Аминокислоты аспарагин

Первые аминокислоты — аспарагин и цистин — были открыты в 1806 и 1810 гг. К началу нынешнего столетия было известно уже около 20 аминокислот, главным образом входящих в состав белковых молекул, а к концу сороковых годов нынешнего столетия — около 40 природных аминокислот. Новый период в развитии знаний о природных аминокислотах начался примерно 15 лет назад. За прошедшие годы было открыто свыше 50 новых аминокислот, и, таким образом, сейчас известно свыше 90 природных аминокислот, из которых около 70 содержатся [c.191]

В процессе кислотного гидролиза амиды аминокислот, аспарагин и глютамин, переходят в аспарагиновую и глютаминовую кислоты, освобождая аммиак, образующий хлористый аммоний. [c.39]

Неразличимые по своим обычным физическим и химическим свойствам энантиомеры зачастую резко отличаются друг от друга по физиологическому действию. Так, присутствующий в табаке левовращающий никотин в несколько раз более ядовит, чем правовращающий. Энантиомеры аминокислот имеют различный вкус. Так, природные аминокислоты -аспарагин и -триптофан безвкусны, -лейцин и -тирозин имеют горький вкус, тогда как их неприродные О-изомеры обладают сладким вкусом. [c.416]

Выделяющийся при распаде белков аммиак не накапливается в тканях растения, а используется для образования дикарбоновых аминокислот, аспарагина и глютамина. Аминокислоты служат исходным материалом для биосинтеза множества других азотных соединений. Например, известна обширная группа порфиринов, дающих ряд важных биокатализаторов, группа алкалоидов и т. д. [c.186]

Это двухосновные аминокислоты с кислотным характером содержатся в растительных белках, участвуют в обмене веществ у растений и животных. Интересны неполные амиды этих аминокислот — аспарагин и глутамин [c.376]

В растениях дут не только процессы синтеза, но и распада белковых веществ. При прорастании семени белковые соединения подвергаются гидролизу. В качестве первичных продуктов гидролиза образуются аминокислоты и аспарагин, количество которых в растениях увеличивается. Затем аминокислоты аспарагин отщепляют аммиак, из которого в дальнейшем образуются новые азотсодержащие соединения (рис. 9). [c.83]

Исследования показали, что в описанных условиях полностью окисляется углерод аминокислот —аспарагина и глицина, щавелевой кислоты, KNa виннокислого и гЛюкозы [c.174]

Гликопротеины. Простетическая группа гликопротеинов образована углеводами и их производными и достаточно прочно связана с полипептидной цепью через одну из трех аминокислот аспарагин, серин, треонин. Для гликопротеинов типична ковалентная углевод-пептидная связь. В качестве углевода выступают гетерополисахариды нерегулярного строения (гексозамины, моносахариды и ряд производных кислот). [c.89]

Общие аминокислоты Аспарагин-]- глутамин Серин 4- треонин Фукоза сиаловая кислота Глюкозамин /галактозамин [c.149]

Установлено, что важными составляющими белков являются двадцать три аминокислоты. Названия этих кислот приведены в табл. 14.1 там же указаны формулы характеристических групп К. Некоторые аминокислоты имеют дополнительную карбоксильную группу или дополнительную аминогруппу. Так, имеется двухосновная диаминокислота — цистин, очень близкая к простой аминокислоте цистеину. Четыре из указанных в таблице аминокислот содержат гетероциклические кольца (кольца, состоящие из атомов углерода и одного или нескольких атомов других элементов, в данном случае атомов азота). Две из приведенных аминокислот — аспарагин и глутамин — родственны двум другим — аспарагиновой и глутаминовой кислотам, от которых аспарагин и глутамин отличаются только тем, что имеют вместо дополнительной карбоксильной группы амидную группу [c.385]

Аммиак, хотя и является продуктом биологической фиксации азота, не накапливается в организмах, способных выполнять этот процесс. Если азотфиксирующий организм связан с высщим растением, аммиак может храниться в виде аминокислот аспарагина и глутамина. В других случаях связанный азот в виде аммиака выделяется в окружающую среду, где его могут непосредственно использовать другие организмы, не способные к самостоятельной фиксации азота. Аммиак может быть также подвергнут процессу нитрификации, в котором нитрифицирующие бактерии окисляют его до нитрат-иона (схема 7). [c.403]

При кипячении белков в присутствии сильных кислот и щелочей ковалентные связи между аминокислотами, из которых построены белковые цепи, разрываются. Образующиеся при этом свободные аминокислоты представляют собой сравнительно небольшие молекулы с известной структурой. Первая аминокислота, аспарагин, бьша открыта в 1806 г. Последним из 20 обнаруженных в белках аминокислот оказался треонин, который удалось идентифицировать лишь в 1938 г. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, происходящее иногда от источника, из которого аминокислота бьша впервые вьщелена. Например, аспарагин, как нетрудно догадаться, Bnej bie обнаружили в аспарагусе, а глутаминовую кислоту—в клейковине (по-английски gluten ) пшеницы глицин бьш назван так за его сладкий вкус (от греч. glykos -сладкий). [c.108]

В ферментотерапии злокачественных новообразований кроме про-теаз и нуклеаз, обеспечиваюших определенный спектр противовоспалительного и канцеростатического действия [72], используют фермент Ь-аспарагиназу, которая катализирует гидролиз незаменимой для роста раковых клеток аминокислоты аспарагина до аспарагиновой кислотьт и аммиака [57]. С дефицитом аспарагина тормозится рост опухолевых клеток и образование метастазов. Ь-Аспарагиназа используется для лечения острого лимфобластного лейкоза. [c.183]

Лигазы. Эти ферменты катализируют образование связей С—О, С—5, С—М, С—С. Именно к этой группе относятс5 ферменты, участвующие в превращениях аминокислот (аспарагину синтетаза, глутаминсинтетаза и карбоксилаза) и в удлинени1 углеродной цепи органических соединений. [c.24]

Когда речь идет о наличии у функционально активных биополимеров определенной пространственной структуры, последняя, естественно не представляется абсолютно жесткой. При биологически значимых температурах в результате теплового движения происходят не только поступательное перемещение и вращение незакрепленных молекул биополимера как целого и колебания атомов, но и некоторые повороты вокруг отдельных связей, если они не затрагивают слишком большого числа атомов и атомных групп. Даже если такие повороты происходят на функционально значимы.х участках биополимера, принимающих участие в спеодфическом связывании какого-либо партнера, это может не иметь существенных функциональных последствий. Вращение вокруг четырех связей С—С радикала лейцина СН—СН2 СН(СНз)2, как правило, ие может вывести его за пределы участка, формирующего район узнавания гидрофобной части партнера. Точно так же вращение вокруг связи амидного фрагмента аминокислоты аспарагина не должно драматически повлиять на его тенденцию к образованию водородных связей с соответствующим гидрофильным участком узнаваемой молекулы. Такого рода изменения, являющиеся неотъемлемыми компонентами теплового движения, не рассматриваются как изменения конформации биополимера в целом. [c.114]

НИЯ массы при химических реакциях, установили природу горения и окисления и дали доказательство химической природы веществ, выделяемых из животного и растительного сырья. Начало XIX в. характеризуется лавинообразным нарастанием количества работ по изучению природных веществ, в том числе представляющих интерес для медицины. И не случайно Й. Берцелиус считал, что именно в этот период фактически родилась органическая химия. В первом десятилетии XIX в. Ф. Сертюрнер выделил морфин из опиума, Л. Воклеи и П. Робике получили первую аминокислоту — аспарагин, У. X. Волластон описал цистиновые камни, а М. Шеврель открыл холестерин и разделил все жиры на омыляемые и неомыляе-мые. [c.16]

Важной особенностью корневой системы является ее избирательная способность, т. е. способность растений концентрировать в своем организме необходимые питательные вещества в большем количестве, чем они находятся в питательном растворе. Например, в питательной среде находится соль МН4С1, которая в водном растворе диссоциирует с образованием ионов ЫН4+ и ионов С1 . Азот нужен растениям в несравненно большем количестве, чем хлор. Азот используется для образования аминокислот, аспарагина, белков и других сложАлх органических соединений. В этом процессе он как бы выходит из реак- [c.16]

В качестве источника азота при культивировании на парафинах используются различные органические и неорганические азотсодержащие вещества гидролизаты белка, дрожжевой экстракт, аминокислоты, аспарагин, мочевина, аммиак, аммонийные соли (цитраты, сульфаты, фосфаты и др.). На средах с окисленными формами азота рост углеводородассимилирующих микроорганизмов значительно слабее. [c.254]

Эффективное противоопухолевое действие проявляют некоторые ферменты. Например, -аспарагиназа обладает антилейкемической активностью. Предполагают, что механизм ее действия связан с нарушением метаболизма аминокислоты аспарагина, необходимой лейкозным клеткам для их развития. [c.47]

Некоторые L- или D-оксикарбоновые кислоты (яблочная, молочная, винная) или аминокислоты (аспарагин) титруют противовращающим компонентом. (Часть 2, Физическое титрование , ссылка 3) Уксусную кислоту титруют аммиаком или NaOH. Двухосновные кислоты и их соли титруют ацетатами свинца, ртути или серебра и (только соли) нитратом серебра Отмечается легкость и точность определения по коэффициенту рефракции. Таким способом можно титровать большое число веществ. Уничтожение интервала между каплями дает возможность изменять концентрацию вещества очень медленно и, благодаря этому, легко и точно проводить определения. Могут быть применены специальные установки с циркуляцией раствора в процесссе титрования через рефрактометр при необходимости на этих установках производится фильтрация и центрифугирование Дигитонин с холестерином. Интервал в процессе титрования — одна капля. Крн>-сталлы образуются медленно и их наблюдают в микроскоп. Холестерин кристаллизуется в виде кристаллов с двойным лучепреломлением и их появление наблюдают посредством поляризационного микроскопа [c.56]

Д. Н. Прянишников выдвинул представление о биологическом единстве процессов устранения аммиака в организмах животных и растений. При этом он исходил из некоторых общих черт структуры мочевины и амидов дикарбо-новых аминокислот (аспарагина и глютамииа). Мочевина может рассматри- [c.418]

Наиболее благоприятным источником азота, способствующим ичтенсивному синтезу каротиноидов у мицелиальных грибов, дрожжей и ряда бактерий, служат некоторые аминокислоты (аспарагин, лейцин, глицин и др.). У дрожжей и актиномицетов значительные количества каротиноидов образуются также в присутствии аммонийного азота. Стимулируют синтез каротиноидов из неорганических элементов железо и марганец, калий ингибирует этот процесс. Каротинообразование значительно интенсифицируется у ряда микроорганизмов при добавлении в среду витаминов, в частности тиамина и рибофлавина. Обычно потребность в микроэлементах и витаминах, необходимых для синтеза каро-тиноидов, у микроорганизмов полностью удовлетворяется при введении в среду дрожжевого экстракта. Стимуляторами каротинообразования являются также некоторые поверхностно-актив-ные соединения, среди которых наиболее эффективен твин 40. [c.321]

Научные работы — в обл. аналит. химии. Открыл (1797) в минерале крокоите в виде оксида новый элем.— хром. В минерале берилле обнаружил (1798) также в виде оксида бериллий. Совм. с А. Ф. Фуркруа выяснил (1799) хим. природу мочевины. Совм. с /7. Ж. Робике открыл (1806) первую аминокислоту аспарагин. Внес существенный вклад в развитие анализа минералов мокрым путем . Создал школу химиков, в которую входили ж. Б. Каванту, П. Ж. Пельтье, П. Ж, Робике, Л. Ж. Тенар, М. 9. Шеврель. Опубликовал одно из первых в мире руководств по хим. анализу — Введение в аналитическую химию [c.100]

Л. Воклен и П. Робике открыли первую аминокислоту — аспарагин. [c.543]

Ретикулин, волокнистый белок, был найден в большинстве эмбриональных тканей и в некоторых тканях взрослых особей (селезенке, почках, лимфатических узлах) он состоит из сетки волокон, покрытых аморфным веществом, частично состоящим из углеводов [48]. При обработке ретикулина селезенки пепсином был получен гликопентид [41], который, по-видимо-му, гомогенен по данным электрофореза на колонке. Результаты анализа табл. 2) показали, что в гликопептиде содержится глюкозамин, галактоза и манноза в молярном соотношении 6 1 1 в пептидной части идентифицировано семь аминокислот (аспарагин, глутамин, треонин, лизин, валин, фенилаланин, лейцин). Структура гликопептида, изображенная на рисунке, была предложена Спеллманом [41]. [c.267]

При вырапщвании двух штаммов Н1 (свиньи и BEL) в присутствии антител низкой авидности были выделены антигенные мутанты. Пептидные карты таких мутантов показали различия в положении по крайней мере одного полипептида в сравнении со штаммом дикого типа [68]. При освоении метода моноклональных антител были отобраны антигенные варианты из штаммов PR8 (H1N1) и А/Меш/1/71 (H3N2). Эти варианты должны были иметь только одно или несколько изменений аминокислот. Специфические замены аминокислот наблюдали в субъединицах НА1 у 10 изолятов и не обнаруживали подобных изменений в субъединицах НА2. Четыре независимых варианта, отобранных с тем же моноклональным антителом, имели ту же замену аминокислоты (аспарагин на лизин) [71]. Восемь из 10 вариантов штамма PR8 имели одно изменение пептида. В этих проанализированных слу- [c.115]

Описанная сортировка белков смеси по зонам в соответствии с их электрофоретическими подвижностями практически бесполезна, так как белки двигаются вплотную друг за другом, что не позволяет им надежно разделиться. Однако в исходную белковую смесь можно добавить ионы небелковой природы, которые будут вклиниваться между зонами белков и разделять их друг от друга,— так называемые спейсеры . Они могут быть низкомолекулярными, что позволит далее легко очистить от них белки. Например, при изотахофорезе белков сыворотки крови в нее добавляли следующие аминокислоты аспарагин, глицин и -аланин [8сЬа[ег-Н1е15еп е1 а1., 1980]. Электрофоретические подвижности этих аминокислот не одинаковы, но лежат внутри диапазона подвижностей, характерных для белков сыворотки. При формировании движущейся цепочки зон ионов каждая из аминокислот вклинивается на соответствующее место, раздвинув две соседние белковые зоны. Теперь белки сыворотки разобьются на четыре отделенные друг от друга группы. Число спейсерных добавок можно увеличить, [c.76]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология