Аспарагин гидролиз

Аспарагин Аргинин Серии Аспарагиновая кислота, ЫНз. Продукты гидролиза (дезаминирования) Ьа + рН= 8,6, 70° С [ЮГ [c.310]

АСПАРАГИНАЗА (L-аспарагин—амидогидролаэа), фермент класса гидролаз. Содержится в дрожжах, бактериях, плесенях, солоде, а также в тканях л нвотных. Катализи- рует гидролиз аспарагина с образованием аспарагиновой к-ты и К Нз. Использ. для лечения лейкозов. [c.57]

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Отсутствие рацемизации в процессе дегидратации доказано превращением эфира (20) при обработке 35%-ным бромистым водородом в мягких условиях в оптически чистый тозил-ь-аспарагин. Гидролиз соединения (20) и последующее гидрирование над катализатором Адамса в уксусной кислоте привели к М -тозил-ь- [c.218]

Ш. Укажите, в какой среде следует провести гидролиз аспарагина, чтобы образовалось газообразное неорганическое соединение. [c.260]

Бетаин свеклы практически полностью сосредоточивается в мелассе. Амиды — аспарагин п глутамин, содержащиеся в свекле,— под влиянием щелочи гидролизуются (омыляются) до аммиака п соответствующей аминокислоты. [c.25]

Химотрипсин преимущественно расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот. Кроме того, гидролизу химотрипсином могут быть подвергнуты связи, образованные лейцином, валином, метионином и аспарагином. [c.140]

L-аспарагиназа, бактериальный гидролизующий фермент, оказалась эффективным лекарственным препаратом при лейкемии при инъици-ровании в кровь она снижает поступление в опухолевые клетки экзогенного аспарагина, необходимого для их быстрого роста [47]. Однако под действием этого фермента поражаются также ткани с низкой активностью аспарагинсинтетазы, что ограничивает клиническое использование аспарагиназы. [c.106]

А.-противоопухолевое ср-во. Действие основано на гидролизе внеклеточного L-аспарагина. Клетки опухоли, в отличие от нормальных, не способны к образованию собственного (эндогенного) аспарагина и поэтому погибают. [c.209]

Ферменты, катализирующие гидролиз связей С—N в амидах, амидинах и нитрилах, играют важную роль в метаболизме амидов а-аминокислот (напр., аспарагина и глутамина), мочевины и ее производных (напр., барбитуратов), пуринов и пиримидинов и др. К Г. этого подкласса относятся, напр., аспарагиназы и уреаза. [c.561]

Гидролиз белков ферментами пищеварительного тракта применяет-1СЯ главным образом для Проведения неполного ступенчатого расщепления. Полученный тем или иным способом гидролизат содержит смесь аминокислот и аммиак, образовавшийся в -результате расщепления аспарагина и глутамина и частичного дезаминирования пептидов и аминокислот. После предварительного удаления основной массы кислоты или щелочи гидролизат подвергают фракционному разделению на аминокислоты. В течение первых двух десятилетий текущего столетия аминокислоты разделяли в виде их эфиров, которые подвергали перегонке в вакууме (метод Э. Фишера). Позднее этот метод потерял свое значение из-за сложности выполнения и необходимости применения большого количества белка. В настоящее время благодаря появлению метода газовой хроматографии, применение эфиров аминокислот, возможно, вновь окажется интересным. [c.479]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

В отсутствие влаги а-амидные группы и амидные группы глутамина и аспарагина не отщепляются бромистым водородом в уксусной кислоте [32, 34, 122] в присутствии небольшого количества воды медленно происходит гидролиз [41]. [c.165]

Анализ аминокислотного состава включает полный кислотный гидролиз исследуемого белка или пептида с помощью 5,7 н. соляной кислоты и количественное определение всех аминокислот в гидролизате. Гидролиз образца проводится в запаянных ампулах в вакууме при ПО "С в течение 24 ч. При этом полностью разрушается триптофан и частично серии, треонин, цистин и цистеин. а глутамин и аспарагин превращаются соответственно в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. В то же время пептидные связи, образованные аминокислотными остатками с разветвленной боковой цепью (Val, Не. Leu), из-за стерических препятствий гидролизуются частично. Особенно стабильны связи Val—Val. Ile—Ile, Val—De и Ile—Val. [c.34]

Амидазы катализируют гидролиз амидов уреаза — мочевину до аммиака, углекислоты и воды аспарагиназа и глютаминаза — аспарагин и глютамин до аммиака и соответствующей аминокислоты. [c.120]

С целью имитации ситуации, имеющей место нри гидролизе белков 6 н. НС1 при 110°, когда производят защиту серусодержащих аминокислот от неконтролируемого окисления, вместо цистеина и метионина на рис. 160 фигурируют цистеинсульфокислота и метионин-сульфон — продукты окисления цистеина и метионина надмуравьиной кислотой по этой же причине отсутствуют аспарагин и глютамин [c.482]

Ферментные препараты представлены пока одной Ь-аспа-рагиназой, к-рая катализирует гидролиз аспарагина, в результате чего нек-рые опухолевые клетки не получают аминокислоту, необходимую для синтеза белка в иих. [c.122]

Роль аспарагина и глутамина в растениях заключается в обезвреживании аммиака, образующегося при дезаминировании аминокислот. Накапливающийся в семенах аспарагин используется затем при прорастании для синтеза белков в молодых тканях ростка. Физиологическая роль обоих амидов была у становлена Д. Н. Прянишниковым. Оба амида найдены также в белках. Присутствием этих амидов объясняется образование аммиака во время гидролиза белков. [c.473]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

В гликопротеинах гликозидная связь осуществляется либо за счет гидроксильных групп боковых групп, либо с участием азота аспарагина, хотя известен один пример 5-замещения в белке мочи, из которого был выделен дигалактозилцистеин [14]. Однако во всех случаях углевод теряется при мягком кислотном гидролизе. Лучшим является способ, когда кислотному гидролизу предшествует ферментативное удаление углеводных остатков, так как присутствие последних может приводить к деструкции аминокислот в процессе гидролиза. [c.232]

Обработка белков 6 М НС1 при 110°С в вакууме приводит к гидролизу пептидных связей, но одновременно с этим происходит разложение триптофана, гидролиз аспарагина и глутамина соответственно до аспарагиновой и глутаминовой кислот, а также частичное разложение серина, треонина, цист(е)ина. Пептидные связи между аминокислотами с объемистыми боковыми группами, такими как Пе и Val, более устойчивы к гидролизу. Хорошо известно, что гидролизуя образцы белков в течение 1, 2 и 3 дней, необходимо экстраполировать количество таких аминокислот, как Ser и Thr к нулевому времени, а Пе и Val — к бесконечному. В случае цист(е)ина целесообразно перед гидролизом либо окислить его в цистеиновую кислоту, либо превратить в 5-карбоксиметилци-стеин или 4-пиридилэтилцистеин (см. разд. 23.3.3), так как все эти соединения стабильны. Обычно, в особенности если белок содержит углеводы, образуются продукты осмоления. После гидролиза соляную кислоту лучше удалить, так как она мешает при после дующем разделении аминокислот. [c.259]

Символ Asx обозначает Asp (аспарагиновая кислота) или Asn (аспарагин). Символ Glx обозначает Glu (глутаминовая кислота) или Gin (глутамин) или Ola (4-карбоксиглутаминовая кислота) или Glp (оксопролин), который превращается в глутаминовую кислоту при гидролизе пептидов. [c.311]

Поскольку многие гликопротеины содержат лишь небольшое количество углеводов, для их анализа могут быть использованы протеолитические ферменты (например, проназы) при обработке этими ферментами образуются гликопептиды с небольшим числом аминокислотных остатков, к которым присоединены интактные углеводные звенья. Такие гликопептнды анализируют [188] классическими методами периодатного окисления [189] и метилирования, а также последовательным ферментативным гидролизом (см. разд. 26.3.2.11) для идентификации моносахаридных звеньев, в результате которого получают единственный аминокислотный остаток, связанный с моносахаридным звеном. Установлено, что осуществляются только два типа такой связи 0-гликозидная связь с серином, треонином, гидроксипролином и гидроксилизином, и Л -гликозидная связь с аспарагином. Показано, что в образовании таких связей могут участвовать только пять моносахаридов -арабиноза, D-ксилоза, D-галактоза, 2-ацетамидо-2-дезокси-0-глюкоза и 2-ацетамидо-2-дезокси-0-галактоза. [c.265]

Таким образом, в реакции переноса участвует а-аминогруииа аспарагина, а не амидная груииа, как предполагали раньше в то же время амидная груииа промежуточного соединения а-кетосукцинамовой кислоты в дальнейшем освобождается в процессе гидролиза в виде аммиака. Трансаминирование —обратимый ироцесс, поэтому лимитирующими факторами в синтезе аспарагина (и глутамина) являются ш-амиды оксалоацетата и а-кетоглутаровой кислоты, синтез которых в животных тканях иока не доказан. [c.462]

В ферментотерапии злокачественных новообразований кроме про-теаз и нуклеаз, обеспечиваюших определенный спектр противовоспалительного и канцеростатического действия [72], используют фермент Ь-аспарагиназу, которая катализирует гидролиз незаменимой для роста раковых клеток аминокислоты аспарагина до аспарагиновой кислотьт и аммиака [57]. С дефицитом аспарагина тормозится рост опухолевых клеток и образование метастазов. Ь-Аспарагиназа используется для лечения острого лимфобластного лейкоза. [c.183]

Однако при оценке этих данных следует учитывать, что значительная часть серина, тирозина и аспарагина разлагается в процессе кислотного гидролиза, а триптофан разрушается полностью. По той же причине не следует переоценивать превалирующего значения глутаминовой кислоты, глицина и лейцина, относящихся к группе более стойких аминокислот [15]. Состав аминокислотных смесей несколько изменяется в зависимости от взятых исходных фракциц. [c.73]

Как указывалось ранее, наряду с методами бумажной и ионообменной хроматографии для определения аминокислот из гидролизатов [65, 89, 118, 154, 162] существует ряд других методов, используемых в меньшей степени или находящихся еще в стадии разработки. Применялась также газовая хроматография для разделения этерифицированных аминокислот [9, 87] или продуктов окисления аминокислот [195]. Хотя этот метод очень чувствителен, применение его ограничено, так как некоторые аминокислоты не образуют достаточно летучие производные. Был сделан ряд усовершенствований для улучшения существующих методов. Колориметрический метод определения гистидина улучшен за счет дегазации раствора перед добавлением окрашивающего реагента — диазосульфаниловой кислоты [159]. Аспарагин и глутамин могут быть определены путем этерификации с последующим восстановлением боргидридом лития. После гидролиза эти амиды идентифицируются в виде соответствую1цих кислот, в то время [c.401]

При двухколоночной схеме анализа на 150-сантиметровой колонке нельзя определять аспарагин и глутамин. Содержание этих аминокислот определяют косвенно, по общему количеству амидных групп, а также по приросту аспарагиновой и глутаминовой кислот после кислотного гидролиза пробы. Этого недостатка лишена схема элюирования буферными растворами на основе солей лития [31]. В этом случае получаются более [c.345]

При нагревании с к-тами, щелочами или протеолитич. ферментами Б. гидролизуются с освобождением аминокислот. Полный гидролиз Б. происходит при их кипячении с 6 н. соляной к-той в течение 12—70 ч. При кислотном гидролизе получаются Ь-амииокислоты (рацемизация отсутствует). Триптофан при кислотном гидролизе распадается полностью глутамин и аспарагин превращаются в соответствующие аминокислоты. Для получения триптофана и указанных амидов проводят полный ферментативный гидролиз смесью паиаина, лейцинамипопеитидазы и карбоксипептидазы. [c.127]

При ферментативном гидролизе белков получаются наряду со свободными аспарагиновой и глутаминовой кислотами их моноамиды — аспарагин и глутамин, в которых карбоксил, наиболее удаленный от группы NH2, замещен на амидную группу. Эти амиды встречаются в свободном состоянии и в растениях. [c.396]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология