Гемоглобин, группа

У некоторых групп животных имеются свойственные только им соединения — специфические ферменты, дыхательные пигменты, переносчики электронов и др. Даже гемоглобин у разных млекопитающих имеет свою специфику (меняются форма кристаллов, изоэлектрическая точка, соотношение метионина и цистина и др.). Отмечена направленная эволюция ряда биохимических систем, которая совершается с одинаковой последовательностью в разных филогенетических ветвях. Виды и роды по ряду биохимических параметров различаются между собой. [c.189]

Например, для всех растений жизненно важное значение имеет зеленый координационный комплекс магния, известный под названием хлорофилла. Комбинация магния и координированных вокруг него групп придает хлорофиллу электронные свойства, которыми не обладает данный металл или его ион в частности, хлорофилл способен поглощать видимый свет и использовать его энергию для химического синтеза. Все организмы, которые дышат кислородом, нуждаются в цитохромах, координационных соединениях железа, которые играют важную роль в процессах расщепления и сгорания пищи, а также в накоплении высвобождающейся при этом энергии. Более сложные организмы нуждаются в гемоглобине-еще одном комплексе железа благодаря координированным к железу группам гемоглобин связывает молекулы кислорода, не окисляясь при этом. Многие области биохимии на самом деле представляют собой не что иное, как прикладную химию координационных соединений переходных металлов. В данной главе мы познакомимся со строением и свойствами некоторых координационных соединений. [c.205]

Что представляет собой группа гема Какова ее функция в гемоглобине и цитохроме с (Для ответа на этот вопрос см. послесловие к данной главе). [c.248]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Группу, к которой принадлежал Фрэнсис, возглавлял химик Макс Перутц — уроженец Австрии, обосновавшийся в Англии в 1936 году. Он уже свыше десяти лет собирал данные о дифракции рентгеновских лучей на кристаллах гемоглобина и, наконец, начал получать кое-какие результаты. Ему помогал сэр Лоуренс Брэгг, руководитель Кавендиш- [c.13]

Даже Фрэнсис чувствовал себя задетым. Он уже работал в Кавендишской лаборатории, когда Брэгг попробовал установить, как сворачивается полипептидная цепь. Более того. Крик был участником обсуждения, во время которого совершили главную ошибку, касавшуюся формы пептидной группы. Тут бы ему и оценить выводы из экспериментальных наблюдений с обычной своей критичностью, но он не сказал ничего дельного, хотя вообще-то никогда не уклонялся от того, чтобы высказать критические замечания в адрес окружающих. В других случаях он с раздражающим откровением указывал, что тут-то и тут-то Перутц и Брэгг ошиблись в выводах, толкуя свои результаты по гемоглобину. Несомненно, эта открытая критика была одной из причин, вызвавших недавнюю гневную вспышку сэра Лоуренса. С точки зрения Брэгга, Крик только и делал, что совал палки в колеса всей лаборатории. [c.51]

Молекула гемоглобина построена как тетрамер из двух аналогичных глобинов (полипептидных цепей) неодинаковой длины. В центре белка находится простетическая группа, образованная [c.359]

Полученное высокомолекулярное соединение обладало следующими общими с гемоглобином и миоглобином свойствами а) хорошей растворимостью в воде, необходимой для достижения высокой концентрации О2 б) способностью благодаря наличию функциональных групп мешать необратимому окислению кислородного комплекса в) служить моделью дистального имидазола. [c.368]

В предьщущих главах учебника уже отмечалось, что металлические элементы обладают характерным свойством - они теряют электроны в химических реакциях. Разумеется, образующиеся положительно заряженные ионы (катионы) не остаются изолированными, а существуют в окружении анионов, в результате чего сохраняется равновесие зарядов. Кроме того, катионы металлов обладают свойствами льюисовых кислот (см. разд. 15.10). Это означает, что они способны связываться с нейтральными молекулами либо анионами, если таковые обладают неподеленными парами электронов. Мы уже неоднократно упоминали о таких соединениях, в которых катион металла окружен группой анионов или нейтральных молекул. Например, о частице Л (СН)2 мы говорили в разд. 22.6, где обсуждались проблемы металлургии в разд. 10.5, ч. 1, где рассматривалась способность крови к переносу кислорода, упоминался гемоглобин, а в разд. 16.5 при обсуждении равновесий мы встречались с частицами Си(СН)4 и Л (ЫНз)2. Подобные частицы называются комплексными ионами или просто комплексами, а соединения, содержащие такие ионы,-координационными соединениями. [c.370]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

ХРОМОПРОТЕИДЫ (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы, обусловливающей окраску соединения. К X. относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, а также некоторые важнейшие окислительно-восстановительные ферменты цитохромы, каталаза, пер-оксидазы. [c.280]

Мягкие кислоты связывают мягкие основания за счет ковалентных связей, жесткие кислоты связывают жесткие основания за счет ионной связи с образованием устойчивых соединений. Это обстоятельство используется в практических целях. В частности, она объясняет, почему алюминий встречается в природе в виде оксида, гидроксида и силикатов, кальций —в виде карбоната медь, ртуть — в виде сульфидов. Металлы переходных элементов VIH группы периодической системы, как мягкие кислоты, катализируют реакции, в которых принимают участие умеренно мягкие основания (оксид углерода). Другие более мягкие основания (соединения мышьяка и фосфора) служёт каталитическими ядами, так как они образуют более прочные соединения с этими металлами и блокируют их активные центры. Этим же объясняется ядовитость СО для человека. СО образует с Ре (II) гемоглобина крови более устойчивое соединение, чем кислород. Аналогичную роль играют ионы тяжелых металлов (РЬ +, Hg + и др.), которые, взаимодействуя с SH-группами физиологически важных соединений, выключают их функцию. [c.287]

Производные порфириновых комплексов, встречающиеся в природе, содержат различные заместители в пиррольных ядрах в положении 1—8. Так, гемин (содержащийся в гемоглобине) есть продукт замещения в железопорфириновом комплексе атомов водорода в пиррольных циклах на четыре группы СНз, два винильных остатка —СН2 = СН— и два остатка пропионовой кислоты —СНа—СНг—СООН. Его порфириновое кольцо имеет такой вид [c.360]

Комплексы порфина с железом — плоские пятое и шестое места в координационной сфере железа обычно заняты одно какой-либо группой той белковой молекулы, на которой фиксирован комплекс, а другое молекулой воды, кислорода (в гемоглобине), СО или иного вещества. В целом, поэтому, получается октаэдрический комплекс. [c.361]

В самой общей форме характер действия металлических ионов на ферментные системы можно разделить на следующие виды 1) образование специфической структуры активного центра 2) образование структуры в системе активный центр-субстрат 3) поляризация групп активного центра и субстрата. Благодаря этому могут осуществляться процессы 1) воздействия на определенные группы субстрата — атаки молекул воды и других у ферментов типа гидролаз и фосфорилаз 2) процессы переноса (электронов и групп атомов) 3) процессы фиксации и переноса без глубоких изменений в переносимой молекуле (перенос кислорода гемоглобином). [c.363]

Гемоглобин крови — сложное белковое вещество из группы хромопротеидов (стр. 298). Он состоит из растворимого в воде простого белка глобина (стр. 297) и красящего вещества гема, в котором содержится двухвалентное железо, комплексно связанное с порфири-новой группировкой. По современным представлениям, строение [c.420]

В скелет гемоглобина и хлорофилла входят четыре пиррольных остатка, соединенные в большой цикл с помощью СН-групп. Через весь этот большой цикл проходит система сопряженных двойных связей (на схеме не показанных), а в центре стоит атом металла— железа в гемоглобине, магния в хлорофилле. [c.131]

При слове белок прежде всего вспоминается хорошо всем известный белок куриного яйца. В действительности внешний вид, физическое состояние белка может быть столь же разнообразным, как и функции, которые он выполняет в организме. Белок куриного яйца, мышцы, части скелета и суставов, кожа, волосяной покров, рога, копыта — все это различные виды белков. В крови в растворенном виде содержится целая группа белков, в том числе белок гемоглобин, обеспечивающий перенос кислорода. В молоке содержится белок казеин и большая группа других белков. Многочисленные ферменты, катализаторы обмена веществ в живых организмах, все без исключения относятся к белковым веществам. [c.338]

Особое значение пиррольного кольца обусловлено тем, что оно присутствует в геме гемоглобина, в хлорофилле (разд. 14.6) и в других веществах, обнаруженных в живых организмах. Четыре пиррольных кольца, соединенных между собой СН-группами, образуют порфирины. Протопорфирин имеет структурную формулу [c.376]

Все эти наблюдениям одинаковой степени интересные для химика и для биолога, заставляют обратить особое внимание на химическую природу гемопиррола. Установление химического строения этого вещества, очевидно, представляет очередной вопрос, рещение которого значительно облегчит и установление структуры более сложных членов хлорофильной и гемоглобинной группы. [c.338]

Белки с иными функщшми. Несомненно, что и далее из крайне многочисленных конкретных представителей класса белков могут вьгаленяться новые группы с ясно выраженной функциональной активностью и связанной с нею спецификой структуры и свойств. Так, например, уже сейчас обособляются группа гемоглобинов, группа фибриллярных белков, группа рибосомальных белков и др. Это лишь подтверждает высказанное вьш1е мнение о том, что классификация белков переживает сейчас период становления. [c.94]

Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98] [c.561]

Как уже упоминалось, сомнительно, чтобы большинство элементов входило в первичные соединения нефти. Однако ванадий, медь, никель и отчасти железо образуют особую группу. Эти металлы способны давать комплексы с ниррольными пигментами, происходящими из хлорофилла и гемоглобина, с образованием устойчивых соединений, растворимых в нефти, [c.45]

Донорно-акцепторное взаимодействие подразумевает комплементарную пространственную упорядоченность центров связывания в доноре и акцепторе. Поэтому в любом синтетическом до-норно-акцепторпом комплексе центры связывания (полярные и дипольные) и стерические барьеры должны быть локализованы определенным образом, чтобы структуры обоих компоиентов соответствовали друг другу. Свойства существующих в природе акцепторов, мицелл и циклодекстринов рассмотрены в следующих разделах данной главы. Простетические группы гемоглобина, хлорофилла или витамина В12 также принадлежат к этой категории, поскольку селективно связывают ионы железа, магния и кобальта. [c.267]

Интересно, что эти комплексы связывают кислород с тем же самым сродством, что и кобальтзамещенные миоглобин и гемоглобин в твердом состоянии и в виде раствора в толуоле. Более сложные модели можно получить синтезом огороженных порфирннов с другими стерически затрудненными группами. [c.373]

Согласно новым представлениям белки делятся на две морфологически различные группы — глобулярные и фибриллярные белки. К первым относятся кристаллические, в большей или меньшей степени растворимые в воде или солевых растворах вещества, молекулы которых по форме напоминают uiap, эллипсоид вращения, цилиндр или диск. Примерами таких белков могут служить гемоглобин и миогло-бин. Выводы о форме их молекул сделаны на основании вискозиметри-ческих, рентгенографических, осмометрическнх измерений и электронной микроскопии. [c.396]

Вне организма гемоглобин быстро превращается в метгемогло-б и н, который отличается от оксигемоглобина более прочной связью с кислородом и при расщеплении образует наряду с глобином г е м а-т и н у последнего при атоме железа имеется одна гидроксильная группа. В гемоглобине железо двухвалентно, в метгемоглобине и тематике — трехвалентно. [c.974]

Атомы водорода групп N1 порфинов, как и в пирроле, обладают протонной подвижностью, и поэтому при действии на порфин МдО, РеС12 или (СНзСОО)гСи они способны замещаться на ионы Mg +, Ре + и Си +. Комплексы с Ре + входят в состав гемоглобина, а комплексы с Мд + — в состав хлорофилла. [c.525]

К числу наиболее важных природных хелатирующих агентов относятся производные порфина, молекула которого схематически изображена на рис. 23.6. Порфин может образовывать координационные связи с ионом металла, роль доноров при этом выполняют четыре атома азота. При комплексообразовании с металлом происходит замещение двух указанных на рисунке протонов, которые связаны с атомами азота. Комплексы, полученные с участием производных порфина, называк тся шорфи-ринами. Различные порфирины отличаются друг от друга входящими в них металлами и фуппами заместителей, присоединенными к атомам углерода на периферии лиганда. Двумя важнейшими порфиринами являются гем, который содержит атом желе-за(П), и хлорофилл, который содержит атом магния(П). О свойствах гема мы уже говорили в разд. 10.5, ч. 1. Молекула гемоглобина-переносчика кислорода в крови (рис. 10.10)-содержит четыре гемовые структурные единицы. В геме четыре атома азота порфиринового лиганда, а также атом азота, который принадлежит бе1сковой структуре молекулы гемоглобина, координированы атомом железа, который может координировать еще молекулу кислорода (в красной форме гемоглобина, называемой оксигемоглобином) либо молекулу воды (в синей форме гемоглобина, называемой де-зоксигемоглобином). Схематическое изображение оксигемоглобина дано на рис. 23.7. Как отмечалось в разд. 10.5, ч. 1, некоторые группы, например СО, действуют на гемоглобин как яды, поскольку они образуют с железом более прочные связи, чем О2. [c.376]

ГЕМОГЛОБИН (греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — красные пигменты эритроцитов крови человека и животных. Г. представляет собой сложные белки группы хромопротендов они переносят молекулярный кислород от легких к тканям. В крови человека содержится около 750 г Г., т. е. н среднем 14,5% всей массы крови. Г.— кристаллы, хорошо растворимые в воде и нерастворимые в спирте, эфире и хлороформе. В состав Г. входит железо. [c.68]

КОМПЛЕКСНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ — соединения, кристаллическая решетка которых состоит из комплексных ионов, способных существовать самостоятельно в растворах. Комплексным называется ион, состоящий из атома металла или неметалла в определенном валентном состоянии, связанного с одним или несколькими способными к самостоятельному существованию мoлeкyлa ш или ионами. К- с. образуются в результате присоединения к данному иону (или атому) нейтральных молекул или ионов. К- с., в отличие от двойных солей, в растворах диссоциируют слабо. К- с. могут содержать комплексный анион (напр., Fe ( N)e) ), комплексный катион Ag (NH3)2]+ или вообще К- с. могут не диссоциировать на ионы (напр., [Со (N0 )3 (ЫНз)з]). к. с. широко используются в аналитической химии, при получении золота, серебра, меди, металлов платиновой группы и др., для разделения лантаноидов и актиноидов. К К- с. относятся вещества, играющие важную роль в жизнедеятельности животных и. растений — гемоглобин, хлорофилл, энзимы и др. [c.132]

Многие белки содержат небелковые гругшы, связанные с поли-пептидной (полиамидной) цегтью это, так назь ваемые, простстичес-кие группы, например, ионы металлов, фосфорная кислота, гемин в гемоглобине. [c.269]

Обычно все железо-порфириновые комплексы делят на две группы ионные и ковалентные. Ионные (гемоглобин, миогло-бин) содержат четыре или пять неспаренных электронов. Это высокоспиновые комплексы. Ковалентные (цитохромы) содержат один неспаренный электрон или вовсе их не содержат. [c.361]

Как показали исследования М. В. Ненцкого, Р. Вильштеттера, Г. Фишера и многих других ученых, гемоглобин и хлорофилл относятся к группе природных красящих веществ, в основе которых лежит сложная полигетероциклическая группировка — ядро пор-фина. Последнее состоит из четырех пиррольных колец, связанных между собой четырьмя метиновыми группами СН [c.420]

