Гемоглобин и фиксация азота

Активация молекулярного кислорода за счет комплексообразования имеет большое биохимическое значение. Классическим примером является присоединение кислорода к гемоглобину (см. стр. 625). Образование комплексов с участием молекул N2 в качестве лигандов играет важную роль при фиксации атмосферного азота клубеньковыми растениями, а также в процессе каталитического синтеза аммиака. По-видимому, в естественных условиях (обычные температура и давление) биохимическое связывание атмосферного азота осуществляется с участием комплексов Ре и Мо. [c.464]

Уникальной характеристикой активных клубеньков является присутствие красного пигмента, леггемоглобина. Подобно гемоглобину млекопитающих леггемоглобин обладает важным свойство.м — способностью к связыванию и иммобилизации кислорода. Существенно также, что этот процесс обратим. Значение этого белка, производимого бобовыми и располагающегося в цитоплазме хозяина [558], было понято только после осознания роли кислорода. Ризобактерии — строгие аэробы, они могут расти и размножаться только в присутствии кислорода. Однако энзим, который они вырабатывают, нитрогеназа, инактивируется при высоком содержании кислорода и может фиксировать азот только в бескислородной атмосфере. Похоже, что леггемоглобин осуществляет необходимую регуляцию распределения кислорода внутри клубеньков. Он связывается с молекулярным кислородом, так что нитрогеназа не ингибируется, но связанный кислород может быть доступным в дыхательных центрах в цитоплазме хозяина вблизи бактероидов [559]. Структурная организация клубеньков также способствует быстрому удалению продуктов фиксации азота, накопление которых ингибирует связывание. [c.278]

Оказалось, что кобальт необходим для симбиотической фиксации азота в крайне низкой концентрации. В опытах Ахмеда и Эванса [3] добавление в питательный раствор кобальта в соотношении 1 10 оказывало сильный эффект на рост растений сои и содержание в них азота, а также на содержание хлорофилла в листьях и гемоглобина и витамина Bj2 в клубеньках. Дельвиш, Джонсон и Райзенауэр [29], работавшие с люцерной и использовавшие в качестве метки, нашли, что дабавление кобальта в концентрации 2-10 М приводило к усилению фиксации азота в участках корней с клубеньками. [c.256]

Виртанен предположил, что гемоглобин, возможно, принимает непосредственное участие в фиксации азота, образуя гидроксиламин из N2. Однако он не представил никаких экспериментальных доказательств этого предположения. Представление о взаимосвязи между фиксацией N2 и гемоглобином подтверждается существованием корреляции между интенсивностью азотфиксации и содержанием гемоглобина в клубеньках [19]. В пользу этого представления говорит, далее, тот факт, что фиксация N2 не наблюдается раньше, чем в клубеньках -образуется гемоглобин, а также что фиксация прекращается, когда исчезает гемоглобин. Кроме того, известно, что азотфиксация чрезвычайно чувствительна к СО. [c.592]

Окись углерода, которая оказывает ингибирующее действие на самые разнообразные ферменты, конкурирует с N2, являясь ингибитором фиксации азота растворимой ферментной системой из lostridium pasteurianum. При рсо, равном всего 0,0002 атм, фиксация азота растениями клевера в воздухе подавляется на 45—65%, а при Рсо, равном 0,004 атм, фиксация азота азотобактером в воздухе подавляется примерно на 45%. У бобовых растений тормозящий эффект СО может быть обусловлен связыванием гемоглобина клубеньков. Однако окись углерода ингибирует также системы, в которых гемоглобин не был обнаружен. [c.595]

Количество доступного выщелачиваемого азота на тех рисовых полях, где пожнивные остатки растений оставляют, ниже, чем на тех, с которых их удаляют [13]. Это позволяет предположить, что разлагающиеся остатки растений риса либо подавляют азотфиксацию, либо замедляют разложение органического вещества, а возможно, тормозят оба этих процесса. В южном Тайване обычно сразу же после риса высевают сою или другие бобовые. Примечательно, что если рисовую солому не оставлять гнить на полях, а сжигать, прежде чем сеять сою, урожаи сои повышаются на несколько сотен фунтов на акр. Это также подтверждает предположение, что разлагающаяся рисовая солома подавляет фиксацию азота, а последующие исследования показали, что известные фенольные токсины из гниющей рисовой соломы являются ингибиторами азотфиксирующих бактерий. Кроме того, эти токсины тормозят образование клубеньков и гемоглобина у двух сортов фасоли — Баш Блэк Сидед и Фор Си-зон [14]. Содержание гемоглобина в клубеньках хорошо коррелирует с количеством связанного азота. Стерильные водные экстракты из разлагающейся в почве рисовой соломы также сильно подавляют рост азотфиксирующих бактерий (рис. 3) и фиксацию азота бактериями в клубеньках на корнях фасоли. [c.32]

В корневых клубеньках некоторых бобовых растений содержится особый глобин — леггемоглобин, участвующий в фиксации азота. Леггемоглобин сходен с гемоглобином позвоночных. Вы-сказывало-сь мнение, что глобин был перенесен в растения от животных какой-то бактерией или вирусом, которые в свою очередь были перенесены насекомыми (Lewin, 1981), Однако Диллон (Dillon, 1983) полагает, что гом ологии между леггемогло-бинами и гло бинами слишком сложны, чтобы их можно было объяснить простым переносом гена. [c.193]

Кобальт всегда содержится в организмах растений и животных. Общеизвестна его роль в обмене веществ. Кобальт участвует в синтезе гемоглобина крови человека и животных, входит в состав антианеми-ческого витамина В12. Особенно необходим кобальт бобовым растениям, так как он содействует фиксации атмосферного азота. Недостаток его в почве и кор.мах вызывает у животных заболевание ( сухотку , или лизуху ). [c.430]

Два белка, миоглобин и гемоглобин, играют дополняющую друг друга роль в транспорте и фиксации кислорода. Миоглобин (МЬ) состоит из одной полипептидной цепи, примерно на 78 % спирализованной, и содержит 153 аминокислотных остатка и одну гемовую группу (13). Гемоглобин НЬА содержит четыре полипептидные цепн две а (141 аминокислота) и две р (146 аминокислот), каждая из которых ассоциирована с гемом. Ре(II) обычно гекса-координирован в оксигенированных формах гемопротеинов пятое и щестое координационные места заняты О2 и атомом азота имидазольного кольца (Н1з-93 в МЬ, Н1з-87 в НЬа и Н1з-92 в НЬр). Атом Ре(П) диамагнитен и лежит в плоскости порфиринового кольца. В дезоксигемоглобине, однако, Ре(II) пентакоординиро-ван, парамагнитен и выступает из плоскости порфиринового кольца в направлении атома азота имидазола. Как будет видно из после- [c.556]

Очень высокой специфичностью действия характеризуются ферменты—белковые вещества, являющиеся катализаторами биохимических процессов. Ферменты занимают промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными катализаторами, поскольку представляют собой макромолекулы. Так, фермент нитрогеназа, ответственный за фиксацию атмосферного азота клубеньковыми бактериями, имеет молекулярную массу около 350 ООО а.е.м. (примерно в пять раз большую, чем гемоглобин). В организме человека действует несколько десятков тысяч ферментов, катализирующих специфические реакции. 3 современной биотехнологии внедряется широкое использовакт е иммобилизованных, закрепленных на полимерном носпгеле, ферментов. Это позволяет проводить реакции по хорошо отоа-ботанной в про, Ы1[[ленности технологии гетерогенного катализа. [c.53]

Фиксация атмосферного азота возможна только в образующихся в корневой системе растения клубеньках. Их возникновение связано с инфицированием корневой системы бобового растения бактериями из рода Rhizobium. Заражение корневой системы происходит только через молодые корневые волоски после внедрения бактерии прорастают внутри них до самого основания в виде инфекционной нити. Выросшие нити проникают сквозь стенки эпидермиса в кору корня, разветвляются и распределяются по клеткам коры. При этом индуцируется деление клеток хозяина и разрастание тканей. В месте локализации бактерий на корне растения-хозяина образуются клубеньки, в которых они быстро размножаются и располагаются по отдельности или группами в цитоплазме растительных клеток. Сами бактериальные клетки увеличиваются в объеме в 10—12 раз и меняют свою форму. Если такие клубеньКи имеют красноватую или розовую окраску, обусловленную наличием пигмента легоглобина (леггемоглобина) — аналога гемоглобина крови животных, то они способны фиксировать молекулярный азот. Неокрашенные ( пустые ) или имеющие зеленоватую окраску клубеньки не фиксируют азот. [c.81]

Результаты рентгеноструктурного анализа белков показывают, что наблюдается закономерное расположение аминокислотных остатков полипептидной цепи таким образом, что заряженные группы, этого требует термодинамика, располагаются в основном на наружной стороне молекулы белка, а гидрофобные — внутри глобулы. Гемовая простетическая группа находится, как правило, внутри складки или кармана , образованного полипептидной цепью [Ком, 1978]. Фиксация гема осуществляется за счет неполярных контактов с гидрофобными аминокислотными остатками белка, а также за счет водородных связей одного или двух пропионовокислых остатков гема с аминокислотными остатками апобелка. Ориентация гема в гемоглобине, миоглобине, цитохром с пероксидазе аналогична таковой в пероксидазе хрена пропионовокислые остатки направлены к поверхности белковой глобулы, а винильные группы — внутрь. Причем, в гемоглобине кашалота карбоксильная группа в 6-ом положении порфирина образует водородную связь с атомом азота Н1 -97 и направлена к проксимальной стороне порфиринового кольца, а карбоксильная группа в 7-ом положении образует аналогичный полярный контакт с Аг -45 [Макинен, 1978] и, следовательно, направлена к дистальной стороне. Образование контактов пропионовокислых групп в гемоглобине как с проксимальной, так и с дистальной стороны, обеспечивает жесткое закрепление гема, препятствующее изменению ориентации его в гемовом кармане . В метге-моглобине только карбоксильная группа в 7-ом положении образует водородную связь с Н1 -45 в а субъединице, с 8ег-45 в Р субъединице. Модификация пропионовокислых остатков гема в [c.15]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология