Миоглобины тюленя

Исследования Д. Кендрью и М. Перутца позволили сделать весьма интересные предположения о важном и общем значении нерегулярного строения полипептидной цепи в глобулярных белках. Дело в том, что объектами исследования этих ученых, обнару живших такое поразительное сходство, были родственные белки группы гемоглобина, но полученные из совершенно разных, систематически весьма отдаленных видов животных — лошади и кашалота. Это открытие, биологический смысл которого ие ясен до сих пор, было подкреплено результатами исследований еще одного белка, оказавшегося чрезвычайно близким по своей структуре молекуле миоглобина лошади,— миоглобина тюленя [23]. [c.151]

Как уже указывалось, третичная структура обеих пар цепей гемоглобина лошади аналогична структуре миоглобина. Подобную же структуру имеют цепи миоглобина тюленя и гемоглобина быка. Интересно сравнить аминокислотные последовательности этих цепей, обладающих аналогичной третичной структурой. На первый взгляд они не имеют ничего общего, поскольку их аминокислотный состав совершенно различен. Однако анализ показал, что в а- и р-цепях гемоглобина и в молекулах мио-глобинов некоторые аминокислотные остатки занимают идентичное положение в глобуле. Например, в местах изгиба в этих цепях часто находятся остатки пролина, в местах сближения между сегментами спирали — остатки глицина образование водородных связей между сегментами происходит через остатки тирозина с железом гема связан гистидин. В этом и состоит основное сходство трех структур. Последовательность остатков в спиральных участках может быть совсем различной, но для стабилизации этой структуры существенно, чтобы внутри глобулы находились неполярные остатки. [c.268]

СВОЙСТВА а-СПИРАЛЬНЫХ УЧАСТКОВ МИОГЛОБИНА ТЮЛЕНЯ И ЛИЗОЦИМА [c.95]

Рентгеноструктурный анализ миоглобина тюленя показал, что третичная структура этого белка очень близка таковой миоглобина кита. В противоположность этому кристаллические решетки этих миоглобин ов весьма различны, а следовательно, и взаимодействия между молекулами в этих двух кристаллах неодинаковы. Таким образом, маловероятно, чтобы значительные искажения структуры были бы обусловлены кристаллической решеткой. [c.61]

Крупные морские животные, такие, как тюлени и моржи, а также рептилии, ведущие земноводный образ жизни, например аллигаторы и черепахи, могут подолгу оставаться под водой не только потому, что в их организме имеется значительный запас кислорода в виде окси-миоглобина, но еще и благодаря своей способности генерировать АТР за счет расщепления гликогена в процессе гликолиза. [c.609]

Железосодержащим хромопротеидом, близким к гемоглобину, является миоглобин (стр. 45), содержащийся в мышцах. Миоглобин связывает и отдает кислород. Так как его нет в крови, миоглобин не участвует в доставке кислорода к мышцам, а лишь создает в них запас кислорода. Содержа-1ше миоглобина в мышцах морских млекопитающих (дельфинов, тюленей) составляет 3,5—7,5%, что позволяет им находиться продолжительное время под водой. У животных, часто и продолжительно ныряющих, содержание миоглобина в мышцах выше, чем у животных, ныряющих редко и непродолжительно. Функция миоглобина в мышцах дополняет в отношении доставки кислорода к мышцам функцию гемоглобина. [c.526]

Кендрью выбрал миоглобин для проведения рентгеноструктурного анализа в силу многих причин это относительно небольшой белок (17,8 к Да), его легко получить в больших количествах, и он легко кристаллизуется. Кроме того, миоглобин имеет и то достоинство, что он очень сходен с гемоглобином, исследованием которого уже занимался коллега Кендрью Перутц. В работе был использован миоглобин из скелетных мышц кашалота, отличающийся стабильностью и способностью великолепно кристаллизоваться. Скелетные мышцы ныряющих млекопитающих-китов, тюленей, дельфинов-особенно богаты миоглобин ом, который служит для резервирования кислорода, используемого во время ныряния. [c.51]

Предположение о том, что 70% цепи находится в спиральной конформации, подтверждается результатами, полученными методом дейтерообмена. Скоулоди (1959) 01бнаружила при раосмотрбн и двухмерной проекции Фурье единичной ячейки миоглобина тюленя, что, несмотря на совершенно различный аминокислотный состав, миоглобины тюленя и кашалота им еюг чрезвычайную сходную третичную структуру. Перутц (1960) на основании трехмерного анализа гемоглобина пришел к заключению, что каждая из четырех субъединиц этой молекулы структурно сходна с миоглобином. При анализе миоглобина с разрешением в 2 А (этого еще недостаточно для атомного разрешения) группа Кендрью (1961) получила возможность сделать некоторые выводы о последовательности части аминокислот в миоглобине. [c.711]

Вютрих и сотр. [60] сравнили спектры (220 МГц) цианопроизводных миоглобинов тюленя, дельфина и лошади. Они приведены на рис. 14.14 вместе со спектром миоглобина кашалота. Можно видеть, что сигналы всех протонов, имеющих аномальные сдвиги, обусловленные сверхтонким контактным взаимодействием, очень похожи во всех спектрах. Это подтверждает тот факт, что из всех [c.373]

