Миоглобин функции

При расшифровке третичной структуры белков решающую роль сыграл рентгенографический метод, который в 1957 г. позволил английскому исследователю Кендрью впервые определить третичную структуру миоглобина. В дальнейшем рентгеноструктурный анализ позволил установить пространственное строение многих других белков и связать его с их биологической функцией. Так, молекула лизоцима — фермента, расщепляющего полисахариды — имеет трехмерную структуру, показанную на рис. 67. Стрелкой показана впадина, представляющая собой активный центр фермента сюда подходит молекула полисахарида, подвергающегося расщеплению. [c.642]

Гемоглобин и миоглобин —комплексы железопорфиринов с белками, выполняющие функцию фиксации и транспорта молекулярного кислорода в организмах животных. Цитохромы, имеющие аналогичную принципиальную структуру, выполняющие роль переносчика электрона в схемах фотосинтеза, дыхания, окислительного фосфорилирования и др. окислительно-восстановительных реакциях, найдены у всех животных, растений и микроорганизмов. Хлорофиллы — главные участники процессов фотосинтеза — содержатся в высших растениях, водорослях и фотосинтезирующих бактериях. [c.265]

Многие железосодержащие и медьсодержащие белки связывают О подобно гемоглобину, миоглобину и гемоцианину, однако затем кислород активируется и вступает в дальнейшие реакции. Мы рассмотрим далее и эти ферменты, но сначала рассмотрим группу гемсодержащих ферментов, выполняющих функции переносчиков электронов. [c.370]

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

Обычно дифференциация белков начинается с дупликации соответствующего гена. Начиная с этого момента пути различных аминокислотных последовательностей расходятся в соответствии с различием функций. Классическим примером [522] дифференциации белков служит наличие нескольких цепей глобинов, например миоглобина и а-, (3-, У и С-цепи гемоглобина человека. [c.212]

Белки благодаря многообразию, сложности своих структур и особым свойствам, перечисленным выше, определяют все биологические процессы и биологические функции организмов. Белки имеют несколько уровней структур, которые строятся на самой простой — первичной структуре. Первичная структура — это молекулярная структура белка, которая определяется числом и порядком расположения в макромолекуле различных аминокислот. Ниже приведено расположение аминокислотных остатков на некотором участке миоглобина (гемсодержащего белка мышц, который связывает атмосферный кислород и сохраняет его) Val — Leu — Ser - Glu — Gly — Gly — Trp — Glu —Leu — Val — Leu — His — Val —Trp — Ala — Lys — Val — Ala — Asp — Val — Ala — Gly — His — Gly — Glu — Asp — Heu — Leu [c.721]

В организмах животных некоторые специальные белки выполняют особые функции. Белки служат для запасания (миоглобин) и переноса (гемоглобин, гемоцианин) кислорода. Некоторые низкомолекулярные белки, точнее, полипептиды, являются гормонами (с. 50). Гамма-глобулины высших организмов защищают их от чужеродных биополимеров, функционируя в качестве антител — в иммунных процессах. Наконец, белки, входящие в состав соединительной ткани, хрящей и сухожилий, а также белки кожи, волос и перьев выполняют опорную функцию, обеспечивая надежную и в то же время подвижную взаимосвязь органов, целостность организма и его защиту от внещних воздействий. [c.87]

Ряд данных свидетельствует о вырожденности обеих корреляций. Белки с разной первичной структурой могут иметь сходное пространственное строение, сходные или различные биологические функции. Это было показано, в частности, для глобинов — белков, содержащих группы гема, запасающих и переносящих молекулярный кислород. Первичные структуры глобинов значительно разнятся, но их пространственное строение весьма сходно — глобины, среди которых имеются миоглобины позвоночных [c.110]

Гемоглобин (НЬ) и миоглобин (МЬ) — не ферменты. Их функция состоит в обратимом, связывании молекулярного кислорода Ог. Миоглобин служит депо кислорода, запасая его для последующего потребления. Поэтому большие количества МЬ содержатся в организмах китообразных, проводящих длительное время под водой. Гемоглобин — функциональный белок эритроцитов, служащий для переноса кислорода от легких ко всем органам и тканям и участвующий в обратном транспорте углекис-лоты. [c.206]

Переходя от клетки к многоклеточному организму, мы встречаемся с новыми, специализированными функциями белков. Белки служат для запасания (миоглобин) и переноса кислорода [c.176]

Третий важный вывод заключается в том, что третичная структура а- и р-це-пей гемоглобина имеет много общего с третичной структурой миоглобина. Сходство третичной структуры этих двух белков можно сопоставить с присущей обоим белкам способностью связывать кислород, лежащей в основе их биологи- ческой функции. [c.202]

Гемоглобин и миоглобин. Функцию транспорта кислорода и его накопление в тканях высщих организмов выполняет гемоглобин и миоглобин. Гемоглобин осуществляет транспорт кислорода от его источников (легких, жабер, кожи) к различным клеткам тканей. Перенос кислорода при дыхании выполняет миоглобин. Миоглобин может служить простым накопителем кислорода. Это является причиной увеличения концентрации миоглобина в мыщечных тканях таких ныряющих млекопитающих, как киты. Кроме того, миоглобин содействует передвижению кислорода и поддержанию его парциального давления в пределах клетки [26]. [c.577]

Действительно, к наиболее замечательному свойству гемоглобина относится его способность кооперативно связывать кислород, т. е. сродство тетрамера к кислороду возрастает по мере насыщения кислородом. Концепция аллостерии, выдвинутая Моно и сотр., была создана в процессе изучения свойств этого белка. Кооперативность необходима для переноса кислорода от носителя гемоглобина к акцептору миоглобину, а также для выполнения других физиологических функций. [c.361]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Важнейшие протеины, выполняющие функции хранения и транспорта Ог, — железосодержащие (миоглобин, гемоглобин и ге-меритрин), медьсодержащий (гемоцианин) и ванадийсодержащий (гемованадин). Для выяснения природы взаимодействия молекулярного кислорода с этими биокомплексами необходимо вспом- [c.568]

Даже у человека существует несколько типов гемоглобина. Кроме миоглобина и гемоглобина А ( 2 2) у взрослых, известен также минор-,ный гемоглобин kiiaibi). В крови человеческого плода содержится другой тип гемоглобина — гемоглобин F ( 2 2). В присутствии 2,3-ди-фосфоглицерата он обладает более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин А, что способствует выполнению его функции — снабжению плода кислородом. Через несколько месяцев после рождения гемоглобин F исчезает и заменяется гемоглобином А. Гемоглобины человека различаются по аминокислотному составу и последовательности. У других видов аминокислотный состав гемоглобинов различается еще сильнее. Взаимодействия между субъединицами также варьируют, а у одного из типов гемоглобинов, эритрокруоринов, обнаруживаемых у некоторых беспозвоночных, имеется 192 субъединицы [79]. [c.314]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

По-видимому, мультипликация генов важна для дифференциации белков. Предполагается, что мультипликация генов играла важную роль в эволюции структуры и функции б чков [523, 525, 582, 584, 585, 592]. После кратного воспроизведения генов одна копия выполняет первоначальную функцию, тогда как другая (или другие) может развиваться для выполнения близкой или новой функции. Наиболее хорошо известными примерами являются гены человека, кодирующие а-, 3-, у, к-и С-цепи гемоглобинов и миоглобин. Ведется полемика (работы [586] и [523]) по вопросу о том, сколько поколений избыточного гена могут существовать в геноме и являются лп недеятельные (спящие) фэрмы этой экстракопии возможными промежуточными продуктами в процессе развития белка с новой функцией. [c.230]

Первым белком, третичная структура которого была выяснена Дж. Кендрью на основании рентгеноструктурного анализа, оказался мпо-глобпн кашалота. Это сравнительно небольшой белок с мол. м. 16700, содержащий 153 аминокислотных остатка (полностью выяснена первичная структура), представленный одной полипептидной цепью. Основная функция миоглобина - перенос кислорода в мышцах. Полипептидная цепь мпо-глобпиа (рис. 1.20) представлена в виде изогнутой трубки, компактно уложенной вокруг гема (небелковый компонент, содержащий железо см. главу 2). [c.65]

Гем а вместо метильной группы содержит формильный остаток (в 8-м положении) и вместо одной винильной группы (во 2-м положении)—изопре-ноидную цепь. Железо своими четырьмя связями образует комплекс с порфирином, а оставшиеся 5-я и 6-я координационные связи железа в молекулах гемоглобина и цитохромов связываются с белковыми компонентами по-разному. В частности, в гемоглобинах (и миоглобине) благодаря 5-й координационной связи железо соединяется с атомом азота имидазольной группы гистидина белковой молекулы. Шестая координационная связь железа предназначена для присоединения кислорода (с образованием оксигемоглобина и оксимиоглобина) или других лигандов СО, цианидов и др. (рис. 2.1). В цитохромах, напротив, и 5-я, и 6-я координационные связи железа соединены с остатками гистидина и метионина (в цитохроме с обе винильные группы соединены еще и с остатками цистеина) белковой молекулы. Этим, вероятнее всего, могут быть объяснены функции железа в гемоглобине, валентность которого не изменяется при присоединении кислорода (в отличие от валентности железа в цитохромах) в гемоглобине железо остается двухвалентным независимо от присоединения или отдачи кислорода. [c.80]

Структурная организация гемоглобина (и миоглобина) была описана в главе 1. Дж. Кендрью и М. Перутц расшифровали конформацию этих молекул (Нобелевская премия 1962 г.). Дыхательная функция гемоглобина крови подробно рассматривается в курсе физиологии. Здесь следует указать на уникальную роль гемоглобина в траспорте кислорода от легких к тканям и диоксида углерода от тканей к легким. Это элементарное проявление жизни—дыхание, хотя и выглядит простым, основано на взаимодействии многих типов атомов в гигантской молекуле гемоглобина. Подсчитано, что в одном эритроците содержится около 340000000 молекул гемоглобина, каждая из которых состоит примерно из 10 атомов С, Н, О, М, 8 и 4 атомов железа. [c.80]

Тетрапиррольные пигменты, представляющие собой группу соединений со столь жизненно важными биологическими функциями, изучались чрезвычайно интенсивно. Поэтому о механизмах их образования и функционирования известно больше, чем в случае какой-либо другой группы пигментов. Установление трехмерных структур миоглобина и гемоглобина и механизма, с помощью которого гемоглобин функционирует в транспорте кислорода, представляет собой один из классических образцов научного исследования. Во многом ясным стал также путь, по которому хлорофиллл используется как главный светособирающий пигмент в фотосинтезе (гл. 10). Основные аспекты биосинтеза порфиринов (и коррина), в том числе его детали и стереохимия, изучены в очень элегантных опытах с помощью классических радиоизотопных методов и усовершенствованных методов введения и анализа -метки. Желающий изучать биосинтез порфиринов не смог бы сделать ничего лучшего, чем прежде всего внимательно прочитать эти работы. Тем не менее даже при таком положении вещей ход некоторых биосинтетических превращений до сих пор полностью не установлен. Для изучения образования бактериохлорофиллов, необычных хлорофиллов с и d яз водорослей, модифицирован- [c.219]

Теория малоутловой дифракции исходит из представлений, близких к применяемым в теории рассеяния света растворами макромолекул (с. 82). Теория позволяет связать наблюдаемую под теми или иными углами интенсивность рассеяния, т. е. его индикатрису с расстояниями между рассеивающими частицами. Для определения формы макромолекулы приходится задаться некоторыми о ней предположениями — представить макромолекулу в виде шара, эллипсоида или вытянутого цилиндра. Для таких, а также для других простых тел вычисляется индикатриса рассеяния как функция геометрических параметров макромолекулы. Так, для шара определяется электронный радиус инерции (электронный, так как рентгеновские лучи рассеиваются электронами). Для миоглобина этот радиус оказался равным 1,6 нм, что хорошо согласуется с размерами, определенными методом рентгеноструктурного анализа кристаллического миоглобина. Если рассеивающая система вытянута, то определяется электронный радиус инерции ее поперечного сечения. По индикатрисам рассеяния определены размеры, форма и молекулярные массы ряда биополимеров. Так, лизоцим представляется эквивалентным эллипсоидом вращения с размерами 2,8 X 2,8 X 5,0 нм . Более детальная информация о форме однородных частиц получается из анализа кривых рассеяния под большими углами (от [c.136]

Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуногло-. булины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зе-ин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. [c.9]

Оказалось, что а- и р-цепи, образующие макромолекулу гемоглобина, имеют много общего в третичной структуре, в частности, почти идентичную степень спирализации. Этот белок достаточно консервативен, так как его третичная и четвертичная структуры у различных видов позвоночных животных приблизительно одинаковы. Гемоглобин и миоглобин представляют единое семейство белков, образованное, возможно, путем дубликации одного предкового гена, что и предопределяет высокую их гомологию и сходные функции. [c.44]

Большую группу составляют так называемые транспортные белки, т. е. белки, участвующие в переносе различных вешеств, ионов и т. п. К ним обычно относят цитохром с, участвующий в транспорте электронов, гемоглобин, гемоцианин и миоглобин, переносящие кислород, а также сывороточный альбумин (транспорт жирных кислот в крови), -липопрокин (транспорт липидов), церулоплаз-мин (транспорт меди в крови), липид-обменивающие белки мембран. В последнее время эта группа пополнилась мембранными белками, выполняющими функции нонных каналов,— здесь необходимо упомянуть белковые компоненты полосы В-3, ответственные за транспорт анионов через эритроцитарную мембрану, белки Na -, Са - и К -каналов возбудимых мембран. К транспортным пептидам резонно отнести канал-образующие соединения типа аламетицина и грамицидинов А, В и С, а также пептидные антибиотики — ионофоры ряда валиномицина, энниатина и др. [c.22]

Встречающиеся в природе высокополимеры можно разделить на два класса полимеры, изменения которых под действием излучения высокой энергии представляют только технический или академический интерес, и полимеры, радиационные изменения которых имеют первостепенное значение в области биологии и в отношении благополучия всего живого, в особенности человека. В первом классе находятся в основном полисахариды целлюлоза и ее производные, крахмал, декстран, пектины и т. п. полимеры. К этому классу можно отнести также некоторые белки, например коллаген и кератин, которые и.меют только структурные функции, а также уже рассмотренные (гл. VIII) натуральный каучук и гуттаперчу. Ко второму классу относятся нуклеиновые кислоты, или, более правильно, неуклеопро-теиды, котО рые образуют генетическое вещество клеточного ядра, а также белки, имеющие метаболическую функцию, например гемоглобин, миоглобин и ферменты. Небольшие дозы излучения, например 500—1000 р, почти не влияющие на большинство полимеров, оказывают очень сильное воздействие на природные полимеры второго класса, приводя к серьезным для организма и даже смертельным последствиям. В настоящее время детальные данные о характере воздействия излучения высокой энергии па протеины почти полностью отсутствуют, несмотря на накопление значительного количества фактического материала, касающегося суммарного действия излучения. [c.204]

Гем-белки присутствуют во всех живых организмах и играют важную роль в процессах переноса кислорода, а также как переносчики электронов в окислительно-восстановительных реакциях и как ферменты. Гем-группа входит в активный центр всех таких белков, но характер биологической функции каждого из них зависит от природы связанных с гемом лигандов, структуры и конформации окружающих его полипептидных цепей, с которыми он взаимодействует, а также от степени окисления атома железа в центре порфиринового кольца. Гем-группа в миоглобине и гемоглобине— это железосодержащий протопорфирин или протогем IX , в котором железо связано с четырьмя атомами азота. [c.367]

А от гема, и эти различия не меняют существенно конформацию полипептидной цепи вблизи гема или в любой другой области молекулы. Кроме того, было обнаружено, что алкилирование бром-ацетатом остатков гистидина, способных вступать в эту реакцию (7 из 12 в миоглобине кашалота), оказывает очень малое влияние на спектр. Следовательно, все эти остатки также удалены от гема более чем на 10 А. Остатки гистидина (Гис-64, Гис-93 и Гис-97), связанные с гемом ван-дер-ваальсовым взаимодействием, не алки-лируется. Все это показывает, что изменения в участках молекулы белка, удаленных от порфиринового кольца на расстояния, на которых уже не проявляются ван-дер-ваальсовы взаимодействия, не оказывают влияния на распределение спиновой плотности в гем-группе. В процессе эволюции структурные изменения не затрагивали ту часть молекулы, где расположен гем, так что оставалась неизменной и биологическая функция молекулы. [c.374]

Гемопротеиновые ферменты каталазу и пероксидазу часто сравнивают с гемоглобином и миоглобином сточки зрения отношения к перекиси водорода. Хотя такого рода подход и может быть поучительным, все же нет никакнх доказательств, что взаимодействие гемоглобина или миоглобина с перекисью водорода в организме имеет в обычных условиях существенное 31 ачение. Оба эти вещества образуются за счет связывания белка, называемого глобином, с восстановленным протопорфирином железа, или феррогемом [3701. Гемоглобин содержит четыре группы феррогема на молекулу, а миоглобин—только одну. Основная физиологическая функция этих веществ состоит в координационном связывании молекулярного кислорода. В таком виде гемоглобин функционирует в качестве переносчика кислорода из легких к тканям, что [c.350]

Обратите внимание, что в артериальной крови, вытекающей из легких (при парциальном давлении кислорода около 100 мм рт. ст.) оба белка - и миоглобин и гемоглобин - насыщены кислородом более чем на 95%, тогда как в покоящейся мыщце, где парциальное давление кислорода равно 40 мм рт. ст., гемоглобин насыщен кислородом лишь на 75%, а в работающей мышце при парциальном давлении кислорода всего около 10 мм рт. ст.-только на 10%.Таким образом, гемоглобин очень эффективно отдает свой кислород в мышцах и других периферических тканях. Что же касается миоглобина, то при парциальном давлении кислорода, равном всего 10 мм рт. ст., он все еще остается насыщенным кислородом почти на 90% и поэтому даже при столь низких парциальных давлениях кислорода отдает очень малую часть связанного с ним кислорода. Таким образом, сигмоидная кривая насыщения гемоглобина кислородом является результатом молекулярной адаптации гемоглобина к вьшолнению им транспортной функции в составе эритроцитов. [c.207]

Теперь представим себе, что гемоглобин в эритроцитах заменен на миоглобин. Из гиперболической кривой насыщения миоглобина кислородом (рис. 8-16) видно, что понижение парциального давления от 100 мм рт. ст. в легких до 26 мм рт. ст. в мьшщах должно приводить к высвобождению из миоглобина всего 1-2% связанного кислорода. Поэтому миоглобин мало пригоден для переноса кислорода от легких к тканям сродство к кислороду у него намного вьппе, чем у гемоглобина, и при парциальных давлениях кислорода, существующих в мьшщах и других периферических тканях, он отдает им очень мало кислорода. Гемоглобин же, наоборот, очень эффективно вьшолняет эту функцию, поскольку характерная для него кривая связыва- [c.208]

Из этого сравнения вовсе не следует, что миоглобин вообще неэффективный и плохо устроенный белок. Для той биологической функции, которую он выпол-ня[ет в жыщетаой ткани (запасает кислород и обеспечивает им митохондрии), миоглобин нрисиособлен.. значительно лучше, чем гемоглобин, так как его высокое сродство к кислороду при низких парциальных давлениях кислорода дает ему возможность более эффективно связывать и запасать кислород. Таким образом, гемоглобин и миоглобин специально приспособлены для выполнения различных кислород-связывающих функций. Вместе с тем, как мы сейчас увидим, гемоглобину свойственна еще и другая функция. [c.208]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология