рис. 10-71). [c.120]

Сближение мембран до критического расстояния ( 2 нм,, когда уже произошел непосредственный контакт) приводит к агрегации и латеральной диффузии белков из области контакта, т. е. в зоне слипания контактируют безбелковые липидные домены, бислои мембран (рис. 13). Белки в случае экзоцитоза (см. разд. 3.5) могут удаляться в сторону состыковочного центра (и даже за его пределы) и, кроме того, преформировать пункты удерживания мембран в этом центре. Белки могут удаляться активным путем с затратой энергии, например, при функционировании спектрин-актиновой сети и пассивным способом за счет геометрической асимметрии молекул белка и отличия кривизны мембраны в различных ее участках, а также за счег перемещения полярных белков при электростатическом взаимодействии сблизившихся мембран. [c.86]

Система, создающая потоки в таких клетках, находится между движущимся слоем цитоплазмы и неподвижным монослоем хлоропластов, лежащих под самой плазматической мембраной (рис. 11-33, Б), На электронных микрофотографиях в этой промежуточной области видны большие пучки актиновых филаментов с одинаковой полярностью. Эта полярность такова, что направленное движение вдоль них молекул миозина (от минус-конца к плюс-концу) совпадает с направлением наблюдаемых потоков цитоплазмы. Более того, можно вскрыть гигантскую клетку hhtella так, чтобы обнажились актиновые пучки на поверхности слоя хлоропластов если теперь добавить к препарату шарики латекса, покрытые миозином, то эти шарики в присутствии АТР будут двигаться по актиновой сети, причем движение их окажется очень похожим на перемещение органелл в интактной клетке. Таким образом, весьма вероятно, что цитоплазматические потоки создаются в клетке при участии миозина. [c.277]

НИИ различных клеточных движений. Как мы уже достаточно хорошо знаем, актиновые филаменты обладают полярностью, и важное следствие этой полярности - различная кинетика полимеризации плюс- и минус-концах. Это различие можно обнаружить, если пометить небольшой участок актинового филамента миозиновыми головками, а затем добавить к ним мономеры актина в условиях, благоприятных для полимеризации Зафиксировав через некоторое время растущие актиновые филаменты, можно под электронным микроскопом увидеть, что их плюс-концы выросли гораздо больше, ч ы минус-концы (рис, 11-40). Проведя серию таких экспериментов, можно измерить скорость роста обоих концов филамента при различных концентрациях актиновых мономеров. В среде, соответствующей по ионному составу внутриклеточным условиям, очищенные актиновые филаменты растут на плюс-концах в 5-Ю раз быстрее, чем на минус-концах. По-видимому, ш vivol рост почти всегда происходит на плюс-конце, поэтому, закрепив плюс-конец филамента в определенной ориентации, клетка может предопределить скорость и направление роста ф иламента. [c.284]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология