Белки катализаторы биохимических реакций

Биохимические реакции у растений и животных ускоряются биологическими катализаторами, называемыми фермента-м и. Они представляют собой либо высокомолекулярные белки, либо сочетание белков с соединениями небелковой природы. Каждый фермент характеризуется высокой избирательностью по отношению в каждому конкретному процессу. Например, окисление сахара в организме протекает примерно в 10 раз быстрее, чем при той же температуре в водном растворе под влиянием кислорода. В сложной цепи биохимических процессов окисления сахара в организме участвует неско.лько ферментов, каждый из которых катализирует отдельную стадию. [c.82]

Ферменты (разд. 25.3)-белки, играющие роль катализаторов в биохимических реакциях. [c.466]

В больпптстве биохимических процессов белковые посредники представляют собой катализаторы химических реакций ферменты. Однако некоторые процессы, например транспорт многих субстратов ч( р( з биологические мембраш . , осуплествля-ются белками, которые не катализируют каких-либо химических превращений, а обусловливают узнавание и транслокацию субстратов. [c.29]

Белки-это макромолекулярные соединения, имеющиеся во всех живых клетках. Они служат важнейшим строительным материалом в тканях животных, являются главной составной частью кожи, хрящей, ногтей и мышц. К белкам относятся и ферменты-катализаторы биохимических реакций, протекающих во всех живых организмах. Белки осуществляют перенос жизненно важных веществ в организме. Например, гемоглобин, который переносит О2 от легких к клеткам, представляет собой белок. Антитела, выполняющие в организме защитную функцию (защищают от вредных веществ), тоже состоят из белков. [c.444]

Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности любых организмов. Многообразие и сложность живой материи, по сути дела, отражают многообразие и сложность самих белков. Каждый белок имеет свою уникальную функцию, которая определяется присущими ему структурой и химическими свойствами. Некоторые белки являются ферментами, то есть катализаторами биохимических реакций в живых организмах. Каждая химическая реакция катализируется определенным ферментом. Без участия ферментов подобные реакции не происходят вовсе или протекают слишком медленно, чтобы обеспечить саму возможность существования живых организмов. Другие белки (структурные) выполняют в организме роль строительных белков-или сами по себе (например, коллаген), или в комплексе с нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), углеводами (гликопротеины) или липидами (липо-протеины). Некоторые белки, такие, как, например, миоглобин и гемоглобин, вовлеченные в систему запасания и транспорта кислорода, связываются с функционально важными металлсодержащими органическими молекулами. Так, миоглобин и гемоглобин специфически связывают железосодержащую группировку, называемую гемом. [c.20]

Структурные компоненты не меняются нас интересует в данном случае, что же участвует в превращении. Если необходимо провести определенные реакции с образованием или разрывом химических связей, исходя из конкретного соединения, то необходимо сконструировать подходящий специфический катализатор, способный узнавать этот субстрат. Другими словами, в основе всех биохимических явлений лежит соответствие молекулы субстрата и специфической реакции, которую он должен претерпеть, другой структуре более высокого порядка, содержащей всю информацию о планируемом специфическом превращении. Только большие макромолекулы могут содержать молекулярную информацию, достаточную для узнавания субстрата, с одной стороны, а с другой — для термодинамически эффективного превращения. В роли таких макромолекул выступают белки. Они должны обладать чрезвычайно гибкими физико-химическими свойствами, поскольку их субстраты — огромное множество соединений, весьма различающихся по своим физическим и химическим свойствам. [c.15]

СЫ с нуклеиновыми кислотами, принимают участие в химическом выражении генетической информации и в управлении генетической функцией. Другие белки, такие, как миоглобин, гемоглобин и цитохромы, являющиеся дыхательными белками, участвуют в биологическом транспорте и использовании кислорода. Антитела часто называют биологическим проявлением принципа тущения огня огнем , поскольку функцией этой интересной группы белков является защита организма от вторжения инородных белков. И наконец, ферменты — катализаторы биохимических реакций —также представляют собой белки. Из всего сказанного следует, что с биологической точки зрения первоначальный синтез белков был одним из самых значительных событий в истории Земли. [c.384]

Ферменты микроорганизмов. Ферментами, или энзимами, называются специфические белки с высоким молекулярным весом,, входящие в состав клеток и тканей живых организмов и значительно ускоряющие биохимические реакции. Поэтому они получили название органических или биологических катализаторов. Ферменты находятся везде, где только проявляется органическая жизнь. Их вырабатывают живые клетки, но осуществлять свое действие они могут и вне клеток. Очень велико значение ферментов в процессах обмена веществ внутри микробной клетки и между микроорганизмом и внешней средой, так как они ускоряют различные реакции, а следовательно, и весь обмен веществ. Ферменты были открыты в начале XIX в. В 1814 г. русский химик К. С. Кирхгоф обнаружил, что под действием вытяжки из проросших зерен крахмал превращается в сахар. Так был открыт первый фермент диастаз, или амилаза. В настоящее время открыт целый ряд ферментов, которые катализируют многочисленные реакции в живых организмах и, в частности, в микроорганизмах. Хи,мические реакции могут происходить и без ферментов, но при более высокой температуре и в присутствии кислот илн щелочей. [c.518]

Практически все биохимические реакции катализируются особыми веществами — ферментами которые представляют собой белки, в ряде случаев связанные с неорганическими ионами или небольшими органическими молекулами. Молекулы ферментов настолько велики, что еще не удалось определить их трехмерную структуру, хотя исследование структуры белка в настоящее время бурно развивается В основном каждая реакция катализируется особым ферментом, так что существует почти столько же типов катализаторов, сколько биохимических реакций. Одни группы ферментов катализируют различные реакции окисления, другие — реакции гидролиза, третьи — образование связи С—С и др. Таким образом, по своему детальному механизму каждая катализируемая ферментом реакция представляет особый случай, причем трудности в исследовании таких реакций связаны с необычной величиной и сложностью молекулы катализатора. Несмотря на это основные принципы действия ферментов можно легко понять с позиций теории скоростей реакции. [c.72]

Окисление сахара в организме происходит в результате сложной реакции, состоящей более чем из двух дюжин биохимически катализируемых стадий. Катализатор каждой такой стадии называется ферментом. Ферменты образуются в живых клетках и по своей природе являются белками. Молекулярная масса ферментов колеблется от сравнительно небольших значений порядка 10000 до величин порядка [c.450]

Организм есть термодинамически открытая система, в которой протекают химические реакции. Биохимические реакции на всех стадиях являются каталитическими, катализаторами служат белки — ферменты. Изменение энтропии такой системы выражается суммой энтропии, производимой внутри системы, 5, и энтропии, поступающей извне или уходящей во внешнюю среду, еЗ [c.17]

Ферментативные каталитические реакции не только высокочувствительны, но и чрезвычайно селективны. Ферменты представляют собой белки-катализаторы, которые воздействуют только на определенные субстраты. Например, среди всех биохимических реакций, протекающих в человеческом организме, гидролиз мочевины является единственным процессом, на скорость которого оказывает влияние присутствие фермента, называемого уреазой. Уре-аза проявляет каталитический эффект на превращение мочевины в аммиак и карбона,т-ионы [c.346]

Важнейшая функция белков — ферментативная. Ферменты служат катализаторами всех биохимических реакций. Катализатор ускоряет реакцию, но в реакции не расходуется. [c.173]

Интерес к структуре и биохимическим свойствам белков резко стимулировала классическая работа Самнера. Этот автор в 1926 г. установил, что биокатализаторы, т. е. ферменты, представляют собой белки. Само явление катализа было описано в 1835 г. Берцелиусом. В своей статье он указывал, что диастазу из картофеля —фермент, катализирующий гидролиз крахмала,— можно рассматривать как пример биокатализатора и что, по-видимому, все компоненты живых тканей образуются под действием таких катализаторов. Последующие работы полностью подтвердили этот вывод. Некоторые вещества этого рода были известны и ранее, еще до открытия биокатализаторов теперь же многие биокатализаторы были выделены и подвергнуты частичной очистке, что дало возможность исследовать кинетику катализируемых ими реакций. Эти исследования наряду с развитием динамических аспектов биохимии (о чем шла речь выше) привлекли пристальное внимание к ферментам. Тем не менее до работ Самнера химическая природа ферментов оставалась совершенно неизвестной. Правда, первые исследователи, работавшие в этой области, высказывали предположение, что ферменты имеют белковую природу, но в начале XX в. принято было считать, что ферменты не принадлежат ни к одному из известных классов органических соединений. Открытие Самнера было встречено весьма скептически, особенно со стороны Вильштеттера и его учеников. Между тем утверждение Самнера основывалось на экспериментальных данных ему удалось полу- [c.11]

Ферменты, т.е. белки, которые действуют как катализаторы в биохимических реакциях, являются главным объектом исследований в еще одной области биотехнологии и химии. Способность рекомбинантной ДНК управлять синтезом ферментов, безусловно, расширит применение микроорганизмов в биокатализе. Во-первых, появится возможность производить почти все природные ферменты, причем стоимость такого производства будет невелика. Во-вторых, и это еще более заманчиво, открывается путь к усовершенствованию современных методов получения биокатализаторов, не существующих в природе, — путь, основанный на использовании тончайших синтетических приемов генной инженерии. Рентгеноструктурные методы позволили химику заглянуть в детали трехмерной структуры некоторых ферментов. Необходимы дальнейшие химические исследования для уточнения наших знаний о связи между химической [c.121]

Относительно ограниченное число групп основных молекул и наличие общих путей синтеза и распада их во всех живых организмах говорят об общности происхождения всей существующей в настоящее время жизни на земле. То, что синтетические процессы более отчетливо выражены в растениях, а процессы распада — в животных организмах, еще больше подчеркивает эту общность. В конечном счете животный мир существует за счет растений. С биохимической точки зрения жизнь представляет собой великое единство, оно создается и поддерживается действием связанных между собой цепей биохимических реакций, катализаторами которых являются специфические белки-ферменты, осуществляющие эти реакции в водной среде. [c.57]

Активность разнообразных биологических катализаторов (ферментов), а нередко и специфика происходящих в тканях биохимических процессов связаны с ограниченными зонами значений pH. Так, пепсин желудочного сока активен при pH 1,5—2,0 каталаза крови — при pH 7,0 тканевые катепсины при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепляют. [c.59]

Все без исключения биохимические реакции в живом организме идут с помощью катализаторов. Роль катализаторов играют белки, называемые в этом случае ферментами. [c.233]

В предыдущих главах мы рассмотрели физические и химические свойства белков и связь структуры белка с его функцией. В гл. 5 и 11 обсуждаются общие свойства ферментов и энергетические изменения, обычно сопровождающие биохимические реакции, больщую часть которых катализируют специфические ферменты. В этой главе мы рассмотрим химическую природу ферментативного катализа и природу фермент-субстратных взаимодействий, ответственных за специфичность этих биологических катализаторов. [c.76]

Число примеров возможных, но пока неосуществленных каталитических реакций можно было бы увеличивать до бесконечности. То, что во многих, а может быть даже в большинстве случаев реакции, разрешенные термодинамически, в принципе поддаются реализации с помощью катализаторов, показывает биокатализ. В любой живой клетке происходят сотни и тысячи тончайших каталитических процессов, поражающих своей слаженностью и совершенством. При этом в клетке исключается использование основных методов форсирования химических реакций с помощью повышения температуры и давления или применения необычных растворителей. При комнатных и даже несколько более низких температурах в растениях совершается каталитический фотосинтез углеводородов и тесно с ним связанные термические каталитические синтезы всей остальной широчайшей гаммы веществ, требующихся для жизнедеятельности организма. Высшие растения, прекрасно ассимилирующие углерод из СО2, неспособны усваивать азот воздуха но существуют микроорганизмы (бактерии, грибки), которые осуществляют эти реакции без прямого участия энергии света. Продукты таких первичных каталитических синтезов у микроорганизмов далее также каталитическим путем превращаются в аминокислоты и азотные основания, из которых построены белки и нуклеиновые кислоты, а также различные другие азотные соединения живой клетки (алкалоиды и т. д.). Существуют бактерии, способные осуществлять каталитически весь комплекс биохимических процессов, в том числе синтез аминокислот,. [c.9]

Каталитические реакции необычайно важны в науке и технике. Подавляющее большинство технологических процессов проводится с участием катализаторов. На катализе основана жизнь. Да, все биохимические процессы, протекающие в живой клетке, каталитические. Роль катализаторов в организме играют специальные белки. Но об этом будет рассказано дальше. [c.163]

К середине XIX в. М. Траубе уже выдвинул предположение, что эта каталитическая способность органических тканей обусловлена содержащимися в них белками, а к концу века тканевые катализаторы получили название ферментов. Как было показано в предыдущей главе, биохимические исследования, ставшие возможными после открытия Бухнером бесклеточного брожения, показали в конце концов, что действующие в клетке бесчисленные метаболические пути осуществляются одной-двумя тысячами разных ферментов, каждый из которых катализирует отдельную реакцию. В этой главе мы обратимся к природе этих ферментов и постараемся выяснить, что они собой представляют и как они работают. [c.80]

Белки представляют собой полимеры аминокислот. Они играют роль главного структурного элемента в организмах животных. Ферменты, катализаторы биохимических реакций, по своей природе принадлежат к белкам. Все встречающиеся в природе белки образованы приблизительно 20 аминокислотами. Аминокислоты хиральны, т.е. способны существовать в виде несовместимых друг с другом изомерных форм, являющихся зеркальными отражениями друг друга,-энантиомеров. Обычно биологической активностью обладает только одна из двух энантиомерных форм. Структура белков определяется последовательностью аминокислот в полимерной цепи, скручиванием или растяжением цепи, а также общей формой молекулы. Все эти аспекты белковой структуры оказывают важное влияние на их биологическую активность. Нагревание или другие виды обработки могут инактивировать, или денатурировать, белок. [c.464]

Теперь известно много примеров предпочтительного использования микроорганизмами одного из двух энантномеров и установлено, что это явление вызвано действием энзимов, необходимых для роста микроорганизмов. Энзимы, являющиеся катализаторами биохимических реакций, представляют собой белки и, подобно всем белкам, построены из остатков а-аминокислот, связанных между собой в длинные цепи. При гидролизе этих белков образуется смесь входивших в их состав кислот [c.103]

Тропонин — Са -связующий регуляторный белок миофибрилл. Связан с актином, блокирует центры контакта актина с миозином. Убихинон (кофермент О) — небелковый компонент дыхательной цепи, который участвует в передаче электронов и протонов на цитохромы. По строению близок к витамину К. Углеводы (СдН О ) — класс органических веществ, состоящих из атомов С, Н и О. В организме выполняют энергетическую роль, обеспечивая более 50 % потребностей в энергии. Основные представители — глюкоза, фруктоза, рибоза, дизоксирибоза, гликоген. Ферменты-энзимы — биологически активные белки, синтезируемые в организме и выполняющие роль катализаторов биохимических реакций. [c.493]

Понятие энзнмология в настоящее время расщирено в связи с двумя основными обстоятельствами. Во-первых, экспериментальным путем доказано, что ферментативными свойствами обладают не только белки, но и рибонуклеиновые кислоты (так называемые рибозимы). Во-вторых, среди белковых посредников биохимических процессов обнаружены не только ферменты (катализаторы биохимических реакций), но и клеточные компоненты, узнающие и транслоцирую-щие (компоненты систем таксиса, транспортных систем и т.д.), которые прямо не катализируют никаких химических реакций. Предметом энзимологии в настоящее время можно считать описание любых посредников биохимических процессов, а в ее задачу входит изучение физических и химических основ функционирования этих посредников и их физиологической роли в живом организме. [c.5]

Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]

В организме человека и животных большинство реакций протекает при участии белковых катализаторов — ферментов. С повышением температуры скорость биохимических реакций соответственно возрастает. При высоких же температурах (50—60° С) каталитические свойства ферментов утрачиваются вследствие термоденатурации белка, и скорость реакций резко замедляется. Таким образом для химических процессов, протекающих в организме, выявляется так называемый температурный оптимум , который для теплокровных животных лежит в интервале примерно 36—42° С. [c.103]

Биохимические реакции, как правило, высокостереоспецифичны фермент, выступающий в качестве катализатора реакции, оказывает свое действие лишь в том случае, если молекула находится в одной из двух конфигураций. Близко связанный факт заключается в том, что белки обычно целиком состоят из Ь-аминокислот. [c.71]

Ферментами, или энзимами, называются катализаторы, обеспечивающие протекание всевозможных биохимических реакций в живых организмах. Все без исключения ферменты относятся к классу белков. В одних случаях ферментативная активность присуща простым белкам — протеинам, состоящим только из полипептидных цепей. Другие простые белки — апоферменты — проявляют каталитическую активность лишь в присутствии определенных органических промоторов, называемых коферментами. Встречаются среди ферментов также сложные белки, протеиды, состоящие из полипептидной части, соединенной с так называемой простетической группой, относящейся к другим классам соединений. Существуют ферменты, активные только в присутствии определенных ионов, обычно ионов металла, называемь1Х ионным кофактором. [c.427]

Как установили ученые, обмен вепхеств лежит в основе всякого проявления жизни. Именно, с разъяснения этого вопроса и начинается разговор об основных проблемах биохимии. Подробно останавливается автор на характеристике белков — основного материала, из которого построены ткани организма. Далее рассматриваются ферменты — сложные органические вещества, которые ускоряют биохимические реакции, являются биологическими катализаторами. [c.34]

Дальнейшее усложнение метаболизма потребовало более четкого согласования последовательностей составляющих его биохимических реакций. Коферменты, обладающие каталитической активностью значительно более низкой, чем современные ферменты, и не обладающие свойством субстратной специфичности, на определенном уровне развития клеточного метаболизма не могли отвечать необходимым тре--бованиям. Поэтому они были заменены или дополнены более мощными и совершенными катализаторами — ферментами. Вероятно, первым в процессе эволюции у предшественников современных ферментов появилось свойство каталитической активности, а свойство субстратной специфичности возникло значительно позднее. В качестве предшественников современных ферментов можно рассматривать простые пептиды. В настоящее время имеются эксперименталыные данные, подтверждающие способность пептидов ускорять определенные реакции, в частности, реакции гидролиза, аминирования различных соединений, а также реакции карбоксилирования а-кетокислот. Эволюция ферментных белков из предшественников — простых пептидов— прошла длительный путь в направлении наилучшего приспособления их первичной, вторичной и третичной структур к выполняемым функциям. [c.173]

Вполне понятно, что процессы ионизации весьма разнообразны и играют важную роль в реакциях, протекающих в водной (биологической) среде. Однако ионизация не единственный химический процесс, который может иметь место в биологической системе (организме). Аминокислоты — органические молекулы, способные участвовать в реакциях, хорошо известных химику-орга-нику. Можно поэтому ожидать, что подобные реакции протекают и в биологических системах, знакомых биохимикам. Однако проблема заключается в том, что обычные условия проведения химических реакций (высокая температура, безводные органические растворители и т. д.) нельзя переносить на биохимические системы, где все процессы протекают в водной среде при температуре живого тела, с использованием биологических катализаторов— ферментов. Тем не менее для химика-биоорганика интересно сравнить пути реакций, протекающих in vitro, т. е. при химическом синтезе, и in vivo, т. е. в организме. Различия и сходство, преимущества и недостатки моделирования лучше всего видны при параллельном рассмотрении этих процессов, начиная с химии аминокислот и кончая органическим синтезом и биосинтезом белков. [c.45]

Следует отметить, что открытие рибозимов вызвало серьезный iniTepe у ученых, занятых вопросами происхождения жизни. До открытия рибозимов, когда преобладала точка зрения, что катализаторами могут быть только белки, все время возникал вопрос кто же появился раньше — нуклеиновые кислоты, которые необходимы для передачи из поколения в поколение информации, или белки, которые должны катализировать различные превращения, в том числе и реакции синтеза новых мо.лекул нуклеиновых кислот, необходимых для сохранения и реализации информации С отк]зытиеы рибозимов появилась возможность спекулировать, что жизнь началась с nyiuiennoBbix кислот, которые наряду с информационной функцией могли служит], и ката.чи 5ато1)ами некоторого набора биохимических процессов. Белки могли появиться па более позд их этапах эволюции. [c.222]

Основное преимущество, извлеченное природой из возможности деформировать цепеобразную молекулу, по-видимому, представляет собой разнообразие каталитических функций каталитические функции определяются не только первичной и вторичной, но несомненно третичной и четвертичной структурами белка-апофер-мента. В ходе эволюции и развиваются именно те новые свойства, которые делают зависимости важных биохимических и биологических функций от прежних свойств все более слабыми. У природы была в приведенном примере альтернатива можно было бы создать целый набор специфических сочетаний, подобных сочетанию —В — С, так, чтобы все они в той или иной мере катализировали заданную реакцию и для каждой реакции можно было бы подобрать вполне оригинальный катализатор. Однако разнообразие путей, ведущих к цели, было достигнуто иначе оказалось более выгодным варьировать то свойство, которого нет у отдельного атома, но которое имеется у цепочки атомов способность к изгибам и деформациям эта способность слабо связана с природой звеньев, и поэтому можно допустить и некоторые отклонения в химическом составе от прежних жестких условий, что увеличивает вероятность возникновения данной функции в динамической структуре. В реальных белко- [c.109]

Третья важнейшая функция белков — структурная. Клетка не может быть уподоблена сосуду, в котором попросту перемешаны в растворе все метаболиты п ферменты, — она разделена на множество органелл, защищенных белковьши, часто лппопротеиновьши, мембранами, наделенными ферментативной активностью, препятствующими свободному проникновению растворенных веществ. Внешняя оболочка клетки также является липопротеидной мембраной с весьма селективной проницаемостью. Большинство ферментов в клетке находится внутри тех или иных органелл. Поэтому и все биохимические процессы локализованы в определенных местах. Продолговатые, довольно крупные тела (длиной около 0,5 х) — митохондрии содержат в себе ферменты окисления и окислительного фосфорилирования, т. е. катализаторы реакций, в которых запасается энергия, потребляемая клеткой. Маленькие круглые образования (диаметром 150— 200 х ) — микросомы пли рибосомы содержат в себе ферменты, необходимые для синтеза белков. В ннх главным образом локализованы процессы синтеза белка. Задача, выполняемая структурными белками клетки, с одной стороны, чисто архитектурная белки служат материалом, из кото рого строится то или иное морфологическое образование. С другой стороны, они регулируют прохождение различных веществ внутрь органелл, т. е. осуществляют так называемый активный транспорт различных веществ, идущий часто против градиента концентрации, т. е. в сторону, противополон ную диффузии. В высших организмах, в которых произошла дифференциация и специализация тканей, некоторые структурные белки присутствуют в значительных количествах, образуя специальные типы тканей. Таков, например, коллаген, фибриноген крови, склеропротеин роговицы глаза и т. п. Изучение своеобразного молекулярного строения этих белков показывает его тесную связь с выполняемой ими функцией. В этом случае мы также имеем основание говорить о функциональной активности, разыгрывающейся на молекулярном уровне. [c.5]

Ферменты этой группы в основном представляют либо очень прочный комплекс специфического белка и металла, как это имеет место во многих медьсодержащих белках, либо столь же прочное комплексное соединение белка, металла и простетической группы. Такую сложную ферментную единицу мы имеем в случае порфириновых и некоторых других железо- и медьсодержащих катализаторов. Оба металла могут и не являться конституционными составляющими ферментов, а быть неспецифическими активаторами биохимических процессов, находясь в активном центре комплекса металл—фермент (белок) в последнем случае они выполняют ту же роль, что и марганец, кобальт, магний, цинк — металлы-катализаторы реакций, осуществляющихся с участием разнообразных групп ферментов. [c.146]