В хлорофилле порфириновая группировка комплексно связана не с железом, как в гемоглобине, а с магнием. Кроме того, она отличается от порфириновой группировки в геме некоторыми радикалами и функциональными группами в пиррольных кольцах. Существенно то, что в кольце IV хлорофилла имеется эфирно связанный остаток высокомолекулярного спирта фитола С20Н39ОН. [c.421]

Гетероциклические ядра составляют основу для построения многочисленных гомологических рядов, содержащих углеводородные остатки в виде боковых цепей, а также всевозможные функциональные группы. К гетероциклическим соединениям относятся, п1 щмо упоминавшихся уже хлорофилла и гемоглобина, многие другие важные природные вещества. Среди них алкалоиды — азотсодержащие растительные физиологически активные вещества, среди которых есть и сильные яды, и важные лекарства (хинин, никотин, стрихнин, резерпин). Гетероциклические ядра составляют основу многих антибиотиков (например, пенициллина, тет-рациклинов). Пуриновые и пиримидиновые основания входят в состав н1/клеиношх кислот — материальных носителей наследстеен-пости, веществ, играющих важнейшую роль в процессах б1 ( син-теза белка. [c.133]

В конце XIX столетия польские ученые Ненцкий и Мархлевский установили, что в составе хлорофилла, так же как и в гемоглобине, центральное место занимает порфириновое кольцо, построенное из четырех молекул пиррола, соединенных мостиками из СН групп в центральной полости всей структуры помещается магний, так же как в гемоглобине железо. Этому важному открытию сразу приписали роль доказательства общности генезиса растений и животных. Это мнение еще усилилось недавно, когда открыто было, что и в растениях при фотосинтезе наряду с магниевым пор-фирином действует также и порфирин железный. [c.339]

При сжатии пленок, образованных глобулярными белками (например, альбумином, глобулином, гемоглобином, трипсином и др.), вплоть до давления около 20 мН/м изотермы двухмерного давления вполне обратимы. При несколько большем сжатии пленок, когда площадь на одну аминокислотную группу составляет приближенно 0,17 нм , дву. с-мерное давление резко возрастает и в пленках происходят необратимые изменения они могут приобретать специфическую нерастворимость и своеобразные структурно-механические (реологические) свойства во многом связанные с изменением конформации и структуры белковых молекул. Более сильное сжатие пленом (до 0,05—0,1 нм на группу) приводит к их коллапсу — образованию складок (а возможно, и по-лимолекулярпых слоев) и отрыву от поверхности. [c.66]

Некоторые глобулярные белки, содержащие активную простетиче-скую группу, являются ферментами. Глобулярные белки, И31вест1 ые ПО названием 1гликопротеидов, содержат углеводную компоненту. Гемоглобин— белок, связанный с ферропорфирином. Миелин, структурная основа нервной ткани, представляет комбинацию белка, фосфолипида и холестерина. [c.669]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Предположение о том, что 70% цепи находится в спиральной конформации, подтверждается результатами, полученными методом дейтерообмена. Скоулоди (1959) 01бнаружила при раосмотрбн и двухмерной проекции Фурье единичной ячейки миоглобина тюленя, что, несмотря на совершенно различный аминокислотный состав, миоглобины тюленя и кашалота им еюг чрезвычайную сходную третичную структуру. Перутц (1960) на основании трехмерного анализа гемоглобина пришел к заключению, что каждая из четырех субъединиц этой молекулы структурно сходна с миоглобином. При анализе миоглобина с разрешением в 2 А (этого еще недостаточно для атомного разрешения) группа Кендрью (1961) получила возможность сделать некоторые выводы о последовательности части аминокислот в миоглобине. [c.711]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме, в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфирин, называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов, изменяя валентность железа [c.721]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология