Аспарагиназа II Аспарагин

Ферменты, катализирующие гидролиз связей С—N в амидах, амидинах и нитрилах, играют важную роль в метаболизме амидов а-аминокислот (напр., аспарагина и глутамина), мочевины и ее производных (напр., барбитуратов), пуринов и пиримидинов и др. К Г. этого подкласса относятся, напр., аспарагиназы и уреаза. [c.561]

Углеродные скелеты аспарагина и аспарагиновой кислоты поступают в конечном счете в цикл лимонной кислоты через оксалоацетат (рис. 19-4). Фермент аспарагиназа катализирует гидролиз аспарагина с образованием аспартата [c.584]

Следует отметить, что ряд ферментов не обладает выраженной стереоспецифичностью. Например, аспарагиназа II из дрожжей гидролизует как В-, так и Б-аспарагин [658]. [c.189]

Амидазы катализируют гидролиз амидов уреаза — мочевину до аммиака, углекислоты и воды аспарагиназа и глютаминаза — аспарагин и глютамин до аммиака и соответствующей аминокислоты. [c.120]

АСПАРАГИНАЗА (L-аспарагин—амидогидролаэа), фермент класса гидролаз. Содержится в дрожжах, бактериях, плесенях, солоде, а также в тканях л нвотных. Катализи- рует гидролиз аспарагина с образованием аспарагиновой к-ты и К Нз. Использ. для лечения лейкозов. [c.57]

L-аспарагиназа, бактериальный гидролизующий фермент, оказалась эффективным лекарственным препаратом при лейкемии при инъици-ровании в кровь она снижает поступление в опухолевые клетки экзогенного аспарагина, необходимого для их быстрого роста [47]. Однако под действием этого фермента поражаются также ткани с низкой активностью аспарагинсинтетазы, что ограничивает клиническое использование аспарагиназы. [c.106]

Исключительно важны с практической точки зрения работы, посвященные направленному транспорту лекарственных веществ. В этом отношении особенно выгодны инкапсулированные ферменты типа искусственной клетки. Так, микрокапсулы, стенки которых представлены оболочкой эритроцита ( тень эритроцита ), а их содержимое заполнено ферментом аспарагиназой, переносятся кровотоком к зонам скопления аспарагина и поэтому применяются для лечения аспарагинзависимых опухолей, в частности саркомы. Колонки, заполненные микрокапсулами с ферментом, используют для диализа в аппарате искусственная почка , которая работает в 100 раз эффективнее обычного аппарата. [c.103]

В последнее время получило признание применение в онкологической клинике ферментов бактериальной природы в качестве лекарственных средств. Широко используется Ь-аспарагиназа (выпускается в промышленных количествах и Ь-глутамин(аспарагин)аза для лечения острых и хронических форм лейкозов и лимфогранулематозов. Более десятка описанных в литературе бактериальных ферментов испытаны в основном на животных с перевивными опухолями или на раковых клетках опухолей человека и животных, выращенных в культуре ткани. Основными постулатами применения ферментов в онкологии являются различия в метаболизме клеток опухолей по сравнению с обменом в нормальной, здоровой, клетке. В частности, современные стратегия и тактика энзимотерапии опухолевых поражений учитывают разную чувствительность нормальных и опухолевых клеток к недостатку (дефициту) незаменимых (так называемых эссенциаль-ных) факторов роста. К таким ростстимулирующим факторам относятся не только пищевые факторы (витамины, незаменимые аминокислоты, макро-и микроэлементы), но и ряд так называемых заменимых веществ, включая заменимые аминокислоты, к недостатку которых опухолевая клетка ока- [c.167]

В ферментотерапии злокачественных новообразований кроме про-теаз и нуклеаз, обеспечиваюших определенный спектр противовоспалительного и канцеростатического действия [72], используют фермент Ь-аспарагиназу, которая катализирует гидролиз незаменимой для роста раковых клеток аминокислоты аспарагина до аспарагиновой кислотьт и аммиака [57]. С дефицитом аспарагина тормозится рост опухолевых клеток и образование метастазов. Ь-Аспарагиназа используется для лечения острого лимфобластного лейкоза. [c.183]

Специфичность действия. Еще в конце XIX и в начале XX столетия было установлено, что способность того или иного фермента катализировать превращение определенного вещества (субстрата) зависит от природы как фермента, так и субстрата. Высокая избирательная способность взаимодействия фермента с компонентами биологической реакции особенно наглядно проявляется при оценке стереохимических превращений. Э. Фишер одним из первых показал высокую стереоспецифичность ряда ферментов и постулировал, что это обусловлено комплементарным присоединением субстрата к ферменту в процессе каталитической реакции. Это особенно ярко проявляется в процессе реакций, характерных для ь- или о-форм субстрата. Например, фермент лак-татдегидрогеназа катализирует превращение только ь-формы молочной кислоты и полностью инертен в отношении ее в-формы. ь-Аспарагиназа, катализирующая реакцию превращения аспарагина, действует только на его Ь-форму [c.60]

При терапии злокачественных новообразований используют бактериальную L-аспарагиназу, превращающую L-аспарагин, необходимый лейкозным клеткам, в L-аспарагиновую кислоту, в результате чего рост опухоли значительно замедляется. Тромболитическими свойствами обладают протеиназы террилитин и стрепто-киназа, имеющие микробное происхождение. [c.63]

Специфичность и точность метода. При помощи этого метдда определяется только /-аспарагиновая кислота -аспарагиновая кислота по этому методу не определяется, и ее присутствие не влияет на определение. Наличие других аминокислот не мешает определению. Благодаря наличию в бактериальном препарате активной аспарагиназы, с большой скоростью дезаминирующей аспарагин в аспарагиновую кислоту, определяется не только /-аспарагиновая кислота, но также и /-аспарагин. [c.385]

Гюильбо и др. [663] исследовали катион-селективные стеклянные электроды Бекман 39047 и 39137 для определения уреазы, глутаминазы, аспарагиназы и оксидаз о- и L-аминокислот. К известному объему трис-буфера (pH 7,0) добавляют определенный объем анализируемого раствора фермента. Индикаторный электрод и электрод сравнения (нас.к.э.) погружают в раствор, после чего потенциал записывается автоматически. Потенциал, соответствующий наименьшей концентрации NH4, можно установить по калибровочной кривой. Большой положительный потенциал указывает на присутствие катионов щелочных металлов, которые воздействуют на электродную функцию. В этом случае в пробу добавляют небольшое количество катионообменной смолы (дауэкс 50 или подобной ей), перемешивают 5 мин, фильтруют и к профильтрованному раствору добавляют определенный объем соответствующего субстрата (мочевина, глутамин, аспарагин, о-пролин или г-тирозин). Потенциал меняется как функция концентрации образовавшихся ионов аммония. Количество имеющегося фермента можно рассчитать из кривой зависимости Д /мин от концентрации фермента. [c.212]

Эффективное противоопухолевое действие проявляют некоторые ферменты. Например, -аспарагиназа обладает антилейкемической активностью. Предполагают, что механизм ее действия связан с нарушением метаболизма аминокислоты аспарагина, необходимой лейкозным клеткам для их развития. [c.47]

Целенаправленное химическое влияние на рост клеток злокачественной опухоли станет возможным где-то в 1980-2000 гг., когда будут созданы новые критерии дифференцирования пораженных клеток от здоровых. В этом направлении уже делаются первые шаги. Оказалось, что лечение можно проводить с помощью фермента аспарагиназы. Здоровые клетки имеют обычную потребность в аспарагине, а определенные раковые клетки — повышенную, которую не могут удовлетворить за счет собственной деятельности. Если каким-либо путем, например с помощью дезаминирующей аспарагиназы, резко понизить уровень аспарагина в организм, то раковые клетки отомрут, в то время как организм в целом пострадает незначительно (за исключением периода беременности). Разумеется, прежде чем вступить на путь селективной химиотерапии и начать ее последовательное внедрение в медицинскую практику, необходимо тщательное изучение физиологических особенностей раковых клеток. В этом плане началось систематическое исследование других ферментов, например ь-глутаминазы и аргиназы, поскольку для роста многих опухолей требуется аминокислота аргинин. Определенные надежды возлагаются на некоторые стероиды и другие вещества гормонального действия. Кроме того, вероятно, для лечения может быть использован и такой фактор, как различие в значениях pH раковых и здоровых клеток, а также может приобрести значение сочетание специфически действующих химических препаратов с радиоактивными изотопами. И наконец, можно надеяться, что новые аспекты выяснения природы рака и борьбы с ним появят- [c.336]

Аспарагиназа и глютаминаза отщепляют амидную группу от аспарагина и от глютамина, например [c.343]

Таким образом, ассимиляция растением аммиака возможна лишь в условиях, обеспечивающих бесперебойный синтез амидов (аспарагина и глютамина), который осуществляется в живой ткани при участии соответствующих ферментов — аспарагиназы и глютаминазы. [c.449]

Аспарагиназа и глютаминаза являются ферментами, катализирующими гидролиз аспарагина и глютамина. Аспарагиназа расщепляет аспарагин на аспарагиновую кислоту и аммиак [c.149]

Аспарагиназа катализирует реакцию гидролитического отщепления амидной группы от> аспарагина [c.183]

Наряду с этим, в тканях животных и растений содержатся ферменты, катализирующие реакции гидролитического отщепления аммиака от глютамина (глютаминаза) и от аспарагина (аспарагиназа). Наибольшей глютаминазной активностью обладает ткань почек, затем ткани головного мозга, печени, мышц. [c.379]

Некоторые ферменты находят применение в медицине как лекарственные препараты. Например, при желудочных заболеваниях, сопровождающихся снижением содержания пепсина в желудочном соке, для улучшения пищеварения назначают препараты пепсина (заместительная терапия). Разные протеолитические ферменты применяются для обработки ран гидролизуя белки разрушенных ьлеток, ферменты способствуют очищению раны и уменьшению воспалительных явлений. Для лечения вирусного конъюнктивита успешно применяют глазные капли, содержащие фермент ДНКазу, он разрушает ДНК вируса и тем самым излечивает болезнь. Аспарагиназу применяют для лечения некоторых форм лейкозов (рак белой крови). Лечение основано на том, что аспарагин (аминокислота, необходимая для синтеза белков) в лейкозных клетках не синтезируется и клетки получают его из плазмы крови. Если ввести в кровь боль- [c.123]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология