Мышцы молекулярная функция

Миозин и актин являются, по всей вероятности, белками, обеспечивающими сократительную функцию мышц. Тропомиозин представляет собой индивидуальный белок с молекулярным весом 130 ООО или 65 ООО, а миозин — по-видимому, полимер тропомиозина. Актин образует с миозином соединение, играющее, вероятно, существенную роль в сокращении мышц. [c.445]

Проблемы, связанные с молекулярными основами превращений химической энергии АТФ в механическую энергию процессов сокращения и движения, чрезвычайно сложны [3, 15]. Это объясняется тем, что вне живого организма отсутствуют примеры непосредственного превращения химической энергии в механическую. Механическая работа может быть представлена сокращением мышц, а также движениями ресничек и жгутиков у простейших. Большинство клеток содержат сократительные нити (фибриллы), которые осуществляют организацию содержимого клетки, движение и перенос клеточных веществ, процессы клеточного деления и т. д. В качестве примера преобразования энергии АТФ в механическую работу можно привести процессы мышечного сокращения, связанные с использованием энергии АТФ [3, 15, 18], при этом важную функцию выполняют белковые компоненты мышечных клеток — комплекс миозина и актина, названный актомиозином. Актомиозин и его компонент миозин обладают АТФ-азной активностью, т. е. способны гидролизовать концевую фосфатную группу АТФ. Однако АТФ-азную активность актомиозина стимулируют ионы Mg +, а миозина — ионы Са +. Сигналом для сокращения мышц является электрический импульс, приходящий из двигательного нерва через нервномышечное соединение. До получения импульса по обе стороны мембраны (сарколемма) мышечной клетки поддерживается, разность потенциалов (с наружной стороны имеется избыточный положительный заряд). При распространении импульса по мембране разность потенциалов сразу исчезает. Считают, что это является результатом резкого повышения проницаемости мембраны для ионов К+, Na+ и Са2+ при этом направление потоков ионов вызывает разряд трансмембранного потенциала. После этого мембрана вновь возвращается в поляризованное состояние, а ионы Са + входят внутрь саркоплазматической сети мышечной клетки. Подобный перенос ионов Са + осуществляется за счет свободной энергии гидролиза АТФ (АТФ-азный кальциевый насос мембраны). Поставщиками АТФ в мышечных клетках служат как гликолиз, так и дыхание. Однако при нарушении этих процессов мышца (скелетная мышца позвоночных животных) при стимуляции продолжает сокращаться благодаря тому, что в ней содержится богатое энергией вещество — креатинфосфат (см. стр. 416), концентрация которого более чем в 4 раза превышает концентрацию АТФ. В мышце идет реакция [c.430]

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

Биологические функции биометаллов и их координационных соединений с биолигандами, другими словами, роль их в живых организмах давно интенсивно изучаются. И тем не менее на сегодня механизмы биологического действия ионов щелочных и щелочноземельных металлов окончательно не выяснены. Одной из важнейших проблем является распределение Ка+ и К+ между внутриклеточным и внеклеточным пространством. Наблюдается избыток во внеклеточном пространстве, К+ — во внутриклеточном. Эти ионы ответственны за передачу нервных импульсов. Мо2+ изменяет структуру РНК Са + играет особую роль в процессах сокращения и расслабления мышц. Ионы железа, меди н ванадия в биокомплексах присоединяют молекулярный кислород и выполняют, таким образом, функцию накопления, хранения и транспорта молекулярного кислорода, необходимого для реализации многих процессов с выделением энергии, а также для синтеза ряда веществ в организме. [c.568]

Мы рассмотрели несколько биологически важных внутриклеточных структур, имеющих характер частицы и выполняющих определенные более или менее известные функции. Понимание природы этих частиц может послужить выяснению ряда других динамических процессов, происходящих в живой клетке и, следовательно, в тканях. Если взять, к примеру, мышечное сокращение, то в нем в единый комплекс сплетаются влияние нервного импульса, гистологической структуры мышц, молекулярного строения мышечных белков, их ферментативных свойств, биохимических реакций, электрохимических изменений и ряда тепловых и физико-механических процессов. В простейших организмах функции подвижности и возбудимости связаны практически с одними и теми же биологическими структурами, но в результате дифференцирования в процессе эволюции они проявляются затем в различных специализированных структурах в конечном счете в скелетной мускулатуре и нервной системе. Естественно, что структура и биохимические процессы в мышечной и нервной тканях отличаются необычайной сложностью и их рассмотрение следует отнести к области специальной литературы. [c.312]

Молекулярная функция мышц [c.336]

Часть V, озаглавленная Молекулярная физиология , представляет собой переход от биохимии к физиологии. При изложении материала здесь используются многие из концепций, сформулированных в предьщу-щих разделах книги, поскольку физиологии приходится иметь дело с информацией, конформацией и процессами метаболизма в их взаимосвязи. Вначале описывается организация клеточных мембран и оболочек бактериальных клеток и выясняется вопрос, каким образом клетка определяет положение синтезируемых ею белков. Далее следует изложение молекулярных основ иммунного ответа как организм узнает чужеродные вещества. В следующей главе речь идег о проблеме преобразования энергии химических связей в координированное движение. Как показали исследования последних лет, актин и миозин-основные белки мышц-выполняют функцию сокращения в большинстве клеток высших организмов. Далее описываются молекулярные основы дей- [c.15]

Белки благодаря многообразию, сложности своих структур и особым свойствам, перечисленным выше, определяют все биологические процессы и биологические функции организмов. Белки имеют несколько уровней структур, которые строятся на самой простой — первичной структуре. Первичная структура — это молекулярная структура белка, которая определяется числом и порядком расположения в макромолекуле различных аминокислот. Ниже приведено расположение аминокислотных остатков на некотором участке миоглобина (гемсодержащего белка мышц, который связывает атмосферный кислород и сохраняет его) Val — Leu — Ser - Glu — Gly — Gly — Trp — Glu —Leu — Val — Leu — His — Val —Trp — Ala — Lys — Val — Ala — Asp — Val — Ala — Gly — His — Gly — Glu — Asp — Heu — Leu [c.721]

Чаще всего в качестве диагностических и прогностических тестов применяют ферменты, циркулирующие в плазме крови. Ферменты, воздействующие на соответствующие субстраты и выполняющие специфические физиологические функции, называются функциональными ферментами. Кроме того, в кровь могут попадать внутриклеточные ферменты, что указывает на деструкцию тканей и клеток в результате какого-либо патологического процесса. Анализ таких ферментов наиболее важен для лабораторной диагностики, так как их появление в крови не только указывает на наличие патологического процесса, но и дает возможность определять орган, подверженный деструкции. Например, имеется три молекулярных формы альдолазы, локализованных в различных органах животного организма А-форма — в мышцах, В-форма — в печени и С-форма — в ткани мозга. Появление в крови избыточного количества той или иной формы альдолазы дает возможность идентифицировать больной орган и определять степень деструкции его клеток. [c.87]

Кальциевый насос — типичный хорошо исследованный мембранный белок. Саркоплазматический ретикулум из мышц [701, 702] представляет собой трубчатую систему с высокоспецифической мембраной, единственная функция которой состоит в освобождении и накоплении ионов кальция [703, 704]. Это отражается в том обстоятельстве, что один белок с молекулярной массой 100 ООО так называемый Са -транспортирующая АТРаза или Са +-насос, составляет более 50 о массы мембраны и 80% общего содержания белков в мембране. Этот белок, представляющий собой цилиндр диаметром [c.267]

На долю белков саркоплазмы приходится 25-30% от всех белков мышц. Среди саркоплазматических белков имеются активные ферменты. К ним в первую очередь следует отнести ферменты гликолиза, расщепляющие гликоген или глюкозу до пировиноградной или молочной кислоты. Еще один важный фермент саркоплазмы — креатинкиназа, участвующий в энергообеспечении мышечной работы. Особого внимания заслуживает белок саркоплазмы миоглобин, который по строению идентичен одной из субъединиц белка крови - гемоглобина. Состоит миоглобин из одного полипептида и одного гема. Молекулярная масса миоглобина - 17 кДа. Функция миоглобина заключается в связывании молекулярного кислорода. Благодаря этому белку в мышечной ткани создается определенный запас кислорода. В последние годы установлена еще одна функция миоглобина - это перенос Ог от сарколеммы к мышечным митохондриям. [c.126]

Сократительная функция. Этот тип белков на молекулярном уровне обеспечивает движение хромосом и сперматозоидов, на других уровнях — движение простейших организмов, двигательные реакции у растений и т. д. Сокращение мышц обеспечивается скольжением двух типов белковых нитей относительно друг друга (мышечные белки актин и миозин). [c.82]

Прежде чем рассмотреть исследования Астбери, кратко остановимся на предложенной им классификации белков, в основу которой был положен структурный признак [11, 12]. По этому признаку все белки делятся на два больших класса фибриллярных и глобулярных белков. Первые имеют вытянутую, волокнистую структуру вторые -форму глобулы (во времена Астбери они назывались корпускулярными белками). Такое разделение отчасти согласуется со спецификой функционирования белков и растворимостью их в воде. Фибриллярные белки входят в состав кожи, соединительных тканей, хрящей, скелета, волос, рогов и т.д. Как правило, в обычных условиях они химически инертны, не растворяются в воде и выполняют структурную или защитную функцию. Глобулярные белки играют активную роль в метаболизме, участвуя во всех процессах жизнедеятельности организма. Многие глобулярные белки растворимы в воде. Четкой структурной или функциональной границы между двумя классами белков, однако, провести нельзя. Например, миозин (белок мышц), хотя и имеет волокнистое строение, тем не менее химически не инертен. Функция миозина связана с превращением химической энергии в механическую работу. Несмотря на значительную условность, предложенная Астбери и сохранившаяся до сих пор классификация белков по структурному признаку остается все еще целесообразной. Сама идея разделения белков в зависимости от топологии структуры хорошо согласуется с одной из задач молекулярной биологии, а именно с установлением связи между строением (в том числе пространственным) и функцией биологических молекул. У. Астбери были изучены структуры разнообразных фибриллярных белков [13, 14]. Оказалось, что эти белки по структурному признаку могут быть разделены на две конформационные группы. Первая группа, названная по начальным буквам входящих в нее белков группой к.т.е.Г., включает такие белки, как кератин (белок волос, шерсти, ногтей и т.д.), миозин (белок мышц), эпидермин (белок кожи) и фибриноген (белок плазмы крови). Во вторую группу фибриллярных белков (группа коллагена) входят белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. Белки каждой группы имеют близкие картины рентгеновской дифракции, что указывает на их конформационную аналогию. [c.11]

В 1959 г. был основан Институт молекулярной биологии АН СССР, нося-нщй имя академика В. А. Энгельгардта, открывшего (совместно с М. Н. Любимовой) ферментативные свойства белка мышц, изучившего новые пути распада углеводов и впервые высказавшего идею об окислительном с-форилировании. В. А. Энгельгардт был пионером в изучении биологических явлений на молекулярном уровне, и его работы по механохимии мышц, по существу, открыли эру молекулярной биологии. Основные проблемы этой новой науки находятся сейчас в центре внимания коллектива упомянутого института, добившегося существенных успехов в расшифровке структуры и механизма действия ферментов (А. Е. Браунштейн), строения и функций транспортных рибонуклеиновых кислот (А. А. Баев), регуляции активности генома, нуклеосомной организации хроматина и ряде других направлений. [c.12]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

Биохимические функции. Окситоцин оказывает стимулирующее действие на гладкую мускулатуру матки, а также способствует сокращению миоэпи-телиальньгх клеток в районе альвеол молочной железы. Расслабляюще действует на гладкие мышцы сосудов, вызывая временную артериальную гипотонию. Молекулярные механизмы эффектов обусловлены генерированием цАМФ и фосфорилированием соответствующих белков. [c.150]

Обратите внимание, что в артериальной крови, вытекающей из легких (при парциальном давлении кислорода около 100 мм рт. ст.) оба белка - и миоглобин и гемоглобин - насыщены кислородом более чем на 95%, тогда как в покоящейся мыщце, где парциальное давление кислорода равно 40 мм рт. ст., гемоглобин насыщен кислородом лишь на 75%, а в работающей мышце при парциальном давлении кислорода всего около 10 мм рт. ст.-только на 10%.Таким образом, гемоглобин очень эффективно отдает свой кислород в мышцах и других периферических тканях. Что же касается миоглобина, то при парциальном давлении кислорода, равном всего 10 мм рт. ст., он все еще остается насыщенным кислородом почти на 90% и поэтому даже при столь низких парциальных давлениях кислорода отдает очень малую часть связанного с ним кислорода. Таким образом, сигмоидная кривая насыщения гемоглобина кислородом является результатом молекулярной адаптации гемоглобина к вьшолнению им транспортной функции в составе эритроцитов. [c.207]

Описанные явления относятся к так называемым молекулярным болезням и намечают новый подход к лечению различных заболеваний, заключаюш,ийся в восстановлении нормального строения уродливых молекул. Показано также, что незначительные изменения строения белковой молекулы приводят к изменению выполняемых ею биохимических функций. Так, например, гормон гипофиза (синтезирован в 1954 г.), вызывающий сокращение мышц матки, и вазопрессин, изменяющий кровяное давление, различаются строением лишь двух аминокислот изолейцин и лейцин оксито-цина заменены в вазопрессине соответственно фенилаланином и аргинином. [c.282]

Изучены биохимические свойства многочисленных низкомолекулярных альбуминов, встречающихся в мышцах рыб [283, 284]. Хотя физиологическая функция этих белков молекулярного веса около 11 ООО неизвестна, они отличаются необычным аминокислотным составом — содержанием около 10% фенилаланина, 20% аланина и малым содержанием или отсутствием триптофана, тирозина, метионина, гистидина, цистеина и аргинина. Кроме того, они характеризуются высоким сродством к кальцию. Все это наводит на мысль, что альбумин карпа, возможно, аналогичен тро-понину А млекопитающих и мышц птиц [285] и, следовательно, может служить посредником участия кальция в мышечном сокращении [286]. [c.113]

Мастерски разработав физико-химическую сторону явления. Вольта пришел к мысли, что физиологического электричества вообще нет, и сумел убедить в этом своих современников. Лишь гораздо позже оказалось, что прав был Гальвани, а не Вольта. Парадокс в том, что Гальвани совершенно неправильно объяснил происхождение электричества, вызывающего сокращение мышцы, по, пытаясь доказать свою теорию, сделал другое гениальное открытие, которое на много десятилетий опередило эпоху. И если механизм возникновения гальванического электричества давно уже не является загадкой, то происхождение животного электричества все еще изучается учеными разных стран. Так, например, совсем недавно, в 1975 г., за экспериментальное доказательство функции белков как молекулярных генераторов электрического тока члену-коррес-пондепту АН СССР В. П. Скулачеву и группе ученых присуждена Государственная премия. [c.10]

Проницаемость в живых клетках представляет собой активный процесс и имеет мало общего с молекулярной диффузией или осмотическим потоком. Наоборот, активный транспорт осуществляется чаще всего против градиента концентрации, т. е. в направлении от мепьшей концентрации к большей. Ясно, что это — сложное явление, в котором обязательно должна потребляться энергия, так как движение веществ в направлении, обратном диффузии, связано с уменьшением энтропии. Активный перенос веществ как внутрь клетки из внешней среды, так и внутрь различных структурных элементов из заполяющей клетку гиалоплазмы осуществляется особыми нерастворимыми белками и белковыми комплексами, образующими наружную клеточную мембрану и различные структурные образования внутри клеток. Активный транспорт через мембраны и внутрь клеточных органелл связан с протеканием химических реакций, конечно, ферментативных. Поэтому проблема проницаемости и соответствующая функция белков тесно связана с их ферментативной функцией. С другой стороны, с помощью активного транспорта осуществляется один из механизмов автоматического регулирования. Как мы увидим дальше, регулирование проницаемости митохондрий осуществляется путем их сокращения пли расслабления. Причиной этого движения яляется сократительная реакция в особом белке, т. е. это явление вполне аналогично сокращению мышцы. [c.139]

За годы, истекшие с этих пионерских исследований, был уточнен ряд деталей, однако принципиальное значение этих работ сохранилось. Они показали, что важнейшие механохимические явления присущи определенному очищенному белку мышцы и являются его функцией. Это означает, что механохимический акт протекает на молекулярном уровне и должен являться объектом изучения молекулярной биологии. Второе заключение — тесная связь механохимпи с ферментативной реакцией, т. е. с биохимией. В настоящее время многие детали мышечного сокращения понятны, но многое еще подлежит выяснению. Мы начнем с изложения некоторых важнейших данных, относящихся к мышце, затем рассмотрим принципиальную, т. е. небиологическую, модель механохимической машины, а в заключение рассмотрим [c.186]

Задней доле гипофиза приписывают три различные гормональные функции 1) возбуждение сокращений мышцы матки 2) увеличение кровяного давления и 3) усиление диуреза, т. е. увеличение объема выделяемой почками мочи. Попытки выделить соответствующие гормоны привели к получению препаратов белковоподобных активных веществ. Вещество, вызывающее сокращение матки, называется окситоцином, а препарат, который повышает кровяное давление, — питрессином или вазопрес-сином. Некоторые авторы [51] придерживаются той точки зрения, что оба гормональных эффекта обусловлены одним и тем же веществом, которое вторично может расщепляться на вещества, обладающие либо окситоцическим, либо прессорным действием. Это предположение подтверждается тем, что из гипофиза, действительно, было выделено соединение, обладающее обеими гормональными активностями [53]. Молекулярный вес этого соединения 30 ООО, изоэлектрическая точка его лежит вблизи pH 4,8, а содержание серы равно 4,89%. [c.318]

Дающая энергию реакция представляет собой химическое изменение, происходящее на молекулярном уровне, и изучение ее относится к области биохимии. Структура — это область анатома, работающего с ножом и микроскопом. Оба метода исследования исключительно интересны. Можно ожидать, что основные дающие энергию реакции у всех живых форм окажутся одинаковыми, по крайней мере в принципе. Изучение мышцы в таком случае приведет нас к самым истокам жизни. Структура мышцы, хотя и специализированная, может равным образом дать сведения об основных принципах биомолеку-лярного строения. С этой точки зрения мышца перестает быть частной проблемой. Изучение ее функции сливается с изучением жизни вообще, и для такого исследования мышца — удивительный и единственный в своем роде материал. [c.229]

Миоглобин синтезируется в мышцах, где он служит для запасания кислорода. Как и в гемоглобине, кислород в его молекуле связывается с гемом от гема зависит красный цвет мышц. Подробнее о функциях миоглобина мы будем говорить в гл. 14. Определение третичной структуры белков все еще остается весьма трудоемким процессом. В последнее время в молекулярной биологии все больше усилий затрачивается на попытки использовать компьютеры и прочую технику, которая позволила бы предсказывать третичную структуру белка исходя из его уже известной первичной и вторичной структуры. Это открьшо бы возможности для конструирования белков с определенной структурой, предназначенных для определенных функций, что могло бы сыграть очень важную роль и в промышленности, и в медицине. [c.136]

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

Миозин является белком многих качеств. В сокращении скелетных, сердечных и гладких мышц и во внутриклеточных движениях он одновременно выполняет, по крайней мере, три ключевых функции - структурную, аллостерическую и ферментативную. Наиболее полезная информация о функциях миозина была получена при исследовании поперечнополосатых скелетных мышц, сокращающихся произвольно, а также аналогичных тканей беспозвоночных, прежде всего летательных мышц насекомых. Электронно-микроскопическое изучение продольных и поперечных тонких срезов скелетных мышц, впервые проведенное в 1953 г. X. Хаксли, выявило высокий уровень их структурной организации [439]. Уже в следующем году X. Хаксли вместе с Дж. Хенсоном предложили так называемую модель скользящих нитей, которая имела основополагающее значение для понимания природы и молекулярного механизма мышечных сокращений [440]. Скелетные мышцы - это пучки мышечных волокон, наиболее крупным повторяющимся структурным элементом которых является миофибрилла - цилиндрическая нить диаметра 1-2 мкм (1000-2000 А), идущая от одного конца клетки до другого. Миофибрилла, в свою очередь, содержит белковые филамен-ты двух типов толстые и тонкие. Основной белок толстых нитей - миозин, тонких - актин. Миозиновые и актиновые филаменты в миофиб-рилле строго упорядочены. Функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомера, имеющая длину около 2,5 мкм и разделяющаяся на I- и А-диски (рис. 1.31). Толстые филаменты (длина 1,6 мкм и толщина 0,015 мкм) тянутся от одного края А-диска до другого, а тонкие (длина 1,0 мкм и толщина 0,008 мкм) идут от [c.120]

Существует интересное сообщение о 38-летней женщине, которая была не в состоянии выполнять продолжительную физическую работу. Основной обмен у нее более чем вдвое превышал нормальный уровень, но функция щитовидной железы не была нарушена. Биопсия мышцы показала, что митохондрии в ней очень многообразны и атипичны по структуре. При биохимических исследованиях выяснилось, что эти митохондрии не подвержены дыхательному контролю. NADH в них окислялся независимо от присутствия ADP. Другими словами, в них отсутствовало тесное сопряжение окисления и фосфорилирования. Отношение Р 0 было ниже нормы. Таким образом, у этой больной значительная часть энергии топливных молекул превращалась не в АТР, а в тепло. Природа молекулярного дефекта в таких митохондриях пока не расшифрована. [c.88]