Такое разрешение давало 400 рефлексов. Используя быстро-действуюш,ую электронно-вычислительную машину, Кендрью и его сотрудники смогли интерпретировать карту электронной плотности. Проведенный ими анализ позволил установить структуру молекулы в обш,их чертах, показал, что обширные участки ее имеют форму а-спирали, и позволил продемонстрировать их ориентацию относительно друг друга. Общий вид молекулы, полученный,при таком разрешении, представлен на рис. 10.8, а. Осколки, содержащие гем, анализировались методом электронного спинового резонанса, что позволило также получить данные относительно ориентации этой группы. Скоулоуди занималась изучением миоглобина тюленя. Она получила различные изоморфные производные и обнаружила, что при разрешении 6 А пространственная структура миоглобина тюленя существенно не отличается от миоглобина кашалота, изучавшегося Кендрью и его коллегами. [c.239]

Возможно, что контакты групп —СН2СН2СООН с поверхностными остатками в молекуле миоглобина кашалота обеспечивают значительно более жесткое закрепление одновременно как с проксимальной, так и с дистальной сторон гемовой группы, препятствующее изменению ориентации порфирина. В частности, по этой причине возможно ограничение движения порфирина при изменении состояния окисления и лигандного окружения в миоглобине кашалота. Аналогично объясняется несколько большая вращательная степень свободы порфиринового кольца при соответствующих изменениях спинового состояния в миоглобине тюленя (рис. 11). В этом белке остаток аргинина-45 замещен лизином [149]. При этом укорачивается боковая цепь аминокислоты, предоставляющей аминогруппу для образования водородной связи, и, следовательно, можно ожидать уменьшения прочности связи пропионовой карбоксильной группы с лизином по сравнению со связью с остатком аргинина. [c.62]

Впервые третичная структура была установлена на примере миоглобина кашалота с разрешением 600 пм в работе Кендрью и сотр. [26] в 1959 г. Молекулы белка имеют примерно сферическую форму, полипептидная цепь содержит восемь спиральных сегментов, а железопорфириновый комплекс находится в гидрофобном кармане вблизи поверхности глобулы. Позже практически такая же структура была найдена для миоглобинов тюленя [202], желтоперого тунца [142], для а- и р-цепей гемоглобйнов лошади и человека 127, 152, 172], для мономерных гемоглобйнов морской миноги [c.149]

Мы уже видели, что в гомологичных белках из разных видов, например в ряду цитохромов с, в определенных положениях полипептидных цепей находятся инвариантные, т. е. всегда одни и те же, аминокислотные остатки, тогда как в других положениях аминокислотные остатки могут бьггь разными (см. рис. 6-14). То же справедливо и для миоглобинов, выделенных из разных видов китов, тюленя и некоторых наземных позвоночных. Это уже само по себе является серьезным основанием считать, что все миоглобины произошли от общего предшественника и потому имеют определенное сходство в укладке полипептидных цепей. Но еще более веским подтверждением гипотезы общем происхождении миоглобинов служат результаты рентгеноструктурного анализа миоглобинов некоторых других видов они показали, что по третичной структуре все эти белки сходны с миоглобином кашалота. Сходство третичной структуры различных миоглобинов и гомология их аминокислотньк последовательностей позволяют сделать вывод, что аминокислотная последова- [c.192]

Второй, изученный Кембриджской школой (Кэндрю) объект, — миоглобин — отличается меньшим молекулярньш весом (18 ООО 153 аминокислотных остатка в одной единственной цепи) и потому был раньше изучен до конца. Это так/ке хромопротеид с одной геминовой группой, содержащийся в больших количествах в мышцах животных, проводящих длительное время под водой (кит, тюлень, пингвин). Его функция — запасать дополнительные количества кислорода непосредственно в мышцах животного, лишенного подачи кислорода с кровью во время длительного ныряния. Химическое строение этой молекулы в то время еще не было изу- [c.93]

Миоглобин легче, чем гемоглобин, связывает кислород и транспортирует его к местам использования — митохондриям. Мышцы, поглощая кислород из крови, накапливают его в виде оксимиоглобина. Таким образом миоглобин создает резерв кислорода в мышцах, который используется для усиления окислительных процессов, например при физической работе. У человека и высших животных, обитающих на суше, миоглобин связывает только около 14% кислорода, транспортируемого с кровью, тогда как у животных, живущих в воде (например, у тюленя), миоглобин связывает около 40 % всего кислорода, находящегося в организме животного. [c.246]

Особенно важна роль миоглобина в жизни водных животных. Так, например, сине-черная окраска мышц тюленя зависит от значительного содержания в них пигментов миоглобина. Количество кислорода, связываемого миоглобином, у тюленя составляет почти половину общего количества кислорода в организме. Тюлень может оставаться долго под водой лишь потому, что необходимый ему в это время кислород обеспечивается распадом (диссоциацией) оксимиоглобина. Морские животные — обитатели приливно-отливной зоны — также содержат много миоглобина. Эти животные во время отлива покрывают свою потребность в кислороде за счет оксимиоглобина. [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология